Яичный лизин - Egg lysin
Яичный лизин (сперматозоид) | |||||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||||
Символ | Egg_lysin | ||||||||||
Pfam | PF01303 | ||||||||||
ИнтерПро | IPR001379 | ||||||||||
SCOP2 | 1лис / Объем / СУПФАМ | ||||||||||
CDD | cd00243 | ||||||||||
|
Яичный лизин это белок что создает дыру в оболочке яйцо тем самым позволяя сперма пройти через конверт и слиться с яйцом.
Удобрение белки акросомный белки, участвующие в различных ролях в процессе оплодотворения. Структурно эти белки представляют собой замкнутый пучок спиралей с правосторонней закруткой. Лизин и SP18, оба характеризуются морское ушко, являются двумя эволюционно связанными белками оплодотворения, которые играют разные роли.
После выхода из сперматозоидов лизин связывается с яйцеклеткой. желточный оболочка (VE) через рецептор VE для лизина (VERL), затем неферментативно растворяет VE, создавая отверстие, тем самым позволяя сперматозоидам проходить через оболочку и сливаться с яйцеклеткой.[1] Лизины проявляют видоспецифическое связывание со своим рецептором яйца, возможно, за счет различий в заряженных поверхностных остатках.[2] SP18 также выделяется из сперматозоидов, действуя как мощный слияние липосом, опосредуя слияние между мембранами сперматозоидов и яйцеклеток. Несмотря на сходство в общей складке, вариации поверхностных характеристик SP18 и лизина объясняют их разные роли в оплодотворении.[3]
Молекулярные основы взаимодействия VERL-лизина были выявлены в июне 2017 г. Каролинский институт и ESRF, которые сообщили о рентгеновских кристаллографических и биохимических исследованиях как видоспецифических, так и неспецифических комплексов между двумя белками. Соответствующие 3D-структуры (PDB: 5MR3И PDB: 5IIA, 5IIB), Которые предполагают механизм желточный конверт растворение лизином, впервые визуализировано, как сперма взаимодействует с оболочкой яйца на атомном уровне.[4]
Рекомендации
- ^ Крепкий компакт-диск, Vacquier VD, Kresge N (2000). «1.35 и 2.07 Структуры разрешения мономера и димера лизина сперматозоидов красного морского ушка выявляют особенности, участвующие в связывании рецепторов». Acta Crystallogr. D. 56 (Pt 1): 34–41. Дои:10.1107 / s0907444999014626. PMID 10666624.
- ^ Крепкий компакт-диск, Vacquier VD, Kresge N (2000). «Кристаллическая структура высокого разрешения лизина сперматозоидов зеленого морского ушка: влияние на видоспецифическое связывание рецептора яйца». J. Mol. Биол. 296 (5): 1225–1234. Дои:10.1006 / jmbi.2000.3533. PMID 10698629.
- ^ Крепкий компакт-диск, Vacquier VD, Kresge N (2001). «Кристаллическая структура фузагенного белка спермы демонстрирует исключительные поверхностные свойства». Биохимия. 40 (18): 5407–5413. Дои:10.1021 / bi002779v. PMID 11331004.
- ^ Радж I, Садат Аль Хоссейни Х, Диогарди Э., Нишимура К., Хан Л., Вилла А, де Санктис Д., Джовин Л. (2017). «Структурные основы распознавания яйцеклетки и сперматозоидов при оплодотворении». Клетка. 169 (7): 1315–1326. Дои:10.1016 / j.cell.2017.05.033. ЧВК 5480393. PMID 28622512. PDB: 5MR3, 5IIA, 5IIB