MDM4 - MDM4
Белок Mdm4 это белок что у людей кодируется MDM4 ген.[5][6]
Функция
Ген MDM4 человека, который играет роль в апоптоз, кодирует белок из 490 аминокислот, содержащий RING finger домен и предполагаемый сигнал ядерной локализации. Предполагаемый сигнал ядерной локализации MDM4, который содержится во всех белках Mdm, расположен в C-терминал область белка. МРНК экспрессируется на высоком уровне в вилочковая железа и на более низких уровнях во всех других протестированных тканях. Белок MDM4, продуцируемый трансляцией in vitro, взаимодействует с p53 через связывающий домен, расположенный в N-концевой область белка MDM4. MDM4 демонстрирует значительное структурное сходство с p53-связывающим белком MDM2.[6]
Взаимодействия
Было показано, что MDM4 взаимодействовать с участием E2F1,[7] Mdm2[8][9][10][11] и P53.[5][10]
использованная литература
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000198625 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000054387 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ а б Шварц А., Базуин М., Деккер П., Рамос Ю. Ф., Стигенга В. Т., Меркс Дж., Ван Хэм Р. К., ван дер Хувен ван Оордт В., ван дер Эб А. Дж., Йохемсен АГ (сентябрь 1997 г.). «Выделение и идентификация человеческого гомолога нового p53-связывающего белка, Mdmx». Геномика. 43 (1): 34–42. Дои:10.1006 / geno.1997.4775. HDL:2066/26148. PMID 9226370.
- ^ а б «Ген Entrez: MDM4 Mdm4, трансформированные клетки 3T3, двойная минута 4, белок, связывающий р53 (мышь)».
- ^ Strachan GD, Jordan-Sciutto KL, Rallapalli R, Tuan RS, Hall DJ (февраль 2003 г.). «Фактор транскрипции E2F-1 негативно регулируется своим взаимодействием с белком MDMX». J. Cell. Биохим. 88 (3): 557–68. Дои:10.1002 / jcb.10318. PMID 12532331.
- ^ Кадакия М., Браун Т.Л., МакГорри М.М., Берберих С.Дж. (декабрь 2002 г.). «MdmX ингибирует трансактивацию Smad». Онкоген. 21 (57): 8776–85. Дои:10.1038 / sj.onc.1205993. PMID 12483531.
- ^ Танимура С., Оцука С., Мицуи К., Широузу К., Йошимура А., Оцубо М. (март 1999 г.). «MDM2 взаимодействует с MDMX через свои RING finger домены». FEBS Lett. 447 (1): 5–9. Дои:10.1016 / S0014-5793 (99) 00254-9. PMID 10218570. S2CID 20021952.
- ^ а б Badciong JC, Haas AL (декабрь 2002 г.). «MdmX представляет собой убиквитинлигазу RING finger, способную синергетически усиливать убиквитинирование Mdm2». J. Biol. Chem. 277 (51): 49668–75. Дои:10.1074 / jbc.M208593200. PMID 12393902.
- ^ Линке К., Полицейский Мейс, Смит Калифорния, Вокс Д.Л., Силке Дж., Дэй CL (май 2008 г.). «Структура гетеродимера домена MDM2 / MDMX RING показывает, что димеризация необходима для их убиквитилирования в транс». Разница в гибели клеток. 15 (5): 841–8. Дои:10.1038 / sj.cdd.4402309. PMID 18219319.
дальнейшее чтение
- Meulmeester E, Pereg Y, Shiloh Y, Jochemsen AG (2006). «ATM-опосредованное фосфорилирование ингибирует стабилизацию Mdmx / Mdm2 с помощью HAUSP в пользу активации p53». Клеточный цикл. 4 (9): 1166–70. Дои:10.4161 / cc.4.9.1981. PMID 16082221.
- Маруяма К., Сугано С. (1994). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID 8125298.
- Шварц А., Стиегенга В. Т., Ритеко Н., ван Лаар Т., Деккер П., Базуин М., ван Хэм Р.С., ван дер Хувен ван Оордт В., Хатебоер Г., ван дер Эб А. Дж., Йохемсен А.Г. (1996). «MDMX: новый p53-связывающий белок с некоторыми функциональными свойствами MDM2». EMBO J. 15 (19): 5349–57. Дои:10.1002 / j.1460-2075.1996.tb00919.x. ЧВК 452278. PMID 8895579.
- Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (1997). «Создание и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК, обогащенной по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID 9373149.
- Танимура С., Оцука С., Мицуи К., Широузу К., Йошимура А., Оцубо М. (1999). «MDM2 взаимодействует с MDMX через свои RING finger домены». FEBS Lett. 447 (1): 5–9. Дои:10.1016 / S0014-5793 (99) 00254-9. PMID 10218570. S2CID 20021952.
- Онгкеко В.М., Ван XQ, Сиу В.Й., Лау А.В., Ямасита К., Харрис А.Л., Кокс Л.С., Пун Р.Й. (1999). «MDM2 и MDMX связывают и стабилизируют p53-родственный белок p73». Curr. Биол. 9 (15): 829–32. Дои:10.1016 / S0960-9822 (99) 80367-4. PMID 10469568. S2CID 30064916.
- Шарп Д.А., Кратович С.А., Санк М.Дж., Джордж Д.Л. (2000). «Стабилизация онкобелка MDM2 путем взаимодействия со структурно родственным белком MDMX». J. Biol. Chem. 274 (53): 38189–96. Дои:10.1074 / jbc.274.53.38189. PMID 10608892.
- Джексон М.В., Линдстрем М.С., Берберих С.Дж. (2001). «Связывание MdmX с ARF влияет на стабильность белка Mdm2 и трансактивацию p53». J. Biol. Chem. 276 (27): 25336–41. Дои:10.1074 / jbc.M010685200. PMID 11297540.
- Парант Дж., Чавес-Рейес А., Литтл Н.А., Ян В., Рейнке В., Йохемсен А.Г., Лозано Дж. (2001). «Спасение эмбриональной летальности у Mdm4-нулевых мышей за счет потери Trp53 предполагает неперекрывающийся путь с MDM2 для регуляции p53». Nat. Genet. 29 (1): 92–5. Дои:10,1038 / ng714. PMID 11528400. S2CID 5642284.
- Джентилетти Ф., Манчини Ф., Д'Анджело М., Сакки А., Понтекорви А., Йохемсен А. Г., Моретти Ф (2002). «Стабильность MDMX регулируется p53-индуцированным расщеплением каспазой в фибробластах мыши NIH3T3». Онкоген. 21 (6): 867–77. Дои:10.1038 / sj.onc.1205137. PMID 11840332. S2CID 22179624.
- Харрис Р.А., Янг А., Стейн Р.К., Люси К., Брустен Л., Херат А., Парех Р., Уотерфилд М.Д., О'Хара М.Дж., Невилл М.А., Пейдж М.Дж., Звелебил М.Дж. (2002). «Кластерный анализ обширной базы данных карт экспрессии белка клеточной линии рака груди человека». Протеомика. 2 (2): 212–23. Дои:10.1002 / 1615-9861 (200202) 2: 2 <212 :: AID-PROT212> 3.0.CO; 2-H. PMID 11840567.
- Гу Дж, Каваи Х, Ни Л., Китао Х, Видершейн Д., Йохемсен АГ, Парант Дж, Лозано Дж, Юань З.М. (2002). «Взаимная зависимость MDM2 и MDMX в их функциональной инактивации р53». J. Biol. Chem. 277 (22): 19251–4. Дои:10.1074 / jbc.C200150200. PMID 11953423.
- Мильорини Д., Лаззерини Денчи Э, Данови Д., Йохемсен А., Капилло М., Гобби А., Хелин К., Пеличчи П. Г., Марин Дж. К. (2002). «Mdm4 (Mdmx) регулирует вызванную p53 остановку роста и гибель нейрональных клеток во время раннего эмбрионального развития мышей». Мол. Cell. Биол. 22 (15): 5527–38. Дои:10.1128 / MCB.22.15.5527-5538.2002. ЧВК 133932. PMID 12101245.
- Wistow G, Bernstein SL, Wyatt MK, Fariss RN, Behal A, Touchman JW, Bouffard G, Smith D, Peterson K (2002). «Анализ экспрессирующей последовательности меток человеческого RPE / сосудистой оболочки для проекта NEIBank: более 6000 неизбыточных транскриптов, новые гены и варианты сплайсинга». Мол. Vis. 8: 205–20. PMID 12107410.
- Саббатини П., Маккормик Ф (2002). «MDMX ингибирует p300 / CBP-опосредованное ацетилирование p53». ДНК клетки биол. 21 (7): 519–25. Дои:10.1089/104454902320219077. PMID 12162806.
- Ли С., Чен Л., Чен Дж. (2002). «Повреждение ДНК вызывает ядерную транслокацию MDMX с помощью p53-зависимых и -независимых механизмов». Мол. Cell. Биол. 22 (21): 7562–71. Дои:10.1128 / MCB.22.21.7562-7571.2002. ЧВК 135668. PMID 12370303.
- Бадчионг Дж. К., Хаас А. Л. (2003). «MdmX - это убиквитинлигаза RING finger, способная синергетически усиливать убиквитинирование Mdm2». J. Biol. Chem. 277 (51): 49668–75. Дои:10.1074 / jbc.M208593200. PMID 12393902.
- Кадакия М, Браун Т.Л., МакГорри М.М., Берберих С.Дж. (2003). «MdmX ингибирует трансактивацию Smad». Онкоген. 21 (57): 8776–85. Дои:10.1038 / sj.onc.1205993. PMID 12483531.
Эта статья о ген на хромосома человека 1 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |