HisB - HisB

В hisB ген, обнаруженный в энтеробактерии (Такие как Кишечная палочка ), в Campylobacter jejuni И в Xylella /Ксантомонады кодирует белок, участвующий в двухступенчатом катализе биосинтез гистидина (шестой и восьмой этапы), а именно бифункциональный Имидазолеглицеринфосфатдегидратаза /гистидинол-фосфатаза.[1]

Первая функция (EC 4.2.1.19 ), найденный в N-концевой, обезвоженный d-эритроимидазолеглицеролфосфат к имидазолаацетолфосфату, последний функционирует (EC 3.1.3.15 ), найденный в C-терминал, дефосфорилаты л-гистидинолфосфат, продуцирующий гистидинол.[2][3][4]

Вместо этого первая стадия катализируется гистадинолфосфатаминотрансферазой (кодируется hisC)[5]

Пептид имеет вес 40,5 кДа и ассоциирует с образованием гексамера (если не усечен).[6]

В E. coli hisB находится в опероне hisGDCBHAFI.[7]

Активность фосфатазы имеет неопределенность в отношении субстрата, а сверхэкспрессия hisB может спасти от нокаута фосфосеринфосфатазы (serB).[8]

Реакции

hisB-N

D-эритро-1- (имидазол-4-ил) глицерин-3-фосфат 3- (имидазол-4-ил) -2-оксопропилфосфат + H2О

hisB-C

L-гистидинол фосфат + H2О L-гистидинол + фосфат

Неслитый белок у других видов

HIS3 из Saccharomyces cerevisiae не является слитой IGP-дегидратазой и гистидинол-фосфатазой, а только IGPD (гомологичным hisB-N). Тогда как HIS2 - это HP (аналог hisB-C, у некоторых прокариот называемый hisJ).

Рекомендации

  1. ^ Brilli, M .; Фани, Р. (2004). «Молекулярная эволюция генов hisB». Журнал молекулярной эволюции. 58 (2): 225–237. Дои:10.1007 / s00239-003-2547-х. PMID  15042344.
  2. ^ Parker95: Паркер А.Р., Мур Дж.А., Шваб Дж.М., Дэвиссон В.Дж. (1995). «Имидазолеглицеринфосфатдегидратаза Escherichia coli: спектроскопическая характеристика ферментного продукта и стерический ход реакции». Журнал Американского химического общества.
  3. ^ Grisolia, V .; Карломаньо, М. С .; Бруни, К. Б. (1982). «Клонирование и экспрессия дистальной части гистидинового оперона Escherichia coli K-12». Журнал бактериологии. 151 (2): 692–700. ЧВК  220310. PMID  6284708.
  4. ^ Grisolia, V .; Riccio, A .; Бруни, К. Б. (1983). «Структура и функция внутреннего промотора (hisBp) гистидинового оперона Escherichia coli K-12». Журнал бактериологии. 155 (3): 1288–1296. ЧВК  217827. PMID  6309747.
  5. ^ Кеселер, И. М .; Collado-Vides, J .; Сантос-Завалета, А .; Перальта-Гил, М .; Гама-Кастро, С .; Muñiz-Rascado, L .; Bonavides-Martinez, C .; Paley, S .; Krummenacker, M .; Альтман, Т .; Kaipa, P .; Сполдинг, А .; Pacheco, J .; Latendresse, M .; Fulcher, C .; Саркер, М .; Shearer, A. G .; MacKie, A .; Paulsen, I .; Gunsalus, R.P .; Карп, П. Д. (2010). «EcoCyc: обширная база данных по биологии кишечной палочки». Исследования нуклеиновых кислот. 39 (Проблема с базой данных): D583 – D590. Дои:10.1093 / nar / gkq1143. ЧВК  3013716. PMID  21097882.
  6. ^ Rangarajan, E. S .; Proteau, A .; Wagner, J .; Хунг, М. -Н .; Матовый, А .; Cygler, М. (2006). «Структурные снимки гистидинолфосфатфосфатазы Escherichia coli на пути реакции». Журнал биологической химии. 281 (49): 37930–37941. Дои:10.1074 / jbc.M604916200. PMID  16966333.
  7. ^ Alifano, P .; Карломаньо, М. С .; Бруни, К. Б. (1992). «Расположение оперона hisGDCBHAFI на физической карте Escherichia coli». Журнал бактериологии. 174 (11): 3830–3831. ЧВК  206079. PMID  1592835.
  8. ^ Патрик, В. М .; Quandt, E.M .; Swartzlander, D. B .; Мацумура, И. (2007). «Подавление множественных копий лежит в основе метаболической эволюции». Молекулярная биология и эволюция. 24 (12): 2716–2722. Дои:10.1093 / молбев / мсм204. ЧВК  2678898. PMID  17884825.