Фитохелатин - Phytochelatin

Химическая структура фитохелатина. n = 2–11.

Фитохелатины находятся олигомеры из глутатион, продуцируемый ферментом фитохелатинсинтазой. Они находятся в растения, грибы, нематоды и все группы водоросли включая цианобактерии. Фитохелатины действуют как хелаторы, и важны для тяжелый металл детоксикация.[1][2][3] Они обозначаются сокращенно от ПК2 до ПК11.

Мутант Arabidopsis thaliana недостаток фитохелатинсинтазы очень чувствителен к кадмий, но он растет так же хорошо, как и дикого типа при нормальных концентрациях цинка и меди, двух основных ионов металлов, что указывает на то, что фитохелатин участвует только в устойчивости к отравлению металлами.[4]

Поскольку фитохелатинсинтаза использует глутатион с заблокированным тиоловая группа При синтезе фитохелатина присутствие ионов тяжелых металлов, которые связываются с глутатионом, заставляет фермент работать быстрее. Следовательно, количество фитохелатина увеличивается, когда клетке требуется больше фитохелатина для выживания в среде с высокими концентрациями ионов металлов.[5]

Фитохелатин связывается с ионами Pb, что приводит к секвестрации ионов Pb в растениях и, таким образом, служит важным компонентом механизма детоксикации растений.[6] Фитохелатин, по-видимому, попадает в вакуоль растений, так что ионы металлов, которые он несет, надежно хранятся вдали от белков цитозоль.[4]

Родственные пептиды

Существуют группы других пептидов со структурой, аналогичной фитохелатину, но в которых последней аминокислотой не является глицин:[4][7]

Фитохелатиноподобные пептиды
ТипСтруктураБыл найден вПредшественник
Фитохелатин(γGlu-Cys)п-Glyмногие организмыГлутатион
Гомофитохелатин(γGlu-Cys)п-АлабобовыеГомоглутатион
Дезглицин фитохелатин(γGlu-Cys)пкукуруза, дрожжи
Гидроксиметил-фитохелатин(γGlu-Cys)п-СертравыГидроксиметилглутатион
изо-фитохелатин (Glu)(γGlu-Cys)п-GluкукурузаГлутамилцистеинилглутамат
изо-фитохелатин (Gln)(γGlu-Cys)п-Glnхрен

История

Фитохелатин был впервые открыт в 1981 г. делящиеся дрожжи,[8][9] и получил название кадыстин.[10] Затем он был найден в высшие растения в 1985 г. и получил название фитохелатин. В 1989 году был открыт биосинтетический фермент фитохелатинсинтаза.[7]

Смотрите также

  • Фаркас, Этелька; Бугльо, Петер (2017). «Глава 8. Свинец (II) комплексы аминокислот, пептидов и других родственных лигандов, представляющих биологический интерес». В Astrid, S .; Helmut, S .; Сигель, Р. К. О. (ред.). Свинец: его влияние на окружающую среду и здоровье. Ионы металлов в науках о жизни. 17. де Грюйтер. С. 201–240. Дои:10.1515/9783110434330-008. PMID  28731301. стр. 228–230
  • Дуналиелла

Рекомендации

  1. ^ Сук-Бонг Ха; Аарон П. Смит; Росс Хауден; Венди М. Дитрих; Сара Багг; Мэтью Дж. О'Коннелл; Питер Б. Голдсбро и Кристофер С. Коббетт (1999). «Гены фитохелатинсинтазы арабидопсиса и дрожжей Schizosaccharomyces pombe". Растительная клетка. 11 (6): 1153–1164. Дои:10.1105 / tpc.11.6.1153. ЧВК  144235. PMID  10368185. Получено 2014-01-13.
  2. ^ Елена Константиновна Ватаманюк; Элизабет А. Бучер; Джеймс Т. Уорд; Филип А. Ри (2001). «Новый путь детоксикации тяжелых металлов у животных: фитохелатинсинтаза необходима для толерантности к кадмию у животных. Caenorhabditis elegans". J. Biol. Chem. 276 (24): 20817–20. Дои:10.1074 / jbc.C100152200. PMID  11313333.
  3. ^ Страница базы данных InterPro по фитохелатинсинтазе[постоянная мертвая ссылка ]
  4. ^ а б c Бьюкенен; Груиссем; Джонс (2000). Биохимия и молекулярная биология растений (1-е изд.). Американское общество физиологии растений.
  5. ^ О. К. Ватаманюк; С. Мари; Ю. Лу и П. А. Ри (2000). «Механизм ионной активации фитохелатиновой (ПК) синтазы тяжелыми металлами». J. Biol. Chem. 275 (40): 31451–31459. Дои:10.1074 / jbc.M002997200. PMID  10807919.
  6. ^ Дхармендра К. Гупта; Хуанган Хуанг; Франсиско Дж. Корпас (2013). «Устойчивость к свинцу в растениях: стратегии фиторемедиации». Международная ассоциация экологических наук и исследований загрязнения. 20: 1–2. Дои:10.1007 / s11356-013-1485-4. PMID  23338995.
  7. ^ а б Масахиро Иноухе (2005). «Фитохелатины». Бразильский журнал физиологии растений. 17: 65–78. Дои:10.1590 / S1677-04202005000100006.
  8. ^ Мурасуги, Акира; Вада, Чиаки; Хаяси, Юкимаса (1981). «Кадмий-связывающий пептид, индуцированный делящимися дрожжами, Schizosaccharomyces pombe". J. Biochem. 90 (5): 1561–1564. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a133627. PMID  7338524.
  9. ^ Мурасуги, Акира; Вада, Чиаки; Хаяси, Юкимаса (1981). «Очистка и уникальные свойства в УФ- и КД-спектрах Cd-связывающего пептида 1 от Scizosaccharomyces pombe"". Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 103 (3): 1021–1028. Дои:10.1016 / 0006-291X (81) 90911-6. PMID  7332570.
  10. ^ Кондо, Наото; Имаи, Кунио; Исобе, Минору; Гото, Тошио; Мурасуги, Акира; Вада-Накагава, Чиаки; Хаяси, Юкимаса (1984). «Кадистин A и B, основные звенья пептидов, включающие пептиды, связывающие кадмий, индуцированные в делящихся дрожжах - разделение, ревизия структур и синтез». Tetrahedron Lett. 25 (35): 3869–3872. Дои:10.1016 / S0040-4039 (01) 91190-6.

внешняя ссылка