Фибронектин - Fibronectin

FN1
Белок FN1 PDB 1e88.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: H0Y7Z1% 20или% 20B7ZLE5 PDBe H0Y7Z1, B7ZLE5 RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыFN1, CIG, ED-B, FINC, FN, FNZ, GFND, GFND2, LETS, MSF, фибронектин 1, SMDCF
Внешние идентификаторыOMIM: 135600 MGI: 95566 ГомолоГен: 1533 Генные карты: FN1
Расположение гена (человек)
Хромосома 2 (человек)
Chr.Хромосома 2 (человек)[1]
Хромосома 2 (человек)
Геномное расположение FN1
Геномное расположение FN1
Группа2q35Начните215,360,440 бп[1]
Конец215,436,073 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE FN1 211719 x at fs.png

PBB GE FN1 212464 s в формате fs.png

PBB GE FN1 210495 x at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

2335

14268

Ансамбль

ENSG00000115414

ENSMUSG00000026193

UniProt

P02751

P11276

RefSeq (мРНК)
RefSeq (белок)
Расположение (UCSC)Chr 2: 215.36 - 215.44 МбChr 1: 71.59 - 71.65 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши
Модульная структура фибронектина и его связывающих доменов

Фибронектин это высокиймолекулярный вес (~ 440 кДа) гликопротеин из внеклеточный матрикс это связано с мембрана -протяжной рецепторные белки называется интегрины.[5] Фибронектин также связывается с другими белками внеклеточного матрикса, такими как коллаген, фибрин, и гепарансульфат протеогликаны (например. синдеканы ).

Фибронектин существует как димер белка, состоящий из двух почти одинаковых мономеры связаны парой дисульфидные связи.[5] Белок фибронектин производится из одного гена, но альтернативное сращивание своего пре-мРНК приводит к созданию нескольких изоформы.

Два типа фибронектина присутствуют в позвоночные:[5]

  • растворимый фибронектин плазмы (ранее называвшийся «холодонерастворимым глобулином» или CIg) является основным белковым компонентом плазма крови (300 мкг / мл) и производится в печень от гепатоциты.
  • нерастворимый клеточный фибронектин является основным компонентом внеклеточного матрикса. Выделяется различными клетки, в первую очередь фибробласты, как растворимый димер белка и затем собирается в нерастворимый матрикс в сложном клеточно-опосредованном процессе.

Фибронектин играет важную роль в клеточная адгезия, рост, миграция, и дифференциация, и это важно для таких процессов, как лечение раны и эмбриональное развитие.[5] Измененный фибронектин выражение, деградация, и организация была связана с рядом патологии, включая рак и фиброз.[6]

Структура

Фибронектин существует в виде белкового димера, состоящего из двух почти идентичных полипептид цепи, связанные парой C-терминал дисульфидные связи.[7] Каждый фибронектин подразделение имеет молекулярную массу 230–250 кДа и содержит три типа модули: тип I, II и III. Все три модуля состоят из двух антипараллельных β-листы в результате Бета-бутерброд; Однако, тип I и тип II стабилизируются внутрицепочечными дисульфидными связями, а тип III модули не содержат дисульфидных связей. Отсутствие дисульфидных связей в модулях типа III позволяет им частично разворачиваться под действием приложенной силы.[8]

Три области переменной сращивание происходят по длине фибронектина протомер. Один или оба «дополнительных» модуля типа III (EIIIA и EIIIB) могут присутствовать в клеточном фибронектине, но никогда не присутствуют в фибронектине плазмы. «Вариабельная» V-область существует между III14–15 (14-й и 15-й модуль III типа). Структура V-области отличается от модулей типов I, II и III, и ее наличие и длина могут варьироваться. V-область содержит сайт связывания для α4β1 интегрины. Он присутствует в большинстве клеточных фибронектинов, но только одна из двух субъединиц в димере фибронектина плазмы содержит последовательность V-области.

Модули разбиты на несколько функциональных и белок переплет домены по длине фибронектина мономер. Существует четыре фибронектин-связывающих домена, позволяющих фибронектину связываться с другими молекулами фибронектина.[7] Один из этих фибронектин-связывающих доменов, I1–5, называется «доменом сборки», и он необходим для инициации сборки фибронектинового матрикса. Модули III9–10 соответствуют «клеточному домену» фибронектина. В Последовательность RGD (Arg – Gly – Asp) находится в III10 и это сайт клеточная привязанность через α5β1 и αVβ3 интегрины на поверхности клетки. «Сайт синергии» находится в III9 и играет роль в модуляции ассоциации фибронектина с α5β1 интегрины.[9] Фибронектин также содержит домены для фибрин -обвязка (I1–5, Я10–12), коллаген -обвязка (I6–9), фибулин-1 -обвязка (III13–14), гепарин -обвязка и синдекан -обвязка (III12–14).[7]

Функция

Фибронектин выполняет множество функций, обеспечивающих нормальное функционирование позвоночное животное организмы.[5] Он участвует в клеточная адгезия, рост, миграция, и дифференциация. Клеточный фибронектин собирается в внеклеточный матрикс, нерастворимая сеть, которая разделяет и поддерживает органы и ткани организма.

Фибронектин играет решающую роль в лечение раны.[10][11] Вместе с фибрин, плазма фибронектин откладывается в месте повреждения, образуя сгусток крови который останавливает кровотечение и защищает нижележащий ткань. Поскольку восстановление поврежденной ткани продолжается, фибробласты и макрофаги начать реконструкцию области, разрушая белки, которые образуют временную сгусток крови матрицу и заменив их матрица что больше похоже на нормальную окружающую ткань. Фибробласты выделяют протеазы, в том числе матричные металлопротеиназы, которые переваривают фибронектин плазмы, а затем фибробласты выделяют Сотовая связь фибронектин и собрать его в нерастворимый матрица. Было высказано предположение, что фрагментация фибронектина протеазами способствует сокращению раны, что является критическим шагом в лечение раны. Фрагментирующий фибронектин дополнительно обнажает его V-область, которая содержит сайт для α4β1 интегрин привязка. Считается, что эти фрагменты фибронектина усиливают связывание клеток, экспрессирующих интегрин α4β1, позволяя им прилипать к окружающей матрице и сильно сокращаться.

Фибронектин необходим для эмбриогенез, и инактивация то ген для фибронектина приводит к ранней эмбриональной летальности.[12] Фибронектин важен для руководства клеточная привязанность и миграция в течение эмбриональное развитие. В млекопитающее развитие, отсутствие фибронектина приводит к дефектам мезодермальный, нервная трубка, и сосудистый развитие. Точно так же отсутствие нормального фибронектинового матрикса в развивающихся амфибии вызывает дефекты в мезодермальный формирование паттернов и подавляет гаструляция.[13]

Фибронектин также содержится в нормальной слюне человека, что помогает предотвратить колонизация из ротовая полость и глотка от патогенные бактерии.[14]

Сборка матрицы

Сотовая связь фибронектин собирается в нерастворимый фибриллярный матрица в сложном клеточно-опосредованном процессе.[15] Сборка матрикса фибронектина начинается, когда растворимый компактный фибронектин димеры находятся секретный из ячеек, часто фибробласты. Эти растворимые димеры связываются с α5β1 интегрин рецепторы на поверхности клетки и помогают в кластеризации интегринов. Местный концентрация связанного с интегрином фибронектина увеличивается, что позволяет связать фибронектин молекулы чтобы легче взаимодействовать друг с другом. Короткий фибронектин фибриллы затем начинают формироваться между соседними ячейками. По мере сборки матрикса растворимые фибриллы превращаются в более крупные нерастворимые фибриллы, которые составляют внеклеточный матрикс.

Сдвиг фибронектина от растворимый к нерастворимым фибриллам происходит, когда скрытые участки связывания фибронектина открываются по длине связанной молекулы фибронектина. Считается, что клетки растягивают фибронектин, притягивая свои рецепторы интегрина, связанные с фибронектином. Эта сила частично разворачивает фибронектин лиганд, демаскируя скрытые сайты связывания фибронектина и позволяя близлежащим молекулам фибронектина связываться. Это взаимодействие фибронектин-фибронектин позволяет растворимым, ассоциированным с клетками фибриллам разветвляться и стабилизироваться в нерастворимый фибронектин. матрица.

Трансмембранный белок CD93, как было показано, важен для сборки фибронектинового матрикса (фибриллогенез) в эндотелиальных клетках дермальной крови человека.[16] Как следствие, нокдаун CD93 в этих клетках приводит к нарушению фибриллогенеза фибронектина. Более того, сетчатка мышей с нокаутом CD93 обнаруживала разрушенный фибронектиновый матрикс на фронте прорастания сетчатки.[16]

Роль в раке

Наблюдалось несколько морфологических изменений в опухоли и опухолевые Сотовые линии которые были приписаны снижению фибронектина выражение, повышенный фибронектин деградация, и / или уменьшился выражение связывания фибронектина рецепторы, такие как α5β1 интегрины.[17]

Фибронектин участвует в карцинома развитие.[18] В карцинома легких, фибронектин выражение увеличивается особенно в немелкоклеточный рак легкого. В адгезия клеток карциномы легких на фибронектин усиливает онкогенность и дает сопротивление к апоптоз -индуцирующий химиотерапевтические агенты. Было показано, что фибронектин стимулирует гонадные стероиды которые взаимодействуют с позвоночное животное рецепторы андрогенов, которые способны контролировать выражение из циклин D и связанные гены участвует в клеточный цикл контроль. Эти наблюдения показывают, что фибронектин может способствовать развитию легких. рост опухоли / выживание и устойчивость к терапии, и это может представлять собой роман цель для разработки новых противораковые препараты.

Фибронектин 1 действует как потенциальный биомаркер для радиорезистентность.[19]

Слияние FN1-FGFR1 часто встречается в фосфатурических мезенхимальных опухолях.[20][21]

Роль в заживлении ран

Фибронектин оказывает сильное влияние на лечение раны, включая формирование подходящего субстрата для миграции и роста клеток во время развития и организации грануляционная ткань, а также ремоделирование и ресинтез соединительнотканного матрикса.[22] Биологическое значение фибронектина in vivo был изучен механизм заживления ран.[22] Уровни фибронектина в плазме снижаются при остром воспалении или после хирургической травмы, а также у пациентов с диссеминированное внутрисосудистое свертывание.[23]

Фибронектин находится во внеклеточном матриксе эмбриональных и взрослых тканей (не в подвальные мембраны тканей взрослого человека), но может иметь более широкое распространение при воспалительных поражениях. Во время свертывания крови фибронектин остается связанным со сгустком, ковалентно сшитым с фибрин с помощью Фактор XIII (фибрин-стабилизирующий фактор).[24][25] Фибробласты играют важную роль в заживлении ран, прикрепляясь к фибрину. Адгезия фибробластов к фибрину требует наличия фибронектина и была самой сильной, когда фибронектин был поперечно связан с фибрином. У пациентов с дефицитом фактора XIII наблюдается нарушение заживления ран, поскольку фибробласты плохо растут в фибрине, лишенном фактора XIII. Фибронектин способствует продвижению частиц фагоцитоз обоими макрофаги и фибробласты. Отложение коллагена фибробластами в области раны происходит с помощью фибронектина. Также было обнаружено, что фибронектин тесно связан с вновь депонированными коллаген фибриллы. Исходя из размера и гистологический характеристики окрашивания фибрилл, вероятно, что по крайней мере частично они состоят из коллагена III типа (ретикулин ). An in vitro исследование с нативным коллагеном показало, что фибронектин связывается с коллагеном III типа, а не с другими типами.[26]

В естественных условиях против in vitro

Фибронектин плазмы, который синтезируется гепатоциты,[27] и фибронектин, синтезируемый культурный фибробласты похожи, но не идентичны; Сообщалось об иммунологических, структурных и функциональных различиях.[28] Вероятно, что эти различия являются результатом дифференциального процессинга единственной возникающей мРНК. Тем не менее, фибронектин плазмы может не растворяться в тканях. внеклеточный матрикс in vitro и in vivo. И плазменные, и клеточные фибронектины в матриксе образуют высокомолекулярные, дисульфидно-связанный мультимеры. Механизм образования этих мультимеров в настоящее время неизвестен. Было показано, что фибронектин плазмы содержит два свободных сульфгидрилы на субъединицу (X), и было показано, что клеточный фибронектин содержит по крайней мере один. Эти сульфгидрилы, вероятно, погребены в третичная структура, потому что сульфгидрилы открываются при денатурировании фибронектина. Такая денатурация приводит к окислению свободных сульфгидрилов и образованию мультимеров фибронектина с дисульфидной связью. Это привело к предположению, что свободные сульфгидрилы могут участвовать в образовании мультимеров фибронектина с дисульфидной связью во внеклеточном матриксе. В соответствии с этим, сульфгидрильная модификация фибронектина с N-этилмалеимид предотвращает связывание со слоями клеток. Триптический Паттерны расщепления мультимерного фибронектина не выявляют фрагментов с дисульфидной связью, которых можно было бы ожидать, если бы в мультимеризации участвовал один или оба свободных сульфгидрила. Свободные сульфгидрилы фибронектина не требуются для связывания фибронектина с клеточным слоем или для его последующего включения во внеклеточный матрикс. Мультимеризация фибронектина с дисульфидной связью в клеточном слое происходит за счет обмена дисульфидной связью в богатой дисульфидами аминоконцевой одна треть молекулы.[28]

Взаимодействия

Помимо интегрина, фибронектин связывается со многими другими молекулами хозяина и нехозяина. Например, было показано, что он взаимодействует с такими белками. фибрин, тенасцин, TNF-α, BMP-1, ротавирус NSP-4 и многие фибронектин-связывающие белки из бактерий (например, FBP-A; FBP-B в N-концевом домене), а также гликозаминогликан, гепарансульфат.

Было показано, что фибронектин взаимодействовать с участием:

Смотрите также

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000115414 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000026193 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б c d е Панков Р., Ямада К.М. (октябрь 2002 г.). «Краткий обзор фибронектина». Журнал клеточной науки. 115 (Pt 20): 3861–3. Дои:10.1242 / jcs.00059. PMID  12244123.
  6. ^ Уильямс CM, Энглер AJ, Slone RD, Galante LL, Schwarzbauer JE (май 2008 г.). «Экспрессия фибронектина модулирует пролиферацию эпителиальных клеток молочной железы во время ацинарной дифференцировки». Исследования рака. 68 (9): 3185–92. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-07-2673. ЧВК  2748963. PMID  18451144.
  7. ^ а б c Мао Y, Шварцбауэр JE (сентябрь 2005 г.). «Фибриллогенез фибронектина, клеточно-опосредованный процесс сборки матрикса». Матричная биология. 24 (6): 389–99. Дои:10.1016 / j.matbio.2005.06.008. PMID  16061370.
  8. ^ Эриксон HP (2002). «Растягивающий фибронектин». Журнал исследований мышц и подвижности клеток. 23 (5–6): 575–80. Дои:10.1023 / А: 1023427026818. PMID  12785106. S2CID  7052723.
  9. ^ Sechler JL, Corbett SA, Schwarzbauer JE (декабрь 1997 г.). «Модуляторные роли для активации интегрина и сайта синергии фибронектина во время сборки матрикса». Молекулярная биология клетки. 8 (12): 2563–73. Дои:10.1091 / mbc.8.12.2563. ЧВК  25728. PMID  9398676.
  10. ^ Гриннелл Ф (1984). «Фибронектин и заживление ран». Журнал клеточной биохимии. 26 (2): 107–116. Дои:10.1002 / jcb.240260206. PMID  6084665. S2CID  28645109.
  11. ^ Валеник Л.В., Хсиа Х.С., Шварцбауэр Ю.Е. (сентябрь 2005 г.). «Фрагментация фибронектина способствует опосредованному интегрином альфа4бета1 сокращению временной матрицы фибрин-фибронектин». Экспериментальные исследования клеток. 309 (1): 48–55. Дои:10.1016 / j.yexcr.2005.05.024. PMID  15992798.
  12. ^ Джордж Э.Л., Жорж-Лабуэсс Э.Н., Патель-Кинг Р.С., Рейберн Х., Хайнс РО (декабрь 1993 г.). «Дефекты развития мезодермы, нервной трубки и сосудов у эмбрионов мышей, лишенных фибронектина». Развитие. 119 (4): 1079–91. PMID  8306876.
  13. ^ Даррибер Т., Шварцбауэр Дж. Э. (апрель 2000 г.). «Состав и организация матрикса фибронектина могут регулировать миграцию клеток во время развития амфибий». Механизмы развития. 92 (2): 239–50. Дои:10.1016 / S0925-4773 (00) 00245-8. PMID  10727862. S2CID  2640979.
  14. ^ Поспешный Д. Л., Симпсон В. А. (сентябрь 1987 г.). «Влияние фибронектина и других макромолекул слюны на адгезию Escherichia coli к клеткам буккального эпителия». Инфекция и иммунитет. 55 (9): 2103–9. Дои:10.1128 / IAI.55.9.2103-2109.1987. ЧВК  260663. PMID  3305363.
  15. ^ Вежбицка-Патыновски I, Шварцбауэр JE (август 2003 г.). «Все аспекты сборки фибронектиновой матрицы». Журнал клеточной науки. 116 (Pt 16): 3269–76. Дои:10.1242 / jcs.00670. PMID  12857786.
  16. ^ а б Лугано Р., Вемури К., Ю Д., Бергквист М., Смитс А., Эссанд М., Йоханссон С., Дежана Е., Димберг А. (август 2018 г.). «CD93 способствует активации интегрина β1 и фибриллогенезу фибронектина во время ангиогенеза опухоли». Журнал клинических исследований. 128 (8): 3280–3297. Дои:10.1172 / JCI97459. ЧВК  6063507. PMID  29763414.
  17. ^ Хайнс, Ричард О. (1990). Фибронектины. Берлин: Springer-Verlag. ISBN  978-0-387-97050-9.
  18. ^ Хан С., Хури Ф. Р., Роман Дж. (Январь 2006 г.). «Фибронектин стимулирует рост клеток немелкоклеточной карциномы легких посредством активации Akt / мишени рапамицина / S6 киназы млекопитающих и инактивации сигнальных путей LKB1 / AMP-активируемой протеинкиназы». Исследования рака. 66 (1): 315–23. Дои:10.1158 / 0008-5472.CAN-05-2367. PMID  16397245.
  19. ^ Jerhammar F, Ceder R, Garvin S, Grénman R, Grafström RC, Roberg K (декабрь 2010 г.). «Фибронектин 1 является потенциальным биомаркером радиорезистентности плоскоклеточного рака головы и шеи». Биология и терапия рака. 10 (12): 1244–1251. Дои:10.4161 / cbt.10.12.13432. PMID  20930522.
  20. ^ Вассерман Дж. К., Пургина Б., Лай К. К., Гравий Д., Махаффи А., Белл Д., Чиоси С. И. (январь 2016 г.). «Фосфатурическая мезенхимальная опухоль, поражающая голову и шею: отчет о пяти случаях с флуоресцентным анализом FGFR1 на месте гибридизации». Патология головы и шеи. 10 (3): 279–85. Дои:10.1007 / s12105-015-0678-1. ЧВК  4972751. PMID  26759148.
  21. ^ Lee JC, Jeng YM, Su SY, Wu CT, Tsai KS, Lee CH, Lin CY, Carter JM, Huang JW, Chen SH, Shih SR, Mariño-Enríquez A, Chen CC, Folpe AL, Chang YL, Liang CW ( Март 2015 г.). «Идентификация нового генетического слияния FN1-FGFR1 как частого события при фосфатурической мезенхимальной опухоли». Журнал патологии. 235 (4): 539–45. Дои:10.1002 / path.4465. PMID  25319834. S2CID  9887919.
  22. ^ а б Гриннелл Ф., Биллингем Р. Е., Берджесс Л. (март 1981 г.). «Распределение фибронектина при заживлении ран in vivo». Журнал следственной дерматологии. 76 (3): 181–189. Дои:10.1111 / 1523-1747.ep12525694. PMID  7240787.
  23. ^ Bruhn HD, Heimburger N (1976). «Фактор-VIII-родственный антиген и нерастворимый в холоде глобулин при лейкозах и карциномах». Гемостаз. 5 (3): 189–192. Дои:10.1159/000214134. PMID  1002003.
  24. ^ Мошер Д.Ф. (август 1975 г.). «Сшивка нерастворимого в холоде глобулина фибрин-стабилизирующим фактором». Журнал биологической химии. 250 (16): 6614–6621. PMID  1158872.
  25. ^ Мошер Д.Ф. (март 1976 г.). «Действие фибрин-стабилизирующего фактора на нерастворимый в холоде глобулин и альфа-макроглобулин в плазме свертывания». Журнал биологической химии. 251 (6): 1639–1645. PMID  56335.
  26. ^ Энгвалл Э., Руослахти Э., Миллер Э. Дж. (Июнь 1978 г.). «Сродство фибронектина к коллагенам разных генетических типов и к фибриногену». Журнал экспериментальной медицины. 147 (6): 1584–1595. Дои:10.1084 / jem.147.6.1584. ЧВК  2184308. PMID  567240.
  27. ^ Тамкун Дж. У., Хайнс РО (апрель 1983 г.). «Фибронектин плазмы синтезируется и секретируется гепатоцитами». Журнал биологической химии. 258 (7): 4641–7. PMID  6339502.
  28. ^ а б Маккеун-Лонго П.Дж., Мошер Д.Ф. (октябрь 1984 г.). «Механизм образования дисульфидных мультимеров плазменного фибронектина в клеточных слоях культивируемых фибробластов человека». Журнал биологической химии. 259 (19): 12210–12215. PMID  6480605.
  29. ^ Ялканен С., Ялканен М. (февраль 1992 г.). «CD44 лимфоцита связывает COOH-концевой гепарин-связывающий домен фибронектина». Журнал клеточной биологии. 116 (3): 817–25. Дои:10.1083 / jcb.116.3.817. ЧВК  2289325. PMID  1730778.
  30. ^ Лапьер Дж. К., Чен Дж. Д., Ивасаки Т., Ху Л., Уитто Дж., Вудли Д. Т. (ноябрь 1994 г.). «Коллаген типа VII специфически связывает фибронектин через уникальный субдомен внутри коллагеновой тройной спирали». Журнал следственной дерматологии. 103 (5): 637–41. Дои:10.1111 / 1523-1747.ep12398270. PMID  7963647.
  31. ^ Чен М., Маринкович М.П., ​​Вейс А., Цай Х, Рао С.Н., О'Тул Е.А., Вудли Д.Т. (июнь 1997 г.). «Взаимодействие аминоконцевого неколлагенового (NC1) домена коллагена типа VII с компонентами внеклеточного матрикса. Потенциальная роль в эпидермально-дермальной адгезии в коже человека». Журнал биологической химии. 272 (23): 14516–22. Дои:10.1074 / jbc.272.23.14516. PMID  9169408.
  32. ^ Салонен Е.М., Яухиайнен М., Зарди Л., Вахери А., Энхольм С. (декабрь 1989 г.). «Липопротеин (а) связывается с фибронектином и обладает активностью сериновой протеиназы, способной его расщеплять». Журнал EMBO. 8 (13): 4035–40. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1989.tb08586.x. ЧВК  401578. PMID  2531657.
  33. ^ Мартин Дж. А., Миллер Б. А., Щерб М. Б., Лембке Л. А., Баквалтер Дж. А. (июль 2002 г.). «Совместная локализация белка 3 связывания инсулиноподобного фактора роста и фибронектина в суставном хряще человека». Остеоартрит и хрящ. 10 (7): 556–63. Дои:10.1053 / joca.2002.0791. PMID  12127836.
  34. ^ Gui Y, Мерфи LJ (май 2001 г.). «Белок-3, связывающий инсулиноподобный фактор роста (IGF) (IGFBP-3), связывается с фибронектином (FN): демонстрация тройных комплексов IGF-I / IGFBP-3 / fn в плазме человека». Журнал клинической эндокринологии и метаболизма. 86 (5): 2104–10. Дои:10.1210 / jcem.86.5.7472. PMID  11344214.
  35. ^ Chung CY, Zardi L, Erickson HP (декабрь 1995 г.). «Связывание тенасцина-C с растворимым фибронектином и фибриллами матрикса». Журнал биологической химии. 270 (48): 29012–7. Дои:10.1074 / jbc.270.48.29012. PMID  7499434.
  36. ^ Чжоу Ю., Ли Л., Лю Цюй, Син Г, Куай Х, Сунь Дж, Инь Х, Ван Дж, Чжан Л., Хэ Ф (май 2008 г.). «Убиквитинлигаза E3 SIAH1 опосредует убиквитинирование и деградацию TRB3». Сотовая связь. 20 (5): 942–8. Дои:10.1016 / j.cellsig.2008.01.010. PMID  18276110.

дальнейшее чтение

внешние ссылки