Chaetomium thermophilum - Chaetomium thermophilum

Chaetomium thermophilum
Научная классификация
Королевство:
Грибы
Разделение:
Аскомикота
Учебный класс:
Сордариомицеты
Заказ:
Сордариалес
Семья:
Chaetomiaceae
Род:
Хетомиум
Разновидность:
С. термофилум
Биномиальное имя
Chaetomium thermophilum

Chaetomium thermophilum термофильный нитевидный грибок. Он растет на навоз или компост (гнилая органика). Он примечателен тем, что является эукариотом с высокой температурной устойчивостью (60 ° C). Оптимальная температура роста 50–55 ° C.[1]

Исследование

Chaetomium thermophilum является центром исследований на кафедре биохимии в Гейдельбергский университет, Германия. Поскольку грибы являются эукариотами и не далеки от животных, они являются хорошими моделями для сравнительных исследований, которыми легко манипулировать, а в случае С. термофилум, это имеет особое значение. Во-первых, учитывая то, что он теплолюбив, белки полученные из этого грибка термостабильны и, следовательно, с ними легче работать. Белки из С. термофилум термофильны и поэтому лучше подходят для исследований (структурных и биохимических), чем сопоставимые мезофильный грибы. Изучая белки комплекса ядерных пор, было обнаружено, что выделение белка было более обильным и более растворимым, чем в дрожжах (дрожжевые белки осаждаются при более низкой температуре).[2]

Геном и протеом

Геном С. термофилум был полностью упорядочен. Он занимает 28,3 Мбайт и кодирует 7227 предсказанных генов, кодирующих белок.[1][3] Saccharomyces cerevisiae, модельные дрожжи, на 73% гомологичны этому грибку.

Протеом С. термофилум было изучено и идентифицировано 27 различных белковых сообществ, включая 108 взаимосвязанных комплексов.[4]

Модельная система для идентификации белковых взаимодействий более высокого порядка

Крио-электронное микроскопическое изображение фракционированного лизата из клеточных экстрактов C. thermophilum. Наблюдаются белковые комплексы мегадальтона (например, бочкообразная синтаза жирных кислот), которые либо совместно элюируются, либо взаимодействуют с образованием ансамблей (сообществ) белковых комплексов более высокого порядка.

Первое наблюдение метаболизма в метаболизме жирных кислот с высоким разрешением было получено в результате криоэлектронно-микроскопического анализа клеточных гомогенатов из С. термофилум. Другие белковые комплексы и взаимодействия более высокого порядка были предсказаны и подтверждены с использованием новой интеграции экспериментальных и вычислительных методов, которые включают протеомику, сшивающую масс-спектрометрию, вычислительную структурную биологию и электронную микроскопию. Клеточные гомогенаты С. термофилум были использованы для получения структур белковых комплексов с высоким разрешением, с чистотой нативного белкового комплекса <40%.[4]

Рекомендации

  1. ^ а б Бок, Томас; Чен, Вэй-Хуа; Ори, Алессандро; Малик, Найаб; Сильва-Мартин, Ноэлла; Уэрта-Сепас, Хайме; Пауэлл, Шон Т .; Kastritis, Panagiotis L .; Смышляев, Георгий (16.12.2014). «Комплексный подход к аннотации генома эукариотического термофила Chaetomium thermophilum». Исследования нуклеиновых кислот. 42 (22): 13525–13533. Дои:10.1093 / нар / gku1147. ISSN  0305-1048. ЧВК  4267624. PMID  25398899.
  2. ^ Понимание структуры и сборки комплекса ядерных пор с использованием генома эукариотического термофила
  3. ^ «Общедоступные геномы Genozymes». Genome.fungalgenomics.ca. Получено 2014-05-17.
  4. ^ а б Kastritis, Panagiotis L .; О'Рейли, Фрэнсис Дж .; Бок, Томас; Ли, Юаньюэ; Rogon, Matt Z .; Бучак, Катаржина; Романова, Натали; Беттс, Мэтью Дж .; Буй, Кхань Хай (01.07.2017). «Захват белковых сообществ с помощью структурной протеомики в термофильных эукариотах». Молекулярная системная биология. 13 (7): 936. Дои:10.15252 / msb.20167412. ISSN  1744-4292. ЧВК  5527848. PMID  28743795.

внешняя ссылка