Плазмида Ti - Ti plasmid

Схема, показывающая структуру плазмиды Ti, с обозначенными различными важными областями
Строение плазмиды Ti

А индуцирование опухоли (Ti) плазмида представляет собой плазмиду, обнаруженную у патогенных видов Агробактерии, включая А. tumefaciens, А. rhizogenes, А. руби и A. vitis.

Эволюционно плазмида Ti является частью семейства плазмид, переносимых многими видами Alphaproteobacteria. Члены этого семейства плазмид определяются наличием консервативной области ДНК, известной как repABC генная кассета, которая опосредует репликация плазмиды, разделение плазмиды на дочерние клетки во время деление клеток а также поддержание низкого количества копий плазмиды в клетке[1]. Сами плазмиды Ti разделены на разные категории в зависимости от типа молекулы или высказывать мнение, они позволяют бактериям распадаться как источник энергии[2].

Присутствие этой плазмиды Ti необходимо для бактерий, вызывающих у растений болезнь коронной желчи.[1]. Этому способствуют определенные важные области в плазмиде Ti, включая Вир область, которая кодирует гены вирулентности, и переносить ДНК (Т-ДНК) область, которая представляет собой часть плазмиды Ti, переведен через спряжение в клетки растения-хозяина после того, как место повреждения обнаружено бактериями. Эти области обладают особенностями, которые позволяют доставлять Т-ДНК в клетки растения-хозяина и могут модифицировать клетку растения-хозяина, чтобы вызвать синтез таких молекул, как гормоны растений (например. ауксины, цитокинины ) и мнения и образование опухолей коронного желчного пузыря[1].

Поскольку область Т-ДНК плазмиды Ti может передаваться от бактерий к клеткам растений, это открывает захватывающий путь для переноса ДНК между королевства и стимулировал большое количество исследований плазмиды Ti и ее возможного использования в биоинженерии.

Номенклатура и классификация

Плазмида Ti является членом семейства плазмид, обнаруженных у Alphaproteobacteria.[3]. Эти плазмиды часто бывают относительно большими по размеру, от 100 кб до 2 Мбит / с. Их также часто называют репликоны, поскольку их репликация начинается на одном сайте. Члены этого семейства имеют характерную repABC генная кассета[4]. Другим примечательным членом этого семейства является плазмида, индуцирующая корень (Ri), переносимая A. rhizogenes, который вызывает другое заболевание растений, известное как болезнь волосистого корня.[1].

Ключевой особенностью плазмид Ti является их способность управлять производством опинов, которые являются производными различных аминокислоты или же сахарные фосфаты в клетках растения-хозяина. Эти опины затем могут быть использованы в качестве питательного вещества для инфекционных бактерий, которые катаболизирует соответствующие опины с использованием генов, кодируемых плазмидой Ti.

Соответственно, плазмиды Ti были классифицированы на основе типа катаболизируемого ими опина, а именно: нопалин, осьминоги или маннитил-типы, которые представляют собой производные аминокислот, или агроцинопин-типы, которые представляют собой производные сахарного фосфата[1].

Историческое открытие

Идентификация А. tumefaciens поскольку причина опухолей желчного пузыря у растений проложила путь к пониманию молекулярной основы болезни коронного желчного пузыря[5].

Первые признаки генетического воздействия на клетки растений-хозяев появились в 1942-1943 годах, когда было обнаружено, что в растительных клетках вторичных опухолей отсутствуют какие-либо бактериальные клетки. Однако эти опухолевые клетки действительно обладали способностью продуцировать опины, метаболизируемые инфекционным бактериальным штаммом.[6]. Важно отметить, что производство соответствующих опинов происходило независимо от вида растений и иногда только в тканях коронного галла, что указывает на то, что бактерии передали некоторый генетический материал клеткам растения-хозяина, чтобы обеспечить синтез опина.[5].

Однако как и в какой степени произошла передача ДНК, оставалось открытым вопросом. Добавление А. tumefaciens Сама по себе ДНК не вызывала опухолей у растений[7], пока очень мало А. tumefaciens Было обнаружено, что ДНК интегрирована в геном клетки растения-хозяина.[8]. Добавление дезоксирибонуклеазы (ДНКазы) для разрушения ДНК также не смогли предотвратить образование и рост опухолей растений.[9]. Они предполагали, что небольшая часть А. tumefaciens ДНК передается в клетку растения-хозяина, чтобы вызвать заболевание, и, если ДНК действительно передается от бактерий к растению, это должно происходить защищенным образом.

Впоследствии онкогенный Было обнаружено, что бактериальные штаммы способны преобразовывать непатогенные бактерии в патогенные микроорганизмы посредством процесса конъюгации, при котором гены, ответственные за вирулентность, переносятся на непатогенные клетки.[10]. Роль плазмиды в этой патогенной способности была дополнительно подтверждена, когда большие плазмиды были обнаружены только у патогенных бактерий, но не у авирулентных бактерий.[11]. В конце концов, обнаружение частей бактериальных плазмид в клетках растения-хозяина было установлено, что подтвердило, что это был генетический материал, ответственный за генетический эффект инфекции.[12].

После идентификации плазмиды Ti было проведено множество исследований для определения характеристик плазмиды Ti и того, как генетический материал переносится из Агробактерии хозяину растения. Некоторые заметные первые вехи в изучении плазмид Ti включают картирование плазмиды Ti в 1978 г. и изучение сходства последовательностей между различными плазмидами Ti в 1981 г.[13][14].

Между 1980–2000 годами также проводилась характеристика области Т-ДНК и области vir. Исследования области Т-ДНК определили процесс их переноса и идентифицировали гены, позволяющие синтезировать растительные гормоны и опины. [15]. Отдельно ранняя работа была направлена ​​на определение функций генов, кодируемых в «vir» -области - они были широко разделены на те, которые обеспечивали взаимодействие бактерий с хозяином, и те, которые обеспечивали доставку Т-ДНК.[2].

Репликация, разделение и обслуживание

Схема кассеты генов repABC вместе с активностью их генных продуктов
В ген repABC кассета плазмид Ti в Agrobacteria, со схемой их генного продукта и активности

Репликация, разделение и поддержание плазмиды Ti зависит от repABC генная кассета, которая в основном состоит из трех генов: repA, repB и repC. repA и repB каждый кодирует белки, участвующие в разделении плазмиды, в то время как repC кодирует инициатор репликации[1]. Эти гены экспрессируются с 4 разных промоторов, расположенных выше repA. ОТВЕТ кодирует небольшой антисмысловая РНК и находится между repB и repC[4]. Дополнительно есть сайт разметки (parS) и начало репликации (oriV) присутствуют в repABC кассета[1].

Репликация плазмиды Ti

Репликация плазмиды Ti управляется белком-инициатором RepC, который обладает двумя белковые домены: an N-концевой домен (NTD), который связывается с ДНК и C-терминал домен (CTD). Мутационный анализ показал, что без функционального белка RepC плазмида Ti не может реплицироваться.[4]. Между тем oriV последовательность имеет длину около 150 нуклеотидов и находится в пределах repC ген[3]. Лабораторные эксперименты показали, что белок RepC связывается с этой областью, что свидетельствует о его роли в качестве источника репликации.[16]. Следовательно, хотя полный процесс репликации плазмиды Ti не был полностью описан, начальный этап репликации, вероятно, будет зависеть от экспрессии RepC и его связывания с oriV. Следует отметить, что белок RepC действует только в СНГ, где он управляет только репликацией плазмиды, в которой он кодируется, а не какой-либо другой плазмиды, также присутствующей в бактериальной клетке.[16].

Разделение плазмиды Ti

Компоненты, участвующие в системе разделения RepA / RepB плазмид Ti[1]
КомпонентФункция
RepA (ParA)Слабый АТФаза это отрицательно саморегулируется выражение repABC кассета и может образовывать филаменты, чтобы способствовать разделению плазмиды во время деления клеток
RepB (ParB)ДНК-связывающий белок, который служит адаптером между RepA и parS сайт
parSСайт связывания белка ParB

В система перегородок плазмиды Ti похожа на систему ParA / ParB, используемую в других плазмидах и бактериальных хромосомах, и, как полагают, действует таким же образом[17]. Мутации в любом из белков RepA или RepB привели к снижению стабильности плазмиды, что указывает на их роль и важность в разделении плазмиды.[4]. Способность RepA образовывать филаменты позволяет ему создавать физический мост, по которому ДНК может тянуться к противоположным полюсам делящейся клетки. Между тем, белок RepB может специфически связываться с parS последовательность, образующая комплекс с ДНК, который может распознаваться RepA[1][4]. Эта система особенно важна для правильного разделения плазмиды Ti, поскольку плазмида присутствует только в небольшом количестве копий в бактериальной клетке.

Поддержание плазмиды Ti

Плазмида Ti поддерживается с низким числом копий в бактериальной клетке. Частично это достигается за счет влияния на экспрессию инициатора репликации RepC.[1]. Когда привязан к ADP, RepA активируется для работы с RepB, ​​действуя как отрицательный регулятор из repABC кассета[3]. Поэтому уровни RepC в клетке поддерживаются на низком уровне, что предотвращает возникновение слишком большого количества циклов репликации во время каждого цикла деления клетки. Кроме того, существует небольшая РНК, известная как RepE, кодируемая между repB и repC что снижает выражение repC[18]. RepE - это дополнительный в RepC и свяжется с repC мРНК с образованием двухцепочечной молекулы. Затем это может заблокировать переводной производство белка RepC[18].

Отдельно выражение repABC кассеты и, следовательно, на количество копий плазмиды Ti также влияет через проверка кворума система в Агробактерии[4]. Системы контроля кворума реагируют на плотность бактериальной популяции, считая молекулу, известную как аутоиндуктор, которая продуцируется бактериальными клетками на низких уровнях и достигает порогового уровня, когда присутствует высокая плотность бактерий.[19]. В этом случае аутоиндуктором является лактон N-3-оксооктаноил-L-гомосерина (3-O-C8-AHL), которая воспринимается регулятором, известным как TraR[4]. При активации TraR будет связываться с регионами, известными как тра коробки в repABC промоторные области генной кассеты для управления экспрессией. Следовательно, высокий уровень плотности популяции увеличивает количество плазмид, присутствующих в каждой бактериальной клетке, что, вероятно, поддерживает патогенез в растении-хозяине.[4].

Функции

Оперон вирулентности

Диаграмма, показывающая состав vir-области плазмид Ti
Состав Вир область Ti плазмид октопинового типа

Выражение Вир Эта область обычно подавляется в нормальных условиях и активируется только тогда, когда бактерии улавливают растительные сигналы от участков ран. Эта активация необходима для производства белков Vir и переноса ДНК и белков в клетки растения-хозяина.[1].

VirA и VirG образуют двухкомпонентная система регулирования в Агробактерии[20]. Это тип сенсорной и сигнальной системы, обычно встречающейся у бактерий; в этом случае они действуют, чтобы воспринимать сигналы растительного происхождения, чтобы управлять экспрессией Вир область, край. Во время зондирования VirA, гистидиновая сенсорная киназа, станет фосфорилированный перед передачей этой фосфатной группы регулятору ответа VirG[21]. Активированный регулятор ответа VirG может затем связываться с областью ДНК, известной как Вир ящик, расположенный перед каждым Вир промотор, чтобы активировать экспрессию Вир область, край[1][20]. Одной из возможных нижестоящих функций восприятия, опосредованной VirA и VirG, является направленное движение или хемотаксис бактерий по отношению к сигналам растительного происхождения; это позволяет Агробактерии двигаться к месту раны у растений[22]. Кроме того, с индукцией Вир области, перенос Т-ДНК может опосредоваться белками Vir[23].

В virB оперон самый большой оперон в Вир область, кодирующая 11 белков VirB, участвующих в процессе переноса Т-ДНК и бактериальных белков в клетки растения-хозяина (см. устройство для переноса ниже)[24][25].

В virC оперон кодирует два белка: VirC1 и VirC2. Эти белки влияют на патогенез Агробактерии по отношению к разным растениям-хозяевам, и мутации могут снизить, но не удалить вирулентность бактерий[26]. Оба virC и virD опероны могут быть репрессированы хромосомно-кодируемым белком, известным как Ros[27][28]. Ros связывается с областью ДНК, которая перекрывается с сайтом связывания регулятора VirG, и поэтому конкурирует с VirG за контроль уровня их экспрессии.[27][28]. Функционально VirC1 и VirC2 способствуют сборке релаксосома комплекс во время конъюгативного переноса Т-ДНК от бактерий к клетке растения-хозяина[29]. Это энергозависимый процесс, опосредованный их активностью NTPase, и происходит, когда они связываются с областью ДНК, известной как овердрайв[29]. В результате они увеличивают количество продуцируемых цепей Т-ДНК. После образования переносимой цепи ДНК (транспортная цепь, Т-цепь) белки VirC также могут помочь направить переносную цепь в устройство для переноса.[29].

В virD оперон кодирует 4 белка: VirD1-D4[30]. VirD1 и VirD2 участвуют в процессинге Т-ДНК во время конъюгации с образованием Т-цепи; это одноцепочечная молекула ДНК, которая транспортируется в клетку растения-хозяина (см. устройство для переноса ниже)[31]. Во время обработки VirD1 будет действовать как топоизомераза раскручивать нити ДНК[31]. VirD2, а релаксаза, затем разорвет одну из нитей ДНК и останется связанной с ДНК, когда она будет передана в клетку-реципиент.[32][33]. Внутри клетки-реципиента VirD2 также будет работать вместе с VirE2, направляя переданную ДНК в ядро ​​клетки-реципиента. Есть предположения, что VirD2 может фосфорилироваться и дефосфорилироваться различными белками, что влияет на его способность доставлять ДНК.[34]. Напротив, о VirD3 известно мало, и мутационный анализ не подтвердил его роль в вирулентности вируса. Агробактерии[35]. Наконец, VirD4 является важной частью процесса конъюгации, выступая в качестве фактора связи, который распознает и передает Т-цепь в транспортный канал.[36].

В ВИВА оперон кодирует 2 белка: VirE1 и VirE2[37]. VirE2 представляет собой эффекторный белок, транслоцированный вместе с Т-цепью в клетки растения-хозяина. Там он связывается с Т-образной цепью, чтобы направить ее доставку к ядро клетки растения-хозяина[38][39]. Часть этой деятельности предполагает присутствие последовательности ядерной локализации внутри белка, который маркирует белок и связанную ДНК для входа в ядро. Он также защищает Т-образную нить от нуклеаза атака[40]. Есть некоторые предположения относительно роли VirE2 как белкового канала, позволяющего ДНК перемещаться через растение. цитоплазматическая мембрана[41]. С другой стороны, VirE1 может участвовать в обеспечении переноса белка VirE2 в клетку растения-хозяина.[42]. Он связывается с оцДНК-связывающим доменом VirE2, предотвращая преждевременное связывание белка VirE2 с Т-цепью внутри бактериальной клетки.[43].

virF является фактором специфичности хозяина, обнаруженным в некоторых, но не во всех типах плазмид Ti; например, Ti-плазмиды октопинового типа обладают virF но нопалиновые типы не[44][45]. Способность А. tumefaciens вызвать опухоли венозного желчного пузыря у некоторых видов растений, но не у других, приписывалось наличию или отсутствию этого virF ген[44][45].

В Дева оперон кодирует 2 белка: VirH1 и VirH2[46]. А биоинформатика изучение аминокислотных последовательностей белка VirH показало сходство между ними и суперсемейством белков, известным как цитохром P450 ферменты[47]. Затем было обнаружено, что VirH2 метаболизирует определенные фенольные соединения, обнаруженные VirA.[46].

Перенос ДНК (Т-ДНК)

Т-ДНК Агробактерии имеет длину примерно 15-20 т.п.н. и будет интегрирован в геном растения-хозяина после его передачи посредством процесса, известного как рекомбинация. Этот процесс использует уже существующие пробелы в геноме клетки растения-хозяина, чтобы позволить Т-ДНК спариваться с короткими последовательностями в геноме, запуская процесс Лигирование ДНК, где Т-ДНК постоянно соединяется с геномом растения[38]. Область Т-ДНК фланкирована с обоих концов последовательностями длиной 24 п.н.

В геноме клетки растения-хозяина Т-ДНК Агробактерии экспрессируется с образованием двух основных групп белков[1]. Одна группа отвечает за производство гормонов роста растений. По мере выработки этих гормонов будет увеличиваться скорость деления клеток и, следовательно, образование опухолей коронного желчного пузыря.[48]. Вторая группа белков отвечает за синтез опинов в клетках растения-хозяина. Конкретные продуцируемые опины зависят от типа плазмиды Ti, но не от растения-хозяина. Эти опины не могут быть использованы растением-хозяином и вместо этого будут экспортироваться из растительной клетки, где они могут быть поглощены Агробактерии клетки. Бактерии обладают генами в других областях плазмиды Ti, что обеспечивает катаболизм опинов.[1].

Передаточный аппарат

Устройства для переноса, кодируемые внутри плазмиды Ti, должны достигать двух целей: обеспечивать конъюгативный перенос плазмиды Ti между бактериями и обеспечивать доставку Т-ДНК и некоторых эффекторных белков в клетки растения-хозяина. Это достигается с помощью системы Tra / Trb и системы VirB / VirD4 соответственно, которые являются членами система секреции типа IV (T4SS)[48].

Для переноса плазмиды Ti и Т-ДНК посредством конъюгации они должны сначала обрабатываться различными белками, такими как фермент релаксаза (TraA / VirD2) и белки переноса и репликации ДНК (Dtr). Вместе эти белки будут распознавать и связываться с областью, известной как происхождение перевода (ОРИТ) в плазмиде Ti с образованием комплекса релаксосом. Для Т-ДНК разрыв будет создан в пограничной последовательности Т-ДНК, и разорванная Т-цепь будет транспортироваться к клеточной мембране, где присутствует остальная часть механизма переноса.[32].

В системе VirB / VirD4 релаксазе VirD2 помогают дополнительные факторы VirD1, VirC1 и VirC2, пока она обрабатывает субстрат ДНК.[49]. Кроме того, релаксаза VirD2 и белки VirC будут способствовать доставке цепи ДНК к рецептору VirD4 на клеточной мембране.[29]. Этот рецептор является важным компонентом T4SS, и считается, что он активирует и опосредует перенос ДНК в канал транслокации между двумя клетками.[50]. В таблице ниже приведены белки, закодированные в virB оперон, составляющий канал транслокации системы VirB / VirD4[1].

Белок (ы)Функция
VirB4, VirB11АТФазы, обеспечивающие энергию для передачи ДНК[51][52]
VirB3, VirB6, VirB8Субъединицы предполагаемой внутренней мембраны транслоказа[51][53][54]
VirB7, VirB9, VirB10Образует основной комплекс, стабилизирующий субъединицы канала[51][55]
VirB2Главная пилин субъединица сопряженного пилус[51]
VirB1, VirB5Незначительные компоненты конъюгативной пилуса[56][57]

Использование в биоинженерии

Смотрите также: Agrobacterium tumefaciens

Способность Агробактерии доставка ДНК в клетки растений открыла новые двери для растений геномная инженерия, позволяя производить генетически модифицированные растения (трансгенные растения)[58]. Белки, участвующие в передаче Т-ДНК, сначала узнают пограничные последовательности области Т-ДНК. Следовательно, ученые могут использовать пограничные последовательности Т-ДНК для фланкирования любой желаемой интересующей последовательности - такой продукт затем можно вставить в плазмиду и ввести в Агробактерии клетки[59]. Там пограничные последовательности будут распознаваться устройством переноса А. tumefaciens и доставляется стандартным образом в целевую растительную клетку[1]. Более того, если оставить только граничные последовательности Т-ДНК, полученный продукт будет редактировать геном растения, не вызывая опухолей у растений.[60]. Этот метод был использован для модификации нескольких сельскохозяйственных культур, включая рис.[61], ячмень[62] и пшеница[63]. Дальнейшая работа с тех пор расширила цели А. tumefaciens включать грибки и клеточные линии человека[64][65].

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c d е ж грамм час я j k л м п о п Гордон Дж. Э., Кристи П. Дж. (Декабрь 2014 г.). «Плазмиды Agrobacterium Ti». Микробиологический спектр. 2 (6). Дои:10.1128 / microbiolspec.PLAS-0010-2013. ЧВК  4292801. PMID  25593788.
  2. ^ а б Hooykaas PJ, Beijersbergen AG (1994). "Система вирулентности Agrobacterium tumefaciens". Ежегодный обзор фитопатологии. 32 (1): 157–181. Дои:10.1146 / annurev.py.32.090194.001105.
  3. ^ а б c Пинто У. М., Паппас К. М., Винанс СК (ноябрь 2012 г.). «Азбука репликации и сегрегации плазмид». Обзоры природы. Микробиология. 10 (11): 755–65. Дои:10.1038 / nrmicro2882. PMID  23070556. S2CID  6518175.
  4. ^ а б c d е ж грамм час Севаллос М.А., Сервантес-Ривера Р., Гутьеррес-Риос Р.М. (июль 2008 г.). «Семейство плазмид repABC». Плазмида. 60 (1): 19–37. Дои:10.1016 / j.plasmid.2008.03.001. PMID  18433868.
  5. ^ а б Кадо К.И. (2014). «Исторический отчет об изучении механизма онкогенеза коронкового галла, вызванного Agrobacterium tumefaciens». Границы микробиологии. 5 (340): 340. Дои:10.3389 / fmicb.2014.00340. ЧВК  4124706. PMID  25147542.
  6. ^ Пети А., Дели С., Темпе Дж, Морель Г. (1970). "Recherches sur les guanidines des fabric de Crown gall. Mise en доказательство d'une Relations biochimique spécifique entre les souches d 'Agrobacterium tumefaciens et les tumeurs qu'elles Induisent ". Physiol. Vég. 8: 205–213.
  7. ^ Кадо К.И., Луркин П.Ф. (1976). "Исследования по Agrobacterium tumefaciens. V. Судьба экзогенно добавленной бактериальной ДНК в Nicotiana tabacum". Физиологическая патология растений. 8 (1): 73–82. Дои:10.1016/0048-4059(76)90009-6.
  8. ^ Drlicá KA, Kado CI (сентябрь 1974 г.). «Количественная оценка ДНК Agrobacterium tumefaciens в опухолевых клетках коронного галла». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 71 (9): 3677–81. Bibcode:1974PNAS ... 71.3677D. Дои:10.1073 / pnas.71.9.3677. ЧВК  433839. PMID  4530329.
  9. ^ Braun AC, Wood HN (ноябрь 1966 г.). «О ингибировании образования опухоли при коронно-желчной болезни с использованием рибонуклеазы А». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 56 (5): 1417–22. Bibcode:1966ПНАС ... 56.1417Б. Дои:10.1073 / pnas.56.5.1417. ЧВК  219988. PMID  5230302.
  10. ^ Керр А. (1971). "Приобретение вирулентности непатогенными изолятами Agrobacterium radiobacter". Физиологическая патология растений. 1 (3): 241–246. Дои:10.1016/0048-4059(71)90045-2.
  11. ^ Заенен И., Ван Ларебеке Н., Ван Монтегю М., Шелл Дж. (Июнь 1974 г.). «Суперспиральная кольцевая ДНК в штаммах Agrobacterium, индуцирующих краун-галл». Журнал молекулярной биологии. 86 (1): 109–27. Дои:10.1016 / с0022-2836 (74) 80011-2. PMID  4854526.
  12. ^ Чилтон MD, Драммонд MH, Мерио DJ, Sciaky D, Монтойя А.Л., Гордон MP, Нестер EW (июнь 1977 г.). «Стабильное включение плазмидной ДНК в клетки высших растений: молекулярная основа онкогенеза краун-галла». Клетка. 11 (2): 263–71. Дои:10.1016/0092-8674(77)90043-5. PMID  890735. S2CID  7533482.
  13. ^ Чилтон, доктор медицины, Монтойя А.Л., Мерло Д.Д., Драммонд М.Х., Наттер Р., Гордон МП, Нестер Е.В. (февраль 1978 г.). «Картирование рестрикционной эндонуклеазой плазмиды, которая придает онкогенность штамму B6-806 Agrobacterium tumefaciens». Плазмида. 1 (2): 254–69. Дои:10.1016 / 0147-619x (78) 90043-4. PMID  748950.
  14. ^ Энглер Г., Депикер А., Маенхаут Р., Вильярроэль Р., Ван Монтегю М., Шелл Дж. (Октябрь 1981 г.). «Физическое картирование гомологий последовательностей оснований ДНК между октопином и нопалиновой Ti плазмидой Agrobacterium tumefaciens». Журнал молекулярной биологии. 152 (2): 183–208. Дои:10.1016/0022-2836(81)90239-4. PMID  6276566.
  15. ^ Замбрыски П., Темпе Дж., Шелл Дж. (Январь 1989 г.). «Перенос и функция генов Т-ДНК из плазмид Agrobacterium Ti и Ri в растениях». Клетка. 56 (2): 193–201. Дои:10.1016/0092-8674(89)90892-1. PMID  2643473. S2CID  19393909.
  16. ^ а б Пинто УМ, Флорес-Мирелес А.Л., Коста ЭД, Винанс СК (сентябрь 2011 г.). «Белок RepC Ti-плазмиды октопинового типа связывается с вероятной точкой начала репликации в пределах repC и функционирует только в цис». Молекулярная микробиология. 81 (6): 1593–606. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2011.07789.x. PMID  21883520.
  17. ^ Бигнелл С., Томас С.М. (сентябрь 2001 г.). «Бактериальные разделяющие белки ParA-ParB». Журнал биотехнологии. 91 (1): 1–34. Дои:10.1016 / S0168-1656 (01) 00293-0. PMID  11522360.
  18. ^ а б Чай Й., Винанс СК (июнь 2005 г.). «Малая антисмысловая РНК подавляет экспрессию важного белка репликазы плазмиды Ti Agrobacterium tumefaciens». Молекулярная микробиология. 56 (6): 1574–85. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2005.04636.x. PMID  15916607.
  19. ^ Чай Й., Винанс СК (июнь 2005 г.). «Малая антисмысловая РНК подавляет экспрессию важного белка репликазы плазмиды Ti Agrobacterium tumefaciens». Молекулярная микробиология. 56 (6): 1574–85. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2005.04636.x. PMID  15916607.
  20. ^ а б Winans SC (октябрь 1991 г.). «Двухкомпонентная регуляторная система Agrobacterium для обнаружения химических веществ, выделяемых из ран растений». Молекулярная микробиология. 5 (10): 2345–50. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1991.tb02080.x. PMID  1791750.
  21. ^ Хуанг И, Морел П., Пауэлл Б., Кадо С.И. (февраль 1990 г.). «VirA, корегулятор Ti-специфичных генов вирулентности, фосфорилируется in vitro». Журнал бактериологии. 172 (2): 1142–4. Дои:10.1128 / jb.172.2.1142-1144.1990. ЧВК  208549. PMID  2298696.
  22. ^ Шоу СН, Эшби А.М., Браун А., Роял С., Лоак Г.Дж., Шоу СН (май 1988 г.). «virA и virG являются функциями Ti-плазмиды, необходимыми для хемотаксиса Agrobacterium tumefaciens по отношению к ацетосирингону». Молекулярная микробиология. 2 (3): 413–7. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1988.tb00046.x. PMID  3398775.
  23. ^ Stachel SE, Zambryski PC (август 1986). «virA и virG контролируют индуцированную растениями активацию процесса переноса Т-ДНК A. tumefaciens». Клетка. 46 (3): 325–33. Дои:10.1016/0092-8674(86)90653-7. PMID  3731272. S2CID  37938846.
  24. ^ Ward JE, Akiyoshi DE, Regier D, Datta A, Gordon MP, Nester EW (апрель 1988 г.). «Характеристика оперона virB из плазмиды Ti Agrobacterium tumefaciens». Журнал биологической химии. 263 (12): 5804–14. PMID  3281947.
  25. ^ Vergunst AC, Schrammeijer B, den Dulk-Ras A, de Vlaam CM, Regensburg-Tuïnk TJ, Hooykaas PJ (ноябрь 2000 г.). «VirB / D4-зависимая транслокация белка из Agrobacterium в клетки растений». Наука. 290 (5493): 979–82. Bibcode:2000Sci ... 290..979V. Дои:10.1126 / science.290.5493.979. PMID  11062129.
  26. ^ Close TJ, Tait RC, Rempel HC, Hirooka T., Kim L, Kado CI (июнь 1987 г.). «Молекулярная характеристика генов virC плазмиды Ti». Журнал бактериологии. 169 (6): 2336–44. Дои:10.1128 / jb.169.6.2336-2344.1987. ЧВК  212055. PMID  3584058.
  27. ^ а б Кули М.Б., Д'Суза М.Р., Кадо С.И. (апрель 1991 г.). «Опероны virC и virD плазмиды Agrobacterium Ti регулируются хромосомным геном ros: анализ клонированного гена ros». Журнал бактериологии. 173 (8): 2608–16. Дои:10.1128 / jb.173.8.2608-2616.1991. ЧВК  207827. PMID  2013576.
  28. ^ а б D'Souza-Ault MR, Cooley MB, Kado CI (июнь 1993 г.). «Анализ репрессора Ros оперонов Agrobacterium virC и virD: молекулярная взаимосвязь между плазмидными и хромосомными генами». Журнал бактериологии. 175 (11): 3486–90. Дои:10.1128 / jb.175.11.3486-3490.1993. ЧВК  204748. PMID  8501053.
  29. ^ а б c d Атмакури К., Каскалес Э., Бертон О. Т., Банта Л. М., Кристи П. Джей (май 2007 г.). «Agrobacterium ParA / MinD-like VirC1 пространственно координирует ранние реакции переноса конъюгированной ДНК». Журнал EMBO. 26 (10): 2540–51. Дои:10.1038 / sj.emboj.7601696. ЧВК  1868908. PMID  17505518.
  30. ^ Портер С.Г., Яновский М.Ф., Нестер Е.В. (сентябрь 1987 г.). «Молекулярная характеристика оперона virD из Agrobacterium tumefaciens». Исследования нуклеиновых кислот. 15 (18): 7503–17. Дои:10.1093 / nar / 15.18.7503. ЧВК  306264. PMID  3658701.
  31. ^ а б Гай Дж, Дас А. (май 1989 г.). «Оперон virD плазмиды Agrobacterium tumefaciens Ti кодирует ДНК-релаксирующий фермент». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 86 (9): 3109–13. Bibcode:1989PNAS ... 86.3109G. Дои:10.1073 / пнас.86.9.3109. ЧВК  287074. PMID  2541431.
  32. ^ а б Zechner EL, Lang S, Schildbach JF (апрель 2012 г.). «Сборка и механизмы аппаратов секреции бактерий IV типа». Философские труды Лондонского королевского общества. Серия B, Биологические науки. 367 (1592): 1073–87. Дои:10.1098 / rstb.2011.0207. ЧВК  3297438. PMID  22411979.
  33. ^ Янофски М.Ф., Портер С.Г., Янг К., Олбрайт Л.М., Гордон М.П., ​​Нестер Е.В. (ноябрь 1986 г.). «Оперон virD Agrobacterium tumefaciens кодирует сайт-специфическую эндонуклеазу». Клетка. 47 (3): 471–7. Дои:10.1016/0092-8674(86)90604-5. PMID  3021341. S2CID  40721668.
  34. ^ Тао Й, Рао П.К., Бхаттачарджи С., Гелвин С.Б. (апрель 2004 г.). «Экспрессия растительной протеинфосфатазы 2C препятствует ядерному импорту белка VirD2 Т-комплекса Agrobacterium». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 101 (14): 5164–9. Bibcode:2004ПНАС..101.5164Т. Дои:10.1073 / pnas.0300084101. ЧВК  387391. PMID  15047887.
  35. ^ Фогель AM, Das A (август 1992 г.). «Ген virD3 Agrobacterium tumefaciens не важен для туморогенности растений». Журнал бактериологии. 174 (15): 5161–4. Дои:10.1128 / jb.174.15.5161-5164.1992. ЧВК  206339. PMID  1629176.
  36. ^ Кумар РБ, Дас А. (март 2002 г.). «Полярное расположение и функциональные домены белка-переносчика ДНК VirD4 Agrobacterium tumefaciens». Молекулярная микробиология. 43 (6): 1523–32. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2002.02829.x. PMID  11952902.
  37. ^ Winans SC, Allenza P, Stachel SE, McBride KE, Nester EW (январь 1987 г.). «Характеристика оперона virE плазмиды pTiA6 Agrobacterium Ti». Исследования нуклеиновых кислот. 15 (2): 825–37. Дои:10.1093 / nar / 15.2.825. ЧВК  340470. PMID  3547330.
  38. ^ а б Гельвин С.Б. (2012). «Путешествие по клетке: путешествие Т-ДНК Agrobacterium к геному хозяина». Границы науки о растениях. 3: 52. Дои:10.3389 / fpls.2012.00052. ЧВК  3355731. PMID  22645590.
  39. ^ Дас А. (май 1988 г.). «Оперон virE Agrobacterium tumefaciens кодирует одноцепочечный ДНК-связывающий белок». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 85 (9): 2909–13. Bibcode:1988PNAS ... 85.2909D. Дои:10.1073 / пнас.85.9.2909. ЧВК  280112. PMID  2452439.
  40. ^ Schrammeijer B, Beijersbergen A, Idler KB, Melchers LS, Thompson DV, Hooykaas PJ (июнь 2000 г.). «Анализ последовательности vir-области из плазмиды октопина Ti pTi15955 Agrobacterium tumefaciens». Журнал экспериментальной ботаники. 51 (347): 1167–9. Дои:10.1093 / jexbot / 51.347.1167. PMID  10948245.
  41. ^ Дюма Ф, Дакели М., Пелчар П., Ван Гелдер П., Хон Б. (январь 2001 г.). «Канал Agrobacterium VirE2 для транспорта перенесенной ДНК в клетки растений». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (2): 485–90. Bibcode:2001ПНАС ... 98..485Д. Дои:10.1073 / pnas.011477898. ЧВК  14613. PMID  11149937.
  42. ^ Сандберг С., Мик Л., Кэрролл К., Дас А., Рим В. (февраль 1996 г.). «Белок VirE1 опосредует экспорт одноцепочечного ДНК-связывающего белка VirE2 из Agrobacterium tumefaciens в клетки растений». Журнал бактериологии. 178 (4): 1207–12. Дои:10.1128 / jb.178.4.1207-1212.1996. ЧВК  177787. PMID  8576060.
  43. ^ Сандберг CD, Ream W (ноябрь 1999 г.). «Шапероноподобный белок Agrobacterium tumefaciens, VirE1, взаимодействует с VirE2 в доменах, необходимых для связывания одноцепочечной ДНК и кооперативного взаимодействия». Журнал бактериологии. 181 (21): 6850–5. Дои:10.1128 / JB.181.21.6850-6855.1999. ЧВК  94155. PMID  10542192.
  44. ^ а б Ярчоу Э., Гримсли Н.Х., Хон Б. (декабрь 1991 г.). «virF, ген вирулентности Agrobacterium tumefaciens, определяющий диапазон хозяев, влияет на перенос Т-ДНК на Zea mays». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 88 (23): 10426–30. Bibcode:1991PNAS ... 8810426J. Дои:10.1073 / pnas.88.23.10426. ЧВК  52941. PMID  11607242.
  45. ^ а б Мельчерс Л.С., Марони М.Дж., ден Далк-Рас А., Томпсон Д.В., ван Вуурен Х.А., Шилпероорт Р.А., Хойкаас П.Дж. (февраль 1990 г.). «Штаммы октопина и нопалина Agrobacterium tumefaciens различаются по вирулентности; молекулярной характеристике локуса virF». Молекулярная биология растений. 14 (2): 249–59. Дои:10.1007 / BF00018565. PMID  2101693. S2CID  8736045.
  46. ^ а б Калогераки В.С., Чжу Дж., Эберхард А., Мадсен Е.Л., Винанс СК (ноябрь 1999 г.). «Фенольный индуктор гена vir феруловая кислота O-деметилируется белком VirH2 плазмиды Ti Agrobacterium tumefaciens». Молекулярная микробиология. 34 (3): 512–22. Дои:10.1046 / j.1365-2958.1999.01617.x. PMID  10564493.
  47. ^ Канемото Р.Х., Пауэлл А.Т., Акиёши Д.Э., Региер Д.А., Керстеттер Р.А., Нестер Е.В. и др. (Май 1989 г.). «Нуклеотидная последовательность и анализ индуцируемого растениями локуса pinF из Agrobacterium tumefaciens». Журнал бактериологии. 171 (5): 2506–12. Дои:10.1128 / jb.171.5.2506-2512.1989. ЧВК  209927. PMID  2708311.
  48. ^ а б Чжу Дж., Огер П.М., Шраммейер Б., Хойкаас П.Дж., Фарранд С.К., Винанс СК (июль 2000 г.). «Основы онкогенеза коронкового желчи». Журнал бактериологии. 182 (14): 3885–95. Дои:10.1128 / jb.182.14.3885-3895.2000. ЧВК  94570. PMID  10869063.
  49. ^ Де Вос Г., Замбрыски П. (1989). «Экспрессия нопалин-специфических белков VirD1, VirD2 и VirC1 Agrobacterium и их потребность в продукции Т-цепи в E. coli». Молекулярные взаимодействия растений и микробов. 2 (2): 43–52. Дои:10.1094 / mpmi-2-043. PMID  2520160.
  50. ^ Gomis-Rüth ​​FX, Solà M, de la Cruz F, Coll M (2004). «Факторы связи в механизмах секреции макромолекулярного типа IV». Текущий фармацевтический дизайн. 10 (13): 1551–65. Дои:10.2174/1381612043384817. PMID  15134575.
  51. ^ а б c d Кристи П.Дж., Атмакури К., Кришнамурти В., Якубовски С., Каскалес Е. (2005). «Биогенез, архитектура и функция секреционных систем бактерий IV типа». Ежегодный обзор микробиологии. 59: 451–85. Дои:10.1146 / annurev.micro.58.030603.123630. ЧВК  3872966. PMID  16153176.
  52. ^ Пенья А., Матилла I, Мартин-Бенито Дж., Вальпуэста Дж. М., Карраскоса Дж. Л., де ла Крус Ф. и др. (Ноябрь 2012 г.). «Гексамерная структура конъюгативной протеиновой АТФазы VirB4 дает новое представление о функциональных и филогенетических отношениях с ДНК-транслоказами». Журнал биологической химии. 287 (47): 39925–32. Дои:10.1074 / jbc.M112.413849. ЧВК  3501061. PMID  23035111.
  53. ^ Мосси П., Худачек А., Дас А. (июнь 2010 г.). «Белок секреции типа IV Agrobacterium tumefaciens VirB3 является внутренним мембранным белком и требует VirB4, VirB7 и VirB8 для стабилизации». Журнал бактериологии. 192 (11): 2830–8. Дои:10.1128 / JB.01331-09. ЧВК  2876495. PMID  20348257.
  54. ^ Якубовски SJ, Кришнамурти V, Cascales E, Christie PJ (август 2004 г.). «Домены VirB6 Agrobacterium tumefaciens направляют упорядоченный экспорт ДНК-субстрата через систему секреции типа IV». Журнал молекулярной биологии. 341 (4): 961–77. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.06.052. ЧВК  3918220. PMID  15328612.
  55. ^ Чандран В., Фронзес Р., Дюкеррой С., Кронин Н., Наваза Дж., Ваксман Г. (декабрь 2009 г.). «Структура комплекса внешней мембраны секреторной системы IV типа». Природа. 462 (7276): 1011–5. Bibcode:2009 Натур.462.1011C. Дои:10.1038 / природа08588. ЧВК  2797999. PMID  19946264.
  56. ^ Зупан Дж., Хакворт Калифорния, Агилар Дж., Уорд Д., Замбрыски П. (сентябрь 2007 г.). «VirB1 * способствует образованию Т-пилуса в системе секреции вируса IV типа Agrobacterium tumefaciens». Журнал бактериологии. 189 (18): 6551–63. Дои:10.1128 / JB.00480-07. ЧВК  2045169. PMID  17631630.
  57. ^ Шмидт-Эйзенлор Х., Домке Н., Ангерер С., Ваннер Г., Замбрыски П.С., барон С. (декабрь 1999 г.). «Белки Vir стабилизируют VirB5 и опосредуют его связь с T-пилусом Agrobacterium tumefaciens». Журнал бактериологии. 181 (24): 7485–92. Дои:10.1128 / JB.181.24.7485-7492.1999. ЧВК  94205. PMID  10601205.
  58. ^ Hernalsteens JP, Ван Влит Ф, Де Бекелер М., Депикер А., Энглер Дж., Леммерс М., Кобуры М, Ван Монтегю М, Шелл Дж. (1980). "The Agrobacterium tumefaciens Плазмида Ti как векторная система-хозяин для введения чужеродной ДНК в клетки растений ». Природа. 287 (5783): 654–656. Bibcode:1980Натура.287..654H. Дои:10.1038 / 287654a0. S2CID  4333703.
  59. ^ Гельвин С.Б. (март 2003 г.). «Трансформация растений, опосредованная Agrobacterium: биология, лежащая в основе инструмента« генной борьбы »». Обзоры микробиологии и молекулярной биологии. 67 (1): 16–37, содержание. Дои:10.1128 / mmbr.67.1.16-37.2003. ЧВК  150518. PMID  12626681.
  60. ^ Zambryski P, Joos H, Genetello C, Leemans J, Montagu MV, Schell J (1983). «Плазмидный вектор Ti для введения ДНК в клетки растений без изменения их нормальной способности к регенерации». Журнал EMBO. 2 (12): 2143–50. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1983.tb01715.x. ЧВК  555426. PMID  16453482.
  61. ^ Чан М.Т., Ли TM, Чанг Х.Х. (1992). «Трансформация индики риса (Oryza sativa L.) при посредничестве Agrobacterium tumefaciens ". Физиология растений и клеток. 33 (5): 577–583. Дои:10.1093 / oxfordjournals.pcp.a078292.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  62. ^ Тингей С., МакЭлрой Д., Калла Р., Фиг С., Ван М., Торнтон С., Бреттелл Р. (1997). "Agrobacterium tumefaciens-опосредованная трансформация ячменя ». Журнал растений. 11 (6): 1369–1376. Дои:10.1046 / j.1365-313X.1997.11061369.x.
  63. ^ Cheng M, Fry JE, Pang S, Zhou H, Hironaka CM, Duncan DR, et al. (Ноябрь 1997 г.). «Генетическая трансформация пшеницы, опосредованная Agrobacterium tumefaciens». Физиология растений. 115 (3): 971–980. Дои:10.1104 / pp.115.3.971. ЧВК  158560. PMID  12223854.
  64. ^ Цфира Т, Цитовский В (2007). Агробактерии: от биологии к биотехнологиям. Springer Science & Business Media.
  65. ^ Куник Т., Цфира Т., Капульник Ю., Гафни Ю., Дингуолл С., Цитовский В. (февраль 2001 г.). «Генетическая трансформация клеток HeLa с помощью Agrobacterium». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 98 (4): 1871–6. Bibcode:2001PNAS ... 98.1871K. Дои:10.1073 / пнас.98.4.1871. ЧВК  29349. PMID  11172043.

внешняя ссылка