Бам А - Bam A

Вставка OMP (BamComplex) порин
Идентификаторы
СимволБАМА
PfamPF01103
ИнтерПроIPR023707
TCDB1.B.33
OPM суперсемейство179
Белок OPM5ayw

БАМА это β-ствол, белок внешней мембраны, обнаруженный в Грамотрицательный бактерии, и это главный и жизненно важный компонент оборудование для сборки β-цилиндров (БАМ) комплекс этих бактерий.[1] Комплекс БАМ состоит из пяти компонентов; BamB, BamC, BamD, BamE (все липопротеины ) и BamA (белок внешней мембраны).[2][3][4][5] Этот комплекс отвечает за катализирование складывания и встраивания белков β-бочонка во внешнюю мембрану грамотрицательных бактерий.[6][7]

Белки мембраны β-ствола могут быть обнаружены только во внешней мембране грамотрицательных бактерий и в органеллах, таких как митохондрии и хлоропласты которые произошли от бактерий.[8][9] У грамотрицательных бактерий белки внешней мембраны синтезируются в цитоплазме, а затем экспортируются в периплазму с помощью механизма Sec translocon.[10] Затем их сопровождают к внутренней поверхности внешней мембраны молекулярные шапероны. Наконец, эти возникающие белки взаимодействуют с комплексом БАМ и вставляются во внешнюю мембрану в виде β-цилиндрических белков.[11]

Структура и функции

Согласно полностью решенной БамА структура N. gonorrhoeae, BamA имеет большой периплазматический домен подключен к трансмембранный β-цилиндрический домен, состоящий из 16 антипараллельный β нити.[12] Есть пять полипептид, связанный с транслокацией (POTRA) домены, отходящие от ствола в периплазматическом домене BamA. Текущие исследования показывают, что четыре липопротеина в комплексе BAM (BamB, BamC, BamD, BamE) собираются на доменах POTRA BamA, что делает его жизненно важным компонентом комплекса BAM. Первая и последняя или 16-я β-тяжи соединяются, закрывая ствол. Внеклеточные петли (eL) eL4, eL6 и eL7 цилиндра образуют купол над цилиндром, изолируя внутреннюю часть цилиндра от внеклеточного пространства, и внутренняя часть цилиндра BamA полностью пуста.

Внешний обод β-ствола имеет узкую уменьшенную гидрофобный поверхность, и это снижает порядок липидов и толщину мембраны вокруг ствола. Кратковременное разделение 1-й и 16-й β-нитей, которые связаны при закрытии ствола, вызывает боковое открытие ствола, создавая путь из внутренней полости BamA к внешней мембране. Домен POTRA 5 BamA расположен близко к β-стволу и взаимодействует с периплазматическими петлями (pL) pL3, pL4, pL5, pL7 и стабилизирует закрытую конформацию ствола. Поворотные движения домена POTRA 5 и отсутствие взаимодействия с pL приводят к открытию ствола. Таким образом, домены POTRA действуют как ворота, регулирующие доступ внутрь β-бочки. Следовательно, есть три структурных особенности, связанные с BamA, который регулирует проникновение белков β-бочонка во внешнюю мембрану. Во-первых, открытая и закрытая конформации β-бочки BamA. Во-вторых, узкий и уменьшенный гидрофобный край на поверхности β-ствола вызывает локальную дестабилизацию внешней мембраны. В-третьих, способность подвергаться боковому открытию ствола за счет кратковременного разделения 1-й и 16-й нитей β-ствола.

Рекомендации

  1. ^ Вальтер Д.М., Рапапорт Д., Томмассен Дж. (Сентябрь 2009 г.). «Биогенез мембранных белков бета-ствола у бактерий и эукариот: эволюционное сохранение и дивергенция». Клеточные и молекулярные науки о жизни: CMLS. 66 (17): 2789–804. Дои:10.1007 / s00018-009-0029-z. ЧВК  2724633. PMID  19399587.
  2. ^ Habib SJ, Waizenegger T, Niewienda A, Paschen SA, Neupert W, Rapaport D (январь 2007 г.). «N-концевой домен Tob55 выполняет рецепторную функцию в биогенезе митохондриальных бета-стволовых белков». Журнал клеточной биологии. 176 (1): 77–88. Дои:10.1083 / jcb.200602050. ЧВК  2063629. PMID  17190789.
  3. ^ Ноулз Т.Дж., Скотт-Такер А., Овердуин М., Хендерсон И.Р. (март 2009 г.). «Архитекторы мембранных белков: роль комплекса БАМ в сборке белков внешней мембраны». Обзоры природы. Микробиология. 7 (3): 206–14. Дои:10.1038 / nrmicro2069. PMID  19182809.
  4. ^ Хаган С.Л., Силхави Т.Дж., Кане Д. (2011). «Сборка белка мембраны β-барреля с помощью комплекса Bam». Ежегодный обзор биохимии. 80: 189–210. Дои:10.1146 / annurev-biochem-061408-144611. PMID  21370981.
  5. ^ Rigel NW, Silhavy TJ (апрель 2012 г.). «Создание бета-бочки: сборка белков внешней мембраны у грамотрицательных бактерий». Текущее мнение в микробиологии. 15 (2): 189–93. Дои:10.1016 / j.mib.2011.12.007. ЧВК  3320693. PMID  22221898.
  6. ^ Цзян Дж. Х., Тонг Дж., Тан К. С., Габриэль К. (2012). «От эволюции к патогенезу: связь между механизмами сборки β-ствола во внешней мембране митохондрий и грамотрицательными бактериями». Международный журнал молекулярных наук. 13 (7): 8038–50. Дои:10.3390 / ijms13078038. ЧВК  3430219. PMID  22942688.
  7. ^ Томмассен Дж. (Сентябрь 2010 г.). «Сборка белков внешней мембраны в бактериях и митохондриях». Микробиология. Ридинг, Англия. 156 (Pt 9): 2587–2596. Дои:10.1099 / мик.0.042689-0. PMID  20616105.
  8. ^ Чачинска А., Келер С.М., Миленкович Д., Литгоу Т., Пфаннер Н. (август 2009 г.). «Импорт митохондриальных белков: механизмы и механизмы». Клетка. 138 (4): 628–44. Дои:10.1016 / j.cell.2009.08.005. ЧВК  4099469. PMID  19703392.
  9. ^ Уэбб К.Т., Хайнц Э., Литгоу Т. (декабрь 2012 г.). «Эволюция оборудования для сборки β-стволов». Тенденции в микробиологии. 20 (12): 612–20. Дои:10.1016 / j.tim.2012.08.006. PMID  22959613.
  10. ^ Goujon M, McWilliam H, Li W, Valentin F, Squizzato S, Paern J, Lopez R (июль 2010 г.). «Новая структура инструментов биоинформатического анализа в EMBL-EBI». Исследования нуклеиновых кислот. 38 (Выпуск веб-сервера): W695–9. Дои:10.1093 / nar / gkq313. ЧВК  2896090. PMID  20439314.
  11. ^ Ву Т., Малинверни Дж., Руис Н., Ким С., Силхави Т.Дж., Кане Д. (апрель 2005 г.). «Идентификация многокомпонентного комплекса, необходимого для биогенеза внешней мембраны у Escherichia coli». Клетка. 121 (2): 235–45. Дои:10.1016 / j.cell.2005.02.015. PMID  15851030.
  12. ^ Нойнаж Н., Кушак А.Дж., Гамбарт Дж.С., Лукачик П., Чанг Х., Исли Н.С., Литгоу Т., Бьюкенен С.К. (сентябрь 2013 г.). «Структурное понимание биогенеза белков мембраны β-ствола». Природа. 501 (7467): 385–90. Дои:10.1038 / природа12521. ЧВК  3779476. PMID  23995689.