Олигопептид - Oligopeptide

Трипептид (пример Вал -Gly -Ала ) с участием
зеленый отмечен амино конец (L-валин ) и
синий отмечен карбоксильный конец (L-аланин )
Тетрапептид (пример Вал -Gly -Сер -Ала ) с участием
зеленый отмечен амино конец (L-валин ) и
синий отмечен карбоксильный конец (L-аланин )

An олигопептид, часто просто звонят пептид (олиго-, "несколько"), состоит из двух-двадцати аминокислоты и может включать дипептиды, трипептиды, тетрапептиды, и пентапептиды. Некоторые из основных классов встречающихся в природе олигопептидов включают: аэругинозины, цианопептолины, микроцистины, микровиридины, микрогинины, анабаенопептины, и цикламиды. Микроцистины лучше всего изучены из-за их потенциального токсического воздействия на питьевую воду.[1] Обзор некоторых олигопептидов показал, что самый большой класс - это цианопептолины (40,1%), за которыми следуют микроцистины (13,4%).[2]

Производство

Классы олигопептидов производятся нерибосомальные пептиды синтазы (NRPS), за исключением цикламидов и микровиридинов, синтезируются через рибосомный пути.[3]

Примеры

Примеры олигопептидов включают:[4]

  • Аманитины - Циклические пептиды, полученные из карпофоров нескольких различных видов грибов. Они являются мощными ингибиторами РНК-полимеразы у большинства видов эукариот они предотвращают производство мРНК и синтез белка. Эти пептиды важны при изучении транскрипции. Альфа-аманитин - главный токсин вида Мухомор фаллоидный, ядовит при проглатывании людьми или животными.
  • Antipain - олигопептид, продуцируемый различными бактериями, который действует как протеаза ингибитор.
  • Церулетид - Специфический декапептид, обнаруженный в коже Hyla Caerulea, то Австралийская зеленая квакша. Церулетид имеет много общего в отношении действия и состава холецистокинин. Стимулирует секрецию желудка, желчных путей и поджелудочной железы; и некоторые гладкая мышца. Он используется, чтобы побудить панкреатит в экспериментальных моделях животных.
  • Глутатион - Трипептид, выполняющий множество функций в клетках. Он соединяется с лекарствами, чтобы сделать их более растворимыми для выведения, является кофактором некоторых ферментов, участвует в перегруппировке дисульфидных связей белка и снижает количество пероксидов.
  • Лейпептины - Группа ацилированных олигопептидов, продуцируемых актиномицетами, которые действуют как ингибиторы протеаз. Известно, что они в разной степени подавляют трипсин, плазмин, калликрейнс, папаин и катепсины.
  • Нетропсин - Основной олигопептид, выделенный из Streptomyces netropsis. Он цитотоксичен, и его сильное специфическое связывание с участками А-Т ДНК полезно для генетических исследований.
  • Пепстатины - N-ацилированные олигопептиды, выделенные из фильтрата культур актиномицетов, которые действуют специфически, ингибируя кислотные протеазы, такие как пепсин и ренин.
  • Пептид Т - N-(N-(N(2)-(N-(N-(N-(N-D-Аланил L-серил) -L-треонил) -L-треонил) L-треонил) -L-аспарагинил) -L-тирозил) L-реонин. Гомология последовательности октапептида с белком оболочки gp120 ВИЧ. Он может быть полезен в качестве противовирусного средства при лечении СПИДа. Основная пентапептидная последовательность TTNYT, состоящая из аминокислот 4-8 в пептиде Т, представляет собой последовательность оболочки ВИЧ, необходимую для прикрепления к рецептору CD4.
  • Фаллоидин - Очень токсичный полипептид, выделенный в основном из Мухомор фаллоидный (Agaricaceae) или смертельный колпак; вызывает смертельное поражение печени, почек и ЦНС при отравлении грибами; используется при изучении поражения печени.
  • Тепротид - Искусственный нонапептид (Pyr-Trp-Pro-Arg-Pro-Gln-Ile-Pro-Pro), который точно такой же, как пептид из яда змеи, Bothrops jararaca. Он ингибирует кининазу II и АНГИОТЕНСИН I и был предложен в качестве антигипертензивного средства.
  • Tuftsin - N(2)-((1-(N(2)-L-Треонил) -L-лизил) -L-пролил) -L-аргинин. Тетрапептид, продуцируемый в селезенке ферментативным расщеплением лейкофильного гамма-глобулина. Стимулирует фагоцитарную активность полиморфно-ядерных лейкоцитов крови и, в частности, нейтрофилов. Пептид находится во фрагменте Fd молекулы гамма-глобулина.

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ Мартин Велкер и Ханс фон Дёрен (2006). «Цианобактериальные пептиды - комбинаторный биосинтез природы». Обзор микробиологии FEMS. 30 (4): 530–563. Дои:10.1111 / j.1574-6976.2006.00022.x. PMID  16774586.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  2. ^ Джордж Э. Члипала, Шуньян Мо и Джимми Орджала (2011). «Химическое разнообразие пресноводных и наземных цианобактерий - источник для открытия лекарств». Curr Drug Targets. 12 (11): 1654–73. Дои:10.2174/138945011798109455. ЧВК  3244969. PMID  21561419.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  3. ^ Рамси Ага, Самуэль Сирес, Ларс Вёрмер и Антонио Кесада (2013). «Ограниченная стабильность микроцистинов в олигопептидных композициях Microcystis aeruginosa (Cyanobacteria): значение для определения хемотипов». Токсины. 5 (6): 1089–1104. Дои:10.3390 / токсины5061089. ЧВК  3717771. PMID  23744054.CS1 maint: использует параметр авторов (ссылка на сайт)
  4. ^ Аргос, Патрик. «Исследование связывающих доменов олигопептидов в третичных структурах белков и возможных кандидатов для общего слияния генов» (PDF). Европейская лаборатория молекулярной биологии. Архивировано из оригинал (PDF) 28 июля 2014 г.. Получено 28 июля 2014.

внешние ссылки