Белковый домен сапозина - Википедия - Saposin protein domain
| Сапозин A-типа | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SapA | ||||||||
| Pfam | PF02199 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR003119 | ||||||||
| PROSITE | PDOC51110 | ||||||||
| |||||||||
| Сапозиноподобный тип B, область 1 (SapB1) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 Кристаллическая структура димера сапозина С человека в открытой конформации.[1] | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SapB_1 | ||||||||
| Pfam | PF05184 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR007856 | ||||||||
| PROSITE | PDOC50015 | ||||||||
| |||||||||
| Сапозиноподобный тип B, область 2 (SapB2) | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SapB_2 | ||||||||
| Pfam | PF03489 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR008138 | ||||||||
| PROSITE | PDOC50015 | ||||||||
| CATH | 1qdmC03 | ||||||||
| SCOP2 | 1нкл / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| OPM суперсемейство | 76 | ||||||||
| Белок OPM | 1сн6 | ||||||||
| |||||||||
В сапозиновые домены относится к двум эволюционно сохранившимся белковые домены нашел в сапозин и родственные белки (SAPLIP). Сапозины - это небольшие лизосомальные белки, которые служат активаторами различных лизосомальных ферментов, расщепляющих липиды. Они, вероятно, действуют, изолируя липидный субстрат от окружения мембраны, делая его более доступным для растворимых деградирующие ферменты. Все сапозины млекопитающих синтезируются как единая молекула-предшественник (просапозин ) который содержит четыре Сапозин-B домены, давая активные сапозины после протеолитического расщепления, и два Сапозин-А домены которые удаляются в реакции активации.[2]
Домены сапозина-B также встречаются в других белках, большинство из которых играет роль во взаимодействии с мембранами.[2][3][4]
Классификация
Сапозиновые (SapB1-SapB2) домены обнаруживаются в широком диапазоне белков. Каждый полудомен кодирует две альфа-спирали в домене SapB, всего четыре.[5]
Млекопитающее просапозин (организация домена ниже) является прототипом члена семьи. Он также включает N- и C-терминал SapA домены, оба из которых протеолитически раскололся как пропротеин созревает. Освобождаются четыре связанных пары доменов SapB1-SapB2, последовательно называемых от Saposin-A до D. Некоторые близкородственные белки, такие как PSAPL1 и SFTPB, имеют общую архитектуру и механизм расщепления полностью или частично. В то время как просапозин и PSAPL1 участвуют в деградации лизосомальных липидов, SFTPB высвобождается в легочный сурфактант, играя роль в перестройке липидов.[6]
Однако такие белки, как GNLY и AOAH, не несут домен SapA. Хотя GNLY по существу является SapB с N-концевыми расширениями, специализирующимися на лизировании клеточных мембран патогенов,[7] белок ADAH использует нерасщепленный домен SapB для нацеливания на правильный внутриклеточный компартмент.[8]
В вставка для конкретного завода является необычным вариантом доменов SapB. Он имеет круговая перестановка по сравнению с обычной топологией: вместо модуля SapB1-SapB2 он состоит из модуля SapB2-linker-SapB1, который, по-видимому, получен путем взятия половины каждого из двух модулей SapB.[5]
Белки человека, содержащие этот домен
Рекомендации
- ^ PDB: 2qyp, Россманн М., Шульц-Хайенброк Р., Бельке Дж., Реммель Н., Алингс С., Сандхофф К., Зенгер В., Майер Т. (май 2008 г.). «Кристаллические структуры сапозинов C и D человека: значение для распознавания липидов и мембранных взаимодействий». Структура. 16 (5): 809–17. Дои:10.1016 / j.str.2008.02.016. PMID 18462685.
- ^ а б Манфорд Р.С., Шеппард П.О., О'Хара П.Дж. (август 1995 г.). «Сапозиноподобные белки (SAPLIP) выполняют разнообразные функции в общей основной структуре». Журнал липидных исследований. 36 (8): 1653–63. PMID 7595087.
- ^ Ponting CP (февраль 1994 г.). «Кислая сфингомиелиназа обладает доменом, гомологичным ее белкам-активаторам: сапозинам B и D». Белковая наука. 3 (2): 359–61. Дои:10.1002 / pro.5560030219. ЧВК 2142785. PMID 8003971.
- ^ Tschopp J, Hofmann K (март 1996). «Цитотоксические Т-клетки: больше оружия для новых целей?». Тенденции в микробиологии. 4 (3): 91–4. Дои:10.1016 / 0966-842X (96) 81522-8. PMID 8868085.
- ^ а б Ponting CP, Russell RB (май 1995 г.). «Свапозины: круговые перестановки в генах, кодирующих гомологи сапозина». Тенденции в биохимических науках. 20 (5): 179–80. Дои:10.1016 / S0968-0004 (00) 89003-9. PMID 7610480.
- ^ Hawgood S, Derrick M, Poulain F (ноябрь 1998 г.). «Структура и свойства поверхностно-активного белка B». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1408 (2–3): 150–60. Дои:10.1016 / S0925-4439 (98) 00064-7. PMID 9813296.
- ^ Андерсон Д.Х., Савая М.Р., Кашио Д., Эрнст В., Модлин Р., Кренски А., Айзенберг Д. (2003). «Кристаллическая структура гранулизина и структурный литический механизм». J. Mol. Биол. 325 (2): 355–365. CiteSeerX 10.1.1.327.5540. Дои:10.1016 / S0022-2836 (02) 01234-2. PMID 12488100.
- ^ Стааб Дж. Ф., Гинкель Д. Л., Розенберг Г. Б., Манфорд Р. С. (1994). «Сапозин-подобный домен влияет на внутриклеточную локализацию, стабильность и каталитическую активность ацилоксиацилгидролазы человека». J. Biol. Chem. 269 (38): 23736–42. PMID 8089145.