Глутатион S-трансфераза, С-концевой домен - Glutathione S-transferase, C-terminal domain
| Глутатион S-трансфераза, С-концевой домен | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | GST_C | ||||||||
| Pfam | PF00043 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR004046 | ||||||||
| SCOP2 | 2gst / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| OPM суперсемейство | 131 | ||||||||
| Белок OPM | 1z9h | ||||||||
| CDD | cd00299 | ||||||||
| |||||||||
Глутатион S-трансфераза, С-концевой домен это структурная область из глутатион S-трансфераза (GST).
Конъюгаты GST уменьшены глутатион к множеству целей, включая S-кристаллин от Кальмар, эукариотический коэффициент удлинения 1-гамма, семейство HSP26 связанные со стрессом белки иауксин -регулируемые белки в растениях.
Молекула глутатиона связывается в щели между N- и C-концевыми доменами. Предполагается, что каталитически важные остатки находятся в N-концевом домене. У растений GST кодируются большим семейством генов (48 генов GST у Arabidopsis) и могут быть разделены на классы phi, tau, theta, zeta и lambda.
Биологическая функция и классификация
У эукариот S-трансферазы глутатиона (GST) участвуют в детоксикации реакционноспособных электрофильных соединений, катализируя их конъюгацию с глутатионом. Домен GST также обнаружен в S-кристаллинах кальмаров и в белках с неизвестной активностью GST, таких как факторы элонгации эукариот 1-гамма и семейство белков HSP26, связанных со стрессом, которые включают регулируемые ауксином белки в растениях и строгом голодании. белки в кишечная палочка. Главный полипептид хрусталика головоногих также является GST.[1][2][3][4]
Бактериальные GST с известной функцией часто играют специфическую, поддерживающую рост роль в биодеградационном метаболизме: раскрытие эпоксидного цикла и восстановительное дегалогенирование тетрахлоргидрохинона являются двумя примерами реакций, катализируемых этими бактериальными GST. Некоторые регуляторные белки, такие как белки строгого голодания, также принадлежат к семейству GST.[5][6] GST, по-видимому, отсутствует у архей, у которых гамма-глутамилцистеин заменяет глутатион в качестве основного тиола.
Олигомеризация
S-трансферазы глутатиона образуют гомодимеры, но у эукариот также могут образовывать гетеродимеры субъединиц A1 и A2 или YC1 и YC2. Гомодимерные ферменты демонстрируют консервативную структурную складку. Каждый мономер состоит из отдельного N-концевого субдомена, который принимает тиоредоксиновую складку, и C-концевого полностью спирального субдомена. Это C-концевой домен.
Белки человека, содержащие этот домен
EEF1E1; EEF1G; GDAP1; GSTA1; GSTA2; GSTA3; GSTA4; GSTA5;GSTM1; GSTM2; GSTM3; GSTM4; GSTM5; GSTO1; GSTP1; GSTT1;GSTT2; GSTZ1; МАРС; PGDS; PTGDS2; ПТГЭС2; VARS;
использованная литература
- ^ Армстронг Р.Н. (1997). «Структура, каталитический механизм и эволюция трансфераз глутатиона». Химические исследования в токсикологии. 10 (1): 2–18. Дои:10.1021 / tx960072x. PMID 9074797.
- ^ Board PG, Coggan M, Chelvanayagam G, Easteal S, Jermiin LS, Schulte GK, Danley DE, Hoth LR, Griffor MC, Kamath AV, Rosner MH, Chrunyk BA, Perregaux DE, Gabel CA, Geoghegan KF, Pandit J (2000) . «Идентификация, характеристика и кристаллическая структура трансфераз глутатиона класса Омега». Журнал биологической химии. 275 (32): 24798–24806. Дои:10.1074 / jbc.M001706200. PMID 10783391.
- ^ Dulhunty A, Gage P, Curtis S, Chelvanayagam G, Board P (2000). «Структурное семейство глутатионтрансферазы включает ядерный хлоридный канал и модулятор канала высвобождения кальция рианодинового рецептора». Журнал биологической химии. 276 (5): 3319–3323. Дои:10.1074 / jbc.M007874200. PMID 11035031.
- ^ Eaton DL, Bammler TK; Баммлер (1999). «Краткий обзор S-трансфераз глутатиона и их значение для токсикологии». Токсикологические науки. 49 (2): 156–164. Дои:10.1093 / toxsci / 49.2.156. PMID 10416260.
- ^ Полехина Г., Борд П.Г., Блэкберн А.С., Паркер М.В. (2001). «Кристаллическая структура малейлацетоацетат изомеразы / глутатионтрансферазы дзета раскрывает молекулярную основу ее замечательной каталитической неразборчивости». Биохимия. 40 (6): 1567–1576. Дои:10.1021 / bi002249z. PMID 11327815.
- ^ Vuilleumier S (1997). «Бактериальные S-трансферазы глутатиона: для чего они нужны?». Журнал бактериологии. 179 (5): 1431–1441. Дои:10.1128 / jb.179.5.1431-1441.1997. ЧВК 178850. PMID 9045797.
дальнейшее чтение
- Нисида М., Харада С., Ногучи С., Сато Й., Иноуэ Х., Такахаши К. (1998). «Трехмерная структура глутатион-S-трансферазы Escherichia coli в комплексе с глутатионсульфонатом: каталитическая роль Cys10 и His106». Журнал молекулярной биологии. 281 (1): 135–147. Дои:10.1006 / jmbi.1998.1927. PMID 9680481.
- Диксон Д.П., Лапторн А., Эдвардс Р. (2002). «Растительные трансферазы глутатиона». Геномная биология. 3 (3): ОБЗОРЫ 3004. Дои:10.1186 / gb-2002-3-3-reviews3004. ЧВК 139027. PMID 11897031.
- [1], Справочник по системе слияния генов GST от GE Healthcare Life Sciences