DCTN2 - DCTN2
Субъединица динактина 2 это белок что у людей кодируется DCTN2 ген [4][5]
Функция
Этот ген кодирует субъединицу динактина размером 50 кДа, макромолекулярный комплекс, состоящий из 23 субъединиц (11 индивидуальных белков размером от 22 до 150 кДа).[6] Субъединица обычно обозначается как p50 или динамитин.[4] Динактин связывается как с микротрубочками, так и с цитоплазматическим динеином. Он участвует в разнообразных клеточных функциях, включая транспорт ER-to-Golgi, центростремительное движение лизосом и эндосом, формирование веретена, перемещение хромосом, позиционирование ядра и аксоногенез. Эта субъединица присутствует в количестве 4 копий на молекулу динактина. Он содержит три коротких альфа-спиральных домена со спиральной спиралью, которые связываются с двумя копиями p150-склеенного (DCTN1) и двумя копиями p24 (DCTN3) с образованием динактинового плечевого домена.[6]
Взаимодействия
DCTN2 был показан взаимодействовать с участием MARCKSL1.[7]
использованная литература
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025410 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ а б Эчеверри CJ, Paschal BM, Vaughan KT, Vallee RB (февраль 1996 г.). «Молекулярная характеристика 50-кД-субъединицы динактина раскрывает функцию комплекса в выравнивании хромосом и организации веретена во время митоза». Журнал клеточной биологии. 132 (4): 617–33. Дои:10.1083 / jcb.132.4.617. ЧВК 2199864. PMID 8647893.
- ^ «Энтрез Ген: DCTN2 динактин 2 (p50)».
- ^ а б Urnavicius L, Zhang K, Diamant AG, Motz C, Schlager MA, Yu M, Patel NA, Robinson CV, Carter AP (март 2015 г.). «Структура динактинового комплекса и его взаимодействие с динеином». Наука. 347 (6229): 1441–1446. Bibcode:2015Научный ... 347.1441U. Дои:10.1126 / science.aaa4080. ЧВК 4413427. PMID 25814576.
- ^ Юэ Л., Лу С., Гарсес Дж., Джин Т., Ли Дж. (Август 2000 г.). «Взаимодействие с субстратом миристоилированного аланин-риса С-киназы, регулируемое протеинкиназой C, обогащенное динамитином и макрофагами, участвует в распространении клеток макрофагов». Журнал биологической химии. 275 (31): 23948–56. Дои:10.1074 / jbc.M001845200. PMID 10827182.
дальнейшее чтение
- Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
- Старр Д.А., Уильямс BC, Хейс Т.С., Голдберг М.Л. (август 1998 г.). «ZW10 помогает задействовать динактин и динеин в кинетохоре». Журнал клеточной биологии. 142 (3): 763–74. Дои:10.1083 / jcb.142.3.763. ЧВК 2148168. PMID 9700164.
- Berrueta L, Tirnauer JS, Schuyler SC, Pellman D, Bierer BE (апрель 1999 г.). «APC-ассоциированный белок EB1 ассоциируется с компонентами динактинового комплекса и промежуточной цепи цитоплазматического динеина». Текущая биология. 9 (8): 425–8. Дои:10.1016 / S0960-9822 (99) 80190-0. PMID 10226031. S2CID 14191776.
- Eckley DM, Gill SR, Melkonian KA, Bingham JB, Goodson HV, Heuser JE, Schroer TA (октябрь 1999 г.). «Анализ субкомплексов динактина показывает новый родственный актину белок, связанный с заостренным концом минифиламента arp1». Журнал клеточной биологии. 147 (2): 307–20. Дои:10.1083 / jcb.147.2.307. ЧВК 2174220. PMID 10525537.
- Карки С., Токито М.К., Хольцбаур Е.Л. (февраль 2000 г.). «Субъединица динактина с высококонсервативным мотивом, богатым цистеином, напрямую взаимодействует с Arp1». Журнал биологической химии. 275 (7): 4834–9. Дои:10.1074 / jbc.275.7.4834. PMID 10671518.
- Merdes A, Heald R, Samejima K, Earnshaw WC, Cleveland DW (май 2000 г.). «Формирование полюсов веретена за счет динеин / динактин-зависимого транспорта NuMA». Журнал клеточной биологии. 149 (4): 851–62. Дои:10.1083 / jcb.149.4.851. ЧВК 2174573. PMID 10811826.
- Юэ Л., Лу С., Гарсес Дж, Джин Т, Ли Дж (август 2000 г.). «Взаимодействие с субстратом миристоилированного аланин-риса С-киназы, регулируемое протеинкиназой C, обогащенное динамитином и макрофагами, участвует в распространении клеток макрофагов». Журнал биологической химии. 275 (31): 23948–56. Дои:10.1074 / jbc.M001845200. PMID 10827182.
- Vancoillie G, Lambert J, Haeghen YV, Westbroek W., Mulder A, Koerten HK, Mommaas AM, Van Oostveldt P, Naeyaert JM (декабрь 2000 г.). «Совместная локализация динактиновых субъединиц P150Glued и P50 с меланосомами в нормальных меланоцитах человека». Исследование пигментных клеток. 13 (6): 449–57. Дои:10.1034 / j.1600-0749.2000.130607.x. PMID 11153697.
- Hoogenraad CC, Ахманова A, Howell SA, Dortland BR, De Zeeuw CI, Willemsen R, Visser P, Grosveld F, Galjart N (август 2001 г.). «Связанный с Гольджи бикаудал-D2 млекопитающих функционирует в пути динеин-динактин путем взаимодействия с этими комплексами». Журнал EMBO. 20 (15): 4041–54. Дои:10.1093 / emboj / 20.15.4041. ЧВК 149157. PMID 11483508.
- Short B, Preisinger C, Schaletzky J, Kopajtich R, Barr FA (октябрь 2002 г.). «Rab6 GTPase регулирует рекрутирование динактинового комплекса на мембраны Гольджи». Текущая биология. 12 (20): 1792–5. Дои:10.1016 / S0960-9822 (02) 01221-6. PMID 12401177. S2CID 14031165.
- Геваерт К., Гётальс М., Мартенс Л., Ван Дамм Дж., Стаес А., Томас Г. Р., Вандекеркхове Дж. (Май 2003 г.). «Изучение протеомов и анализ процессинга белков с помощью масс-спектрометрической идентификации отсортированных N-концевых пептидов». Природа Биотехнологии. 21 (5): 566–9. Дои:10.1038 / nbt810. PMID 12665801. S2CID 23783563.
- Uetake Y, Terada Y, Matuliene J, Kuriyama R (май 2004 г.). «Взаимодействие Cep135 с субъединицей динактина p50 в центросомах млекопитающих». Подвижность клеток и цитоскелет. 58 (1): 53–66. Дои:10,1002 / см. 10175. PMID 14983524.
- Brill LM, Salomon AR, Ficarro SB, Mukherji M, Stettler-Gill M, Peters EC (май 2004 г.). «Надежное фосфопротеомное профилирование сайтов фосфорилирования тирозина из Т-клеток человека с использованием аффинной хроматографии с иммобилизованным металлом и тандемной масс-спектрометрии». Аналитическая химия. 76 (10): 2763–72. Дои:10.1021 / ac035352d. PMID 15144186.
- Баллиф Б.А., Виллен Дж., Босолей С.А., Шварц Д., Гиги С.П. (ноябрь 2004 г.). «Фосфопротеомный анализ развивающегося мозга мыши». Молекулярная и клеточная протеомика. 3 (11): 1093–101. Дои:10.1074 / mcp.M400085-MCP200. PMID 15345747.
- Ficarro SB, Salomon AR, Brill LM, Mason DE, Stettler-Gill M, Brock A, Peters EC (2005). "Автоматическая аффинная хроматография с иммобилизованным металлом / наножидкостная хроматография / масс-спектрометрическая платформа с ионизацией электрораспылением для профилирования сайтов фосфорилирования белков". Быстрые коммуникации в масс-спектрометрии. 19 (1): 57–71. Bibcode:2005RCMS ... 19 ... 57F. Дои:10.1002 / RCM.1746. PMID 15570572.
Эта статья о ген на хромосома человека 12 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |