Бактериальная наружная мембрана - Bacterial outer membrane
Сборка липополисахаридов, связанная с LptC | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | LptC | ||||||||
Pfam | PF06835 | ||||||||
Pfam клан | CL0259 | ||||||||
ИнтерПро | IPR010664 | ||||||||
|
Липополисахарид-сборка | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
Идентификаторы | |||||||||
Символ | LptE | ||||||||
Pfam | PF04390 | ||||||||
ИнтерПро | IPR007485 | ||||||||
TCDB | 1.B.42 | ||||||||
OPM суперсемейство | 412 | ||||||||
Белок OPM | 4q35 | ||||||||
|
В бактериальная внешняя мембрана находится в грамотрицательные бактерии. Его состав отличается от внутреннего мембрана цитоплазматической клетки - среди прочего, наружный листок наружной мембраны многих грамотрицательных бактерий включает в себя комплекс липополисахарид липидная часть которого действует как эндотоксин - и у некоторых бактерий, таких как Кишечная палочка он связан с клеткой пептидогликан к Липопротеин Брауна.
Порины можно найти в этом слое.[1]
Клиническое значение
Если липид А, входящая в состав липополисахарида, входит в сердечно-сосудистая система вызывает токсическую реакцию, активируя платный рецептор TLR 4. Липид А очень патогенен и не иммуногенен. Однако полисахаридный компонент очень иммуногенен, но не патогенен, вызывая агрессивный ответ иммунной системы. У больного будет высокая температура, частота дыхания и низкое кровяное давление. Это может привести к эндотоксический шок, что может быть фатальным. Наружная бактериальная мембрана физиологически отделяется как ограничивающая мембрана везикулы наружной мембраны в культурах, а также в тканях животных на интерфейс хозяин-патоген, участвующий в транслокации грамотрицательных микробных биохимических сигналов к клеткам-хозяевам или клеткам-мишеням.
Биогенез
В биогенез внешней мембраны требует, чтобы отдельные компоненты транспортировались от места синтеза к их конечному месту назначения за пределами внутренней мембраны, пересекая оба гидрофильный и гидрофобный отсеки. Механизмы и источники энергии, которые управляют этим процессом, еще полностью не изучены. В липид А -коровой фрагмент и О-антиген повторяющиеся единицы синтезируются в цитоплазматический поверхности внутренней мембраны и отдельно экспортируются через две независимые транспортные системы, а именно, переносчик О-антигена Wzx (RfbX) и Переносчик АТФ-связывающей кассеты (ABC) MsbA, который переворачивает липидный фрагмент А-ядра с внутреннего листочка на внешний листок внутренней мембраны.[2][3][4][5][6] Затем повторяющиеся единицы O-антигена полимеризуются в периплазма по Wzy полимераза и лигируется с липидным фрагментом А-ядра с помощью WaaL лигаза.[7][8]
В LPS Транспортное оборудование состоит из LptA, LptB, LptC, LptD, LptE. Это подтверждается тем фактом, что истощение любого из этих белки блокирует путь сборки LPS и приводит к очень сходным дефектам биогенеза внешней мембраны. Более того, расположение хотя бы одного из этих пяти белков в каждом сотовый отсек предлагает модель того, как путь сборки LPS организован и упорядочен в пространстве.[8]
LptC необходим для транслокации липополисахарида (LPS) с внутренней мембраны на внешнюю.[8] LptE образует комплекс с LptD, который участвует в сборке LPS во внешнем листке внешней мембраны и необходим для биогенеза оболочки.[8][9][10]
Смотрите также
Рекомендации
- ^ ван дер Лей П., Хекелс Дж. Э., Вирджи М., Хугерхаут П., Пулман Дж. Т. (сентябрь 1991 г.). «Топология поринов внешней мембраны патогенных видов Neisseria». Инфекция и иммунитет. 59 (9): 2963–71. Дои:10.1128 / IAI.59.9.2963-2971.1991. ЧВК 258120. PMID 1652557.
- ^ Фельдман М.Ф., Марольда К.Л., Монтейро М.А., Перри МБ, Пароди А.Дж., Вальвано М.А. (декабрь 1999 г.). «Активность предполагаемой полиизопренол-связанной сахарной транслоказы (Wzx), участвующей в сборке O-антигена Escherichia coli, не зависит от химической структуры O-повтора». J. Biol. Chem. 274 (49): 35129–38. Дои:10.1074 / jbc.274.49.35129. PMID 10574995.
- ^ Лю Д., Коул Р.А., Ривз Р.Р. (апрель 1996 г.). «Функция обработки O-антигена для Wzx (RfbX): многообещающий кандидат на флиппазу O-единицы». J. Bacteriol. 178 (7): 2102–7. Дои:10.1128 / jb.178.7.2102-2107.1996. ЧВК 177911. PMID 8606190.
- ^ Доррлер В. Т., Риди М. С., Раец CR (апрель 2001 г.). «Мутант Escherichia coli, нарушающий экспорт липидов». J. Biol. Chem. 276 (15): 11461–4. Дои:10.1074 / jbc.C100091200. PMID 11278265.
- ^ Полиси А., Георгопулос С. (июнь 1996 г.). «Мутационный анализ и свойства гена msbA Escherichia coli, кодирующего важный переносчик семейства ABC». Мол. Микробиол. 20 (6): 1221–33. Дои:10.1111 / j.1365-2958.1996.tb02642.x. PMID 8809774.
- ^ Zhou Z, White KA, Polissi A, Georgopoulos C, Raetz CR (май 1998 г.). «Функция Escherichia coli MsbA, важного переносчика семейства ABC, в биосинтезе липида А и фосфолипидов». J. Biol. Chem. 273 (20): 12466–75. Дои:10.1074 / jbc.273.20.12466. PMID 9575204.
- ^ Раец CR, Уитфилд С. (2002). «Липополисахаридные эндотоксины». Анну. Преподобный Biochem. 71: 635–700. Дои:10.1146 / annurev.biochem.71.110601.135414. ЧВК 2569852. PMID 12045108.
- ^ а б c d Сперандео П., Лау Ф. К., Карпентьери А., Де Кастро С., Молинаро А., Дехо Г., Силхави Т. Дж., Полисси А. (июль 2008 г.). «Функциональный анализ белкового аппарата, необходимого для транспорта липополисахарида к внешней мембране Escherichia coli». J. Bacteriol. 190 (13): 4460–9. Дои:10.1128 / JB.00270-08. ЧВК 2446812. PMID 18424520.
- ^ Ву Т., МакКэндлиш А.С., Гроненберг Л.С., Чнг С.С., Силхави Т.Дж., Кане Д. (август 2006 г.). «Идентификация белкового комплекса, который собирает липополисахарид во внешней мембране Escherichia coli». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 103 (31): 11754–9. Bibcode:2006PNAS..10311754W. Дои:10.1073 / pnas.0604744103. ЧВК 1544242. PMID 16861298.
- ^ Bos MP, Tefsen B, Geurtsen J, Tommassen J (июнь 2004 г.). «Идентификация белка внешней мембраны, необходимого для транспорта липополисахарида на поверхность бактериальной клетки». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 101 (25): 9417–22. Bibcode:2004ПНАС..101.9417Б. Дои:10.1073 / pnas.0402340101. ЧВК 438991. PMID 15192148.