Метанобактин - Methanobactin

Метанобактин (mb) представляет собой класс связывающих медь и восстанавливающих хромофорных пептидов, первоначально идентифицированных в метанотроф Метилококк капсульный Баня - и позже в Methylosinus trichosporium OB3b - во время изоляции мембранно-связанных или твердых частиц метанмонооксигеназа (пММО).[1] Считается, что это секрет внеклеточный среды для привлечения меди, критического компонента метанмонооксигеназы, первого фермента в серии, который катализирует окисление метана в метанол. Метанобактин действует как хелкофор, подобно железу. сидерофоры, связываясь с Cu (II) или Cu (I), а затем перемещая медь в ячейку. Метанобактин имеет чрезвычайно высокое сродство к связыванию, а Cu (I) с Kd примерно из 1020 M−1 при pH 8.[2] Кроме того, метанобактин может восстанавливать Cu (II), которая токсична для клеток, до Cu (I), формы, используемой в pMMO.[3] Более того, предполагается, что различные виды метанобактина повсеместно распространены в биосфере, особенно в свете открытия молекул, производимых другим типом II. метанотрофы которые аналогичным образом связывают и восстанавливают медь (II) до меди (I).[1]

Штаммы метанобактина

OB3b

Метанобактин OB3b. PDB 2xji[2]

Метанобактин OB3b - широко изучаемый метанобактин. Он имеет молекулярную массу 1154Да когда металл без металла. OB3b состоит из 9 аминокислота остатки с двумя оксазолон кольца, которые участвуют в связывании с ионами меди.[4][5] Кольца оксазалона чувствительны к расщеплению в условиях низкого pH, что высвобождает любой ион металла, связанный с кольцами. Медь связывается и восстанавливается в тетрадентатном связывающем сайте, состоящем из 2 оксазолоновых колец и 2 модифицированных энетиоловых групп.[4] В частности, происхождение и функция этих оксазолоновых колец в метанобактине OB3b были предметом исследования, поскольку эти домены кажутся уникальными.

Недавно было высказано предположение, что mb OB3b происходит из небольшого, продуцируемого рибсомами пептида с последовательностью L-C-G-S-C-Y-P-C-S-C-M.[6] Функциональный mbOB3b состоит из (изобутильной группы) - (оксазолонового кольца A) -G-S-C-Y- (оксазолонового кольца B) -S-M.[6] (Обратите внимание, что некоторые образцы mBOB3b обнаруживаются без C-концевого метионина и кажутся полностью функциональными.) Утверждалось, что хромофорные кольца этого конкретного вида метанобактина позволяют mbOB3b связывать и восстанавливать другие металлы. Например, mbOB3b может восстанавливать Ag (I) в Ag (0), Au (III) в Au (0), Cr (VI) в Cr (III) и Hg (II) в Hg (I); он также способен связывать Co (II), Zn (II), Mn (II), Pb (II) и U (IV).[1] Из-за этого метанобактин может иметь несколько применений в медицине и окружающей среде в качестве хелатора металлов и восстановителя.

Механизм восстановления металлов в настоящее время не установлен. Было показано, что тетрадентатная конфигурация связывания меди (I) в mbOB3b требует лигирования молекулы воды с ионом меди в качестве лиганда.[7] Это использовалось, чтобы доказать, что вода является источником электронов для восстановления связанного иона металла. Другие предположили, что дисульфидный мостик в структуре метанобактина является источником электронов, хотя XPS показал, что эта связь все еще не повреждена в метанобактине, связанном с медью.[6] Источник этого восстанавливающего электрона в настоящее время остается неясным.

SB2

Метанобактин SB2 производится Метилоцистис бактерии. SB2 намного меньше OB3b с молекулярной массой 851 Да, когда не содержит металлов.[6] SB2 содержит один имидазол кольцо и одно кольцо оксазалона, а также сульфат группа, которая, как считается, участвует в связывании меди.

Рекомендации

  1. ^ а б c Choi, D. W .; Bandow, N.L .; McEllistrem, M. T .; Semrau, J.D .; Antholine, W. E .; Hartsel, S.C .; Gallagher, W .; Zea, C.J .; Pohl, N.L .; Zahn, J. A .; Диспирито, А. А. (2010). «Спектральные и термодинамические свойства метанобактина из γ-протеобактериальных метанокисляющих бактерий: случай конкуренции меди на молекулярном уровне». Журнал неорганической биохимии. 104 (12): 1240–1247. Дои:10.1016 / j.jinorgbio.2010.08.002. PMID  20817303.
  2. ^ а б El Ghazouani, A .; Baslé, A .; Фирбанк, С. Дж .; Knapp, C.W .; Gray, J .; Graham, D.W .; Деннисон, К. (2011). «Медьсвязывающие свойства и структура метанобактинов из Methylosinus trichosporium OB3b». Неорганическая химия. 50 (4): 1378–1391. Дои:10.1021 / ic101965j. PMID  21254756.
  3. ^ Hakemian, Amanda S .; Тинберг, Кристин Э .; Кондапалли, Калян Ц .; Телсер, Джошуа; Хоффман, Брайан М .; Stemmler, Timothy L .; Розенцвейг, Эми К. (2005). «Хелатор меди метанобактин из MetylosinustrichosporiumOB3b связывает медь (I)». Журнал Американского химического общества. 127 (49): 17142–17143. Дои:10.1021 / ja0558140. ЧВК  2864604. PMID  16332035.
  4. ^ а б Хён Дж. Ким, и другие. «Метанобактин, соединение, извлекающее медь из бактерий, окисляющих метан». Наука 10 сентября 2004 г .: Vol. 305 нет. 5690 с. 1612-1615.
  5. ^ Behling, Lee A .; Hartsel, Scott C .; Льюис, Дэвид Э .; ДиСпирито, Алан А .; Чой, Донг В .; Мастерсон, Ларри Р .; Велья, Джанлуиджи; Галлахер, Уоррен Х. (2008). «ЯМР, масс-спектрометрия и химические данные показывают различную химическую структуру метанобактина, который содержит оксазолоновые кольца». Журнал Американского химического общества. 130 (38): 12604–12605. Дои:10.1021 / ja804747d. ЧВК  3617554. PMID  18729522.
  6. ^ а б c d Krentz, B.D .; Mulheron, H.J .; Semrau, J.D .; Диспирито, А. А .; Bandow, N.L .; Haft, D.H .; Vuilleumier, S.P .; Murrell, J.C .; McEllistrem, M. T .; Hartsel, S.C .; Галлахер, В. Х. (2010). «Сравнение метанобактинов из Methylosinus trichosporiumOB3b и MethylocystisStrain SB2 предсказывает, что метанобактины синтезируются из различных предшественников пептидов, модифицированных для создания общего ядра для связывания и восстановления ионов меди». Биохимия. 49 (47): 10117–10130. Дои:10.1021 / bi1014375. ЧВК  3924600. PMID  20961038.
  7. ^ Джон З. Хупс и другие. «Вычислительное исследование реакции переноса электрона в связанном с медью метанобактине с использованием теории функционала плотности» «Тезисы докладов Американского химического общества» 241. 27 марта 2011 г.