MinD - Википедия - MinD

В Разум белок - один из трех белков, кодируемых minB оперон а также часть семейства АТФаз ParA. Требуется генерировать колебания от полюса к полюсу до деления бактериальной клетки в качестве средства определения средней зоны клетки. Это периферическая мембранная АТФаза, участвующая в разделении плазмиды. [1]

История

Когда впервые обнаружили в Кишечная палочка, Считалось, что MinD ассоциируется с MinC и формируют устойчивый колпачок на каждом бактериальном полюсе, тем самым определяя среднюю зону клетки, снижая подавляющее давление в этой области. За счет использования изображений живых клеток с GFP слитые белки, Раскин и де Бур выявили динамическое взаимодействие белков Min, демонстрируя, что MinC и MinD вместо этого быстро колеблются между двумя полюсами нестатическим образом.[2]

Функция

Активность АТФазы MinD активируется Мой в то время как в присутствии фосфолипиды, предполагая, что связывание с мембраной вызывает конформационные изменения, позволяющие ей стать чувствительной к активации MinE. Активность MinD зависит от локальной концентрации MinD, что предполагает процесс олигомеризации.[3]и сотрудничество.[2]

В пробирке исследования

В пробирке исследования Мин система выполняются на двумерном поддерживающем липидном бислое. Флуоресцентное мечение MinD показало, что он имеет тенденцию образовывать мембранно-связанный ковер у мутантов MinE (АТФ не может быть ограничивающим). При повторном добавлении MinE система становится нестабильной и динамичной. Локализованные очаги повышенной концентрации MinE приводят к последующему отрыву мембраны MinD и через несколько итераций этого процесса прикрепления и отсоединения к появлению стоячие волны наблюдалось. Этот процесс свидетельствует о способности системы Мин к самоорганизации. Флуоресцентные исследования показывают образование сфокусированного волнового фронта.[4]

Динамика одиночной молекулы показала, что MinD димеризуется, будучи связанным с мембраной, что приводит к более сильной мембранной ассоциации в задней части стоячей волны и вызывает градиент диффузии. Это наблюдение объясняет присутствие сфокусированных полос флуоресценции в этих исследованиях стоячей волны.

Дополнительное изучение этой системы и ее взаимодействующих молекулярных партнеров необходимо для полной характеристики min-системы и понимания молекулярной динамики.

Рекомендации

  1. ^ де Бур PA, Crossley RE, Hand AR, Rothfield LI (1991). «Белок MinD - это мембранная АТФаза, необходимая для правильного размещения сайта деления Escherichia coli». Журнал EMBO. 10 (13): 4371–80. ЧВК  453190. PMID  1836760.
  2. ^ а б Раскин Д.М.; де Бур PA. (1999). «Быстрое межполюсное колебание белка, необходимого для направления деления к середине Escherichia coli». PNAS. 96 (9): 4971–6. Дои:10.1073 / пнас.96.9.4971. ЧВК  21801. PMID  10220403.
  3. ^ Hu Z; Люткенхаус Дж. (2001). «Топологическая регуляция клеточного деления E. coli. Пространственно-временные колебания MinD требует стимуляции его АТФазы с помощью MinE и фосфолипидов». Молекулярная клетка. 7 (6): 1337–43. Дои:10.1016 / S1097-2765 (01) 00273-8. PMID  11430835.
  4. ^ Мартин Свободный; Элизабет Фишер-Фридрих; Йонас Райс; Карстен Крузе; Петра Швилле (2008). «Пространственные регуляторы для самоорганизации бактериальных клеток в поверхностные волны in vitro». Наука. 320 (5877): 789–792. Дои:10.1126 / science.1154413. PMID  18467587.