BcIII - BcIII
| BcIII | |||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Принципиальная схема трехмерной структуры BcIII | |||||||
| Идентификаторы | |||||||
| Организм | |||||||
| Символ | Нет данных | ||||||
| UniProt | Q7M425 | ||||||
| |||||||
BcIII полипептид нейротоксин морского анемона изолирован от Бунодосома кессар. Он нацелен на сайт 3 из напряжение-управляемые натриевые каналы, что в основном продлевает время инактивации канала.
Источник
BcIII можно выделить из яда актинии Бунодосома кессар.
Химия
BcIII относится к Типу 1 нейротоксины морского анемона, которые нацелены на α-субъединицы напряжение-управляемые натриевые каналы (Nav1.x).[1][2][3]. Он состоит из 48 аминокислот и молекулярной массы 4,976. атомные единицы массы.[2] В вторичная структура BcIII состоит из 4,0% α-спирали, 43.4% β-тяжи, 21.3% β-витки и 31,3% - неупорядоченный.[1] Трехмерную структуру BcIII можно найти на ШВЕЙЦАРСКАЯ МОДЕЛЬ.
| г | V | А | C | р | C | D | S | D | г | п | Т | S | р | г | N | Т | L | Т | г | Т | L | W | L | Т | - | г | г | C | п | S | г | W | ЧАС | N | C | р | г | S | г | п | F | я | г | Y | C | C | K | K |
Рисунок 1: Аминокислотная последовательность BcIII.[4]
Цель
BcIII связывается с напряжение-управляемые натриевые каналы на участке 3, который представляет собой внеклеточную петлю, соединяющую сегменты S3 и S4 (сегмент датчика напряжения) домен IV. BcIII оказывает наибольшее влияние на Nav1.1 и Nav1.5 (Таблица 1).[4] Однако сродство BCIII к этим натриевым каналам относительно низкое по сравнению с другими токсинами того же семейства, такими как ATX-II и AFT-II.[4]
Таблица 1: Сродство BcIII к различным натриевым каналам на основе EC50 данные.[4]
| Подтипы натриевых каналов | EC50 (нМ) |
|---|---|
| Nav1.1 | Приблизительно 300 |
| Nav1.2 | 1449 ± 216 |
| Nav1.3 | 1458 ± 129 |
| Nav1.4 | 821 ± 144 |
| Nav1.5 | 307 ± 33 |
| Nav1.6 | Приблизительно 900 |
Способ действия
BcIII связывается с сайтом 3 из напряжение-управляемые натриевые каналы в течение закрытое состояние. Следовательно, он продлевает время инактивации. Канал дольше остается в открытое состояние перед деактивацией, что приводит к увеличению пиковой амплитуды натриевого тока[5]
Более того, BcIII действует в зависимости от напряжения. При насыщающих концентрациях скорость отсоединения от рецепторных участков положительно коррелирует с амплитудой и продолжительностью мембраны. деполяризация. В результате дестабилизирующее действие BcIII на натриевые каналы обратимо.[5]
BcIII не проявляет сродства к открытому состоянию натриевых каналов и не оказывает значительного влияния на кинетику активации.[5]
Токсичность
В LD50 BcIII у мышей составляет 600 мкг / кг.[4]
использованная литература
- ^ а б Oliveira, J.S., et al., BcIV, новый парализующий пептид, полученный из яда морского анемона Bunodosoma caissarum. Сравнение с токсином BcIII с каналом Na +. Biochim Biophys Acta, 2006. 1764(10): с. 1592-600.
- ^ а б Malpezzi, E.L., et al., Характеристика пептидов в яде морского анемона, собранных с помощью новой процедуры. Токсикон, 1993. 31(7): стр. 853-64.
- ^ Ванке, Э. и др., Воздействие нейротоксинов морского анемона 1 типа на изоформы потенциалзависимых натриевых каналов. Токсикон, 2009. 54(8): с. 1102-11.
- ^ а б c d е Oliveira, J.S., et al., Специфичность связывания токсинов морского анемона с натриевыми каналами Nav 1.1–1.6: неожиданный вклад различий во внешней петле IV / S3-S4. J Biol Chem, 2004. 279(32): стр. 33323-35.
- ^ а б c Salceda, E., et al., Токсин BcIII морского анемона Bunodosoma caissarum модулирует кинетику натриевого тока нейронов ганглиев задних корешков крыс и смещается в зависимости от напряжения. Пептиды, 2010. 31(3): стр. 412-8.
внешние ссылки
- BcIII на NCBI
- Q7M425: BcIII на UniProt
- Трехмерная структура BcIII на основе SWISS-MODEL.