RNase R - Википедия - RNase R

РНКаза R, или рибонуклеаза R, представляет собой 3 '-> 5' экзорибонуклеаза, который принадлежит РНКаза II суперсемейство, группа ферментов, гидролизующих РНК в направлении 3 '- 5'. Было показано, что РНКаза R участвует в селективном мРНК деградация, особенно нон-стоп мРНК в бактериях.[1][2] РНКаза R имеет гомологи у многих других организмов.

Когда часть другого более крупного белка имеет домен который очень похож на РНКазу R, это называется Домен РНКазы R.

Роль в транс-перевод и контроль качества рибосом

RNase R обеспечивает точность перевода, правильность рРНК созревание и устранение аномальных рРНК, и используется транс-трансляционная система для разрушения поврежденных мРНК.[3]

В кишечная палочка, РНКаза R представляет собой белок 92 кДа с характеристической способностью разрушать структурированные РНК-субстраты без проявления специфичности последовательности. Следовательно, РНКаза R действует на ряде субстратов, таких как рибосомные, переносящие, информационные и небольшие некодирующие РНК. РНКаза R связана с рибонуклеопротеиновым комплексом, который содержит тмРНК и SmpB, и участвует в развитии тмРНК при холодовом шоке.[3]

РНКаза R также связана с рибосомы и участвует в рРНК, или рибосомная РНК, процессы контроля качества. РНКаза R имеет in vitro сродство к рРНК. В нескольких путях контроля качества рРНК РНКаза R играет роль основного фактора, усиливая удаление дефектных молекул рРНК. Этот белок также важен для работы с предшественниками рРНК и для наблюдения за целостностью рибосом.[3]

Переваривание РНК

РНКаза R имеет два домена холодного шока, каталитический домен РНКазы, домен S1 и основной домен.[4]

Избыток РНКазы R в клетке вреден, поскольку РНКаза R более активна и более эффективна в расщеплении РНК, чем другие бактериальные экзорибонуклеазы, такие как РНКаза II.[5] Помимо субстратных РНК, которые создают двухцепочечную РНК с 3'-выступами короче семи нуклеотидов, РНКаза R может разрушать все линейные РНК.[6]Для методического переваривания линейных РНК эукариот РНКаза R является хорошей 3-5'-экзорибонуклеазой, но есть редкие случаи устойчивости к РНКазе R. Поскольку мРНК не защищены химически на своих 3'-концах, в отличие от защиты, обеспечиваемой на их 5'-концах структурой кэпа, РНКаза R успешно разрушает линейные мРНК с их незащищенных 3'-концов.[4]

Рекомендации

  1. ^ Cheng ZF, Deutscher MP (январь 2005 г.). «Важная роль РНКазы R в распаде мРНК». Молекулярная клетка. 17 (2): 313–8. Дои:10.1016 / j.molcel.2004.11.048. PMID  15664199.
  2. ^ Венкатараман К., Гуджа К.Е., Гарсия-Диас М., Карзай А.В. (2014). «Безостановочный распад мРНК: особый атрибут спасения рибосом, опосредованного трансляцией». Границы микробиологии. 5: 93. Дои:10.3389 / fmicb.2014.00093. ЧВК  3949413. PMID  24653719.
  3. ^ а б c Домингес С., Морейра Р.Н., Андраде Дж. М., Душ Сантуш Р.Ф., Барриа С., Вьегас СК, Аррайано К.М. (июль 2015 г.). «Роль РНКазы R в трансляции и контроле качества рибосом». Биохимия. 114: 113–8. Дои:10.1016 / j.biochi.2014.12.012. PMID  25542646.
  4. ^ а б Сузуки Х., Цукахара Т (май 2014 г.). «Взгляд на сплайсинг пре-мРНК из РНК, устойчивых к РНКазе Р». Международный журнал молекулярных наук. 15 (6): 9331–42. Дои:10.3390 / ijms15069331. ЧВК  4100097. PMID  24865493.
  5. ^ Cheng ZF, Deutscher MP (июнь 2002 г.). «Очистка и характеристика экзорибонуклеазы РНКазы R Escherichia coli. Сравнение с РНКазой II». Журнал биологической химии. 277 (24): 21624–9. Дои:10.1074 / jbc.M202942200. PMID  11948193.
  6. ^ Винсент Х.А., Deutscher MP (октябрь 2006 г.). «Распознавание и катализ субстрата экзорибонуклеазой РНКазы R». Журнал биологической химии. 281 (40): 29769–75. Дои:10.1074 / jbc.M606744200. PMID  16893880.