Карбоксилтрансферазный домен - Carboxyl transferase domain
| Carboxyl_trans | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 кристаллическая структура карбоксилтрансферазной субъединицы бактериального ионного насоса глутаконил-кофермент декарбоксилазы | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | Carboxyl_trans | ||||||||
| Pfam | PF01039 | ||||||||
| Pfam клан | CL0127 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR000022 | ||||||||
| SCOP2 | 1od2 / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| TCDB | 3.B.1 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии белки, содержащие карбоксилтрансферазный домен включают биотин -зависимый карбоксилазы.[1][2] Этот домен осуществляет следующую реакцию: транскарбоксилирование биотина до молекулы акцептора. Существует два признанных типа карбоксилтрансферазы. Один из них использует ацил-КоА а другой использует 2-оксокислоту в качестве акцепторной молекулы углекислый газ. Все члены этого семейства используют ацил-КоА в качестве акцепторной молекулы.
Рекомендации
- ^ Тох Х, Кондо Х, Танабэ Т (август 1993). «Молекулярная эволюция биотин-зависимых карбоксилаз». Евро. J. Biochem. 215 (3): 687–96. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1993.tb18080.x. PMID 8102604.
- ^ Торнтон К.Г., Кумар Г.К., Хаасе ФК, Филлипс Н.Ф., Ву С.Б., Парк В.М., Магнер В.Дж., Шеной Б.К., Вуд Х.Г., Самолс Д. (сентябрь 1993 г.). «Первичная структура мономера 12S субъединицы транскарбоксилазы, определенная на основе ДНК и характеристики продукта, экспрессированного в Escherichia coli». J. Bacteriol. 175 (17): 5301–8. Дои:10.1128 / JB.175.17.5301-5308.1993. ЧВК 206582. PMID 8366018.