Миграция филиалов - Википедия - Branch migration
Миграция филиала это процесс, посредством которого пары оснований на гомологичный ДНК нити последовательно обмениваются на Холлидей Джанкшн, перемещая точку ветвления вверх или вниз по последовательности ДНК.[1] Миграция веток - это второй этап генетическая рекомбинация после обмена двумя одиночными цепями ДНК между двумя гомологичными хромосомами.[2] Процесс является случайным, и точка ветвления может смещаться в любом направлении на цепи, влияя на степень обмена генетическим материалом.[1] Перенос ветвей также можно увидеть в Ремонт ДНК и репликация, при заполнении пробелов в последовательности. Это также можно увидеть, когда чужеродный фрагмент ДНК вторгается в цепь.[2]
Механизм
Механизм миграции ветвей различается между прокариоты и эукариоты.[2]
Прокариоты
Механизм миграции прокариотических ветвей много раз изучался в кишечная палочка.[2] В Кишечная палочка, белки RuvA и RuvB объединяются и образуют комплекс, который облегчает этот процесс несколькими способами. RuvA представляет собой тетрамер и связывается с ДНК в месте соединения Холлидея, когда она находится в открытой X-форме. Белок связывается таким образом, что ДНК, входящая / выходящая из соединения, все еще может вращаться и скользить через него. RuvA имеет домен с кислым аминокислота остатки, которые мешают парам оснований в центре соединения. Это раздвигает пары оснований, так что они могут повторно отжигаться с парами оснований на гомологичных цепях.[3]
Чтобы произошла миграция, RuvA должен быть связан с RuvB и АТФ. RuvB имеет возможность гидролизовать ATP, управляющий движением точки ветвления. RuvB - гексамер с геликаза активности, а также связывает ДНК. Когда АТФ гидролизуется, RuvB вращает рекомбинированные нити, вытягивая их из соединения, но не разделяет нити, как это делала бы геликаза.[3]
Последний шаг в миграции ветвей называется разрешением и требует белка RuvC. Белок представляет собой димер и будет связываться с соединением Холлидея, когда принимает сложенную X-форму. Белок имеет эндонуклеаза активности, и в то же время расщепляет пряди. Расщепление является симметричным и дает две рекомбинированные молекулы ДНК с одноцепочечными разрывами.[4] Затем разрывы перевязывают вместе, чтобы завершить процесс.[2]
Эукариоты
Эукариотический механизм намного сложнее, в нем участвуют разные и дополнительные белки, но он следует по тому же общему пути.[2] Rad54, высококонсервативный эукариотический белок, олигомеризуется на Праздничные развязки для продвижения миграции филиалов.[5]
Контроль
Скорость миграции филиала зависит от количества двухвалентный ионы, в частности ионы магния (Mg2+), присутствующие при рекомбинации.[1] Ионы определяют, какую структуру примет соединение Холлидея, поскольку они играют стабилизирующую роль. Когда ионы отсутствуют, скелеты отталкиваются друг от друга, и соединение принимает открытую X-структуру.[6] В этом состоянии миграция является оптимальной, и соединение будет свободно перемещаться вверх и вниз по прядям.[3] Когда ионы присутствуют, они нейтрализуют отрицательно заряженный остов. Это позволяет прядям двигаться ближе друг к другу, а соединение принимает сложенную X-структуру.[6] Именно в этом состоянии разрешение будет оптимальным, позволяя RuvC связываться с переходом.[3]
Рекомендации
- ^ а б c Лилли, Дэвид М. Дж. (1 мая 2000 г.). «Структуры спиральных соединений в нуклеиновых кислотах». Ежеквартальные обзоры биофизики. 33 (2): 109–159. Дои:10,1017 / с0033583500003590. ISSN 1469-8994. PMID 11131562.
- ^ а б c d е ж «Генетическая рекомбинация | Изучение науки в Scitable». www.nature.com. Получено 2015-11-13.
- ^ а б c d Ямада, Казухиро; Ариёси, Марико; Морикава, Косуке (2004-04-01). «Трехмерные структурные представления миграции ветвей и разрешения в гомологичной рекомбинации ДНК». Текущее мнение в структурной биологии. 14 (2): 130–137. Дои:10.1016 / j.sbi.2004.03.005. PMID 15093826.
- ^ Górecka, Karolina M .; Коморовская, Вероника; Новотны, Марцин (01.11.2013). «Кристаллическая структура резольвазы RuvC в комплексе с субстратом соединения Холлидея». Исследования нуклеиновых кислот. 41 (21): 9945–9955. Дои:10.1093 / nar / gkt769. ISSN 0305-1048. ЧВК 3834835. PMID 23980027.
- ^ Гоял Н., Росси М.Дж., Мазина О.М., Чи Й., Мориц Р.Л., Клурман Б.Е., Мазин А.В. (2018). "N-концевой домен RAD54 представляет собой датчик ДНК, который связывает гидролиз АТФ с миграцией ветвей соединений Холлидея". Nat Commun. 9 (1): 34. Дои:10.1038 / с41467-017-02497-х. ЧВК 5750232. PMID 29295984.
- ^ а б Клегг, Р. М. (1993-01-01). «Структура четырехстороннего соединения в ДНК». Ежегодный обзор биофизики и структуры биомолекул. 22 (1): 299–328. Дои:10.1146 / annurev.bb.22.060193.001503. PMID 8347993.