Ниша (структурный мотив белка) - Niche (protein structural motif)

В районе белок структурные мотивы, ниши три или четыре аминокислота особенности остатков, в которых CO-группы основной цепи соединены мостиком положительно заряженными или δ + -группами.[1][2][3] В группы δ + входят группы с двумя водородная связь донорные атомы, такие как NH2 группы и молекулы воды. В типичных белках 7% аминокислотных остатков принадлежат нишам, связанным с группой δ +, в то время как еще 7% имеют конформацию, но не имеют единой катионный обнаружена мостовая группа.

Ниша3 связана с молекулой воды через два O-H...О водородные связи. Красная сфера - это кислород воды. Атомы основной цепи трипептида niche3 показаны в виде палочек. Кислород красный; азот, синий; карбон, серый. Атомы водорода не показаны.

Ниши бывают двух типов: ниши 3 (3 остатка, от i до i + 2) и ниши 4 (4 остатка, от i до i + 3). В мотиве niche3 δ + -связывающие карбонильные группы происходят от остатков i и i + 2, тогда как в мотиве niche4 они происходят от остатков i и i + 3.

Ниша 3 имеет конформацию α для остатка i + 1 и конформацию β для остатка i + 2; ниша4 имеет конформацию α для остатков i + 1 и i + 2 и конформацию β для остатка i + 3.

Ниша обычно встречается в C-конец из α-спирали, и особенно 310 спирали.

Ионы металлов, которые встречаются в нишах белков, - это Na +, K +, Ca ++ и Mg ++. Белки с регуляторными катионами часто используют ниши для связывания металлов (тромбин, Na +; аннексин, Ca ++; пируватдегидрогеназа, К +).

Основным переносчиком катионов в клетках является кальциевая АТФаза.[4] В кристаллических структурах, связанных с Ca ++, два иона кальция расположены бок о бок в пределах трансмембранный домен считаются на полпути к транспортировке. А также связан с различными боковыми цепями карбонильные группы, один из этих ионов кальция связан с niche3 / niche4 (оба в одном мотиве) по остаткам 304–307 на C-конце α-спирали.

А лизин боковая цепь в ядерном экспортном рецепторе CRM1 специфически распознается конформацией ниши, которая должна быть принята в качестве ключевой части сигнал ядерного экспорта белков, покидающих ядро.[5]

Ион натрия во фторидном канале Fluc расположен на оси диады димера, тетраэдрически связан двумя нишами 4, по одной от каждой субъединицы.[6]

Междоменная линкерная область Hsp70 из 10 остатков обеспечивает аллостерическую связь между двумя сложенными доменами. N-концевая часть линкера имеет структуру niche4, которая связана с водой.[7]

В токсине скорпиона BeM9 боковая цепь аргинина 60 связывает карбонилы остатков 61 и 63 как нишу3. Мотив, потеря которого изменяет специфичность белка для потенциал-управляемых натриевых каналов, получил название «аргининовая рука».[8]. Несколько необычные двугранные углы для ниши 3 обусловлены тем, что эта ниша 3 вмещает две отдельные группы NH из гуанидиновой группы аргинина.

Другой небольшой трипептидный мотив, который связывает катионы или δ + -группы через CO-группы основной цепи, называется кошачья хватка.

Рекомендации

  1. ^ Торранс, GM; Лидер ДП (2009). "Новый мотив главной цепи в белках, соединенных катионными группами: ниша". Журнал молекулярной биологии. 385 (4): 1076–1086. Дои:10.1016 / j.jmb.2008.11.007. PMID  19038265.
  2. ^ Регад, L; Мартин Дж. (2011). «Рассечение белковых петель с помощью статистического скальпеля предполагает функциональное значение некоторых структурных мотивов». BMC Bioinformatics. 12 (1): 247. Дои:10.1186/1471-2105-12-247. ЧВК  3158783. PMID  21689388.
  3. ^ Cianci, M; Томашевский (2010). «Кристаллографический анализ эффектов противоионов на ферментативное действие субтилизина в ацетонитриле». Журнал Американского химического общества. 132 (7): 2293–2300. Дои:10.1021 / ja908703c. PMID  20099851.
  4. ^ Тоошима, C; Мизутани (2004). «Кристаллическая структура кальциевого насоса со связанным аналогом АТФ». Природа. 430 (6999): 529–535. Дои:10.1038 / природа02680. PMID  15229613.
  5. ^ Fung, HYJ; Fu S-C; Чук Ю.М. (2017). «Рецептор ядерного экспорта CRM1 распознает различные конформации в сигналах ядерного экспорта». eLife. 6: e23961. Дои:10.7554 / eLife.23961. ЧВК  5358978. PMID  28282025.
  6. ^ Стокбридж, РБ; Колмакова-Партенского Л; Шейн Т. (2015). «Кристаллические структуры двуствольного фторид-ионного канала». Природа. 525: 548–551. Дои:10.1038 / природа14981. ЧВК  4876929.
  7. ^ Английский, Калифорния; Шерман В; Мэн В (2017). «Междоменный линкер Hsp70 - это динамический переключатель, который обеспечивает аллостерическую связь между двумя структурированными доменами». J Biol Chem. 292: 14765–14774. Дои:10.1074 / jbc.M117.789313. ЧВК  5592658. PMID  28754691.
  8. ^ Кульдюшев Н.А.; Минеев К.С.; Беркут А.А. (2018). «Усовершенствованная структура BeM9 раскрывает руку аргина, мотив токсинов скорпиона, влияющих на натриевые каналы». Белки. 86: 1117–1122. Дои:10.1002 / prot.25583.

внешняя ссылка

  • Мотивированные белки: [1];[1]
  • PDBeMotif: [2].[2]
  1. ^ Лидер, ДП; Милнер-Уайт (2009). «Мотивированные белки: веб-приложение для изучения небольших трехмерных белковых мотивов». BMC Bioinformatics. 10 (1): 60. Дои:10.1186/1471-2105-10-60. ЧВК  2651126. PMID  19210785.
  2. ^ Головин А; Хенрик (2008). «MSDmotif: изучение сайтов и мотивов белков». BMC Bioinformatics. 9 (1): 312. Дои:10.1186/1471-2105-9-312. ЧВК  2491636. PMID  18637174.