Симпортер катионов нуклеооснований-2 - Википедия - Nucleobase cation symporter-2

Ксантин / урацил / пермеаза витамина С
Идентификаторы
СимволXan_ur_permease
PfamPF00860
Pfam кланCL0062
ИнтерПроIPR006043
PROSITEPDOC00860
TCDB2.A.40
OPM суперсемейство64
Белок OPM3qe7

В Симпортер катионов нуклеиновых оснований-2 (NCS2) семейство, также называемое Переносчик аскорбата азотистых оснований (NAT) семья,[1] состоит из более 1000 секвенированных белков, полученных из грамотрицательный и грамположительные бактерии, археи, грибы, растения и животные. Семейство NCS2 / NAT является членом APC суперсемейство вторичных перевозчиков.[2] Из пяти известных семейств переносчиков, которые действуют на азотистые основания, NCS2 / NAT является единственным наиболее распространенным.[3] Многие функционально охарактеризованные члены специфичны для азотистых оснований, включая пурины и пиримидины, но другие специфичны для пуринов. Однако два близкородственных крысы / человека члена семейства, SVCT1 и SVCT2, локализованные в разных тканях тела, совместно транспортируют L-аскорбат (Витамин С ) и Na+ с высокой степенью специфичности и сродством к витамину.[4] Кластеризация членов семейства NCS2 / NAT на филогенетическом дереве является сложной, при этом бактериальные белки и эукариотические белки попадают по крайней мере в три отдельных кластера. Белки растений и животных группируются вместе, но белки грибов ответвляются от одного из трех кластеров бактерий, образуя более плотные группы.[5] Кишечная палочка обладает четырьмя отдаленно связанными паралогическими членами семейства NCS2.[6]

Структура

Белки семейства NCS2 имеют длину 414–650 аминоацильных остатков и, вероятно, содержат 14 ТМС. Лу и др. (2011) на основании рентгеновской кристаллографии пришли к выводу, что UraA (2.A.40.1.1 ) имеет 14 TMS с двумя 7 инвертированными повторами TMS.[7] Урацил находится на границе между двумя доменами.[2]

Кристаллические структуры

Урацил пермеаза, UraA UraA со связанным урацилом с разрешением 2,8 Å PDB: 3QE7​.

Транспортная реакция

Обобщенные транспортные реакции, катализируемые белками семейства NAT / NCS2, следующие:[6]

Нуклеооснование (выход) H+ (выход) → Нуклеарное основание (вход) H+ (в).
Аскорбат (уходит) Na+ (выход) → Аскорбат (вход) Na+ (в).

Характеризованные белки

Несколько белков составляют семейство NCS2 / NAT. Полный список этих белков можно найти в База данных классификации транспортеров. Несколько типов белков, составляющих семейство NCS2 / NAT, включают:[6]

  • Ксантин проникает, включая PbuX (XanP) из Bacillus subtilis (ТК № 2.A.40.3.1 ), участвует в клеточном ксантине транспорт.[8]
  • Пермеазы мочевой кислоты, включая PucJ Bacillus subtilus (ТК № 2.A.40.3.2 ), который способствует поглощению мочевой кислоты клеткой в ​​условиях ограничения азота.[9]
  • Урацил проницаемости, в том числе UraA Кишечная палочка (ТК № 2.A.40.1.1 ), что способствует усвоению урацила.[7][10]
  • Пиримидиновые пермеазы, включая RutG из Кишечная палочка (ТК № 2.A.40.1.3 ) [11][12]
  • Пуриновые пермеазы, включая YcpX Clostridium perfringens (ТК № 2.A.40.2.1 )

Рекомендации

  1. ^ Караца П., Панос П., Георгопулу Э., Фриллингос С. (декабрь 2006 г.). «Цистеин-сканирующий анализ сигнатурного мотива переносчика азотистых оснований и аскорбата в YgfO-пермеазе Escherichia coli: Gln-324 и Asn-325 имеют важное значение, а Ile-329-Val-339 образуют альфа-спираль». Журнал биологической химии. 281 (52): 39881–90. Дои:10.1074 / jbc.M605748200. PMID  17077086.
  2. ^ а б Вонг Ф.Х., Чен Дж.С., Редди В., Дэй Дж.Л., Шлыков М.А., Вакабаяси С.Т., Сайер М.Х. (01.01.2012). «Суперсемейство аминокислота-полиамин-органокатион». Журнал молекулярной микробиологии и биотехнологии. 22 (2): 105–13. Дои:10.1159/000338542. PMID  22627175.
  3. ^ Frillingos S (01.01.2012). «Понимание эволюции переносчиков нуклеиновых оснований и аскорбатов (семейство NAT / NCS2) на основе анализа Cys-сканирования ксантинпермеазы XanQ». Международный журнал биохимии и молекулярной биологии. 3 (3): 250–72. ЧВК  3476789. PMID  23097742.
  4. ^ Диаллинас Г., Гурнас С. (01.10.2008). «Взаимосвязи между структурой и функцией в семействе переносчиков азотистых оснований и аскорбатов (NAT): уроки из модельных генетических систем микробов». каналы. 2 (5): 363–72. Дои:10.4161 / chan.2.5.6902. PMID  18981714.
  5. ^ Gournas C, Papageorgiou I, Diallinas G (май 2008 г.). «Семейство переносчиков азотистых оснований и аскорбатов (NAT): геномика, эволюция, взаимосвязь между структурой и функцией и физиологическая роль». Молекулярные биосистемы. 4 (5): 404–16. Дои:10.1039 / b719777b. PMID  18414738.
  6. ^ а б c Сайер М-младший "2.A.40 Семейство нуклеооснований / транспортеров аскорбатов (NAT) или нуклеооснований: катионный симпортер-2 (NCS2)". База данных классификации транспортеров. Группа компаний Saier Lab Bioinformatics / SDSC.
  7. ^ а б Лу Ф, Ли С., Цзян Й, Цзян Дж, Фан Х, Лу Г, Дэн Д., Данг С., Чжан Х, Ван Дж, Ян Н. (апрель 2011 г.). «Структура и механизм транспортера урацила UraA». Природа. 472 (7342): 243–6. Bibcode:2011Натура 472..243л. Дои:10.1038 / природа09885. PMID  21423164. S2CID  4421922.
  8. ^ Christiansen LC, Schou S, Nygaard P, Saxild HH (апрель 1997 г.). «Метаболизм ксантина в Bacillus subtilis: характеристика оперона xpt-pbuX и доказательства контролируемой пурином и азотом экспрессии генов, участвующих в утилизации ксантина и катаболизме». Журнал бактериологии. 179 (8): 2540–50. Дои:10.1128 / jb.179.8.2540-2550.1997. ЧВК  179002. PMID  9098051.
  9. ^ Schultz AC, Nygaard P, Saxild HH (июнь 2001 г.). «Функциональный анализ 14 генов, составляющих пуриновый катаболический путь в Bacillus subtilis, и доказательство наличия нового регулона, контролируемого активатором транскрипции PucR». Журнал бактериологии. 183 (11): 3293–302. Дои:10.1128 / JB.183.11.3293-3302.2001. ЧВК  99626. PMID  11344136.
  10. ^ Гим С.Ю., Нойхард Дж. (Июнь 1994 г.). «Оперон биосинтеза пиримидина термофильной Bacillus caldolyticus включает гены урацилфосфорибозилтрансферазы и урацилпермеазы». Журнал бактериологии. 176 (12): 3698–707. Дои:10.1128 / jb.176.12.3698-3707.1994. ЧВК  205559. PMID  8206848.
  11. ^ Ло К.Д., Гианешвар П., Маркенскофф Пападимитриу Э., Фонг Р., Ким К.С., Паралес Р., Чжоу З., Инвуд В., Кусту С. (март 2006 г.). «Ранее не описанный путь катаболизма пиримидина». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (13): 5114–9. Дои:10.1073 / pnas.0600521103. ЧВК  1458803. PMID  16540542.
  12. ^ Ким К.С., Пелтон Дж. Г., Инвуд В. Б., Андерсен Ю., Кусту С., Wemmer DE (август 2010 г.). "Путь Rut деградации пиримидина: новые проблемы химии и токсичности". Журнал бактериологии. 192 (16): 4089–102. Дои:10.1128 / JB.00201-10. ЧВК  2916427. PMID  20400551.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR006043