Селенопротеин Р - Selenoprotein P
| SelP, N конец | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SelP_N | ||||||||
| Pfam | PF04592 | ||||||||
| Pfam клан | CL0172 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR007671 | ||||||||
| |||||||||
| SelP, конец C | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | SelP_C | ||||||||
| Pfam | PF04593 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR007672 | ||||||||
| |||||||||
В молекулярная биология, то белковый домен селенопротеин P (SelP) является единственным известным эукариотический селенопротеин который содержит несколько селеноцистеин (Sec) остатки. Это секретный гликопротеин, часто встречается в плазма. Его точная функция еще предстоит выяснить; однако считается, что антиоксидант характеристики.[1] Этот конкретный белок содержит два домена: Терминал C и N терминал домен. N-концевой домен больше, чем C-концевой[2] а N-терминал считается гликозилированный.[3]
Функция
SelP может иметь антиоксидант характеристики. Он может присоединяться к эпителиальный клетки, и может защитить сосуды эндотелиальные клетки против пероксинитрит токсичность.[1] Высокое содержание селена в SelP предполагает, что он может участвовать в межклеточном взаимодействии селена. транспорт или хранения.[3] В промоутер структура из бык SelP предполагает, что он может принимать участие в борьбе с интоксикацией тяжелыми металлами, а также может иметь функцию развития.[4]
Структура
N-концевая область всегда содержит один остаток Sec, и он отделен от C-концевой области (9-16 остатков Sec) богатым гистидином последовательность.[3] Большое количество сек. остатки в C-концевой части SelP предполагает, что он может участвовать в транспорте или хранении селена. Однако также возможно, что этот регион имеет редокс функция.[3]
N-концевой домен
Функция
N-концевой домен обеспечивает сохранение селена всего тела и, по-видимому, поставляет селен в почки.[5]
Структура
Структура N-концевого домена больше и содержит меньше селена. Однако считается, что это сильно гликозилированный[5]
С-концевой домен
Функция
Известно, что функция С-концевого домена жизненно важна для поддержания уровней селена в головном мозге и семенниках, но не для содержания селена во всем организме. Мозг и яички ткань.[5]
Структура
С-концевой домен меньше по размеру, но гораздо более богат селеном.[5]
Белковые взаимодействия
Связывается с гепарином в зависимости от pH[2]
Рекомендации
- ^ а б Мостерт V (апрель 2000 г.). «Селенопротеин Р: свойства, функции, регуляция». Arch. Biochem. Биофизы. 376 (2): 433–8. Дои:10.1006 / abbi.2000.1735. PMID 10775431.
- ^ а б Бурк РФ; Хилл К.Э. (2009). «Экспрессия, функции и роли селенопротеина Р у млекопитающих». Biochim Biophys Acta. 1790 (11): 1441–7. Дои:10.1016 / j.bbagen.2009.03.026. ЧВК 2763998. PMID 19345254.
- ^ а б c d Крюков Г.В.; Гладышев В.Н. (декабрь 2000 г.). «Метаболизм селена у рыбок данио: множественность генов селенопротеинов и экспрессия белка, содержащего 17 остатков селеноцистеина». Гены Клетки. 5 (12): 1049–60. Дои:10.1046 / j.1365-2443.2000.00392.x. PMID 11168591.
- ^ Fujii M; Saijoh K; Кобаяси Т; Fujii S; Ли MJ; Сумино К. (октябрь 1997 г.). «Анализ гена бычьего селенопротеина Р-подобного белка и наличие металлочувствительного элемента (MRE), расположенного в его промоторе». Ген. 199 (1–2): 211–7. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00369-7. PMID 9358058.
- ^ а б c d Хилл К.Э., Чжоу Дж., Остин Л.М., Мотли А.К., Хэм А.Дж., Олсон Г.Э. и др. (2007). «Богатый селеном C-концевой домен мышиного селенопротеина P необходим для доставки селена в мозг и яички, но не для поддержания селена во всем организме». J Biol Chem. 282 (15): 10972–80. Дои:10.1074 / jbc.M700436200. PMID 17311913.