Catgrip - Catgrip

Захваты небольшие катион-связывающие молекулярные особенности белки и пептиды.[1][2] Каждый состоит из атомов основной цепи только трех последовательных аминокислота остатки. Группы CO первой и третьей основной цепи связывают катионы, часто кальций, магний, калий или натрий, без участия боковой цепи. Многие кошачьи ручки связывают молекулу воды вместо катиона; он связан водородными связями с первой и третьей группами CO основной цепи. Захваты для кошек обнаруживаются как связывающие кальций элементы в аннексины, матричные металлопротеиназы (например.серрализины ), субтилизины и фосфолипаза А2. Они также наблюдаются в синтетических пептидах. [3][4] и в циклических гексапептидах, полученных из чередующихся аминокислот D, L.[5]

Остатки 98-100 аннексина V (2ран, только атомы основной цепи) связаны с ионом кальция

Конформация кошачьей ручки такова, что группы СО первого и третьего аминокислотных остатков склонны электростатически притягиваться или связываться водородом с положительно заряженным или частично положительно заряженным атомом или группой. Захваты Catgrips определяются основной цепью phi, psi двугранные углы второй и третьей аминокислот в гнезде.

Если две захваты перекрываются таким образом, что два следующих друг за другом остатка являются остатками i захватываний, образуется составная захваты. Если три перекрываются таким образом, что три последовательных остатка представляют собой остатки i захватов, образуется более длинный захват и так далее. Такие перекрывающиеся мотивы могут связывать один, два или три иона металла. Примером являются остатки 586-590 эндонуклеазы Cas9 (код pdb 4oge), где группы CO основной цепи из остатков i, i + 2 и i + 4 связывают ион магния.[6]

Другой трипептидный мотив, который часто связывает катионы или δ + -группы через CO-группы основной цепи, называется ниша (структурный мотив белка).

использованная литература

  1. ^ Watson, JD; Милнер-Уайт EJ (2002). «Конформации полипептидных цепей, в которых части основной цепи последовательных остатков являются энантиомерами. Их наличие в катионо-и анион-связывающих областях белков». Журнал молекулярной биологии. 315 (2): 183–191. Дои:10.1006 / jmbi.2001.5228. PMID  11779238.
  2. ^ Рана, S; Кунду Б. (2007). «Двойной кошачий захват смешал мини-белок L и D длиной всего 20 остатков». Биоорг Мед Хим. 15 (11): 3874–3882. Дои:10.1016 / j.bmc.2007.03.030. PMID  17407819.
  3. ^ Рана, S; Кунду Б. (2007). «Двойной кошачий захват смешал мини-протеин L и D длиной всего 20 остатков». Биоорг Мед Хим. 15 (11): 3874–3882. Дои:10.1016 / j.bmc.2007.03.030. PMID  17407819.
  4. ^ Нанда, V; DeGrado WF (2006). «Вычислительный дизайн гетерохиральных пептидов против спиральной мишени». J Am Chem Soc. 128 (3): 809–816. Дои:10.1021 / ja054452t. PMID  16417370.
  5. ^ Павоне, В; Benedetti E; Ди Блазио Б; Ломбарди А (1989). «Регулярно чередующиеся пептиды L, D. III Гексациклические пептиды валина и фенилаланина». Биополимеры. 28 (1): 215–223. Дои:10.1002 / bip.360280123. PMID  2720106.
  6. ^ Jinek, M; Цзян Ф (2014). «Структуры эндонуклеаз Cas9 обнаруживают РНК-опосредованную конформационную активацию». Наука. 343 (6176): 1215–1228. Дои:10.1126 / science.1247997. ЧВК  4184034. PMID  24505130.