АДФ-рибозилгликогидролаза - ADP-ribosylglycohydrolase

АДФ-рибозилгликогидролаза
PDB 1t5j EBI.jpg
кристаллическая структура рибозилгликогидролазы mj1187 из methanococcus jannaschii
Идентификаторы
СимволADP_ribosyl_GH
PfamPF03747
ИнтерПроIPR005502
SCOP21t5j / Объем / СУПФАМ

В молекулярной биологии АДФ-рибозилгликогидролаза это семья ферменты который катализирует гидролиз ADP -рибозильные модификации белков, нуклеиновых кислот и малых молекул.[1] Это семейство состоит из трех членов у человека (ARH1-3): ARH1, также называемая [Белок АДФ-рибозиларгинин] гидролазой, расщепляет АДФ-рибоза-L-аргинин,[2] ARH2, который, как предполагается, является ферментативно неактивным,[3] и ARH3, который расщепляет в первую очередь АДФ-рибоза-L-серин, но, как было показано, также принимает поли (АДФ-рибозу), О-1 '' - ацетил-АДФ-рибоза и альфа-никотинамидадениндинуклеотид в качестве субстратов.[4][5][6][7] В семью также входят АДФ-рибозил- (динитрогенредуктаза) гидролаза известно, что регулирует динитрогеназу редуктаза, ключевой фермент пути фиксации азота у бактерий,[8][1] и самое удивительное медуза кристаллины,[8] хотя эти белки похоже, потерял предполагаемое активный сайт остатки.

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ а б Стойка JG, Палаццо L, Ахель I (март 2020 г.). «(АДФ-рибозил) гидролазы: структура, функция и биология». Гены и развитие. 34 (5–6): 263–284. Дои:10.1101 / gad.334631.119. ЧВК  7050489. PMID  32029451.
  2. ^ Такада Т., Иида К., Мосс Дж. (Август 1993 г.). «Клонирование и сайт-направленный мутагенез человеческой АДФ-рибозиларгинингидролазы». Журнал биологической химии. 268 (24): 17837–43. PMID  8349667.
  3. ^ Смит С.Дж., Тауэрс Н., Салдана Дж. У., Шан, Калифорния, Махмуд С. Р., Тейлор В. Р., Мохун Т. Дж. (Август 2016 г.). «Белок с ограничением сердечной деятельности, подобный АДФ-рибозилгидролазе 1, необходим для разрастания камеры сердца и действует на сборку актиновых волокон в мышцах». Биология развития. 416 (2): 373–88. Дои:10.1016 / j.ydbio.2016.05.006. ЧВК  4990356. PMID  27217161.
  4. ^ Fontana P, Bonfiglio JJ, Palazzo L, Bartlett E, Matic I, Ahel I (июнь 2017 г.). «Обращение серинового ADP-рибозилирования гидролазой ARH3». eLife. 6: e28533. Дои:10.7554 / eLife.28533. ЧВК  5552275. PMID  28650317.
  5. ^ Стивенс Л.А., Като Дж., Касамацу А., Ода Х., Ли Д.Й., Мосс Дж. (Декабрь 2019 г.). «Семейства ARH и макродоменов α-ADP-рибозо-акцепторных гидролаз катализируют гидролиз α-NAD +». ACS Химическая биология. 14 (12): 2576–2584. Дои:10.1021 / acschembio.9b00429. PMID  31599159.
  6. ^ Оно Т., Касамацу А., Ока С., Мосс Дж. (Ноябрь 2006 г.). «39-кДа поли (АДФ-рибоза) гликогидролаза ARH3 гидролизует О-ацетил-АДФ-рибозу, продукт семейства Sir2 ацетил-гистондеацетилаз». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 103 (45): 16687–91. Дои:10.1073 / pnas.0607911103. ЧВК  1636516. PMID  17075046.
  7. ^ Ока С., Като Дж., Мосс Дж. (Январь 2006 г.). «Идентификация и характеристика 39-кДа поли (АДФ-рибоза) гликогидролазы млекопитающих». Журнал биологической химии. 281 (2): 705–13. Дои:10.1074 / jbc.M510290200. PMID  16278211. S2CID  19256217.
  8. ^ а б Фитцморис В.П., Саари Л.Л., Лоури Р.Г., Лудден П.В., Робертс Г.П. (август 1989 г.). «Гены, кодирующие систему обратимого АДФ-рибозилирования динитрогеназредуктазы из Rhodospirillum rubrum». Молекулярная и общая генетика. 218 (2): 340–7. Дои:10.1007 / BF00331287. PMID  2506427. S2CID  35664554.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR005502