GPLD1 - GPLD1

GPLD1
Идентификаторы
ПсевдонимыGPLD1, GPIPLD, GPIPLDM, PIGPLD, PIPLD, гликозилфосфатидилинозитол-специфическая фосфолипаза D1
Внешние идентификаторыOMIM: 602515 MGI: 106604 ГомолоГен: 1152 Генные карты: GPLD1
Расположение гена (человек)
Хромосома 6 (человек)
Chr.Хромосома 6 (человек)[1]
Хромосома 6 (человек)
Геномное местоположение для GPLD1
Геномное местоположение для GPLD1
Группа6p22.3Начните24,424,565 бп[1]
Конец24,495,205 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE GPLD1 206265 s на fs.png

PBB GE GPLD1 206264 на fs.png

PBB GE GPLD1 217405 x at fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
ВидыЧеловекМышь
Entrez

2822

14756

Ансамбль

ENSG00000112293

ENSMUSG00000021340

UniProt

P80108

O70362

RefSeq (мРНК)

NM_001503
NM_177483

NM_008156

RefSeq (белок)

NP_001494

н / д

Расположение (UCSC)Chr 6: 24,42 - 24,5 МбChr 13: 24.94 - 24.99 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Фосфатидилинозитолгликанспецифическая фосфолипаза D является фермент что у людей кодируется GPLD1 ген.[5][6]

Многие белки привязаны к внеклеточной поверхности плазматических мембран эукариот гликозилфосфатидилинозитолом (GPI) якорем. GPI-якорь - это гликолипид, который содержится во многих клетках крови. Белок, кодируемый геном GPLD1, представляет собой фермент, разрушающий GPI, который гидролизует инозитолфосфатную связь в белках, заякоренных фосфатидилинозитолгликанами, высвобождая присоединенный белок из плазматической мембраны.[6]

Было обнаружено, что плазменные концентрации Gpld1 у мышей увеличиваются после физических упражнений и коррелируют с улучшением когнитивных функций, а концентрации GPLD1 в крови повышаются у активных пожилых людей.[7][8]

Взаимодействия

GPLD1 была показана взаимодействовать с участием Аполипопротеин A1[9] и APOA4.[9]

использованная литература

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000112293 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000021340 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Шофилд Дж. Н., Радемахер Т. В. (ноябрь 2000 г.). «Структура и экспрессия гена гликозилфосфатидилинозитолфосфолипазы D1 (GPLD1) человека». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Структура и экспрессия гена. 1494 (1–2): 189–94. Дои:10.1016 / s0167-4781 (00) 00194-9. PMID  11072085.
  6. ^ а б «Ген Entrez: GPLD1-гликозилфосфатидилинозитол-специфическая фосфолипаза D1».
  7. ^ Горовиц А.М., Фан Х, Биери Дж., Смит Л.К., Санчес-Диас К.И., Шроер А.Б. и др. (Июль 2020 г.). «Факторы крови передают благотворное влияние упражнений на нейрогенез и познание в пожилой мозг». Наука. 369 (6500): 167–173. Bibcode:2020Sci ... 369..167H. Дои:10.1126 / science.aaw2622. PMID  32646997. S2CID  220428681.
  8. ^ Харрис Р. (9 июня 2020 г.). «Фермент, который увеличивается при выполнении упражнений, может улучшить память у мышей и, возможно, людей». Национальное общественное радио.
  9. ^ а б Диг М.А., Бирман Э.Л., Чунг М.С. (март 2001 г.). «GPI-специфическая фосфолипаза D ассоциируется с комплексом, содержащим апоА-I и апоА-IV». Журнал липидных исследований. 42 (3): 442–51. PMID  11254757.

дальнейшее чтение

  • Hoener MC, Brodbeck U (июнь 1992 г.). «Фосфатидилинозитолгликанспецифическая фосфолипаза D представляет собой амфифильный гликопротеин, который в сыворотке крови связан с липопротеинами высокой плотности». Европейский журнал биохимии. 206 (3): 747–57. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1992.tb16981.x. PMID  1606959.
  • Скаллон Б.Дж., Фунг В.Дж., Цанг Т.С., Ли С., Кадо-Фонг Х., Хуанг К.С., Кочан Дж. П. (апрель 1991 г.). «Первичная структура и функциональная активность фосфатидилинозитолгликан-специфической фосфолипазы D». Наука. 252 (5004): 446–8. Bibcode:1991Sci ... 252..446S. Дои:10.1126 / science.2017684. PMID  2017684.
  • Metz CN, Brunner G, Choi-Muira NH, Nguyen H, Gabrilove J, Caras IW, et al. (Апрель 1994). «Высвобождение GPI-заякоренных мембранных белков с помощью связанной с клеткой GPI-специфической фосфолипазы D». Журнал EMBO. 13 (7): 1741–51. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1994.tb06438.x. ЧВК  395007. PMID  7512501.
  • Джиннаи Х., Накамура С. (август 1999 г.). «Характеристика активации фосфолипазы D активатором GM2 в бесклеточной системе». Журнал медицинских наук Кобе. 45 (3–4): 181–90. PMID  10752311.
  • Диг М.А., Бирман Э.Л., Чунг М.С. (март 2001 г.). «GPI-специфическая фосфолипаза D ассоциируется с комплексом, содержащим апоА-I и апоА-IV». Журнал липидных исследований. 42 (3): 442–51. PMID  11254757.
  • Тан Дж, Ли В. (2002). «[Методическое исследование по определению активности гликозилфосфатидилинозитол-специфической фосфолипазы D в сыворотке]». Хунань И Ке да Сюэ Сюэ Бао = Хунань Ике Даксуэ Сюэбао = Бюллетень медицинского университета Хунани. 24 (2): 119–22. PMID  11938765.
  • Сломяны А, Нисикава Х, Сломяны Б.Л. (март 2002 г.). «Скрининг и модуляция внеклеточных сигналов с помощью слизистого барьера. Гликозилфосфатидилинозитолфолипаза D (GPI-PLD) в сыворотке крови снимает защитный слизистый барьер со слизистой оболочки полости рта». Журнал физиологии и фармакологии. 53 (1): 21–38. PMID  11939716.
  • Jaworek J, Bonio J, Leja-Szpa A, Nawrot K, Tomaszewska MR, Stachura J, et al. (Март 2002 г.). «Сенсорные нервы в центральном и периферическом контроле целостности поджелудочной железы лептином и мелатонином». Журнал физиологии и фармакологии. 53 (1): 51–74. PMID  11939719.
  • Диг М.А., Боуэн Р.Ф. (2002). «Фосфорилирование снижает активацию трипсина и связывание аполипопротеина AL с гликозилфосфатидилинозитол-специфической фосфолипазой D». Биохимия и клеточная биология = Biochimie et Biologie Cellulaire. 80 (2): 253–60. Дои:10.1139 / o02-004. PMID  11989719.
  • Сяотун Х., Хэннокс MJ, Хэмпсон I, Бруннер G (2002). «Экспрессия мРНК GPI-специфической фосфолипазы D в опухолевых клетках различной злокачественности». Клинические и экспериментальные метастазы. 19 (4): 291–9. Дои:10.1023 / А: 1015545407700. PMID  12090469. S2CID  2868010.
  • Магнуссон П., Шарп Калифорния, Фарли-младший (ноябрь 2002 г.). «Различные распределения изоформ костной щелочной фосфатазы человека в сыворотке и экстрактах костной ткани». Clinica Chimica Acta; Международный журнал клинической химии. 325 (1–2): 59–70. Дои:10.1016 / S0009-8981 (02) 00248-6. PMID  12367767.
  • Тан Дж.Х., Гу С.Л., Чжан ХДЖ (апрель 2001 г.). «[Предварительное изучение структуры гена человеческой гликозилфосфатидилинозитол-специфической фосфолипазы D]». Хунань И Ке да Сюэ Сюэ Бао = Хунань Ике Даксуэ Сюэбао = Бюллетень медицинского университета Хунани. 26 (2): 95–7. PMID  12536633.
  • Курц Т.А., Файнберг Н.С., Консидайн Р.В., Диг М.А. (февраль 2004 г.). «Инсулинорезистентность связана с повышенным уровнем гликозилфосфатидилинозитол-специфической фосфолипазы D в сыворотке крови». Метаболизм. 53 (2): 138–9. Дои:10.1016 / j.metabol.2003.09.004. PMID  14767861.
  • Лугли Е.Б., Пулиот М., Портела М., Лумис М.Р., Рэпер Дж. (Ноябрь 2004 г.). «Характеристика литических факторов трипаносомы приматов». Молекулярная и биохимическая паразитология. 138 (1): 9–20. Дои:10.1016 / j.molbiopara.2004.07.004. PMID  15500911.
  • Everett PB, Senogles SE (ноябрь 2004 г.). «Рецептор дофамина D3 активирует фосфолипазу D через нечувствительный к коклюшному токсину путь». Письма о неврологии. 371 (1): 34–9. Дои:10.1016 / j.neulet.2004.08.033. PMID  15500962. S2CID  27173449.
  • Mead KI, Zheng Y, Manzotti CN, Perry LC, Liu MK, Burke F и др. (Апрель 2005 г.). «Экзоцитоз CTLA-4 зависит от фосфолипазы D и фактора рибозилирования-1 АДФ и стимулируется во время активации регуляторных Т-клеток». Журнал иммунологии. 174 (8): 4803–11. Дои:10.4049 / jimmunol.174.8.4803. PMID  15814706.