Ацил- (ацил-белок-носитель) десатураза - Acyl-(acyl-carrier-protein) desaturase

ацил- [ацил-белок-носитель] десатураза
2XZ0-image1.png
Частично занятая стеароил-ацил-несущая десатураза из Ricinius Communis
Идентификаторы
Номер ЕС1.14.19.2
Количество CAS37256-86-3
Базы данных
IntEnzПросмотр IntEnz
БРЕНДАBRENDA запись
ExPASyПросмотр NiceZyme
КЕГГЗапись в KEGG
MetaCycметаболический путь
ПРИАМпрофиль
PDB структурыRCSB PDB PDBe PDBsum
Генная онтологияAmiGO / QuickGO

В энзимология, ацил- [ацил-белок-носитель] десатураза (ЕС 1.14.19.2 ) является фермент который катализирует в химическая реакция

стеароил- [ацильный белок-носитель] + восстановленный акцептор + O2 олеоил- [ацил-белок-носитель] + акцептор + 2 H2О

В систематическое название этого класса ферментов ацил- [белок-носитель ацила], донор водорода: оксидоредуктаза кислорода. Другие широко используемые имена включают стеарилацил-носитель десатураза, и стеарил-ACP десатураза. Этот фермент участвует в биосинтез полиненасыщенных жирных кислот. Здесь работает один кофактор, ферредоксин.[1]

Реакция

3 субстраты этого фермента стеароил- (ацильный белок-носитель), восстановленный акцептор, и О2, а его 3 товары находятся олеоил- (ацильный белок-носитель), акцептор, и ЧАС2О.[2]

Точный механизм этого класса ферментов неизвестен, однако недавние исследования с использованием кинетический изотопный эффект предполагают, что стадия ограничения скорости представляет собой удаление водорода из углерода, ближайшего к группе карбоновой кислоты. Кластер ди-железа перемещается к промежуточному пероксо, который затем может дегидратировать короткоживущий промежуточный спирт, высвобождая воду.[3] В этом классе есть множество специфических ферментов, которые атакуют с использованием этого механизма, но делают это в разных точках углеродной цепи соответствующих жирных кислот. [3]

Биологическая функция

Этот фермент принадлежит к семейству оксидоредуктазы, особенно те, которые действуют на парных доноров, с O2 как окислитель и включение или восстановление кислорода. Включенный кислород не обязательно должен быть получен из O2 с окисление пары доноров, приводящей к образованию H2О.

Это семейство ферментов обнаруживается только в пластидах клеток высших растений, в отличие от других десатураз, таких как ациллипидные десатуразы и ацил-КоА десатуразы.[4] Региоспецифическая роль стеароил-АСР-десатуразы заключается в инициации множественных десатурация ацил-липидными десатуразами. Олеиновая кислота образуется в результате этой реакции, переносится либо в тилакоид или цитоплазма до полной десатурации.[5]

Структурные исследования

На конец 2007 г. 5 структуры были решены для этого класса ферментов, с PDB коды доступа 1OQ4, 1OQ7, 1OQ9, 1OQB, и 1ZA0.

Полностью связанная стеароилацил-белковая десатураза PDB 2XZ1.

2XZ0 и 2XZ1 показывают резкое изменение конформации фермента при связывании (2XZ1) и несвязанном (2XZ0). Как димер, цепь жирной кислоты связывается с гидрофобным карманом на границе раздела двух димеров.[6] Этот центральный канал отражается сайтами связывания для доноров электронов с обеих сторон.

Особый интерес представляет стабилизация ди железо-оксоэлемента, необходимого для катализа реакции. Кристаллографические исследования[7] предполагают, что группы железа удерживаются десатуразой с помощью аспартат и глутамат. Было обнаружено, что структура аспартат-Х-Х-гистидина является общим мотивом у нескольких видов растений.[8] Это семейство десатуразы может быть далее разделено на основе консенсусного мотива, используемого для удержания кластеров железа на месте. Особого внимания заслуживают «растворимые» десатуразы, в которых используются группы карбоновых кислот, тогда как в некоторых вариантах вместо них можно использовать гистидины. Десатуразы, богатые гистидином, обычно интегральные мембранные белки.[6]

Структурные исследования убедительно показывают, что животная форма этого фермента (Стеароил-ацил-белковая десатураза ) эволюционно отличается от форм, встречающихся в растениях и грибах.[9] Этого и следовало ожидать, поскольку роли ферментов в обоих случаях различаются. Например, у насекомых десатураза имеет решающее значение в образовании керамид, а для сложных сигнальных молекул (феремоны ),[3] в то время как у грибов функция фермента и концентрация ненасыщенных липидов регулируются в ответ на функцию температуры роста путем регулирования текучести мембран в клетках.[10]

Возможная промышленная значимость

Этот класс ферментов играет решающую роль в биосинтезе ненасыщенных жирных кислот в растениях и очень специфичен для их субстратов.[3] Общей темой недавних исследований было выявление необычных десатураз в различных растениях.[6][11] и изолировать их генетический код. В частности, это можно затем вставить в ячейки модели (например, кишечная палочка) и активируется посредством метаболической инженерии, чтобы исказить состав масел, производимых модельными клетками.[12]

Это станет особенно прибыльным делом, если станет возможным успешно синтезировать так называемые Омега-3 жирные кислоты или другой нутрицевтический продукты из основных насыщенных жирных кислот и извлекают их из их хозяев.

Рекомендации

  1. ^ Якобсон, Б.С.; Jaworski J; Штумпф П.Ф. (1974). "Обмен жиров в высших растениях LXII. Десатураза стеарлацильного белка-носителя из хлоропластов шпината". Физиология растений. 54 (4): 484–486. Дои:10.1104 / стр. 54.4.484. ISSN  0032-0889. ЧВК  367438. PMID  16658913.
  2. ^ Нагаи Дж., Блох К. (1968). «Ферментативная десатурация стеарилацильного белка-носителя». J. Biol. Chem. 243 (17): 4626–33. PMID  4300868.
  3. ^ а б c d Бехрузян, Б; Buist, BH (2002). «Десатурация жирных кислот: вариации на тему окисления». Современное мнение в области химической биологии. 6 (5): 577–82. Дои:10.1016 / S1367-5931 (02) 00365-4. PMID  12413540.
  4. ^ Мерфи, Д. (1999). «Производство новых масел на заводах». Текущее мнение в области биотехнологии. 10 (2): 175–180. Дои:10.1016 / S0958-1669 (99) 80031-7. PMID  10209131.
  5. ^ Лось, Д; Мурата, Н. (1998). «Структура и выражение десатураз жирных кислот». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - липиды и липидный метаболизм. 1394 (1): 3–15. Дои:10.1016 / S0005-2760 (98) 00091-5. PMID  9767077.
  6. ^ а б c Шанклин, Дж; Cahoon, E (1998). «Десатурация и родственные модификации жирных кислот». Ежегодный обзор физиологии растений и молекулярной биологии растений. 49: 611–641. Дои:10.1146 / annurev.arplant.49.1.611. PMID  15012248.
  7. ^ Fox, BG; Sommerville, C .; Мунк, Э (15 марта 1993 г.). «Стеароил-ацильный белок-носитель дельта 9-десатураза из Ricinus communis представляет собой ди железо-оксо-белок». Труды Национальной академии наук. 90 (6): 2486–2490. Дои:10.1073 / пнас.90.6.2486. ЧВК  46112. PMID  8460163.
  8. ^ Haralampidis, K; Д. Милиони; Х. Санчес; М. Балтруш; Э. Хайнц; П. Хацопулос (1998). «Временная и временная экспрессия гена десатуразы белка стеароил-АСР во время развития плодов оливы». Журнал экспериментальной ботаники. 49 (327): 1661–1669. Дои:10.1093 / jxb / 49.327.1661.
  9. ^ Шанклин Дж, Сомервилл С (1991). «Стеароил-ацил-носитель-белковая десатураза из высших растений структурно не связана с гомологами животных и грибов». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 88 (6): 2510–2514. Bibcode:1991ПНАС ... 88.2510С. Дои:10.1073 / pnas.88.6.2510. ЧВК  51262. PMID  2006187.
  10. ^ Магнусон, К; Jackowski, S .; Rock, C .; Кронан, Дж. (1993). «Регулирование биосинтеза жирных кислот в Escherichia coli». Микробиологические обзоры. 57 (3): 522–542. Дои:10.1128 / MMBR.57.3.522-542.1993. ЧВК  372925. PMID  8246839.
  11. ^ Шульц, Д; Suh, M .; Ольрогге (2000). «Ферредоксин по-разному влияет на активность стеароил-ацильного белка-носителя и необычной десатуразы белка-ацилацила-носителя». Физиология растений. 124 (2): 681–692. Дои:10.1104 / стр.124.2.681. ЧВК  59173. PMID  11027717.
  12. ^ Cahoon, E; Миллс, L .; Шанклин, Дж. (1996). «Модификация состава жирных кислот Escherichia coli путем совместной экспрессии десатуразы ацилацильного белка-носителя растений и ферредоксина». Журнал бактериологии. 178 (3): 936–939. Дои:10.1128 / jb.178.3.936-939.1996. ЧВК  177750. PMID  8550538.