Каддисфли шелк - Caddisfly silk

Caddisfly Silk (фиброин)

Trichoptera, или Caddisfly, личинки используют шелк для охоты и защиты в водной среде. Так же, как тутовые шелкопряды (B. mori) и другие Чешуекрылые, этот протеин шелка выделяется специальными шелковыми железами. Структура шелка в основном сохраняется у многих различных видов ручейников, и его можно использовать для связывания обломков, включая камни, палки, ветки и ракушки, а также для создания сетей для ловли добычи. Ручейники, которые проводят большую часть своего жизненного цикла на личиночной стадии, нуждаются в этих оболочках для защиты своего живота и окукливания. Шелк ручейника очень прочный и долговечный. Поскольку их шелк должен быть способен связываться с различными компонентами, будучи полностью погруженным в воду, поэтому он изучается на предмет потенциальных применений в качестве водонепроницаемого клея.

Структура белка

Шелк ручейника представляет собой гетеродимер белков тяжелого и легкого фиброина с приблизительно 450 и 250 аминокислотными остатками соответственно ...^[1] Подобно Lepidoptera, фиброины Trichoptera H и L также обнаруживают консервативные остатки цистеина, необходимые для дисульфидной связи двух белков.^[2] В отличие от димера фиброина Lepidoptera, димеры Trichoptera не сопровождаются белком P25, вероятно, из-за ненужной повышенной гидрофильности фиброина трихоптерана.^[3] H-фиброин Trichoptera содержит β-лист мотивы, похожие на те, что обнаружены в фиброине Lepidoptera, характеризующиеся высококонсервативным превращением пролин-глицин^[4] обнаружены в повторяющейся последовательности в белке и благодаря высококристаллической структуре шелковых волокон трихоптера. Однако там, где фиброин тутового шелкопряда содержит β-листы, богатые глицином и аланином, мотив β-листа фиброина трихоптера содержит значительно иной аминокислотный состав. Было обнаружено, что мотив β-листа H-фиброина ручейника имеет повторяющийся паттерн (SX) 4, что означает, что серин, как правило, чередуется с изолейцином или валином.^[5] Во всем белке H-фиброина более 60% всех серинов были фосфорилированы. Хотя отрицательные заряды обычно считаются дестабилизатором β-листов, их постоянное появление в β-мотиве предполагает потенциально новую структуру.^[6] Эта отрицательно заряженная группа предполагает, что ионные взаимодействия, а не водородные связи, могут объяснить необычную прочность шелка ручейника. Фосфорилированные серины были обнаружены в других подводных биоадгезивах, в том числе в моллюсках и морских огурцах.^[7]

Ионные взаимодействия

На этой диаграмме изображены ионные взаимодействия между отрицательно заряженными аминокислотами и катионами в шелке пресноводных личинок ручейника.

Сильно фосфорилированный β-лист личинок ручейников содержит сильные отрицательные заряды, которые, как было обнаружено, взаимодействуют с двух- и трехвалентными катионами, которые естественным образом обнаруживаются в водной среде личинок. Эти катионы, включая кальций, магний и железо, жизненно важны для поддержания жесткой структуры β-листа шелка.^[8] Ионное взаимодействие между отрицательно заряженными серинами и этими катионами приводит к образованию кристалла с элементарной ячейкой 5,9 x 23,3 x 17,3 ангстрем, как определено с помощью дифракции рентгеновских лучей.^[9] Необходимость этих катионов была показана с использованием EDTA для хелатирования и удаления их из структуры белка с образованием подвижного некристаллического белка.^[10] Повторное введение одновалентных ионов не привело к восстановлению кристаллической структуры, однако повторное введение кальция или других поливалентных ионов успешно восстановило жесткость белка H-фиброина.^[11]

Рекомендации