OMA1 - Википедия - OMA1

OMA1
Идентификаторы
ПсевдонимыOMA1, 2010001O09Rik, DAB1, MPRP-1, YKR087C, ZMPпептидаза, цинк-металлопептидаза OMA1, MPRP1
Внешние идентификаторыOMIM: 617081 MGI: 1914263 ГомолоГен: 12070 Генные карты: OMA1
Расположение гена (человек)
Хромосома 1 (человек)
Chr.Хромосома 1 (человек)[1]
Хромосома 1 (человек)
Геномное расположение OMA1
Геномное расположение OMA1
Группа1п32.2-п32.1Начинать58,415,384 бп[1]
Конец58,546,802 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_145243

NM_025909

RefSeq (белок)

NP_660286

NP_080185

Расположение (UCSC)Chr 1: 58,42 - 58,55 МбChr 4: 103.31 - 103.37 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Металлоэндопептидаза OMA1, митохондриальная является фермент что у людей кодируется OMA1 ген.[5][6] Как металлопротеиназа, этот белок является важным компонентом системы контроля качества внутренней мембраны митохондрии. Активируется ферментом Bax и Бак митохондриальная протеаза OMA1 способствует высвобождению цитохрома с, который впоследствии вызывает апоптоз.[7]

Структура

Ген

Ген OMA1 кодирует металлопротеиназу, члена-основателя консервативного семейства встроенных в мембрану металлопептидаз в митохондриях. Ген человека имеет 9 экзонов и расположен в полосе хромосомы 1p32.2-p32.1.

Протеин

Человеческий белок металлоэндопетидаза OMA1, митохондриальная имеет размер 60,1 кДа и состоит из 524 аминокислот с митохондриальным переходным пептидом (положения 1-13).[8] Зрелый белок имеет теоретическую число Пи из 8.44.[9]

Функция

На внутренней мембране митохондрий находятся две протеазы AAA, и эти встроенные в мембрану пептидазы были названы m- и i-AAA протеазы, чтобы указать на их различную топологию во внутренней мембране. Протеаза m-AAA обращена к матрице, а протеаза i-AAA обращена к межмембранному пространству. Было показано, что OMA1 имеет перекрывающуюся протеолитическую активность с m-AAA протеаза. Однако OMA1 полностью не регулирует оборот модельного субстрата, Oxa1, как то, что делает протеаза m-AAA. Напротив, Oma1 генерирует только N- и C-концевые протеолитические фрагменты.[6] Было показано, что слитый белок митохондриальной внутренней мембраны млекопитающих OPA1 может разлагаться OMA1, когда митохондрии теряют мембранный потенциал или же аденозинтрифосфат. Такой индуцибельный протеолиз действует как регуляторный механизм для протеолитической инактивации OPA1, тем самым предотвращая слияние митохондриальной сети.[10][11][12]

Клиническое значение

OMA1, по-видимому, играет роль в нейродегенерации.[13] Несколько мутаций в OMA1 были идентифицированы у пациентов с боковым амиотрофическим склерозом.

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000162600 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000035069 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ «Энтрез Ген: металлопептидаза цинка OMA1».
  6. ^ а б Касер М., Камбачельд М., Кистерс-Войке Б., Лангер Т. (ноябрь 2003 г.). «Oma1, новая мембраносвязанная металлопептидаза в митохондриях, активность которой перекрывается с протеазой m-AAA». Журнал биологической химии. 278 (47): 46414–23. Дои:10.1074 / jbc.m305584200. PMID  12963738.
  7. ^ Цзян X, Цзян Х, Шен З, Ван X (октябрь 2014 г.). «Активация митохондриальной протеазы OMA1 Bax и Bak способствует высвобождению цитохрома с во время апоптоза». Труды Национальной академии наук Соединенных Штатов Америки. 111 (41): 14782–7. Дои:10.1073 / pnas.1417253111. ЧВК  4205663. PMID  25275009.
  8. ^ "Uniprot: Q96E52 - OMA1_HUMAN".
  9. ^ Козловский Л.П. (октябрь 2016 г.). «IPC - Калькулятор изоэлектрической точки». Биология Директ. 11 (1): 55. Дои:10.1186 / s13062-016-0159-9. ЧВК  5075173. PMID  27769290. Архивировано из оригинал на 2013-04-29. Получено 2020-04-22.
  10. ^ Head B, Griparic L, Amiri M, Gandre-Babbe S, van der Bliek AM (декабрь 2009 г.). «Индуцируемая протеолитическая инактивация OPA1, опосредованная протеазой OMA1 в клетках млекопитающих». Журнал клеточной биологии. 187 (7): 959–66. Дои:10.1083 / jcb.200906083. ЧВК  2806274. PMID  20038677.
  11. ^ Эхсес С., Рашке И., Манкузо Дж., Бернаккья А., Геймер С., Тондера Д., Мартину Дж. К., Вестерманн Б., Ругарли Е. И., Лангер Т. (декабрь 2009 г.). «Регулирование процессинга OPA1 и слияния митохондрий с помощью изоферментов протеазы m-AAA и OMA1». Журнал клеточной биологии. 187 (7): 1023–36. Дои:10.1083 / jcb.200906084. ЧВК  2806285. PMID  20038678.
  12. ^ McBride H, Soubannier V (март 2010 г.). «Митохондриальная функция: OMA1 и OPA1, гроссмейстеры митохондриального здоровья». Текущая биология. 20 (6): R274-6. Дои:10.1016 / j.cub.2010.02.011. PMID  20334834.
  13. ^ Корвиц А., Мерквирт С., Рихтер-Деннерлейн Р., Тредер С.Е., Шпренгер Х.Г., Кирос П.М., Лопес-Отин С., Ругарли Е.И., Лангер Т. (январь 2016 г.). «Потеря OMA1 задерживает нейродегенерацию, предотвращая вызванный стрессом процессинг OPA1 в митохондриях». Журнал клеточной биологии. 212 (2): 157–66. Дои:10.1083 / jcb.201507022. ЧВК  4738383. PMID  26783299.