HutP - HutP

Эта статья включает список литературы, связанное чтение или внешние ссылки, но его источники остаются неясными, потому что в нем отсутствует встроенные цитаты. Пожалуйста, помогите улучшить эта статья введение более точные цитаты. (Декабрь 2007 г.) (Узнайте, как и когда удалить этот шаблон сообщения)

HutP (Гистидин с использованием белка) является одним из антитерминаторных белков Bacillus subtilis, который отвечает за регулирование выраженности структурных гены этого организм в ответ на изменение внутриклеточного уровня L-гистидин и ионы двухвалентных металлов. В хижине оперон, HutP расположен ниже по течению от промоутер, в то время как пять других последующих структурных генов, hutH, hutU, hutI, hutG и hutM, расположены далеко ниже промотора. В присутствии L-гистидина и ионов двухвалентных металлов HutP связывается с зарождающейся хижиной. мРНК стенограмма лидера. Это позволяет антитерминатор формировать, тем самым предотвращая образование терминатор и обеспечение возможности считывания транскрипции в структурные гены хижины. В отсутствие L-гистидина и ионов двухвалентного металла или обоих, HutP не связывается с мРНК hut, что позволяет образовывать структура ограничителя петли стержня в нуклеотидной последовательности, расположенной между hutP и структурными генами.

HutP - 16,2 кДа белок состоящий из 148 аминокислота остатки. HutP также существует в пяти других Бациллы виды, в том числе B. anthracis, B. cereus, Б. halodurans, B. thuringiensis, и Geobacillus kautophilusс 60% идентичностью последовательностей. Тируманансери Кумаревель решил кристаллическую структуру белка HutP в апо-форме, бинарном комплексе (в комплексе с ионами двухвалентного металла или L-гистидина), тройном комплексе (HutP-ионы металла-L-гистидин) и четвертичных комплексах (HutP-L- гистидин-ионы металлов-РНК) и впервые элегантно раскрыли моментальные снимки механизма анти-терминации, опосредованного ионами металлов.

использованная литература

1. Т. С. Кумаревель, Х. Мизуно, П. К. Р. Кумар, Структурные основы HutP-опосредованного антитерминации и роли иона Mg2 + и L-гистидинового лиганда. Природа 434 (2005) 183-191.

2. Т. С. Кумаревель, З. Фудзимото, П. Карте, М. Ода, Х. Мизуно, П. К. Р. Кумар, Кристаллическая структура активированного HutP; связывающий РНК белок, регулирующий транскрипцию оперона хижины у Bacillus subtilis, Структура 12 (2004) 1269-1280.

3. Т. С. Кумаревель, Х. Мизуно, П. К. Р. Кумар, Аллостерическая активация белка HutP, который регулирует транскрипцию оперона hut в Bacillus subtilis, опосредованную различными аналогами гистидина, Nucleic Acids Res suppl. 3 (2003) 199-200.

4. М. Ода, Н. Кобаяси, А. Ито, Ю. Курусу, К. Тайра, цис-действующие регуляторные последовательности для антитерминации в транскрипте оперона hut Bacillus subtilis и гистидин-зависимое связывание HutP с транскриптом, содержащим регуляторные последовательности, Мол. Microbiol. 35 (2000) 1244-1254.

5. Т.С. Кумаревел, Х. Мизуно, П.К.Р. Кумар, Характеристика сайта связывания иона металла в антитерминаторном белке, HutP, Bacillus subtilis, Nucleic Acids Res. 33 (2005) 5494-5502.

6. Т. С. Кумаревел, С. К. Б. Гопинатх, С. Нисикава, Х. Мидзуно, П. К. Р. Кумар, Идентификация важных химических групп мРНК hut для взаимодействий HutP, которые регулируют оперон hut у Bacillus subtilis, Nucleic Acids Res. 32, (2004) 3904-3912.