IQ кальмодулин-связывающий мотив - Википедия - IQ calmodulin-binding motif

Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры
PDB	1b7t, 1br1, 1br2, 1br4, 1d0x, 1d0y, 1d0z, 1d1a,1d1b,1d1c, 1dfk, 1dfl, 1fmv, 1fmw, 1jwy, 1jx2, 1кк7, 1кк8,1кв.м, 1кв2, 1l2o, 1lkx, 1лвк, 1мма, 1ммд, 1 ммг, 1мм,1мн., 1 мес., 1oe9, 1qvi, 1с5г, 1см, 1ср6, 1vom, 1w7i,1w7j, 1wdc, 2мыс

IQ кальмодулин-связывающий мотив
	Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2 А.
Идентификаторы
Символ	IQ
Pfam	PF00612
ИнтерПро	IPR000048
УМНАЯ	SM00015
PROSITE	PS50096
SCOP2	1wdc / Объем / СУПФАМ
Доступные белковые структуры:
Pfam	структуры / ECOD
PDB	RCSB PDB; PDBe; PDBj
PDBsum	резюме структуры
PDB	1b7t, 1br1, 1br2, 1br4, 1d0x, 1d0y, 1d0z, 1d1a,1d1b,1d1c, 1dfk, 1dfl, 1fmv, 1fmw, 1jwy, 1jx2, 1кк7, 1кк8,1кв.м, 1кв2, 1l2o, 1lkx, 1лвк, 1мма, 1ммд, 1 ммг, 1мм,1мн., 1 мес., 1oe9, 1qvi, 1с5г, 1см, 1ср6, 1vom, 1w7i,1w7j, 1wdc, 2мыс

В IQ кальмодулин-связывающий мотив является аминокислота мотив последовательности содержащая следующую последовательность:

[FILV] Qxxx [RK] Gxxx [RK] xx [FILVWY]

Термин «IQ» относится к первым двум аминокислотам мотива: изолейцин (обычно) и глутамин (неизменно).

Функция

Кальмодулин (CaM) признан основным кальций (Ca²⁺) сенсор и оркестратор регуляторных событий через его взаимодействие с разнообразной группой клеточных белков. Для многих известных СаМ-связывающих белков существуют три класса мотивов узнавания; мотив IQ как консенсус для Ca²⁺-независимое связывание и два родственных мотива для Ca²⁺-зависимое связывание, обозначаемое 1-14 и 1-5-10 в зависимости от положения консервативного гидрофобный остатки.^[2]

Пример

Регуляторная область гребешка миозин представляет собой трехцепочечный белковый комплекс, который включает этот мотор в ответ на Ca²⁺ привязка. Взаимодействия боковых цепей соединяют две легкие цепи в тандеме с соседними сегментами тяжелой цепи, несущими мотив IQ-последовательности. CA²⁺-обвязка сайта - это роман EF рука мотив на основной легкой цепи и стабилизируется связями, включающими тяжелую цепь и обе легкие цепи, с учетом потребности всех трех цепей в Ca²⁺связывание и регуляция в интактной молекуле миозина.^[3]

Рекомендации

^ Худусс А., Коэн С. (январь 1996 г.). «Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2 A: значение для регуляции». Структура. 4 (1): 21–32. Дои:10.1016 / S0969-2126 (96) 00006-8. PMID 8805510.
^ Rhoads AR, Friedberg F (апрель 1997 г.). «Мотивы последовательности для распознавания кальмодулина». FASEB J. 11 (5): 331–40. Дои:10.1096 / fasebj.11.5.9141499. PMID 9141499.
^ Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Gyögeryi AG, Cohen C (март 1994). «Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2,8 А». Природа. 368 (6469): 306–12. Дои:10.1038 / 368306a0. PMID 8127365. S2CID 4279198.

Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR000048

[pmid8805510-1] Худусс А., Коэн С. (январь 1996 г.). «Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2 A: значение для регуляции». Структура. 4 (1): 21–32. Дои:10.1016 / S0969-2126 (96) 00006-8. PMID 8805510.

[pmid9141499-2] Rhoads AR, Friedberg F (апрель 1997 г.). «Мотивы последовательности для распознавания кальмодулина». FASEB J. 11 (5): 331–40. Дои:10.1096 / fasebj.11.5.9141499. PMID 9141499.

[pmid8127365-3] Xie X, Harrison DH, Schlichting I, Sweet RM, Kalabokis VN, Szent-Gyögeryi AG, Cohen C (март 1994). «Структура регуляторного домена миозина гребешка при разрешении 2,8 А». Природа. 368 (6469): 306–12. Дои:10.1038 / 368306a0. PMID 8127365. S2CID 4279198.

[1]

[2]

[3]