Ангиотензин - Angiotensin

AGT
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыAGT, ANHU, SERPINA8, hFLT1, ангиотензиноген
Внешние идентификаторыMGI: 87963 ГомолоГен: 14 Генные карты: AGT
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное местоположение для AGT
Геномное местоположение для AGT
Группа1q42.2Начинать230,702,523 бп[1]
Конец230,714,122 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE AGT 202834 в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

183

11606

Ансамбль

ENSG00000135744

ENSMUSG00000031980

UniProt

P01019

P11859
Q3UTR7

RefSeq (мРНК)

NM_000029
NM_001382817

NM_007428

RefSeq (белок)

NP_000020
NP_001369746

NP_031454

Расположение (UCSC)Chr 1: 230,7 - 230,71 МбChr 8: 124,56 - 124,57 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Ангиотензин это пептидный гормон что вызывает вазоконстрикция и увеличение артериальное давление. Это часть ренин-ангиотензиновая система, регулирующий кровяное давление. Ангиотензин также стимулирует высвобождение альдостерон от кора надпочечников для удержания натрия почками.

An олигопептид, ангиотензин - это гормон и дипсоген. Он является производным от молекулы-предшественника ангиотензиногена, сывороточного глобулина, продуцируемого в печень. Ангиотензин был выделен в конце 1930-х годов (впервые назван «ангиотонин» или «гипертензин»), а затем охарактеризован и синтезирован группами в Кливлендская клиника и Ciba лаборатории.[5]

Прекурсор и виды

Ангиотензиноген

Ангиотензиноген - это α-2-глобулин синтезируется в печени[6] и является предшественником ангиотензина, но также было указано, что он выполняет множество других функций, не связанных с пептидами ангиотензина.[7] Он является членом серпин семейство белков, что привело к другому названию: Serpin A8,[8] хотя не известно, что он ингибирует другие ферменты, такие как большинство серпинов. Кроме того, общая кристаллическая структура может быть оценена путем изучения других белков семейства серпинов, но ангиотензиноген имеет удлиненный N-конец по сравнению с другими белками семейства серпинов.[9]

Ангиотензиноген также известен как субстрат ренина. Он расщепляется на N-конце ренином, в результате чего образуется ангиотензин I, который позже будет преобразован в ангиотензин II.[7][9] Этот пептид состоит из 485 аминокислот, и 10 аминокислот на N-конце расщепляются, когда на него действует ренин.[7] Первые 12 аминокислот являются наиболее важными для активности.

Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe-His-Leu-Val-Ile -...

Уровни ангиотензиногена в плазме повышаются за счет плазмы. кортикостероид, эстроген, щитовидная железа гормон и уровни ангиотензина II.

Ангиотензин I

Асп-Арг-Вал-Тир-Иль-Гис-Про-Фе-Гис-Лей | Вал-Иль -...
Ренин-ангиотензин-альдостероновая система

Ангиотензин I (CAS № 11128-99-7), официально называется проангиотензин, образуется под действием ренин на ангиотензиноген. Ренин раскалывает пептидная связь между лейцин (Лей) и валин (Val) остатки ангиотензиногена, создающие декапептид (десять аминокислот) (дез-Асп) ангиотензин I. Ренин продуцируется в почки в ответ на почечную симпатическую активность снизилось внутрипочечное артериальное давление (систолическое артериальное давление <90 мм рт.[10] ) на юкстагломерулярные клетки, или снижение доставки Na + и Cl- в плотное пятно.[11] Если пониженная концентрация NaCl[12] в дистальном канальце ощущается плотным пятном, высвобождение ренина юкстагломерулярными клетками увеличивается. Этот механизм восприятия опосредованной macula densa секреции ренина, по-видимому, имеет специфическую зависимость от ионов хлора, а не от ионов натрия. Исследования с использованием изолированных препаратов толстая восходящая конечность с клубочки прикрепленные в перфузате с низким содержанием NaCl, не могли ингибировать секрецию ренина при добавлении различных солей натрия, но могли ингибировать секрецию ренина при добавлении хлористый соли.[13] Это и аналогичные результаты, полученные in vivo,[14] привело некоторых к мысли, что, возможно, «инициирующим сигналом для контроля секреции ренина при МД является изменение скорости поглощения NaCl преимущественно через просвет просвета. Со-транспортер Na, K, 2Cl физиологическая активность которого определяется изменением концентрации хлора в просвете ».[15]

Ангиотензин I не имеет прямой биологической активности и существует исключительно как предшественник ангиотензина II.

Ангиотензин II

Смотрите также: Ангиотензин II (лекарство)
Asp-Arg-Val-Tyr-Ile-His-Pro-Phe

Ангиотензин I превращается в ангиотензин II (AII) за счет удаления двух С-концевых остатков ферментом ангиотензин-превращающий фермент (ACE), главным образом через ACE в легких (но также присутствует в эндотелиальные клетки, эпителиальные клетки почек и головной мозг). Ангиотензин II действует на ЦНС, увеличивая вазопрессин продукции, а также действует на гладкие мышцы вен и артерий, вызывая сужение сосудов. Ангиотензин II также увеличивает альдостерон секреция; поэтому он действует как эндокринный, автокринный /паракринный, и внутрикринный гормон.

ACE является целью Ингибитор АПФ препараты, снижающие скорость продукции ангиотензина II. Ангиотензин II повышает кровяное давление, стимулируя белок Gq в гладкомышечных клетках сосудов (который, в свою очередь, активирует IP3-зависимый механизм, приводящий к повышению уровня внутриклеточного кальция и, в конечном итоге, вызывая сокращение). Кроме того, ангиотензин II действует на Na+/ЧАС+ обменник в проксимальные канальцы почек для стимуляции реабсорбции Na и H+ экскреция, которая сопровождается реабсорбцией бикарбонатов. В конечном итоге это приводит к увеличению объема крови, давления и pH.[16] Следовательно, Ингибиторы АПФ являются основными антигипертензивными препаратами.

Также известны другие продукты расщепления АПФ, состоящие из семи или девяти аминокислот; они имеют различную близость к рецепторы ангиотензина, хотя их точная роль до сих пор неясна. Само действие AII нацелено на антагонисты рецепторов ангиотензина II, которые напрямую блокируют ангиотензин II AT1 рецепторы.

Ангиотензин II расщепляется до ангиотензина III ангиотензиназами, расположенными в красных кровяных тельцах и сосудистых руслах большинства тканей. Это[двусмысленный ] период полураспада в обращении составляет около 30 секунд, тогда как в тканях он может достигать 15–30 минут.

Ангиотензин II приводит к повышенной инотропии, хронотропии, высвобождению катехоламинов (норэпинефрина), чувствительности к катехоламинам, уровням альдостерона, уровням вазопрессина, а также к ремоделированию сердца и вазоконстрикции через рецепторы AT1 на периферических сосудах (наоборот, рецепторы AT2 ухудшают ремоделирование сердца). Вот почему ингибиторы АПФ и БРА помогают предотвратить ремоделирование, которое происходит вторично по отношению к ангиотензину II, и полезны при ХСН.[15]

Ангиотензин III

Asp | Арг-Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе

Ангиотензин III имеет 40% прессор активность ангиотензина II, но 100% альдостерон-продуцирующей активности. среднее артериальное давление. Это пептид, который образуется путем удаления аминокислоты из ангиотензина II с помощью аминопептидазы А. [17]

Ангиотензин IV

Arg | Вал-Тир-Иль-Хис-Про-Фе

Ангиотензин IV - это гексапептид, который, как и ангиотензин III, обладает меньшей активностью. Ангиотензин IV оказывает большое влияние на центральную нервную систему.[18][19]

Точная идентичность рецепторов AT4 не установлена. Есть свидетельства того, что рецептор AT4 инсулин-регулируемая аминопептидаза (IRAP).[20] Есть также свидетельства того, что ангиотензин IV взаимодействует с системой HGF через рецептор c-Met.[21][22]

Синтетический малая молекула аналоги ангиотензина IV со способностью проникать через гематоэнцефалический барьер были разработаны.[22]

Сайт AT4 может участвовать в приобретении и воспроизведении памяти, а также в регуляции кровотока.[23]

Последствия

Смотрите также Ренин-ангиотензиновая система # Эффекты

Ангиотензины II, III и IV оказывают на организм ряд эффектов:

Адипик

Ангиотензины «модулируют увеличение жировой массы за счет усиления липогенеза жировой ткани ... и подавления липолиза».[24]

Сердечно-сосудистые

Они мощные прямые сосудосуживающие средства, сужение артерий и вен и повышение артериального давления. Этот эффект достигается за счет активации GPCR AT1, который сигнализирует через Gq белок чтобы активировать фосфолипазу C и впоследствии увеличить внутриклеточный кальций.[25]

Ангиотензин II обладает протромботическим потенциалом за счет адгезии и агрегации тромбоциты и стимулирование PAI-1 и PAI-2.[26][27]

Когда стимулируется рост сердечных клеток, в сердечном миоците активируется местная (аутокринно-паракринная) ренин-ангиотензиновая система, которая стимулирует рост сердечных клеток через протеинкиназу С. Та же система может активироваться в клетках гладких мышц в условиях гипертонии, атеросклероз или повреждение эндотелия. Ангиотензин II является наиболее важным стимулятором Gq сердца во время гипертрофии по сравнению с адренорецепторами эндотелина-1 и α1.[нужна цитата ]

Нейронный

Ангиотензин II увеличивается жажда ощущение (дипсоген ) сквозь область пострема и подформенный орган мозга,[28][29][30] уменьшает реакцию барорецепторный рефлекс, увеличивает желание соль, увеличивает секрецию ADH от задней доли гипофиза, и увеличивает секрецию АКТГ от передний гипофиз.[28] Это также усиливает высвобождение норэпинефрин прямым действием на постганглионарные сочувствующий волокна.[нужна цитата ]

Надпочечники

Ангиотензин II действует на кора надпочечников, заставляя его освободить альдостерон, гормон, который заставляет почки удерживать натрий и терять калий. Повышенные уровни ангиотензина II в плазме ответственны за повышенные уровни альдостерона, присутствующие во время лютеиновой фазы менструальный цикл.

Почечный

Ангиотензин II оказывает прямое действие на проксимальные канальцы, повышая уровень Na.+ реабсорбция. Оказывает сложное и разнообразное воздействие на клубочковая фильтрация и почечный кровоток в зависимости от настройки. Повышение системного артериального давления будет поддерживать давление перфузии почек; однако сужение афферентных и эфферентных артериол клубочка будет иметь тенденцию ограничивать почечный кровоток. Однако влияние на эфферентное артериолярное сопротивление заметно больше, отчасти из-за его меньшего базального диаметра; это ведет к увеличению гидростатического давления в капиллярах клубочков и поддерживает скорость клубочковой фильтрации. Ряд других механизмов может влиять на почечный кровоток и СКФ. Высокие концентрации ангиотензина II могут сжимать мезангиум клубочков, уменьшая площадь клубочковой фильтрации. Ангиотензин II является сенсибилизатором к тубулогломерулярная обратная связь, предотвращая чрезмерное повышение СКФ. Ангиотензин II вызывает местное высвобождение простагландинов, которые, в свою очередь, противодействуют сужению сосудов почек. Чистый эффект этих конкурирующих механизмов на клубочковую фильтрацию будет варьироваться в зависимости от физиологической и фармакологической среды.

Прямые почечные эффекты ангиотензина II (не включая альдостерон релиз)
ЦельДействиеМеханизм[31]
почечная артерия &
афферентные артериолы		вазоконстрикция (слабее)VDCC → Ca2+ приток
эфферентная артериолавазоконстрикция (сильнее)(возможно) активировать Рецептор ангиотензина 1 → Активация граммq → ↑ПЛК активность → ↑IP3 и DAG → активация IP3 рецептор в SR → ↑ внутриклеточный Ca2+
мезангиальные клеткисжатие → ↓ площадь фильтрации
проксимальный каналецповышенный Na+ реабсорбция
  • корректировка Силы скворцов в перитубулярных капиллярах для увеличения реабсорбции
    • сокращение эфферентной и афферентной артериол → снижение гидростатического давления в перитубулярных капиллярах
    • сокращение эфферентной артериолы → повышенная фракция фильтрации → повышенное коллоидно-осмотическое давление в перитубулярных капиллярах
  • повысился натрий-водородный антипортер Мероприятия
тубулогломерулярная обратная связьповышенная чувствительностьувеличить в афферентная артериола отзывчивость на сигналы от плотное пятно
медуллярный кровотокснижение

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000135744 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000031980 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Бассо Н., Террагно Н.А. (декабрь 2001 г.). «История открытия ренин-ангиотензиновой системы». Гипертония. 38 (6): 1246–9. Дои:10.1161 / hy1201.101214. PMID  11751697.
  6. ^ "Ангиотензин | Сеть гормонального здоровья". www.hormone.org. Получено 2019-12-02.
  7. ^ а б c Лу, Хун; Cassis, Lisa A .; Куи, Крейг В. Вандер; Догерти, Алан (июль 2016 г.). «Структура и функции ангиотензиногена». Исследования гипертонии. 39 (7): 492–500. Дои:10.1038 / час.2016.17. ISSN  1348-4214. ЧВК  4935807. PMID  26888118.
  8. ^ «AGT - предшественник ангиотензиногена - Homo sapiens (человек) - ген и белок AGT». www.uniprot.org. Получено 2019-12-02.
  9. ^ а б Стритфейлд-Джеймс, Роза М. А .; Уильямсон, Дэвид; Пайк, Роберт Н .; Тьюксбери, Дуэйн; Каррелл, Робин В .; Кафлин, Пол Б. (1998). «Расщепление ангиотензиногена ренином: важность структурно ограниченного N-конца». Письма FEBS. 436 (2): 267–270. Дои:10.1016 / S0014-5793 (98) 01145-4. ISSN  1873-3468. PMID  9781693. S2CID  29751589.
  10. ^ Престон Р.А., Матерсон Б.Дж., Реда Д.Д., Уильямс Д.В., Гамбург Р.Дж., Кушман В.С., Андерсон Р.Дж. (октябрь 1998 г.). «Возрастно-расовая подгруппа в сравнении с профилем ренина как предикторы реакции артериального давления на гипотензивную терапию. Совместная исследовательская группа Департамента по делам ветеранов по антигипертензивным средствам». JAMA. 280 (13): 1168–72. Дои:10.1001 / jama.280.13.1168. PMID  9777817.
  11. ^ Уильямс Г. Х., Длухи Р. Г. (2008). «Глава 336: Заболевания коры надпочечников». In Loscalzo J, Fauci AS, Braunwald E, Kasper DL, Hauser SL, Longo DL (ред.). Принципы внутренней медицины Харрисона. McGraw-Hill Medical. ISBN  978-0-07-146633-2.
  12. ^ Скотт О., Бриггс Дж. П. (1987). «Прямая демонстрация опосредованной macula densa секреции ренина». Наука. 237 (4822): 1618–1620. Bibcode:1987Sci ... 237.1618S. Дои:10.1126 / science.3306925. PMID  3306925.
  13. ^ Кирхнер К.А., Котчен Т.А., Галла Дж. Х., Люк Р.Г. (ноябрь 1978 г.). «Важность хлорида для острого ингибирования ренина хлоридом натрия». Американский журнал физиологии. 235 (5): F444–50. Дои:10.1152 / айпренал.1978.235.5.F444. PMID  31796.
  14. ^ Ким С.М., Мизель Д., Хуанг Ю.Г., Бриггс Дж. П., Шнерманн Дж. (Май 2006 г.). «Аденозин как медиатор зависимого от macula densa ингибирования секреции ренина». Американский журнал физиологии. Почечная физиология. 290 (5): F1016–23. Дои:10.1152 / айпренал.00367.2005. PMID  16303857.
  15. ^ а б Шнерманн Дж. Б., Кастроп Х (2013). «Глава 23: Функция юкстагломерулярного аппарата: контроль гемодинамики клубочков и секреция ренина». В Alpern RJ, Moe OW, Caplan M (ред.). Почка Селдина и Гибиша (Пятое изд.). Академическая пресса. С. 757–801. Дои:10.1016 / B978-0-12-381462-3.00023-9. ISBN  978-0-12-381462-3.
  16. ^ Ле Т (2012). Первая помощь для фундаментальных наук. Системы органов. Макгроу-Хилл. п. 625.
  17. ^ «Ангиотензин III». PubChem. Национальные институты здравоохранения США. Получено 9 мая 2019.
  18. ^ Чай С.Ю., Фернандо Р., Пек Дж., Йе С.Ю., Мендельсон Ф.А., Дженкинс Т.А., Альбистон А.Л. (ноябрь 2004 г.). «Рецептор ангиотензина IV / AT4». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 61 (21): 2728–37. Дои:10.1007 / s00018-004-4246-1. PMID  15549174.
  19. ^ Gard PR (декабрь 2008 г.). «Когнитивные эффекты ангиотензина IV». BMC Neuroscience. 9 Приложение 2: S15. Дои:10.1186 / 1471-2202-9-S2-S15. ЧВК  2604899. PMID  19090988.
  20. ^ Альбистон А.Л., Макдауэл С.Г., Матсакос Д., Сим П., Клюн Э, Мустафа Т., Ли Дж., Мендельсон Ф.А., Симпсон Р.Дж., Коннолли Л.М., Чай С.Ю. (декабрь 2001 г.). «Доказательства того, что рецептор ангиотензина IV (AT (4)) является ферментом регулируемой инсулином аминопептидазой». Журнал биологической химии. 276 (52): 48623–6. Дои:10.1074 / jbc.C100512200. PMID  11707427.
  21. ^ Райт Дж. В., Хардинг Дж. В. (01.01.2015). «Система рецепторов фактора роста гепатоцитов головного мозга / c-Met: новая цель для лечения болезни Альцгеймера». Журнал болезни Альцгеймера. 45 (4): 985–1000. Дои:10.3233 / JAD-142814. PMID  25649658.
  22. ^ а б Райт Дж. В., Кавас Л. Х., Хардинг Дж. В. (февраль 2015 г.). «Разработка низкомолекулярных аналогов ангиотензина IV для лечения болезней Альцгеймера и Паркинсона». Прогресс в нейробиологии. 125: 26–46. Дои:10.1016 / j.pneurobio.2014.11.004. PMID  25455861. S2CID  41360989.
  23. ^ Райт Дж. В., Кребс Л. Т., Стобб Дж. В., Хардинг Дж. В. (январь 1995 г.). «Система ангиотензина IV: функциональные последствия». Границы нейроэндокринологии. 16 (1): 23–52. Дои:10.1006 / frne.1995.1002. PMID  7768321. S2CID  20552386.
  24. ^ Иван-Шарве Л., Куиньяр-Буланже А (январь 2011 г.). «Роль ренин-ангиотензиновой системы жировой ткани в метаболических и воспалительных заболеваниях, связанных с ожирением». Kidney International. 79 (2): 162–8. Дои:10.1038 / ки.2010.391. PMID  20944545.
  25. ^ Канайде Х., Итики Т., Нисимура Дж., Хирано К. (ноябрь 2003 г.). «Клеточный механизм вазоконстрикции, вызванной ангиотензином II: еще предстоит определить». Циркуляционные исследования. 93 (11): 1015–7. Дои:10.1161 / 01.RES.0000105920.33926.60. PMID  14645130.
  26. ^ Скурк Т., Ли Ю.М., Хаунер Х. (май 2001 г.). «Ангиотензин II и его метаболиты стимулируют высвобождение белка PAI-1 из адипоцитов человека в первичной культуре». Гипертония. 37 (5): 1336–40. Дои:10.1161 / 01.HYP.37.5.1336. PMID  11358950.
  27. ^ Джезуальдо Л., Раньери Е., Монно Р., Россиелло М.Р., Колуччи М., Семераро Н., Грандалиано Дж., Шена Ф.П., Урси М., Серулло Дж. (Август 1999 г.). «Ангиотензин IV стимулирует экспрессию ингибитора-1 активатора плазминогена в эпителиальных клетках проксимальных канальцев». Kidney International. 56 (2): 461–70. Дои:10.1046 / j.1523-1755.1999.00578.x. PMID  10432384.
  28. ^ а б Джонсон А.К., Гросс PM (май 1993 г.). «Сенсорные окжелудочковые органы и гомеостатические пути мозга». Журнал FASEB. 7 (8): 678–86. Дои:10.1096 / fasebj.7.8.8500693. PMID  8500693. S2CID  13339562.
  29. ^ Шейвер С.В., Кадекаро М., Гросс П.М. (декабрь 1989 г.). «Высокая метаболическая активность в дорсальном блуждающем комплексе крыс Brattleboro». Исследование мозга. 505 (2): 316–20. Дои:10.1016/0006-8993(89)91459-5. PMID  2598049. S2CID  32921413.
  30. ^ Гросс П.М., Вайнман Д.С., Шейвер С.В., Уолл К.М., Фергюсон А.В. (март 1990 г.). «Метаболическая активация эфферентных путей из постремной зоны крыс». Американский журнал физиологии. 258 (3, часть 2): R788-97. Дои:10.1152 / ajpregu.1990.258.3.R788. PMID  2316724.
  31. ^ Boulpaep EL, Boron WF (2005). Медицинская физиология: клеточный и молекулярный подход. Сент-Луис, Миссури: Elsevier Saunders. п. 771. ISBN  978-1-4160-2328-9.

дальнейшее чтение

  • де Гаспаро М., Кэтт К.Дж., Инагами Т., Райт Дж.В., Унгер Т. (сентябрь 2000 г.). «Международный союз фармакологии. XXIII. Рецепторы ангиотензина II». Фармакологические обзоры. 52 (3): 415–72. PMID  10977869.
  • Бреннер и Ректор Почка, 7-е изд., Сондерс, 2004.
  • Медицинский словарь Мосби, 3-е изд., CV Mosby Company, 1990.
  • Обзор медицинской физиологии, 20-е изд., Уильям Ф. Ганонг, McGraw-Hill, 2001.
  • Клиническая физиология кислотно-основных и электролитных нарушений, 5-е изд., Бертон Дэвид Роуз и Теодор В. Пост МакГроу-Хилл, 2001 г.
  • Лис К.Р., Макфадьен Р.Дж., Дойг Дж. К., Рид Дж. Л. (август 1993 г.). «Роль ангиотензина во внесосудистой системе». Журнал гипертонии человека. 7 Приложение 2: S7-12. PMID  8230088.
  • Weir MR, Dzau VJ (декабрь 1999 г.). «Ренин-ангиотензин-альдостероновая система: особая мишень для лечения гипертонии». Американский журнал гипертонии. 12 (12, п. 3): 205S – 213S. Дои:10.1016 / S0895-7061 (99) 00103-X. PMID  10619573.
  • Берри С., Туиз Р., Доминичак А.Ф., Уэбб Р.С., Джонс Д.Г. (декабрь 2001 г.).«Рецепторы ангиотензина: передача сигналов, патофизиология сосудов и взаимодействие с церамидом». Американский журнал физиологии. Сердце и физиология кровообращения. 281 (6): H2337-65. Дои:10.1152 / ajpheart.2001.281.6.H2337. PMID  11709400.
  • Sernia C (январь 2001 г.). «Критическая оценка внутренней системы производства ангиотензина поджелудочной железы». Журнал поджелудочной железы. 2 (1): 50–5. PMID  11862023.
  • Varagic J, Frohlich ED (ноябрь 2002 г.). «Местная сердечная ренин-ангиотензиновая система: артериальная гипертензия и сердечная недостаточность». Журнал молекулярной и клеточной кардиологии. 34 (11): 1435–42. Дои:10.1006 / jmcc.2002.2075. PMID  12431442.
  • Вольф G (2006). «Роль активных форм кислорода в опосредованном ангиотензином II росте, дифференцировке и апоптозе почек». Антиоксиданты и редокс-сигналы. 7 (9–10): 1337–45. Дои:10.1089 / ars.2005.7.1337. PMID  16115039.
  • Cazaubon S, Deshayes F, Couraud PO, Nahmias C (апрель 2006 г.). «[Эндотелин-1, ангиотензин II и рак]». Médecine / Науки. 22 (4): 416–22. Дои:10.1051 / medsci / 2006224416. PMID  16597412.
  • Ariza AC, Bobadilla NA, Halhali A (2007). «[Эндотелин 1 и ангиотензин II при преэклампсии]». Revista de Investigacion Clinica. 59 (1): 48–56. PMID  17569300.

внешняя ссылка