Пептид - Peptide

«Пептиды» перенаправляются сюда. Для журнала см. Пептиды (журнал).
А тетрапептид (пример Вал -Gly -Сер -Ала ) с зеленый отмечен амино конец (L-валин ) и
синий отмечен карбоксильный конец (L-аланин ).

Пептиды (из греческий язык πεπτός, пепто «переваренный»; полученный из πέσσειν, Песен "переваривать") - короткие цепочки от двух до пятидесяти аминокислоты, связаны пептидные связи.[1][2] Цепочки из менее чем десяти или пятнадцати аминокислот называются олигопептиды, и включать дипептиды, трипептиды, и тетрапептиды.

А полипептид представляет собой более длинную, непрерывную, неразветвленную пептидную цепь, состоящую примерно из пятидесяти аминокислот.[3] Следовательно, пептиды относятся к широким химическим классам биологические полимеры и олигомеры, рядом с нуклеиновые кислоты, олигосахариды, полисахариды, и другие.

Полипептид, содержащий более пятидесяти аминокислот, известен как белок.[3][4][5] Белки состоят из одного или нескольких полипептидов, расположенных биологически функциональным образом, часто связанных с лиганды Такие как коферменты и кофакторы, или к другому белку или другому макромолекула Такие как ДНК или же РНК, или сложить макромолекулярные сборки.[6]

Аминокислоты, включенные в пептиды, называются остатки. При образовании каждого из них высвобождается молекула воды. амид связь.[7] Все пептиды, кроме циклические пептиды есть N-концевой (аминогруппа) и C-терминал (карбоксильная группа) остаток на конце пептида (как показано для тетрапептида на изображении).

Классы

Известно много видов пептидов. Они были классифицированы или разделены на категории в зависимости от их источников и функций. Согласно Справочнику по биологически активным пептидам, некоторые группы пептидов включают пептиды растений, пептиды бактерий / антибиотиков, пептиды грибов, пептиды беспозвоночных, пептиды амфибий / кожи, пептиды яда, пептиды рака / противоопухолевые, пептиды вакцины, иммунные / воспалительные пептиды, мозг пептиды, эндокринные пептиды, пищевые пептиды, желудочно-кишечные пептиды, сердечно-сосудистые пептиды, почечные пептиды, респираторные пептиды, опиатные пептиды, нейротрофические пептиды и пептиды кровь-мозг.[8]

Некоторые рибосомальные пептиды подвержены протеолиз. Эти функции, как правило, у высших организмов, как гормоны и сигнальные молекулы. Некоторые организмы производят пептиды в виде антибиотики, Такие как микроцины и бактериоцины.[9]

Пептиды часто имеют посттрансляционные модификации Такие как фосфорилирование, гидроксилирование, сульфирование, пальмитоилирование, гликозилирование и дисульфид формирование. В целом пептиды линейны, хотя лариат структуры наблюдались.[10] Встречаются и более экзотические манипуляции, такие как рацемизация L-аминокислот в D-аминокислоты в яд утконоса.[11]

Нерибосомальные пептиды собраны ферменты а не рибосома. Обычным нерибосомным пептидом является глутатион, компонент антиоксидант защитные силы большинства аэробных организмов.[12] Другие нерибосомальные пептиды наиболее распространены в одноклеточные организмы, растения, и грибы и синтезируются модульный ферментные комплексы, называемые нерибосомные пептидные синтетазы.[13]

Эти комплексы часто располагаются сходным образом и могут содержать множество различных модулей для выполнения разнообразных химических манипуляций с развивающимся продуктом.[14] Эти пептиды часто циклический и могут иметь очень сложные циклические структуры, хотя линейные нерибосомные пептиды также широко распространены. Поскольку система тесно связана с машинным оборудованием для строительства жирные кислоты и поликетиды, часто встречаются гибридные соединения. Наличие оксазолы или же тиазолы часто указывает на то, что соединение было синтезировано таким образом.[15]

Пептоны получены из молока или мяса животных, перевариваемых протеолиз.[16] Помимо небольших пептидов, полученный материал включает жиры, металлы, соли, витамины и многие другие биологические соединения. Пептоны используются в питательных средах для выращивания бактерий и грибов.[17]

Пептидные фрагменты относятся к фрагментам белков, которые используются для идентификации или количественной оценки исходного белка.[18] Часто это продукты ферментативного разложения, проведенного в лаборатории на контролируемом образце, но также это могут быть образцы судебно-медицинской экспертизы или палеонтологические образцы, которые подверглись разложению в результате естественного воздействия.[19][20]

Химический синтез

Основная статья: Синтез пептидов
Таблица аминокислот
Твердофазный синтез пептидов на катке амид смола с помощью Fmoc -α-амин -защищенный аминокислота

Примеры семей

Семейства пептидов в этом разделе представляют собой рибосомальные пептиды, обычно с гормональной активностью. Все эти пептиды синтезируются клетками как более длинные «пропептиды» или «пропротеины» и усекаются перед выходом из клетки. Они попадают в кровоток, где выполняют свои сигнальные функции.

Антимикробные пептиды

Тахикининовые пептиды

Основная статья: Тахикининовые пептиды

Вазоактивные кишечные пептиды

Основная статья: Семья Secretin
  • VIP (Vнеактивный якишечный пэптид; PHM27)
  • PACAP пмуниципальный Аденилат Cиклаз Аактивизирующий пэптид
  • Пептид ФИ 27 (пэптид ЧАСистидин ясолейцин 27)
  • GHRH 1-24 (граммгрядка ЧАСОрмон рэлизинг ЧАСормон 1-24)
  • Глюкагон
  • Секретин

Пептиды, родственные полипептидам поджелудочной железы

  • NPY (Nевропэптид Y)
  • PYY (пэптид YY)
  • ПРИЛОЖЕНИЕ (Авиан панкреатический полипептид)
  • PPY панкреатический полYпептид

Опиоидные пептиды

Основная статья: Опиоидный пептид

Кальцитониновые пептиды

Самособирающиеся пептиды

Другие пептиды

Терминология

Длина

Некоторые термины, относящиеся к пептидам, не имеют строгих определений длины, и их использование часто перекрывается.

  • А полипептид представляет собой единую линейную цепь из множества аминокислот (любой длины), удерживаемых вместе амидные связи.
  • А белок состоит из одного или нескольких полипептидов (длиной более 50 аминокислот).
  • An олигопептид состоит всего из нескольких аминокислот (от двух до двадцати).
Трипептид (пример Вал -Gly -Ала ) с
зеленый отмечен амино конец (L-валин ) и
синий отмечен карбоксильный конец (L-аланин )

Количество аминокислот

Пептиды определенной длины именуются с использованием Числовой множитель ИЮПАК префиксы.

Функция

  • А нейропептид представляет собой пептид, который активен в связи с нервной тканью.
  • А липопептид пептид, имеющий липид подключен к нему, и пепдуцины липопептиды, которые взаимодействуют с GPCR.
  • А пептидный гормон пептид, который действует как гормон.
  • А протеоз представляет собой смесь пептидов, образующихся при гидролизе белков. Термин несколько архаичный.
  • А пептидергический агент (или лекарство) - это химическое вещество, которое действует для прямой модуляции пептидных систем в организме или головном мозге. Примером является опиоидергические препараты, которые нейропептидергики.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Хэмли, Айленд (сентябрь 2020 г.). введение в науку о пептидах. Вайли. ISBN  9781119698173.
  2. ^ Нельсон, Дэвид Л .; Кокс, Майкл М. (2005). Принципы биохимии (4-е изд.). Нью-Йорк: У. Х. Фриман. ISBN  0-7167-4339-6.
  3. ^ а б Саладин, К. (13 января 2011 г.). Анатомия и физиология: единство формы и функции (6-е изд.). Макгроу-Хилл. п. 67. ISBN  9780073378251.
  4. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "белки ". Дои:10.1351 / goldbook.P04898
  5. ^ «Что такое пептиды». Зеландия Фарма A / S. В архиве из оригинала от 29.04.2019.
  6. ^ Ardejani, Maziar S .; Орнер, Брендан П. (2013-05-03). «Соблюдайте правила сборки пептидов». Наука. 340 (6132): 561–562. Bibcode:2013Наука ... 340..561A. Дои:10.1126 / science.1237708. ISSN  0036-8075. PMID  23641105. S2CID  206548864.
  7. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "аминокислотный остаток в полипептиде ". Дои:10.1351 / goldbook.A00279
  8. ^ Абба Дж. Кастин, изд. (2013). Справочник по биологически активным пептидам (2-е изд.). ISBN  978-0-12-385095-9.
  9. ^ Duquesne S, Destoumieux-Garzón D, Peduzzi J, Rebuffat S (август 2007 г.). «Микроцины, кодируемые генами антибактериальные пептиды энтеробактерий». Отчеты о натуральных продуктах. 24 (4): 708–34. Дои:10.1039 / b516237h. PMID  17653356.
  10. ^ Понс М., Фелиз М., Антония Молинс М., Гиралт Э. (май 1991 г.). «Конформационный анализ бацитрацина А, природного лариата». Биополимеры. 31 (6): 605–12. Дои:10.1002 / bip.360310604. PMID  1932561. S2CID  10924338.
  11. ^ Торрес AM, Menz I, Alewood PF и др. (Июль 2002 г.). «Остаток D-аминокислоты в натрийуретическом пептиде С-типа из яда млекопитающего Ornithorhynchus anatinus, австралийского утконоса». Письма FEBS. 524 (1–3): 172–6. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03050-8. PMID  12135762. S2CID  3015474.
  12. ^ Мейстер А, Андерсон МЭ; Андерсон (1983). «Глутатион». Ежегодный обзор биохимии. 52 (1): 711–60. Дои:10.1146 / annurev.bi.52.070183.003431. PMID  6137189.
  13. ^ Hahn M, Stachelhaus T; Stachelhaus (ноябрь 2004 г.). «Избирательному взаимодействию между нерибосомными пептидными синтетазами способствуют короткие домены, опосредующие связь». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (44): 15585–90. Bibcode:2004PNAS..10115585H. Дои:10.1073 / pnas.0404932101. ЧВК  524835. PMID  15498872.
  14. ^ Finking R, Marahiel MA; Марахиэль (2004). «Биосинтез нерибосомальных пептидов1». Ежегодный обзор микробиологии. 58 (1): 453–88. Дои:10.1146 / annurev.micro.58.030603.123615. PMID  15487945.
  15. ^ Ду Л, Шен Б; Шен (март 2001 г.). «Биосинтез гибридных пептидно-поликетидных природных продуктов». Текущее мнение в области открытия и разработки лекарств. 4 (2): 215–28. PMID  11378961.
  16. ^ «UsvPeptides- USVPeptides - ведущая фармацевтическая компания в Индии». USVПептиды.
  17. ^ Пейн JW (1976). «Пептиды и микроорганизмы». Успехи микробной физиологии. 13: 55–113. Дои:10.1016 / S0065-2911 (08) 60038-7. ISBN  9780120277131. PMID  775944. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  18. ^ Хаммель Дж., Ниманн М., Винкооп С., Шульце В., Штайнхаузер Д., Селбиг Дж., Вальтер Д., Векверт В. (2007). «ProMEX: справочная база данных масс-спектров для белков и сайтов фосфорилирования белков». BMC Bioinformatics. 8 (1): 216. Дои:10.1186/1471-2105-8-216. ЧВК  1920535. PMID  17587460.
  19. ^ Вебстер Дж., Оксли Д.; Оксли (2005). Массовый фингерпринтинг пептидов: идентификация белков с помощью масс-спектрометрии MALDI-TOF. Методы молекулярной биологии. Методы молекулярной биологии ™. 310. С. 227–40. Дои:10.1007/978-1-59259-948-6_16. ISBN  978-1-58829-399-2. PMID  16350956.
  20. ^ Marquet P, Lachâtre G; Lachâtre (октябрь 1999 г.). «Жидкостная хроматография-масс-спектрометрия: возможности судебной медицины и клинической токсикологии». Журнал хроматографии B. 733 (1–2): 93–118. Дои:10.1016 / S0378-4347 (99) 00147-4. PMID  10572976.
  21. ^ Тао, Кай; Макам, Пандеесвар; Айзен, Рут; Газит, Эхуд (17 ноя 2017). «Самособирающиеся пептидные полупроводники». Наука. 358 (6365): eaam9756. Дои:10.1126 / science.aam9756. ЧВК  5712217. PMID  29146781.
  22. ^ Тао, Кай; Левин, Авиад; Адлер-Абрамович, Лихи; Газит, Эхуд (26 апреля 2016 г.). «Fmoc-модифицированные аминокислоты и короткие пептиды: простые биологические строительные блоки для изготовления функциональных материалов». Chem. Soc. Rev. 45 (14): 3935–3953. Дои:10.1039 / C5CS00889A. PMID  27115033.
  23. ^ Тао, Кай; Ван, Цзицянь; Чжоу, Пэн; Ван, Чэндун; Сюй, Хай; Чжао, Сюбо; Лу, Цзянь Р. (10 февраля 2011 г.). "Самосборка коротких пептидов Aβ (16-22): эффект концевого кэппинга и роль электростатического взаимодействия". Langmuir. 27 (6): 2723–2730. Дои:10.1021 / la1034273. PMID  21309606.
  24. ^ Ян Хэмли (2011). «Самосборка амфифильных пептидов» (PDF). Мягкая материя. 7 (9): 4122–4138. Дои:10.1039 / C0SM01218A.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  25. ^ Кай Тао, Гай Джейкоби, Люба Бурлака, Рой Бек, Эхуд Газит (26 июля 2016 г.). «Дизайн управляемых биовдохновленных хироптических самосборок». Биомакромолекулы. 17 (9): 2937–2945. Дои:10.1021 / acs.biomac.6b00752. PMID  27461453.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  26. ^ Кай Тао, Авиад Левин, Гай Джейкоби, Рой Бек, Эхуд Газит (23 августа 2016 г.). «Энтропийные фазовые переходы со стабильными скрученными промежуточными продуктами самосборки, вызванной биоинспекцией». Chem. Евро. J. 22 (43): 15237–15241. Дои:10.1002 / chem.201603882. PMID  27550381.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  27. ^ Дунхуэй Цзя, Кай Тао, Цзицянь Ван, Чэндон Ван, Сюбо Чжао, Мохаммед Ясин, Хай Сюй, Гохэ Цюэ, Джон Р. П. Вебстер, Цзян Р. Лу (16 июня 2011 г.). «Динамическая адсорбция и структура межфазных бислоев, адсорбированных липопептидными поверхностно-активными веществами на границе гидрофильный кремний / вода: влияние длины головной группы». Langmuir. 27 (14): 8798–8809. Дои:10.1021 / la105129m. PMID  21675796.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  28. ^ Хайц, Марк; Явор, Саша; Дарбре, Тамис; Реймон, Жан-Луи (21.08.2019). «Стереоселективные pH-чувствительные пептидные дендримеры для трансфекции миРНК». Биоконъюгат Химия. 30 (8): 2165–2182. Дои:10.1021 / acs.bioconjchem.9b00403. ISSN  1043-1802. PMID  31398014.
  29. ^ Boelsma E, Kloek J; Kloek (март 2009 г.). «Лактотрипептиды и антигипертензивные эффекты: критический обзор». Британский журнал питания. 101 (6): 776–86. Дои:10.1017 / S0007114508137722. PMID  19061526.
  30. ^ Сюй Цз.Ю., Цинь Л.К., Ван ПЙ, Ли В., Чанг С. (октябрь 2008 г.). «Влияние трипептидов молока на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Питание. 24 (10): 933–40. Дои:10.1016 / я.нут.2008.04.004. PMID  18562172.
  31. ^ Припп АХ (2008). «Влияние пептидов, полученных из пищевых белков, на артериальное давление: метаанализ рандомизированных контролируемых исследований». Исследования в области пищевых продуктов и питания. 52: 10.3402 / fnr.v52i0.1641. Дои:10.3402 / fnr.v52i0.1641. ЧВК  2596738. PMID  19109662.
  32. ^ Engberink MF, Schouten EG, Kok FJ, van Mierlo LA, Brouwer IA, Geleijnse JM (февраль 2008 г.). «Лактотрипептиды не влияют на кровяное давление человека: результаты двойного слепого рандомизированного контролируемого исследования». Гипертония. 51 (2): 399–405. Дои:10.1161 / ГИПЕРТЕНЗИЯAHA.107.098988. PMID  18086944.
  33. ^ Ву, Хунчжун; Рен, Чунян; Ян, Клык; Цинь, Юйфэн; Чжан, Юаньсин; Лю, Цзяньвэнь (апрель 2016 г.). «Извлечение и идентификация пептидов, полученных из коллагена с кроветворной активностью из Colla Corii Asini». Журнал этнофармакологии. 182: 129–136. Дои:10.1016 / j.jep.2016.02.019. PMID  26911525.