Перевод (биология) - Translation (biology)

Обзор трансляции эукариотической матричной РНК
Диаграмма, показывающая трансляцию мРНК и синтез белков рибосомой
Стадии инициации и удлинения трансляции, как видно из увеличения азотистых оснований в РНК, рибосоме, тРНК и аминокислотах, с краткими пояснениями.
Три фазы инициации трансляции полимераза связывается с цепью ДНК и продвигается, пока малая субъединица рибосомы не свяжется с ДНК. Удлинение начинается, когда присоединяется большая субъединица, и завершение завершает процесс удлинения.

В молекулярная биология и генетика, перевод это процесс, в котором рибосомы в цитоплазма или же эндоплазматический ретикулум синтезировать белки после процесса транскрипция из ДНК к РНК в камере ядро. Весь процесс называется экспрессия гена.

В переводе информационная РНК (мРНК) расшифровывается в рибосоме вне ядра, чтобы произвести специфический аминокислота цепь, или полипептид. Полипептид позже складки в активный белок и выполняет свои функции в клетка. В рибосома облегчает декодирование, вызывая привязку дополнительный тРНК антикодон последовательности к мРНК кодоны. ТРНК несут определенные аминокислоты, которые связаны в полипептид, когда мРНК проходит через рибосомы и «считывается» ими.

Перевод осуществляется в три этапа:

  1. Посвящение: Рибосома собирается вокруг целевой мРНК. Первая тРНК прикрепляется к стартовый кодон.
  2. Удлинение: Последняя тРНК, подтвержденная малая рибосомная субъединица (проживание) переносит аминокислоту, которую несет большая рибосомная субъединица который связывает его с одной из ранее допущенных тРНК (транспептидация). Затем рибосома переходит к следующему кодону мРНК, чтобы продолжить процесс (перемещение), создавая аминокислотную цепочку.
  3. Прекращение: Когда достигается стоп-кодон, рибосома высвобождает полипептид.

В прокариоты (бактерии и археи) трансляция происходит в цитоплазме, где большие и малые субъединицы рибосома связываются с мРНК. В эукариоты, перевод происходит в цитозоль или через мембрану эндоплазматический ретикулум в процессе, называемом ко-трансляционная транслокация. При ко-трансляционной транслокации весь комплекс рибосома / мРНК связывается с внешней мембраной шероховатой эндоплазматической сети (ER) и новый белок синтезируется и высвобождается в ER; вновь созданный полипептид может храниться внутри ER на будущее везикул транспорт и секреция вне клетки или сразу же секретируется.

Многие типы транскрибируемой РНК, такие как транспортная РНК, рибосомная РНК и малая ядерная РНК, не подвергаются трансляции в белки.

Номер антибиотики действовать, запрещая перевод. К ним относятся анизомицин, циклогексимид, хлорамфеникол, тетрациклин, стрептомицин, эритромицин, и пуромицин. Прокариотические рибосомы имеют структуру, отличную от эукариотических рибосом, и, таким образом, антибиотики могут специфически воздействовать на бактерии. инфекции без вреда для эукариот хозяин клетки.

Основные механизмы

Дальнейшая информация: Бактериальный перевод, Архейский перевод, и Эукариотический перевод
Рибосома, транслирующая белок, который секретируется в эндоплазматический ретикулум. тРНК окрашены в темно-синий цвет.
Третичная структура тРНК. CCA хвост в желтом, Ствол акцептора в фиолетовом, Переменный цикл в оранжевом, Рука D в красном, Рука антикодона в синем с Антикодон В черном, Т рука в зеленом.

Основной процесс производства белка - это добавление одного аминокислота за один раз до конца протеина. Эта операция выполняется рибосома. Рибосома состоит из двух субъединиц, маленькой субъединицы и большой субъединицы. эти субъединицы объединяются перед трансляцией мРНК в белок, чтобы обеспечить место для осуществления трансляции и получения полипептида.[1] Выбор типа аминокислоты для добавления определяется мРНК молекула. Каждая добавленная аминокислота соответствует трехнуклеотидной подпоследовательности мРНК. Для каждого такого возможного триплета принимается соответствующая аминокислота. Последовательные аминокислоты, добавляемые в цепь, сопоставляются с последовательными триплетами нуклеотидов в мРНК. Таким образом, последовательность нуклеотидов в матричной цепи мРНК определяет последовательность аминокислот в созданной аминокислотной цепи.[2]Добавление аминокислоты происходит в C-конец пептида и, следовательно, трансляция, как говорят, направлена ​​от амино к карбоксилу.[3]

МРНК несет генетический информация, закодированная в виде рибонуклеотидной последовательности от хромосом до рибосом. Рибонуклеотиды «считываются» трансляционным аппаратом в последовательности нуклеотид триплеты называются кодонами. Каждый из этих троек кодирует для определенного аминокислота.

В рибосома молекулы переводят этот код в определенную последовательность аминокислот. Рибосома представляет собой мультисубъединичную структуру, содержащую рРНК и белки. Это «фабрика», где аминокислоты собираются в белки. ТРНК - это небольшие некодирующие цепи РНК (74–93 нуклеотида), которые транспортируют аминокислоты к рибосоме. тРНК имеют сайт для присоединения аминокислот и сайт, называемый антикодоном. Антикодон - это триплет РНК, комплементарный триплету мРНК, который кодирует их груз. аминокислота.

Аминоацил тРНК синтетазы (ферменты ) катализируют связь между определенными тРНК и аминокислоты что их антикодоновые последовательности требуют. Продукт этой реакции - аминоацил-тРНК. У бактерий эта аминоацил-тРНК переносится на рибосому посредством EF-Tu, где кодоны мРНК сопоставляются посредством комплементарных базовая пара к конкретным тРНК антикодоны. Аминоацил-тРНК-синтетазы, которые неправильно спаривают тРНК с неправильными аминокислотами, могут продуцировать неправильно заряженные аминоацил-тРНК, что может привести к несоответствующим аминокислотам в соответствующем положении в белке. Этот "неправильный перевод"[4] генетического кода естественным образом встречается на низких уровнях у большинства организмов, но определенные клеточные среды вызывают усиление разрешающего декодирования мРНК, иногда в пользу клетки.

Рибосома имеет три сайта для связывания тРНК. Это аминоацильный сайт (сокращенно A), пептидильный сайт (сокращенно P) и сайт выхода (сокращенно E). Что касается мРНК, три сайта ориентированы от 5 ’к 3’ E-P-A, потому что рибосомы перемещаются к 3 ’концу мРНК. В Сайт связывает входящую тРНК с дополнительным кодоном на мРНК. В P-сайт держит тРНК с растущей полипептидной цепью. В Электронный сайт содержит тРНК без аминокислоты. Когда аминоацил-тРНК первоначально связывается со своим соответствующим кодоном на мРНК, она находится в сайте A. Затем между аминокислотой тРНК в сайте A и аминокислотой заряженной тРНК в сайте P образуется пептидная связь. Растущая полипептидная цепь переносится на тРНК в A-сайте. Происходит транслокация, перемещая тРНК из P-сайта, теперь без аминокислоты, в E-сайт; тРНК, которая была в сайте A, теперь заряженная полипептидной цепью, перемещается в сайт P. ТРНК в сайте E уходит, а другая аминоацил-тРНК входит в сайт A, чтобы повторить процесс.[5]

После того, как новая аминокислота добавлена ​​в цепь, и после того, как мРНК высвобождается из ядра в ядро ​​рибосомы, энергия, обеспечиваемая гидролизом GTP, связанного с транслоказа EF-G (в бактерии ) и а / еЭФ-2 (в эукариоты и археи ) перемещает рибосому на один кодон вниз по направлению к 3 'конец. Энергия, необходимая для трансляции белков, значительна. Для белка, содержащего п аминокислоты, количество высокоэнергетических фосфатных связей, необходимых для трансляции, составляет 4п-1[нужна цитата ]. Скорость перевода варьируется; в прокариотических клетках он значительно выше (до 17–21 аминокислотных остатков в секунду), чем в эукариотических клетках (до 6–9 аминокислотных остатков в секунду).[6]

Несмотря на то, что рибосомы обычно считаются точными и обрабатывающими машинами, процесс трансляции подвержен ошибкам, которые могут привести либо к синтезу ошибочных белков, либо к преждевременному прекращению трансляции. Уровень ошибки при синтезе белков оценивается в 1/105 и 1/103 неправильно включенные аминокислоты, в зависимости от условий эксперимента.[7] Показатель преждевременного отказа от перевода, напротив, оценивается в 10 раз.−4 событий на переведенный кодон.[8]Правильная аминокислота ковалентно связанный к правильному транспортная РНК (тРНК) аминоацилтрансферазами. Аминокислота присоединена своей карбоксильной группой к 3 'ОН тРНК посредством эфирная связь. Когда тРНК имеет связанную с ней аминокислоту, тРНК называют «заряженной». Инициация включает связывание небольшой субъединицы рибосомы с 5'-концом мРНК с помощью факторы инициирования (ЕСЛИ). У бактерий и у меньшинства архей инициация синтеза белка включает распознавание богатой пуринами инициирующей последовательности на мРНК, называемой последовательностью Шайна-Делгарно. Последовательность Шайна-Делгарно связывается с комплементарной богатой пиримидином последовательностью на 3'-конце части 16S рРНК 30S субъединицы рибосомы. Связывание этих комплементарных последовательностей гарантирует, что 30S рибосомная субъединица связана с мРНК и выровнена так, что инициирующий кодон помещается в 30S часть P-сайта. Как только мРНК и 30S-субъединица связаны должным образом, фактор инициации переносит комплекс инициаторной тРНК-аминокислоты, f-Met-тРНК, в сайт 30SP. Фаза инициации завершается, когда субъединица 50S присоединяется к субъединице 30, образуя активную 70S рибосому.[9] Терминация полипептида происходит, когда сайт A рибосомы занят стоп-кодоном (UAA, UAG или UGA) на мРНК. тРНК обычно не может распознавать или связываться со стоп-кодонами. Вместо этого стоп-кодон индуцирует связывание фактор выпуска белок.[10] (RF1 и RF2), который вызывает разборку всего комплекса рибосома / мРНК путем гидролиза полипептидной цепи из пептидилтрансферазного центра рибосомы[11] Лекарства или особые мотивы последовательностей на мРНК могут изменять структуру рибосом, так что близкие к родственным тРНК связываются со стоп-кодоном вместо факторов высвобождения. В таких случаях «трансляционного чтения» трансляция продолжается до тех пор, пока рибосома не встретит следующий стоп-кодон.[12]

Процесс трансляции строго регулируется как у эукариот, так и у прокариотических организмов. Регуляция трансляции может влиять на общую скорость синтеза белка, которая тесно связана с метаболическим и пролиферативным состоянием клетки. Кроме того, недавняя работа показала, что генетические различия и их последующая экспрессия в виде мРНК также могут влиять на скорость трансляции РНК-специфическим образом.[13]

Клиническое значение

Трансляционный контроль имеет решающее значение для развития и выживания рак. Раковые клетки должны часто регулировать фазу трансляции экспрессии генов, хотя не совсем понятно, почему трансляция осуществляется на таких этапах, как транскрипция. Хотя раковые клетки часто имеют генетически измененные факторы трансляции, гораздо чаще раковые клетки изменяют уровни существующих факторов трансляции.[14] Несколько основных онкогенных сигнальных путей, включая RAS – MAPK, PI3K / AKT / mTOR, MYC и WNT – β-катенин пути, в конечном итоге перепрограммируют геном посредством трансляции.[15] Раковые клетки также контролируют трансляцию, чтобы адаптироваться к клеточному стрессу. Во время стресса клетка транслирует мРНК, которые могут смягчить стресс и способствовать выживанию. Примером этого является выражение АМПК при различных раковых заболеваниях; его активация запускает каскад, который в конечном итоге может позволить раку уйти апоптоз (запрограммированная гибель клеток), вызванная лишением питания. Будущие методы лечения рака могут включать нарушение механизма трансляции клетки, чтобы противостоять последующим эффектам рака.[14]

Математическое моделирование перевода

Рисунок M0. Базовая и самая простая модель M0 синтеза белка. Здесь * M - количество мРНК с сайтом инициации трансляции, не занятым сборкой рибосомы, * F - количество мРНК с сайтом инициации трансляции, занятым сборкой рибосомы, * R - количество рибосом, сидящих на мРНК, синтезирующих белки, * P - количество синтезированные белки.[16]
Рисунок M1 '. Расширенная модель синтеза белка M1 с явным представлением связывания 40S, 60S и факторов инициации (IF).[16]

Описание процесса транскрипции-перевода с упоминанием только самых основных «элементарных» процессов состоит из:

  1. производство молекул мРНК (включая сплайсинг),
  2. инициирование этих молекул с помощью факторов инициирования (например, инициирование может включать этап циркуляризации, хотя это не требуется повсеместно),
  3. инициация трансляции с привлечением малой субъединицы рибосомы,
  4. сборка полных рибосом,
  5. элонгация, т.е. движение рибосом по мРНК с образованием белка,
  6. прекращение перевода,
  7. деградация молекул мРНК,
  8. деградация белков.

Процесс синтеза и трансляции белков давно является предметом математического моделирования, начиная с первых детальных кинетических моделей, таких как[17] или другие, учитывающие стохастические аспекты перевода и использующие компьютерное моделирование. Многие модели синтеза белка, основанные на химической кинетике, были разработаны и проанализированы за последние четыре десятилетия.[18][19] Помимо химической кинетики, существуют различные формализмы моделирования, такие как Полностью асимметричный простой процесс исключения (TASEP),[19]Вероятностные булевы сети (PBN), Сети Петри и макс-плюс алгебра были применены для моделирования детальной кинетики синтеза белка или некоторых его стадий. Разработана базовая модель синтеза белка, учитывающая все восемь «элементарных» процессов.[16] после парадигма это "полезно модели просты и расширяемы ".[20] Самая простая модель M0 представлен кинетическим механизмом реакции (Рисунок M0). Он был обобщен для включения 40S, 60S и факторы инициирования (IF) связывание (Рисунок M1 '). Он был расширен, чтобы включить эффект микроРНК по синтезу белка.[21] Большинство моделей в этой иерархии можно решить аналитически. Эти растворы использовались для извлечения «кинетических сигнатур» различных специфических механизмов регуляции синтеза.

Генетический код

Основная статья: Генетический код

В то время как другие аспекты, такие как трехмерная структура, называемые третичная структура, белка можно предсказать только с помощью сложные алгоритмы, аминокислотная последовательность, называемая первичная структура, может быть определен исключительно из последовательности нуклеиновой кислоты с помощью таблица перевода.

Этот подход может не дать правильный аминокислотный состав белка, особенно если нетрадиционный аминокислоты Такие как селеноцистеин включены в белок, который кодируется обычным стоп-кодоном в комбинации с расположенной ниже шпилькой (последовательность вставки SElenoCysteine, или SECIS).

Существует множество компьютерных программ, способных переводить последовательность ДНК / РНК в последовательность белка. Обычно это выполняется с использованием стандартного генетического кода, однако немногие программы могут обрабатывать все «особые» случаи, такие как использование альтернативных кодонов инициации. Например, редкие альтернативные коды CTG стартового кодона для Метионин при использовании в качестве стартового кодона и для Лейцин во всех остальных позициях.

Пример: сжатая таблица перевода для Стандартного генетического кода (из Веб-страница таксономии NCBI ).

 AAs = FFLLSSSSYY ** CC * WLLLLPPPPHHQQRRRRIIIMTTTTNNKKSSRRVVVVVAAAADDEEGGGG Запускается = --- M --------------- M --------------- M ---- ------------------------ Base1 = TTTTTTTTTTTTTTTTCCCCCCCCCCCCCCCCAAAAAAAAAAAAAAAAGGGGGGGGGGGGGGGG Base2 = TTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGGTTTTCCCCAAAAGGGG Base3 = TCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAGTCAG

Строка «Starts» указывает три стартовых кодона, UUG, CUG и очень распространенный AUG. Он также указывает на первый аминокислотный остаток, если интерпретировать его как начало: в данном случае это весь метионин.

Таблицы перевода

Основные статьи: Список генетических кодов и Генетический код § Список альтернативных кодонов

Даже при работе с обычными эукариотическими последовательностями, такими как Дрожжи генома, часто желательно иметь возможность использовать альтернативные таблицы трансляции, а именно для трансляции митохондриальных генов. В настоящее время следующие таблицы перевода определены NCBI Таксономическая группа по переводу последовательностей в GenBank:[22]

  1. В стандартный код
  2. В митохондриальный код позвоночных
  3. В митохондриальный код дрожжей
  4. В митохондриальный код плесени, простейших и кишечнополостных, а также код микоплазмы / спироплазмы
  5. В митохондриальный код беспозвоночных
  6. В ядерный код инфузорий, дазикладовых и гексамита
  7. В код кинетопласта
  9. В митохондриальный код иглокожих и плоских червей
  10. В Эуплотидный ядерный код
  11. В бактериальный, архейный и растительный пластидный код
  12. В альтернативный код ядра дрожжей
  13. В митохондриальный код асцидии
  14. В альтернативный митохондриальный код плоских червей
  15. В Блефаризма ядерный кодекс
  16. В митохондриальный код chlorophycean
  18. В митохондриальный код трематод
  19. В Scenedesmus obliquus митохондриальный код
  20. В Траустохитрий митохондриальный код
  21. В Митохондриальный код птеробранхий
  22. В кандидат деления SR1 и код gracilibacteria
  23. В Пахисолен tannophilus ядерный кодекс
  24. В кариореликтовый ядерный код
  25. В Кондилостома ядерный кодекс
  26. В Мезодиниум ядерный кодекс
  27. В перитрих ядерный код
  28. В Бластокритидии ядерный кодекс
  30. В Митохондриальный код Cephalodiscidae

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ Brooker RJ, Widmaier EP, Graham LE, Stiling PD (2014). Биология (Третье международное студенческое изд.). Нью-Йорк, Нью-Йорк: Образование Макгроу Хилл. п. 249. ISBN  978-981-4581-85-1.
  2. ^ Нил С. (1996). Биология (Четвертое изд.). Издательство Бенджамин / Каммингс. С. 309–310. ISBN  0-8053-1940-9.
  3. ^ Страйер Л. (2002). Биохимия (Пятое изд.). В. Х. Фриман и компания. п. 826. ISBN  0-7167-4684-0.
  4. ^ Могхал А., Молер К., Ибба М. (ноябрь 2014 г.). «Неправильный перевод генетического кода». Письма FEBS. 588 (23): 4305–10. Дои:10.1016 / j.febslet.2014.08.035. ЧВК  4254111. PMID  25220850.
  5. ^ Гриффитс А (2008). «9». Введение в генетический анализ (9-е изд.). Нью-Йорк: W.H. Фримен и компания. С. 335–339. ISBN  978-0-7167-6887-6.
  6. ^ Росс Дж. Ф., Орловский М. (февраль 1982 г.). «Регулировка функции рибосом в зависимости от скорости роста в клетках гриба Mucor racemosus, выращенных в хемостате». Журнал бактериологии. 149 (2): 650–3. Дои:10.1128 / JB.149.2.650-653.1982. ЧВК  216554. PMID  6799491.
  7. ^ Вольгемут I, Поль С., Миттельштет Дж., Коневега А.Л., Роднина М.В. (октябрь 2011 г.). «Эволюционная оптимизация скорости и точности декодирования на рибосоме». Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки. 366 (1580): 2979–86. Дои:10.1098 / rstb.2011.0138. ЧВК  3158919. PMID  21930591.
  8. ^ Sin C, Chiarugi D, Valleriani A (апрель 2016 г.). «Количественная оценка выпадения рибосом в E. coli». Исследования нуклеиновых кислот. 44 (6): 2528–37. Дои:10.1093 / нар / gkw137. ЧВК  4824120. PMID  26935582.
  9. ^ Накамото Т. (февраль 2011 г.). «Механизмы инициации синтеза белка: связывание рибосом с мРНК в рамке считывания». Отчеты по молекулярной биологии. 38 (2): 847–55. Дои:10.1007 / s11033-010-0176-1. PMID  20467902. S2CID  22038744.
  10. ^ Баггетт NE, Zhang Y, Gross CA (март 2017 г.). Ибба М (ред.). «Глобальный анализ терминации трансляции у E. coli». PLOS Genetics. 13 (3): e1006676. Дои:10.1371 / journal.pgen.1006676. ЧВК  5373646. PMID  28301469.
  11. ^ Мора Л., Завьялов А., Эренберг М., Букингем Р. Х. (декабрь 2003 г.). «Остановить распознавание кодонов и взаимодействие с фактором высвобождения пептидов RF3 усеченных и химерных RF1 и RF2 из Escherichia coli». Молекулярная микробиология. 50 (5): 1467–76. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2003.03799.x. PMID  14651631.
  12. ^ Schueren F, Thoms S (август 2016 г.). «Функциональное трансляционное чтение: перспектива системной биологии». PLOS Genetics. 12 (8): e1006196. Дои:10.1371 / JOURNAL.PGEN.1006196. ЧВК  4973966. PMID  27490485.
  13. ^ Сеник С., Сеник Э.С., Байон Г.В., Груберт Ф., Кандилл С.И., Спейсек Д. и др. (Ноябрь 2015 г.). «Интегративный анализ уровней РНК, трансляции и белка выявляет различные регуляторные вариации у людей». Геномные исследования. 25 (11): 1610–21. Дои:10.1101 / гр.193342.115. ЧВК  4617958. PMID  26297486.
  14. ^ а б Сюй И, Руджеро Д. (март 2020 г.). «Роль трансляционного контроля в опухолевом генезе и его терапевтическое значение». Ежегодный обзор биологии рака. 4 (1): 437–457. Дои:10.1146 / annurev-Cancebio-030419-033420.
  15. ^ Truitt ML, Ruggero D (апрель 2016 г.). «Новые рубежи в трансляционном управлении геномом рака». Обзоры природы. Рак. 16 (5): 288–304. Дои:10.1038 / nrc.2016.27. ЧВК  5491099. PMID  27112207.
  16. ^ а б c Горбань А.Н., Харель-Беллан А., Морозова Н., Зиновьев А. (июль 2019). «Базовая, простая и расширяемая кинетическая модель синтеза белка». Математические биологические науки и инженерия. 16 (6): 6602–6622. Дои:10.3934 / mbe.2019329. PMID  31698578.
  17. ^ Макдональд CT, Гиббс JH, Пипкин AC (1968). «Кинетика биополимеризации на шаблонах нуклеиновых кислот». Биополимеры. 6 (1): 1–5. Дои:10.1002 / bip.1968.360060102. PMID  5641411. S2CID  27559249.
  18. ^ Генрих Р., Рапопорт Т.А. (сентябрь 1980 г.). «Математическое моделирование трансляции мРНК в эукариотах; устойчивое состояние, зависящие от времени процессы и применение к ретикулоцитам». Журнал теоретической биологии. 86 (2): 279–313. Дои:10.1016/0022-5193(80)90008-9. PMID  7442295.
  19. ^ а б Skjøndal-Bar N, Morris DR (январь 2007 г.). «Динамическая модель процесса синтеза белка в эукариотических клетках». Вестник математической биологии. 69 (1): 361–93. Дои:10.1007 / s11538-006-9128-2. PMID  17031456. S2CID  83701439.
  20. ^ Coyte KZ, Tabuteau H, Gaffney EA, Foster KR, Durham WM (апрель 2017 г.). «Ответ Бэйви и Дарно: полезные модели просты и расширяемы». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 114 (14): E2804 – E2805. Bibcode:2017PNAS..114E2804C. Дои:10.1073 / pnas.1702303114. ЧВК  5389313. PMID  28341710.
  21. ^ Морозова Н., Зиновьев А., Нонне Н., Причард Л.Л., Горбань А.Н., Харел-Беллан А. (сентябрь 2012 г.). «Кинетические сигнатуры механизмов действия микроРНК». РНК. 18 (9): 1635–55. Дои:10.1261 / rna.032284.112. ЧВК  3425779. PMID  22850425.
  22. ^ Эльзановски А., Джим Остелл (7 января 2019 г.). "Генетические коды". Национальный центр биотехнологической информации. Получено 28 марта 2019.

дальнейшее чтение

  • Champe PC, Харви RA, Ferrier DR (2004). Иллюстрированные обзоры Липпинкотта: биохимия (3-е изд.). Хагерствон, доктор медицины: Липпинкотт Уильямс и Уилкинс. ISBN  0-7817-2265-9.
  • Кокс М., Нельсон Д.Р., Ленингер А.Л. (2005). Принципы биохимии Ленингера (4-е изд.). Сан-Франциско ...: W.H. Фримен. ISBN  0-7167-4339-6.
  • Малис Н., Маккарти Дж. Э. (март 2011 г.). «Инициирование перевода: можно ожидать вариаций в механизме». Клеточные и молекулярные науки о жизни. 68 (6): 991–1003. Дои:10.1007 / s00018-010-0588-z. PMID  21076851. S2CID  31720000.

внешняя ссылка