Бета-изгиб ленты - Википедия - Beta bend ribbon

В бета изгиб ленты, или же лента beta-bend, является структурной особенностью в полипептиды[1][2][3][4][5][6][7] и белки.[8] Самый короткий из шести аминокислота остатки (пронумерованы я к я + 5) расположены как две перекрывающиеся водородная связь бета превращается в карбонил группа остатка я является водородная связь к NH остатка я + 3 а карбонильная группа остатка я + 2 связан водородными связями с NH остатка я + 5. В более длинных лентах это связывание продолжается в пептидах из 8, 10 и т.д. аминокислотных остатков. Лента с бета-изгибом может рассматриваться как отклонение от нормы. 310 спираль (3/10-спираль), который потерял часть своей водородные связи.[9] Доступны два веб-сайта для облегчения поиска и изучения этих свойств белков: Мотивированные белки;[10] и PDBeMotif.[11]

Бета-изгиб ленты с 12 аланин остатки. Цвета атомов: углеродный, зеленый; кислородный красный; азотно-синий. Четыре пунктирные линии - водородные связи, каждая из которых определяет бета-ход.

Четыре основных типа водородных связей бета-ходы относятся к типам I, I ’, II и II’.[12] Ленты бета-изгиба могут быть образованы из любого из этих типов, но тип I является наиболее распространенным среди белков, как и отдельные бета-витки. Ленты бета-изгиба, изготовленные из витков типа I или I ’, несколько скручены, в то время как ленты бета-изгиба, сделанные из витков типа II или II’ бета-ходы плоские. Также встречаются ленты бета-изгиба со смесью различных типов бета-витков.

Ленты типа I с бета-изгибом регулярно встречаются в богатые лейцином повторы, в средах, иногда занимаемых спиралями. Белок с набором этих свойств представляет собой внеклеточный лиганд-связывающий домен рецептора Nogo.[13] Другой бета-изгиб ленты происходит в Белок, активирующий ГТФазу для Rho в активной, но не в неактивной форме фермента. Лента бета-изгиба, которая включает каталитический аргинин, позволяет гуанидиногруппе боковой цепи приближаться к активному сайту и усиливать фермент Мероприятия.[14]

Было показано, что полипептиды, состоящие из повторов дипептида (α-амино-γ-лактам плюс обычная аминокислота), принимают конформацию бета-изгибной ленты.[15]

Рекомендации

  1. ^ Карле И.Л., Флиппен-Андерсон Дж., Сукумар М., Баларам П. Конформация пептида-аналога зервамицина IIA с 16 остатками, содержащего три различных структурных признака: 3 (10) -спираль, альфа-спираль и бета-изгибная лента. Proc Natl Acad Sci USA 1987; 84: 5087–5091.
  2. ^ Crisma M, Formaggio F, Moretto A, Toniolo C. Пептидные спирали на основе альфа-аминокислот. Биополимеры 2006; 84: 3–12.
  3. ^ Гупта М., Чаухан В.С. Дизайн de novo альфа, бета-дидегидрофенилаланин-содержащих пептидов. От моделей до приложений. Биополимеры 2011; 95: 161–173.
  4. ^ Ди Блазио Б., Павоне В., Савиано П.М., Ломбарди А., Настри Ф., Педоне С., Бенедетти Е., Кризма М., Анзолин М., Тониоло С. Структурная характеристика спирали ленты с бета-изгибом: кристаллографический анализ двух длинных (L-Pro -Aib), последовательные пептиды. J Am Chem Soc 1991; 114: 6278–6291.
  5. ^ Madalengoita JS. Новая пептидная складка: повторяющаяся вторичная структура с поворотом бетаII. J Am Chem Soc 2000; 122: 4986–4987.
  6. ^ Формаджо Ф., Тониоло С. Электронные и колебательные сигнатуры пептидных спиральных структур. Дань Антону Марио Тамбурро. Хиральность 2010; 22: E30 – E39
  7. ^ Кеннеди Д.Ф., Кризма М., Тониоло С., Чепмен Д. Исследования пептидов, образующих 3 / 10- и альфа-спирали и бета-изогнутые ленточные структуры в органическом растворе и в модельных мембранах с помощью инфракрасной спектроскопии с преобразованием Фурье. Биохимия 1991; 30: 6541–6548.
  8. ^ Хейворд, С.Дж., лидер, Д.П., Аль-Шубайли, Ф., Милнер-Уайт, Э.Дж. (2014) Кольца и ленты в белковых структурах: характеристика с использованием спиральных параметров и графиков Рамачандрана для повторяющихся дипептидов. Proteins 2014; 82: 230–239
  9. ^ Тониоло С., Бенедетти Е. (1991) Полипептид 3/10-спираль. Trends Biochem Sci 16: 350-353
  10. ^ Лидер Д.П., Милнер-Уайт, Э.Дж. (2009) мотивированные белки: веб-приложение для изучения небольших трехмерных белковых мотивов. BMC Bioinformatics 10:60
  11. ^ Головин А; Хенрик К. (2008) MSDmotif: изучение сайтов и мотивов белков. BMC Биоинформатика 9: 312
  12. ^ Венкатачалам CM (1968) Стереохимические критерии полипептидов и белков V. Конформация системы трехсвязанных пептидных единиц. Биополимеры 6: 1425-1436
  13. ^ Он XL, Базан Дж. Ф., Макдермотт Дж., Парк Дж. Б., Ван К., Тесье-Лавин М., Он З., Гарсия К. С.. Структура эктодомена рецептора Nogo: модуль распознавания, участвующий в миелин торможение. Neuron 2003; 38: 177–185.
  14. ^ Риттингер К., Уокер П.А., Экклстон Дж.Ф., Смердон С.Дж., Гамблин С.Дж. Структура 1.65 Å RhoA и его GTPase-активирующего белка в комплексе с аналогом в переходном состоянии. Природа 1997; 389: 758–762.
  15. ^ Мартин В, Легран Б, Везенков ЛЛ. Превращение пептидных последовательностей в ленточные фолдамеры с помощью простой реакции мультициклизации. Angewandte Chemie 2015; 54: 1-6.