Бета-баррель - Beta barrel

18-прядь β ствол. Бактериальный сахароза -специфический порин из S. typhimurium. Он находится в мембрана и позволяет сахарозе диффундировать. (PDB: 1A0S​)
8-прядь β ствол. Человеческий ретинол-связывающий белок, связанный с ретинол (витамин А) синим цветом. (PDB: 1RBP​)

А бета-баррель это бета-лист состоит из тандем повторяет который скручивается и сворачивается, образуя замкнутую тороидальную структуру, в которой первая прядь соединена с последней прядью (водородная связь ). Бета-нити во многих бета-барабанах расположены в виде антипараллельный мода. Структуры бета-ствола названы из-за сходства с бочки раньше содержал жидкости. Большинство из них являются водорастворимыми белками и часто связываются гидрофобный лиганды в центре ствола, как в липокалины. Другие охватывают клеточные мембраны и обычно встречается в порины. Пориноподобные бочкообразные структуры кодируются 2-3% генов в Грамотрицательный бактерии.[1]

Во многих случаях пряди содержат чередующиеся полярный и неполярный (гидрофильный и гидрофобный ) аминокислоты, так что гидрофобные остатки ориентированы внутрь цилиндра, образуя гидрофобное ядро и полярные остатки ориентированы по направлению к внешней стороне цилиндра на открытой для растворителя поверхности. Порины и другие мембранные белки содержащие бета-бочки, изменяют эту картину, с гидрофобными остатками, ориентированными наружу, где они контактируют с окружающей средой. липиды и гидрофильные остатки, ориентированные в сторону внутренней водной поры.

Все бета-стволы можно классифицировать по двум целочисленным параметрам: количеству нитей в бета-листе n и «числу сдвига», S, мера смещения нитей в бета-листе.[2] Эти два параметра (n и S) связаны с углом наклона бета-прядей относительно оси ствола.[3][4][5]

Типы

Мышь основной белок в моче. Ствол образует карман для переплета для мыши феромон, 2-втор-бутил-4,5-дигидротиазол.[6] (PDB: 1MUP​)

Вверх и вниз

Вверх-вниз цилиндры представляют собой простейшую цилиндрическую топологию и состоят из серии бета-нитей, каждая из которых связана водородными связями с нитями непосредственно перед и после нее в первичная последовательность.

Желе-ролл

В рулет из желе или бочка, также известная как швейцарский рулет, обычно состоит из восьми бета-нитей, расположенных в двух четырехжильных листах. Соседние пряди вдоль последовательности чередуются между двумя листами, так что они «обертываются» в трех измерениях, образуя цилиндрическую форму.

Примеры

Порины

Основная статья: Порин (белок)

В поринах встречаются шестнадцати- или восемнадцатиточечные бета-бочки с вертикальными и нижними цепями, которые функционируют как переносчики ионов и небольших молекул, которые не могут размытый через клеточную мембрану. Такие структуры появляются в внешние мембраны из грамотрицательный бактерии хлоропласты, и митохондрии. Центральная пора белка, иногда известная как ушко, выстлана заряженными остатками, расположенными так, что положительный и отрицательный заряды появляются на противоположных сторонах поры. Длинная петля между двумя бета-нитями частично перекрывает центральный канал; точный размер и форма петли помогает различать молекулы, проходящие через транспортер.

Препротеиновые транслоказы

Бета-бочки также функционируют в органеллах, происходящих от эндосимбионтов, таких как митохондрии и хлоропласты, для транспортировки белков.[7] Внутри митохондрии существуют два комплекса с бета-барабанами, служащими порообразующей субъединицей, Tom40 Транслоказа наружной мембраны, и Sam50 из Сортировочно-сборочное оборудование. Хлоропласт также имеет функционально подобные бета-бочкообразные комплексы, из которых лучше всего охарактеризован Toc75 комплекса TOC (Translocon на внешней оболочке мембраны хлоропластов).

Липокалины

Основная статья: Липокалин

Липокалины обычно представляют собой восьмицепочечные бета-цилиндрические белки с восходящей и нисходящей цепью, которые секретируются во внеклеточную среду. Отличительной особенностью является их способность связывать и транспортировать небольшие гидрофобные молекулы в стволе. чашечка. Примеры семейства включают связывающие ретинол белки (ОДП) и основные белки мочи (Мапы). RBP связывает и транспортирует ретинол (витамин А), тогда как Mups связывает ряд небольших органических феромоны, включая 2-втор-бутил-4,5-дигидротиазол (сокращенно SBT или DHT), 6-гидрокси-6-метил-3-гептанон (HMH) и 2,3-дигидро-экзобревикомин (DHB).[8][9][10]

Число сдвига

Передний план
Вид справа (поворот на 90 °)
Вид сзади (поворот на 180 °)
Вид слева (поворот на 270 °)
Водородная связь в бета-листовых плитах GFP. Остатки помечены номером остатка и однобуквенный код аминокислоты. Только основные атомы бета-ствола показаны под каждым углом ствола, окрашенного в синий цвет (N-конец ) в красный (C-конец ). (PDB: 1RRX​)

Из листа бумаги можно сформировать цилиндр, соединив противоположные стороны. Два края соединяются, образуя линию. Сдвиг можно создать, сдвинув два края параллельно этой линии. Точно так же бета-ствол может быть сформирован путем соединения краев бета-листа вместе, чтобы сформировать цилиндр. Если эти края смещены, возникает сдвиг.

Аналогичное определение встречается в геологии, где срезать относится к смещению внутри породы перпендикулярно поверхности породы. В физике величина смещения называется деформация сдвига, имеющий единицы длины. Для числа сдвига в барабанах смещение измеряется в единицах аминокислотных остатков.

Определение числа сдвига требует предположения, что каждая аминокислота в одной цепи бета-лист примыкает только к одной аминокислоте в соседней цепи (это предположение может не выполняться, если, например, бета-выпуклость настоящее).[11] Проиллюстрировать, S будет рассчитан на зеленый флуоресцентный белок. Этот белок был выбран потому, что бета-ствол содержит как параллельные, так и антипараллельные цепи. Чтобы определить, какие аминокислотные остатки находятся рядом в бета-цепях, определяется расположение водородных связей.

Таблица для расчета числа сдвига. Порядок нитей в этом цилиндре (GFP): 1 6 5 4 9 8 7 10 11 3 2.

Межцепочечные водородные связи можно свести в таблицу. Каждый столбец содержит остатки одной нити (нить 1 повторяется в последнем столбце). Стрелками указаны водородные связи, которые были идентифицированы на рисунках. Относительное направление каждой пряди обозначено «+» и «-» в нижней части таблицы. За исключением нитей 1 и 6, все нити антипараллельны. Параллельное взаимодействие между нитями 1 и 6 объясняет различный вид рисунка водородных связей. (Некоторые стрелки отсутствуют, потому что не все ожидаемые водородные связи были идентифицированы. Нестандартные аминокислоты отмечены знаком "?") Боковые цепи, указывающие на внешнюю сторону цилиндра, выделены жирным шрифтом.

Если бы в этом цилиндре не было сдвига, то остаток 12 В, скажем, в пряди 1, должен оказаться в последней пряди на том же уровне, на котором он был начат. Однако из-за сдвига 12 В находится на другом уровне: оно на 14 остатков выше, чем оно было изначально, поэтому его число сдвига, S, составляет 14.

Динамические особенности

Бета-бочки в белках могут совершать низкочастотные движения, похожие на дыхательные, что наблюдали ученые. Рамановская спектроскопия[12] и проанализированы с помощью модели квазиконтинуума.[13] Подробнее о низкочастотных коллективных движениях в биомакромолекулах и их биологической функции см. низкочастотное коллективное движение в белках и ДНК.

Рекомендации

  1. ^ Уимли WC (август 2003 г.). «Универсальный мембранный белок бета-ствола». Текущее мнение в структурной биологии. 13 (4): 404–11. Дои:10.1016 / S0959-440X (03) 00099-X. PMID  12948769.
  2. ^ Мурзин А.Г., Леск А.М., Чотия С. (март 1994 г.). «Принципы, определяющие структуру баррелей бета-листов в белках. I. Теоретический анализ». Журнал молекулярной биологии. 236 (5): 1369–81. Дои:10.1016/0022-2836(94)90064-7. PMID  8126726.
  3. ^ Мурзин А.Г., Леск А.М., Чотия С. (март 1994 г.). «Принципы, определяющие структуру бочек бета-листов в белках. II. Наблюдаемые структуры». Журнал молекулярной биологии. 236 (5): 1382–400. Дои:10.1016/0022-2836(94)90065-5. PMID  8126727.
  4. ^ Лю В.М. (январь 1998 г.). «Число сдвига бета-баррелей белка: уточнения определения и статистика». Журнал молекулярной биологии. 275 (4): 541–5. Дои:10.1006 / jmbi.1997.1501. PMID  9466929.
  5. ^ Hayward S, Milner-White EJ (октябрь 2017 г.). «Геометрические принципы гомомерных β-бочек и β-спиралей: применение для моделирования амилоидных протофиламентов» (PDF). Белки. 85 (10): 1866–1881. Дои:10.1002 / prot.25341. PMID  28646497.
  6. ^ Böcskei Z, Groom CR, Flower DR, Wright CE, Phillips SE, Cavaggioni A, Findlay JB, North AC (ноябрь 1992 г.). «Связывание феромона с двумя белками мочи грызунов, выявленное с помощью рентгеновской кристаллографии». Природа. 360 (6400): 186–8. Bibcode:1992Натура.360..186Б. Дои:10.1038 / 360186a0. PMID  1279439. S2CID  4362015.
  7. ^ Schleiff E, Soll J (ноябрь 2005 г.). «Вставка мембранного белка: смешение эукариотических и прокариотических концепций». Отчеты EMBO. 6 (11): 1023–7. Дои:10.1038 / sj.embor.7400563. ЧВК  1371041. PMID  16264426.
  8. ^ Хальперн М., Мартинес-Маркос А. (июнь 2003 г.). «Структура и функции вомероназальной системы: обновленная информация». Прогресс в нейробиологии. 70 (3): 245–318. Дои:10.1016 / S0301-0082 (03) 00103-5. PMID  12951145. S2CID  31122845.
  9. ^ Тимм Д.Е., Бейкер Л.Дж., Мюллер Х., Зидек Л., Новотный М.В. (май 2001 г.). «Структурная основа связывания феромона с основным белком мочи мыши (MUP-I)». Белковая наука. 10 (5): 997–1004. Дои:10.1110 / л.с. 52201. ЧВК  2374202. PMID  11316880.
  10. ^ Армстронг С.Д., Робертсон Д.Х., Читем С.А., Херст Дж.Л., Бейнон Р.Дж. (октябрь 2005 г.). «Структурные и функциональные различия изоформ основных белков мочи мышей: специфический для мужчин белок, который предпочтительно связывает мужской феромон». Биохимический журнал. 391 (Pt 2): 343–50. Дои:10.1042 / BJ20050404. ЧВК  1276933. PMID  15934926.
  11. ^ Нагано Н., Хатчинсон Э. Г., Торнтон Дж. М. (октябрь 1999 г.). «Бочкообразные структуры в белках: автоматическая идентификация и классификация, включая анализ последовательности бочек TIM». Белковая наука. 8 (10): 2072–84. Дои:10.1110 / пс 8.10.2072. ЧВК  2144152. PMID  10548053.
  12. ^ Painter PC, Mosher LE, Rhoads C (июль 1982 г.). «Низкочастотные моды в рамановских спектрах белков». Биополимеры. 21 (7): 1469–72. Дои:10.1002 / bip.360210715. PMID  7115900.
  13. ^ Чоу, К. (1985-08-01). «Низкочастотные движения в белковых молекулах. Бета-лист и бета-баррель». Биофизический журнал. 48 (2): 289–297. Bibcode:1985BpJ .... 48..289C. Дои:10.1016 / S0006-3495 (85) 83782-6. ISSN  0006-3495. ЧВК  1329320. PMID  4052563.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка