Клеточная адгезия - Cell adhesion

Схема клеточной адгезии

Клеточная адгезия это процесс, посредством которого клетки взаимодействуют и прикрепляются к соседним клеткам через специализированные молекулы клеточной поверхности. Этот процесс может происходить либо за счет прямого контакта между поверхностями ячеек, такими как клеточные соединения или косвенное взаимодействие, когда клетки прикрепляются к окружающим внеклеточный матрикс, гелеобразная структура, содержащая молекулы, высвобождаемые клетками в промежутки между ними.[1] Адгезия клеток происходит в результате взаимодействия между молекулы клеточной адгезии (CAM),[2] трансмембранные белки, расположенные на поверхности клетки. Клеточная адгезия по-разному связывает клетки и может принимать участие в преобразование сигнала для клеток, чтобы обнаруживать и реагировать на изменения в окружающей среде.[1][3] Другие клеточные процессы, регулируемые клеточной адгезией, включают: миграция клеток и развитие тканей в многоклеточные организмы.[4] Изменения клеточной адгезии могут нарушить важные клеточные процессы и привести к различным заболеваниям, включая рак.[5][6] и артрит.[7] Клеточная адгезия также важна для инфекционных организмов, таких как бактерии или же вирусы, вызывать болезни.[8][9]

Общий механизм

Обзорная диаграмма различных типов межклеточных соединений, присутствующих в эпителиальных клетках, включая межклеточные соединения и межклеточные соединения.

CAM подразделяются на четыре основных семейства: интегрины, суперсемейство иммуноглобулинов (Ig), кадгерины, и селектины.[2] Каждая из этих молекул адгезии выполняет разные функции и распознает разные лиганды. Кадгерины и иммуноглобулины являются гомофильными САМ, поскольку они напрямую связываются с САМ того же типа в другой клетке, в то время как интегрины и селектины являются гетерофильными САМ, которые связываются с разными типами САМ.[2] Нарушения клеточной адгезии обычно связаны с дефектами экспрессии САМ.

В многоклеточных организмах связи между САМ позволяют клеткам слипаться друг с другом и создают структуры, называемые клеточные соединения. По функциям клеточные соединения можно классифицировать как:[1]

  • Анкерные соединения (прилипает к стыкам, десмосомы и гемидесмосомы ), которые удерживают клетки вместе и усиливают контакт между клетками.
  • Окклюзионные соединения (узкие стыки ), которые закрывают промежутки между ячейками через контакт ячейка-ячейка, создавая непроницаемый барьер для диффузии.
  • Каналообразующие переходы (щелевые соединения ), который связывает цитоплазму соседних клеток, позволяя транспортировать молекулы между клетками.
  • Сигнальные узлы, которые могут быть синапсами в нервной системе.

Альтернативно, межклеточные соединения можно разделить на два основных типа в зависимости от того, что взаимодействует с клеткой: межклеточные соединения, в основном опосредованные кадгеринами, и межклеточные соединения, в основном опосредованные интегринами.

Межклеточные переходы

Межклеточные соединения могут иметь разные формы. В якорных соединениях между клетками, таких как адгезивные соединения и десмосомы, основными присутствующими САМ являются кадгерины. Это семейство САМ представляет собой мембранные белки, которые опосредуют межклеточную адгезию через внеклеточные домены и требуют внеклеточного Ca2+ ионы для правильного функционирования.[2] Кадгерины образуют гомофильную связь между собой, что приводит к слипанию клеток аналогичного типа и может привести к селективной клеточной адгезии, позволяя клеткам позвоночных собираться в организованные ткани.[1] Кадгерины необходимы для межклеточной адгезии и передачи сигналов в многоклеточных животных и могут быть разделены на два типа: классические кадгерины и неклассические кадгерины.[2]

Адгезивные соединения

Адгерин-соединение, показывающее гомофильное связывание между кадгеринами и то, как катенин связывает его с актиновыми филаментами

Адгезивные соединения в основном служат для сохранения формы тканей и удержания клеток вместе. В стыках прилипаний, кадгерины между соседними клетками взаимодействуют через свои внеклеточные домены, которые разделяют консервативную чувствительную к кальцию область во внеклеточных доменах. Когда эта область вступает в контакт с Ca2+ ионов, внеклеточные домены кадгеринов подвергаются конформационное изменение из неактивных гибкое телосложение к более жесткой конформации, чтобы подвергнуться гомофильному связыванию. Внутриклеточные домены кадгеринов также высококонсервативны, поскольку они связываются с белками, называемыми катенины, образуя комплексы катенин-кадгерин. Эти белковые комплексы связать кадгерины с актиновые нити. Эта ассоциация с актиновыми филаментами важна для спаек, чтобы стабилизировать межклеточную адгезию.[10][11][12] Взаимодействия с актиновыми филаментами также могут способствовать кластеризации кадгеринов, которые участвуют в сборке слипчивых соединений. Это потому, что кластеры кадгерина способствуют актиновая нить полимеризация , который, в свою очередь, способствует сборке слипчивых соединений за счет связывания с комплексами кадгерин-катенин, которые затем образуются на стыке.[нужна цитата ]

Десмосомы

Десмосомы структурно похожи на адгезивные соединения, но состоят из разных компонентов. Вместо классических кадгеринов неклассические кадгерины, такие как десмоглеины и десмоколлины действуют как молекулы адгезии, и они связаны с промежуточные нити вместо актиновых филаментов.[13] Катенин не присутствует в десмосомах, поскольку внутриклеточные домены десмосомных кадгеринов взаимодействуют с белками десмосомных бляшек, которые образуют толстые цитоплазматические бляшки в десмосомах и связывают кадгерины с промежуточными филаментами.[14] Десмосомы обеспечивают прочность и устойчивость к механическим воздействиям за счет разгрузки сил на гибкие, но упругие промежуточные филаменты, чего не может происходить с жесткими актиновыми филаментами.[13] Это делает десмосомы важными в тканях, которые сталкиваются с высокими уровнями механической нагрузки, таких как сердечная мышца и эпителий, и объясняет, почему он часто появляется в этих типах тканей.

Узкие стыки

Плотные стыки обычно присутствуют в эпителиальный и эндотелиальный ткани, где они закрывают щели и регулируют парацеллюлярный транспорт растворенных веществ и внеклеточных жидкостей в этих тканях, которые действуют как барьеры.[15] Плотное соединение образовано трансмембранными белками, в том числе клаудины, окклюдины и трицеллюлины, которые тесно связываются друг с другом на соседних мембранах гомофильным образом.[1] Подобно якорным соединениям, внутриклеточные домены этих белков плотных контактов связаны с каркасные белки которые удерживают эти белки в кластерах и связывают их с актиновыми филаментами, чтобы поддерживать структуру плотного соединения.[16] Клаудины, необходимые для образования плотных контактов, образуют параклеточные поры, которые позволяют избирательно проходить определенным ионам через плотные контакты, делая барьер избирательно проницаемым.[15]

Щелевые соединения

Щелевые соединения, показывающие коннексоны и коннексины

Щелевые соединения состоят из каналов, называемых коннексоны, которые состоят из трансмембранных белков, называемых коннексины собраны в группы по шесть человек.[17] Коннексоны из соседних ячеек образуют непрерывные каналы, когда они соприкасаются и выравниваются друг с другом. Эти каналы позволяют переносить ионы и небольшие молекулы между цитоплазмой двух соседних клеток, помимо удержания клеток вместе, и обеспечивают структурную стабильность, такую ​​как закрепляющие соединения или плотные соединения.[1] Каналы щелевых соединений избирательно проницаемы для определенных ионов в зависимости от того, какие коннексины образуют коннексоны, что позволяет щелевым соединениям участвовать в передаче сигналов клетки, регулируя перенос молекул, участвующих в сигнальные каскады.[18] Каналы могут реагировать на множество различных стимулов и регулируются динамически либо с помощью быстрых механизмов, таких как стробирование напряжения или медленным механизмом, например изменением количества каналов в щелевых соединениях.[17]

Адгезия, опосредованная селектины

Selectins представляют собой семейство специализированных CAMs, участвующих в временной межклеточной адгезии, происходящей в системе кровообращения. В основном они опосредуют движение белые кровяные клетки (лейкоциты) в кровотоке, позволяя лейкоцитам «катиться» по эндотелиальным клеткам посредством обратимого связывания выделений.[19] Селектины подвергаются гетерофильному связыванию, поскольку его внеклеточный домен связывается с углеводами на соседних клетках вместо других селектинов, при этом ему также требуется Ca2+ ионы функционируют так же, как кадгерины.[1] межклеточная адгезия лейкоцитов к эндотелиальным клеткам важна для иммунные ответы поскольку лейкоциты могут перемещаться к участкам инфекции или травмы через этот механизм.[20] На этих участках интегрины катящихся белых кровяных телец активируются и прочно связываются с местными эндотелиальными клетками, позволяя лейкоцитам перестать мигрировать и перемещаться через эндотелиальный барьер.[20]

Адгезия, опосредованная членами суперсемейства иммуноглобулинов

Суперсемейство иммуноглобулинов (IgSF) является одним из крупнейших суперсемейств белков в организме и содержит множество различных САМ, участвующих в различных функциях. Эти трансмембранные белки имеют один или несколько иммуноглобулин-подобные домены во внеклеточных доменах и подвергаются кальций-независимому связыванию с лигандами соседних клеток.[21] Некоторые IgSF CAM, такие как молекулы адгезии нервных клеток (NCAM), могут выполнять гомофильное связывание, в то время как другие, такие как молекулы межклеточной адгезии клеток (ICAM) или молекулы адгезии сосудистых клеток (VCAM) подвергаются гетерофильному связыванию с такими молекулами, как углеводы или интегрины.[22] И ICAM, и VCAM экспрессируются на эндотелиальных клетках сосудов, и они взаимодействуют с интегринами на лейкоцитах, чтобы способствовать прикреплению лейкоцитов и их перемещению через эндотелиальный барьер.[22]

Соединения клетка-матрица

Клетки создают внеклеточный матрикс, высвобождая молекулы в окружающее внеклеточное пространство. Клетки имеют специфические CAM, которые будут связываться с молекулами внеклеточного матрикса и связывать матрикс с внутриклеточным цитоскелет.[1] Внеклеточный матрикс может действовать как опора при организации клеток в ткани, а также может участвовать в передаче клеточных сигналов, активируя внутриклеточные пути при связывании с САМ.[2]Соединения клетка-матрица в основном опосредуются интегринами, которые также собираются в кластеры, как кадгерины, с образованием прочных адгезий. Интегрины представляют собой трансмембранные гетеродимеры, образованные различными субъединицами α и β, причем обе субъединицы имеют разные доменные структуры.[23] Интегрины могут передавать сигналы в обоих направлениях: передача сигналов изнутри наружу, внутриклеточные сигналы, изменяющие внутриклеточные домены, могут регулировать сродство интегринов к их лигандам, в то время как передача сигналов извне-внутрь, внеклеточные лиганды, связывающиеся с внеклеточными доменами, могут вызывать конформационные изменения интегринов и инициировать передачу сигналов. каскады.[23] Внеклеточные домены интегринов могут связываться с различными лигандами посредством гетерофильного связывания, в то время как внутриклеточные домены могут быть связаны либо с промежуточными филаментами, образуя гемидесмосомы, либо с актиновыми филаментами, образуя очаговые спайки.[24]

Диаграмма гемидесмосом, показывающая взаимодействие между интегринами и ламинином, включая то, как интегрины связаны с промежуточными филаментами кератина

Гемидесмосомы

В гемидесмосомах интегрины присоединяются к белкам внеклеточного матрикса, называемым ламинины в базальная пластинка, который представляет собой внеклеточный матрикс, секретируемый эпителиальными клетками.[1] Интегрины связывают внеклеточный матрикс с кератин промежуточные филаменты, которые взаимодействуют с внутриклеточным доменом интегринов через адаптерные белки, такие как плектины и BP230.[25] Гемидесмосомы важны для поддержания структурной стабильности эпителиальных клеток, косвенно связывая их вместе через внеклеточный матрикс.

Очаговые спайки

В очаговых спайках интегрины присоединяются фибронектины, компонент внеклеточного матрикса для актиновых филаментов внутри клеток.[24] Адаптерные белки, такие как талины, винкулины, α-актинины и филамины, образуют комплекс во внутриклеточном домене интегринов и связываются с актиновыми филаментами.[26] Этот мультибелковый комплекс, связывающий интегрины с актиновыми филаментами, важен для сборки сигнальных комплексов, которые действуют как сигналы для роста и подвижности клеток.[26]

Другие организмы

Эукариоты

Клетки растений плотно прилегают друг к другу и связаны между собой плазмодесматы, каналы, которые пересекают стенки растительных клеток и соединяют цитоплазмы соседних растительных клеток.[27] Молекулы, которые являются питательными веществами или сигналами, необходимыми для роста, переносятся либо пассивно, либо избирательно между растительными клетками через плазмодесмы.[27]

Простейшие экспрессируют несколько молекул адгезии с различной специфичностью, которые связываются с углеводами, расположенными на поверхности их клеток-хозяев.[28] межклеточная адгезия является ключом к прикреплению патогенных простейших и проникновению в их клетки-хозяева. Примером патогенных простейших является малярийный паразит (Плазмодий falciparum ), который использует одну молекулу адгезии, называемую белок циркумспорозоит связываться с клетками печени,[29] и еще одна молекула адгезии, называемая поверхностный белок мерозоитов связывать красные кровяные тельца.[30]

Патогенный грибы использовать молекулы адгезии присутствует на его клеточной стенке, чтобы прикрепляться к клеткам-хозяевам посредством белок-белковых или белково-углеводных взаимодействий[31] или фибронектины во внеклеточном матриксе.[32]

Прокариоты

Прокариоты имеют молекулы адгезии на своей клеточной поверхности, называемые бактериальные адгезины, помимо использования его пили (фимбрии ) и жгутики для клеточной адгезии.[8] Адгезины могут распознавать различные лиганды, присутствующие на поверхности клетки-хозяина, а также компоненты внеклеточного матрикса. Эти молекулы также контролируют специфичность хозяина и регулируют тропизм (тканевые или клеточно-специфические взаимодействия) через их взаимодействие со своими лигандами.[33]

Вирусы

Вирусы также имеют молекулы адгезии, необходимые для связывания вируса с клетками-хозяевами. Например, грипп вирус имеет гемагглютинин на его поверхности, что необходимо для распознавания сахар сиаловая кислота на молекулах поверхности клетки-хозяина.[34] ВИЧ имеет молекулу адгезии, называемую gp120 который связывается со своим лигандом CD4, что выражается на лимфоциты.[35] Вирусы также могут нацеливаться на компоненты клеточных соединений, чтобы проникнуть в клетки-хозяева, что происходит, когда вирус гепатита С нацелены на окклюдины и клаудины в плотных контактах, чтобы проникнуть в клетки печени.[9]

Клинические последствия

Дисфункция клеточной адгезии возникает при раке метастаз. Нарушение межклеточной адгезии в метастатических опухолевых клетках позволяет им покинуть место своего происхождения и распространиться по кровеносной системе.[5] Одним из примеров дерегулирования САМ при раке являются кадгерины, которые инактивируются либо генетическими мутациями, либо другими онкогенными сигнальными молекулами, что позволяет раковым клеткам мигрировать и быть более инвазивными.[6] Другие САМ, такие как селектины и интегрины, могут способствовать метастазированию, опосредуя межклеточные взаимодействия между мигрирующими метастатическими опухолевыми клетками в системе кровообращения с эндотелиальными клетками других отдаленных тканей.[36] Из-за связи между САМ и метастазами рака эти молекулы могут быть потенциальными терапевтическими мишенями для лечения рака.

Есть и другие люди генетический заболевания, вызванные неспособностью экспрессировать специфические молекулы адгезии. Примером является недостаточность адгезии лейкоцитов -I (LAD-I), где выражение β2 субъединица интегрина снижена или потеряна.[37] Это приводит к снижению экспрессии β2 гетеродимеры интегрина, которые необходимы лейкоцитам для прочного прикрепления к эндотелиальной стенке в местах воспаление для борьбы с инфекциями.[38] Лейкоциты пациентов с LAD-I не могут прикрепиться к эндотелиальным клеткам, и у пациентов наблюдаются серьезные эпизоды инфекционное заболевание это может быть опасно для жизни.

An аутоиммунное заболевание называется пузырчатка также вызвано потерей адгезии клеток, так как это является следствием аутоантитела нацеливание на собственные десмосомальные кадгерины человека, что приводит к отслоению эпидермальных клеток друг от друга и вызывает образование пузырей на коже.[39]

Патогенные микроорганизмы, включая бактерии, вирусы и простейшие, должны сначала прикрепиться к клеткам-хозяевам, чтобы заразить и вызвать заболевания. Антиадгезионная терапия может использоваться для предотвращения инфекции путем нацеливания молекул адгезии либо на патоген, либо на клетку-хозяин.[40] Помимо изменения продукции молекул адгезии, могут также использоваться конкурентные ингибиторы, которые связываются с молекулами адгезии для предотвращения связывания между клетками, действуя как антиадгезивные агенты.[41]

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б c d е ж грамм час я Альбертс, Брюс; Джонсон, Александр; Льюис, Джулиан; Морган, Дэвид; Рафф, Мартин; Робертс, Кейт; Уолтер, Питер (2014). Молекулярная биология клетки (6-е изд.). Наука о гирляндах. ISBN  9780815344322.
  2. ^ а б c d е ж Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Мацудаира, Пол; Kaiser, Chris A .; Кригер, Монти; Скотт, Мэтью П .; Зипурский, Лоуренс; Дарнелл, Джеймс (2003). Молекулярная клеточная биология (5-е изд.). W.H. Фримен. ISBN  978-0716743668.
  3. ^ Гумбинер, Барри М. (1996). «Клеточная адгезия: молекулярная основа тканевой архитектуры и морфогенеза». Клетка. 84 (3): 345–357. Дои:10.1016 / S0092-8674 (00) 81279-9. PMID  8608588. S2CID  13443584.
  4. ^ Sumigray, Kaelyn D .; Лехлер, Терри (2015). Клеточная адгезия в развитии эпидермиса и формировании барьера. Актуальные темы биологии развития. 112. С. 383–414. Дои:10.1016 / bs.ctdb.2014.11.027. ISBN  9780124077584. ЧВК  4737682. PMID  25733147.
  5. ^ а б Окегава, Т; Понг, RC; Ли, У; Се, JT (2004). «Роль молекулы клеточной адгезии в прогрессировании рака и ее применение в терапии рака». Acta Biochimica Polonica. 51 (2): 445–57. Дои:10.18388 / abp.2004_3583. PMID  15218541.
  6. ^ а б Хирохаши, Сэцуо; Канаи, Яэ (2003). «Система клеточной адгезии и морфогенез рака человека». Наука о раке. 94 (7): 575–581. Дои:10.1111 / j.1349-7006.2003.tb01485.x. PMID  12841864. S2CID  22154824.
  7. ^ Секанец, Золтан; Кох, Алиса Э (2000). «Межклеточные взаимодействия при синовите: эндотелиальные клетки и миграция иммунных клеток». Исследования артрита. 2 (5): 368–373. Дои:10.1186 / ar114. ЧВК  130138. PMID  11094450.
  8. ^ а б Писарро-Серда, Хавьер; Коссарт, Паскаль (2006). «Бактериальная адгезия и проникновение в клетки-хозяева». Клетка. 124 (4): 715–727. Дои:10.1016 / j.cell.2006.02.012. PMID  16497583. S2CID  5769387.
  9. ^ а б Mateo, M .; Щедрый, А .; Sinn, P. L .; Каттанео, Р. (2015). «Связи имеют значение - как вирусы используют компоненты клеточной адгезии». Журнал клеточной науки. 128 (3): 431–439. Дои:10.1242 / jcs.159400. ЧВК  4311127. PMID  26046138.
  10. ^ Meng, W .; Такеичи, М. (2009). «Соединение адгезивов: молекулярная архитектура и регуляция». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии. 1 (6): a002899. Дои:10.1101 / cshperspect.a002899. ЧВК  2882120. PMID  20457565.
  11. ^ Николл И.Д., Мацуи Т., Weiss TM, Stanley CB, Heller W.T., Martel A, Farago B, Callaway DJ, Bu Z (21 августа 2018 г.). «Структура альфа-катенина и наноразмерная динамика в растворе и в комплексе с F-актином». Биофизический журнал. 115 (4): 642–654. Дои:10.1016 / j.bpj.2018.07.005. ЧВК  6104293. PMID  30037495.
  12. ^ Харрис, Тони Дж. К .; Тепасс, Ульрих (2010). «Адгезивные соединения: от молекул к морфогенезу». Обзоры природы Молекулярная клеточная биология. 11 (7): 502–514. Дои:10.1038 / nrm2927. PMID  20571587. S2CID  13638902.
  13. ^ а б Johnson, J. L .; Najor, N.A .; Грин, К. Дж. (2014). «Десмосомы: регуляторы клеточной передачи сигналов и адгезии при эпидермальном здоровье и болезнях». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в медицине. 4 (11): a015297. Дои:10.1101 / cshperspect.a015297. ЧВК  4208714. PMID  25368015.
  14. ^ Delva, E .; Tucker, D.K .; Ковальчик, А. П. (2009). "Десмосома". Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии. 1 (2): a002543. Дои:10.1101 / cshperspect.a002543. ЧВК  2742091. PMID  20066089.
  15. ^ а б Стид, Эмили; Балда, Мария С .; Материя, Карл (2010). «Динамика и функции плотных контактов». Тенденции в клеточной биологии. 20 (3): 142–149. Дои:10.1016 / j.tcb.2009.12.002. PMID  20061152.
  16. ^ Ниссен, Кариен М. (2007). «Плотные соединения / адгезивные соединения: основная структура и функции». Журнал следственной дерматологии. 127 (11): 2525–2532. Дои:10.1038 / sj.jid.5700865. PMID  17934504.
  17. ^ а б Гуденаф, Д. А .; Пол, Д. Л. (2009). «Разрывные стыки». Перспективы Колд-Спринг-Харбор в биологии. 1 (1): a002576. Дои:10.1101 / cshperspect.a002576. ЧВК  2742079. PMID  20066080.
  18. ^ Меше, Гюлистан; Ричард, Габриэле; Белый, Томас В. (2007). «Щелевые соединения: основная структура и функции». Журнал следственной дерматологии. 127 (11): 2516–2524. Дои:10.1038 / sj.jid.5700770. PMID  17934503.
  19. ^ МакЭвер, Роджер П. (2015). «Селектины: инициаторы адгезии лейкоцитов и передачи сигналов на стенке сосудов». Сердечно-сосудистые исследования. 107 (3): 331–339. Дои:10.1093 / cvr / cvv154. ЧВК  4592324. PMID  25994174.
  20. ^ а б Бартел, Стивен Р.; Gavino, Jacyln D; Дещены, Лейла; Димитрофф, Чарльз Дж (2007). «Ориентация на селектины и лиганды селектина при воспалении и раке». Мнение экспертов о терапевтических целях. 11 (11): 1473–1491. Дои:10.1517/14728222.11.11.1473. ЧВК  2559865. PMID  18028011.
  21. ^ Вонг, Чи Вай; Краситель, Danielle E .; Кумб, Дейрдра Р. (2012). "Роль молекул адгезии клеток суперсемейства иммуноглобулинов в метастазировании рака". Международный журнал клеточной биологии. 2012: 340296. Дои:10.1155/2012/340296. ЧВК  3261479. PMID  22272201.
  22. ^ а б Арическу, А. Раду; Джонс, Э. Ивонн (2007). «Молекулы адгезии клеток суперсемейства иммуноглобулинов: молнии и сигналы». Текущее мнение в области клеточной биологии. 19 (5): 543–550. Дои:10.1016 / j.ceb.2007.09.010. PMID  17935964.
  23. ^ а б Такада, Йошикадзу; Е, Сяоцзин; Саймон, Скотт (2007). "Интегрины". Геномная биология. 8 (5): 215. Дои:10.1186 / gb-2007-8-5-215. ЧВК  1929136. PMID  17543136.
  24. ^ а б Лодиш, Харви; Берк, Арнольд; Зипурский, С. Лоуренс; Мацудаира, Пол; Балтимор, Дэвид; Дарнелл, Джеймс (2000). Молекулярная клеточная биология (4-е изд.). W.H. Фримен. ISBN  978-0-7167-3136-8.
  25. ^ Боррадори, Лука; Зонненберг, Арно (1999). «Структура и функция гемидесмосом: больше, чем простые адгезионные комплексы». Журнал следственной дерматологии. 112 (4): 411–418. Дои:10.1046 / j.1523-1747.1999.00546.x. PMID  10201522.
  26. ^ а б Кричли, Дэвид Р. (2000). «Очаговые спайки - цитоскелетные связи». Текущее мнение в области клеточной биологии. 12 (1): 133–139. Дои:10.1016 / S0955-0674 (99) 00067-8. PMID  10679361.
  27. ^ а б Реснички, Мишель Линн; Джексон, Дэвид (2004). «Форма и функции плазмодесм». Текущее мнение в области клеточной биологии. 16 (5): 500–506. Дои:10.1016 / j.ceb.2004.08.002. PMID  15363799.
  28. ^ Сингх, Рам Сэруп; Валиа, Амандип Каур; Канвар, Джагат Ракеш (2016). «Лектины простейших и их роль во взаимодействиях хозяин – патоген». Достижения биотехнологии. 34 (5): 1018–1029. Дои:10.1016 / j.biotechadv.2016.06.002. PMID  27268207.
  29. ^ Ратхор, Дхармендар; Sacci, John B .; де ла Вега, Патрисия; Маккатчан, Томас Ф. (2002). «Связывание и вторжение спорозоитов в клетки печени». Журнал биологической химии. 277 (9): 7092–7098. Дои:10.1074 / jbc.M106862200. PMID  11751898.
  30. ^ Кадекоппала, Мадхусудан; Холдер, Энтони А. (2010). "Белки поверхности мерозоитов малярийного паразита: комплекс MSP1 и семейство MSP7". Международный журнал паразитологии. 40 (10): 1155–1161. Дои:10.1016 / j.ijpara.2010.04.008. PMID  20451527.
  31. ^ Трончин, Гай; Пихет, Марк; Лопес-Безерра, Лейла М .; Бушара, Жан-Филипп (2008). «Механизмы адгезии в патогенных грибах человека». Медицинская микология. 46 (8): 749–772. Дои:10.1080/13693780802206435. PMID  18651303.
  32. ^ Lima, O.C .; Фигейредо, К. С .; Previato, J. O .; Mendonca-Previato, L .; Morandi, V .; Лопес Безерра, Л. М. (2001). «Участие компонентов клеточной стенки грибов в адгезии Sporothrix schenckii к фибронектину человека». Инфекция и иммунитет. 69 (11): 6874–6880. Дои:10.1128 / IAI.69.11.6874-6880.2001. ЧВК  100066. PMID  11598061.
  33. ^ Клемм, Пер; Шембри, Марк А. (2000). «Бактериальные адгезины: функция и структура». Международный журнал медицинской микробиологии. 290 (1): 27–35. Дои:10.1016 / S1438-4221 (00) 80102-2. PMID  11043979.
  34. ^ Гарман, Э. Ф. (2015). «Молекулярные механизмы противовирусной адгезии при гриппе: пожизненная одержимость У. Г. Лавера». Философские труды Королевского общества B: биологические науки. 370 (1661): 20140034. Дои:10.1098 / rstb.2014.0034. ЧВК  4275904. PMID  25533092.
  35. ^ Капон, Д. Дж .; Уорд, Р. Х. Р. (1991). «Взаимодействие CD4-gpl20 и помощь в патогенезе». Ежегодный обзор иммунологии. 9 (1): 649–678. Дои:10.1146 / annurev.iy.09.040191.003245. PMID  1910691.
  36. ^ Бендас, Герд; Борсиг, Любор (2012). «Адгезия и метастазирование раковых клеток: селектины, интегрины и ингибирующий потенциал гепаринов». Международный журнал клеточной биологии. 2012: 676731. Дои:10.1155/2012/676731. ЧВК  3296185. PMID  22505933.
  37. ^ Harris, Estelle S .; Weyrich, Andrew S .; Циммерман, Гай А. (2012). «Уроки редких болезней: синдромы дефицита адгезии лейкоцитов». Текущее мнение в гематологии. 20 (1): 16–25. Дои:10.1097 / MOH.0b013e32835a0091. ЧВК  3564641. PMID  23207660.
  38. ^ Ханна, Сухайр; Эциони, Амос (2012). «Нарушения адгезии лейкоцитов». Летопись Нью-Йоркской академии наук. 1250 (1): 50–55. Bibcode:2012НЯСА1250 ... 50ч. Дои:10.1111 / j.1749-6632.2011.06389.x. PMID  22276660.
  39. ^ Тамгадж, Сандхья; Бхатт, ДайватМ; Перейра, Тревиль; Тамгадж, Авинаш; Бхалерао, Судхир (2011). «Пузырчатка обыкновенная». Современная клиническая стоматология. 2 (2): 134–7. Дои:10.4103 / 0976-237X.83074. ЧВК  3180831. PMID  21957393.
  40. ^ Крахлер, Энн Мари; Орт, Ким (2014). «Ориентация на интерфейс бактерии-хозяин». Вирулентность. 4 (4): 284–294. Дои:10.4161 / viru.24606. ЧВК  3710331. PMID  23799663.
  41. ^ Офек, Ицхак; Hasty, Дэвид Л; Шэрон, Натан (2003). «Антиадгезионная терапия бактериальных заболеваний: перспективы и проблемы». FEMS Иммунология и медицинская микробиология. 38 (3): 181–191. CiteSeerX  10.1.1.320.1480. Дои:10.1016 / S0928-8244 (03) 00228-1. PMID  14522453.

внешняя ссылка