Рамнолипид - Rhamnolipid

Рамнолипид
Rhamnolipid.tif
Рамнолипид 1, пример дирамнолипида
Имена
Название ИЮПАК
3- [3 - [(2R, 3R, 4R, 5R, 6S) -4,5-дигидрокси-6-метил-3 - [(2S, 3R, 4R, 5R, 6S) -3,4,5-тригидрокси -6-метилоксан-2-ил] оксиоксан-2-ил] оксидеканоилокси] декановая кислота
Другие имена
3 - [(3 - {[6-дезокси-2-O- (6-дезокси-альфа-L-маннопиранозил) -альфа-L-маннопиранозил] окси} деканоил) окси] декановая кислота
Идентификаторы
3D модель (JSmol )
ECHA InfoCard100.111.914 Отредактируйте это в Викиданных
Характеристики
C32ЧАС58О13
Молярная масса650.79512
Если не указано иное, данные для материалов приведены в их стандартное состояние (при 25 ° C [77 ° F], 100 кПа).
Ссылки на инфобоксы

Рамнолипиды представляют собой класс гликолипидов, производимых Синегнойная палочка, среди других организмов, часто называемых бактериальными поверхностно-активные вещества.[1][2][3] Они имеют гликозильную головную группу, в данном случае рамноза фрагмент, и хвостовая часть жирной кислоты 3- (гидроксиалканоилокси) алкановой кислоты (НАА), такая как 3-гидроксидекановая кислота.[4][5]

В частности, существует два основных класса рамнолипидов: моно-рамнолипиды и ди-рамнолипиды, которые состоят из одной или двух групп рамнозы соответственно.[6] Рамнолипиды также неоднородны по длине и степени разветвления фрагмента НАА,[1] который зависит от используемых питательных сред и условий окружающей среды.[7]

Биосинтез рамнолипидов

Первыми генами, обнаруженными в результате мутагенеза мутантов, неспособных продуцировать рамнолипиды, были rhlA и rhlB.[8] Они расположены в оперон, рядом с rhlRI, главный регулятор проверка кворума в Синегнойная палочка. Белки, кодируемые rhlA и rhlB; Предполагается, что RhlA и RhlB соответственно образуют комплекс из-за оперонной природы генов, которые кодируют эти два белка, и потому, что оба белка необходимы для продукции рамнолипидов.[4][6] Кроме того, предполагалось, что роль RhlA заключалась в стабилизации RhlB в клеточной мембране, и, таким образом, комплекс RhlAB был помечен как фермент рамнозилтрансфераза 1 и часто упоминается как таковой.[9][10] хотя биохимических доказательств этого нет, и было показано, что RhlA является мономерным в растворе. Впоследствии было показано, что RhlA участвует в производстве предшественника RHL, HAA. RhlB добавляет группу рамнозы к предшественнику HAA с образованием моно-рамнолипида. Таким образом, продукция rhlAB оперон; RhlA и RhlB катализируют образование HAA и моно-рамнолипидов соответственно.

RhlA представляет собой α, β гидролаза (анализ с помощью программы структурного предсказания Fugue). Эта складка является обычным структурным мотивом в синтетических белках жирных кислот, и RhlA проявляет гомологию с трансацилазами. Используя ферментные анализы, было показано, что субстратом для RhlA является гидроксиацил-АСР, а не гидроксиацил-КоА, что позволяет предположить, что он катализирует образование НАК непосредственно из типа II. синтаза жирных кислот путь (FASII). Кроме того, RhlA предпочтительно взаимодействует с гидроксиацил-АСР с длиной ацильной цепи из десяти углеродных остатков.[11] Субстрат гидроксиацил-АСР RhlA является продуктом FabG, белка, который кодирует НАДФН-зависимую β-кетоацил-АСР редуктазу, необходимую для синтеза жирных кислот.[12] Он является членом цикла FASII вместе с FabI и FabA, которые синтезируют предшественники, используемые FabG.[11]

Другой ген, необходимый для синтеза дирамнолипидов, rhlC, также был идентифицирован. RhlC катализирует добавление второго фрагмента рамнозы к моно-рамнолипидам с образованием ди-рамнолипидов, поэтому его часто называют рамнозилтрансферазой 2.[6] Нравиться rhlA и rhlB, rhlC считается наследственным геном, контролируемым той же системой распознавания кворума, что и rhlA и rhlB. Фрагмент рамнозы для моно- и ди-рамнолипидов является производным от активности AlgC и пути RmlABCD, кодируемого на rmlBCAD оперон. AlgC производит прекурсоры сахара непосредственно для альгината и липополисахарид (ЛПС), а также рамнолипиды.[13] При синтезе рамнозы AlgC производит глюкозо-1-фосфат (G1P), который превращается в dTDP-D-глюкозу под действием RmlA с последующим преобразованием в dTDP-6-дезокси-D-4-гексулозу и затем в dTDP-6-дезокси-L- ликсо-4-гексулоза от RmlB и RmlC соответственно. Наконец, dTDP-6-дезокси-L-ликсо-4-гексулоза превращается в dTDP-L-рамнозу с помощью RmlD.[3] Затем рамнозу можно использовать в синтезе рамнолипидов с помощью RhlB и RhlC.

Полный путь биосинтеза рамнолипидов не подтвержден. Таким образом, моно- и дирамнолипиды продуцируются последовательными реакциями рамнозилтрансферазы, катализируемыми RhlB и RhlC соответственно.[6] Субстратом для RhlB является остаток жирной кислоты детергента, продуцируемый RhlA.[4][11]

Роль рамнолипидов для клетки-продуцента

Причина, по которой Синегнойная палочка производит рамнолипиды - предмет многих предположений.[14] Было показано, что они обладают несколькими свойствами, и исследования в rhlA мутант, не продуцирующий HAA или рамнолипиды, приписал рамнолипидам многие функции, которые на самом деле могут быть связаны с HAA. Эти функции можно разделить на пять категорий, описанных ниже.

Поглощение гидрофобных субстратов

Как упоминалось ранее, Синегнойная палочка обладает способностью метаболизировать различные субстраты, включая н-алканы, гексадекан и масла. Предполагается, что поглощение этих гидрофобных субстратов зависит от производства рамнолипидов. Считается, что рамнолипиды вызывают Синегнойная палочка поверхность клетки становится гидрофобной, способствуя взаимодействию между субстратом и клеткой, или секретируемые рамнолипиды эмульгируют субстрат и позволяют ему поглощаться Синегнойная палочка клетка. Есть свидетельства того, что рамнолипиды хорошо адсорбируют Синегнойная палочка поверхность клетки, в результате чего она становится гидрофобной.[15][16] Также было показано, что продукция рамнолипидов способствует поглощению гексадекана, преодолевая ингибирующий эффект гидрофильных взаимодействий, вызванных LPS.[17] Производство рамнолипидов наблюдается на гидрофобных субстратах, но столь же высокие выходы достигаются и на других источниках углерода, таких как сахара. Кроме того, хотя было показано, что моно-рамнолипиды взаимодействуют с Синегнойная палочка клеточная мембрана и заставляет ее стать гидрофобной, дирамнолипиды плохо взаимодействуют с клеточной мембраной, потому что полярная головная группа слишком велика, чтобы проникнуть через слой LPS.[18] Следовательно, хотя рамнолипиды могут играть роль во взаимодействии Синегнойная палочка с гидрофобными источниками углерода они, вероятно, будут выполнять дополнительные функции.

Антимикробные свойства

Уже давно сообщалось, что рамнолипиды обладают антимикробными свойствами.[19] Было показано, что они обладают активностью против ряда бактерий, включая Serratia marcescens, Клебсиелла пневмонии, Золотистый стафилококк и Bacillus subtilis с минимальными ингибирующими концентрациями (МПК) от 0,5 мкг / мл до 32 мкг / мл. Активность против нескольких грибов, таких как Fusarium solani и Penicillium funiculosum также наблюдались при МПК 75 мкг / мл и 16 мкг / мл соответственно.[20] Рамнолипиды были предложены в качестве противомикробных средств, способных удалять Bordetella бронхисептика биопленки.[21] Было показано, что способ убийства является результатом внедрения рамнолипидов в клеточную мембрану, вызывая образование пор, что приводит к лизису клеток, по крайней мере, в случае Bacillus subtilis.[22] Антимикробное действие рамнолипидов может обеспечить преимущество в пригодности для Синегнойная палочка за счет исключения других микроорганизмов из колонизированной ниши. Кроме того, было показано, что рамнолипиды обладают противовирусной и зооспорицидной активностью.[2] Антимикробные свойства рамнолипидов могут дать преимущество в пригодности для Синегнойная палочка в нишевой колонизации как Синегнойная палочка является почвенной бактерией, а также конкурирует с другими бактериями в кистозный фиброз легкое.[3]

Вирулентность

Как упоминалось ранее, Синегнойная палочка производит множество факторы вирулентности согласованно, под контролем проверка кворума система. Многие исследования показывают, что подавление восприятия кворума снижает патогенность Синегнойная палочка.[23] Однако было показано, что рамнолипиды являются ключевой детерминантой вирулентности в Синегнойная палочка. Различные факторы вирулентности были проанализированы в Синегнойная палочка штаммы, выделенные от больных пневмонией. Было обнаружено, что рамнолипиды являются единственным фактором вирулентности, который был связан с ухудшением состояния пациентов до связанной с вентилятором пневмонии.[23] Несколько других сообщений также подтверждают роль рамнолипидов в легочных инфекциях.[24][25][26] Влияние рамнолипидов на Синегнойная палочка вирулентность дополнительно отмечен при инфекциях роговицы (Alarcon et al., 2009; Zhu et al., 2004). Было показано, что рамнолипиды способны интегрироваться в мембрану эпителиальных клеток и разрушать плотные соединения. В этом исследовании для демонстрации этого механизма использовались восстановленные эпителиальные мембраны и очищенные рамнолипиды.[26] Помимо ингибирования и уничтожения эпителиальных клеток,[27] рамнолипиды способны убивать полиморфноядерные (PMN) лейкоциты и макрофаги и ингибировать фагоцитоз.[28][29][30] Таким образом, однозначно показано, что рамнолипиды являются мощным фактором вирулентности в организме человека-хозяина, однако они также производятся вне организма-хозяина, например, в почвенной среде.

Рамнолипиды способствуют возникновению и поддержанию инфекции в кистозный фиброз у пациентов различными способами они разрушают бронхиальный эпителий, разрушая клеточные мембраны, что способствует параклеточной инвазии Синегнойная палочка и вызывает цилиостаз, еще больше препятствуя очистке от слизи.[25][26] Они также солюбилизируют сурфактант легких, обеспечивая доступ фосфолипазе C к клеточным мембранам.[4] и необходимы для правильного биопленка формирование.

Биопленочный режим роста

Существует три основных этапа развития биопленок, и в каждую из них вовлечены рамнолипиды. Сообщается, что рамнолипиды способствуют подвижность, тем самым подавляя прикрепление, предотвращая плотное прилипание клеток к субстрату. Сообщается, что во время развития биопленки рамнолипиды создают и поддерживают жидкостные каналы для потока воды и кислорода вокруг основания биопленки.[31] Кроме того, они важны для формирования структуры биопленок; а rhlA мутант образует плоскую биопленку.[32][33] Распространение биопленки зависит от раммнолипидов, однако, вероятно, потребуются и другие факторы, такие как разрушение матрикса и активация подвижности.[34] С помощью флуоресцентной микроскопии было показано, что rhlAB оперон индуцируется в центре шляпки гриба с последующим рассеянием клеток из полисахаридной матрицы из центра этих шляпок, вызывая образование полости. Мутация в rhlA вызывает вообще сбой в формировании шляпок грибов.[34]

Подвижность

Подвижность является ключевым фактором вирулентности в Синегнойная палочка. Синегнойная палочка имеет три различных метода перемещения через среду или через нее. Рамнолипиды особенно важны в роящаяся подвижность где постулируется, что они снижают поверхностное натяжение поверхности благодаря своим поверхностно-активным свойствам, позволяя бактериальным клеткам размножаться.[32] Новые данные свидетельствуют о том, что рамнолипиды необходимы для Синегнойная палочка клетки для преодоления привязанности, опосредованной пили IV типа.[35] Существует некоторое несоответствие между ролью HAA и RHL в подвижности роя. В некоторых исследованиях используется rhlA мутации для оценки влияния на моторику, которая предотвращает образование HAA и рамнолипидов. Исследования, в которых используется rhlB мутант показать, что Синегнойная палочка могут роиться в отсутствие рамнолипидов, но HAA абсолютно необходимы для роения.[36][37] Было высказано предположение, что рамнолипиды играют важную роль в регуляции образования усиков роя.[38]Рамнолипиды и HAA также участвуют в подергивании подвижности, аналогично считается, что сурфактант снижает поверхностное натяжение, позволяя клеткам перемещаться по субстрату.[32][39][40] Однако роль рамнолипидов в подергивании моторики может быть обусловлена ​​питанием.[41]

Коммерческий потенциал рамнолипидов

Поверхностно-активные вещества востребованы для широкого спектра промышленных применений, поскольку они увеличивают растворимость, пенообразование и снижают поверхностное натяжение. В частности, рамнолипиды широко используются в косметической промышленности для таких продуктов, как увлажнители, лубриканты для презервативов и шампуни.[1][42] Рамнолипиды эффективны при биоремедиации участков, загрязненных органическими веществами и тяжелыми металлами.[7] Они также способствуют разложению отработанных углеводородов, таких как сырая нефть и растительное масло, путем Синегнойная палочка.[43] Само по себе рамнолипидное поверхностно-активное вещество является ценным в косметической промышленности, а рамнолипиды являются источником рамнозы, которая сама по себе является дорогим сахаром.[2][44]

Другие поверхностно-активные вещества на биологической основе включают: софоролипиды и липиды маннозы-эритрита.

Рекомендации

  1. ^ а б c Десаи Дж. Д., Банат И. М. (март 1997 г.). «Микробиологическое производство поверхностно-активных веществ и их коммерческий потенциал». Microbiol. Мол. Биол. Rev. 61 (1): 47–64. Дои:10.1128 / AEM.01737-15. ЧВК  232600. PMID  9106364.
  2. ^ а б c Ланг С., Вуллбрандт Д. (январь 1999 г.). «Липиды рамнозы - биосинтез, микробное производство и потенциал применения». Appl. Microbiol. Биотехнология. 51 (1): 22–32. Дои:10.1007 / s002530051358. PMID  10077819.
  3. ^ а б c Соберон-Чавес Г., Агирре-Рамирес М., Санчес Р. (декабрь 2005 г.). «Фермент Pseudomonas aeruginosa RhlA участвует в производстве рамнолипидов и полигидроксиалканоатов». J. Ind. Microbiol. Биотехнология. 32 (11–12): 675–7. Дои:10.1007 / s10295-005-0243-0. PMID  15937697.
  4. ^ а б c d Ochsner UA, Fiechter A, Reiser J (август 1994 г.). «Выделение, характеристика и экспрессия в Escherichia coli генов rhlAB Pseudomonas aeruginosa, кодирующих рамнозилтрансферазу, участвующую в синтезе биоповерхностно-активного вещества рамнолипидов». J. Biol. Chem. 269 (31): 19787–95. PMID  8051059.
  5. ^ Кабрера-Валладарес Н., Ричардсон А.П., Олвера С., Тревиньо Л.Г., Дезиэль Э., Лепин Ф., Соберон-Чавес Г. (ноябрь 2006 г.). «Производство монорамнолипидов и 3- (3-гидроксиалканоилокси) алкановых кислот (НАК) с использованием Escherichia coli в качестве гетерологичного хозяина». Appl. Microbiol. Биотехнология. 73 (1): 187–94. Дои:10.1007 / s00253-006-0468-5. PMID  16847602.
  6. ^ а б c d Рахим Р., Охснер У.А., Ольвера С., Граннингер М., Месснер П., Лам Дж. С., Соберон-Чавес Г. (май 2001 г.). «Клонирование и функциональная характеристика гена rhlC Pseudomonas aeruginosa, который кодирует рамнозилтрансферазу 2, фермент, ответственный за биосинтез дирамнолипидов». Мол. Микробиол. 40 (3): 708–18. Дои:10.1046 / j.1365-2958.2001.02420.x. PMID  11359576.
  7. ^ а б Mulligan CN (январь 2005 г.). «Экологические приложения биосурфактантов». Environ. Загрязнение. 133 (2): 183–98. Дои:10.1016 / j.envpol.2004.06.009. PMID  15519450.
  8. ^ Ochsner UA, Koch AK, Fiechter A, Reiser J (апрель 1994 г.). «Выделение и характеристика регуляторного гена, влияющего на синтез биоповерхностно-активного вещества рамнолипидов у синегнойной палочки». J. Bacteriol. 176 (7): 2044–54. Дои:10.1128 / jb.176.7.2044-2054.1994. ЧВК  205310. PMID  8144472.
  9. ^ Рем Б.Х., Митски Т.А., Штайнбюхель А (июль 2001 г.). «Роль биосинтеза жирных кислот de novo в синтезе полигидроксиалкановой кислоты (PHA) и рамнолипидов псевдомонадами: установление опосредованного трансацилазой (PhaG) пути биосинтеза PHA в Escherichia coli». Appl. Environ. Микробиол. 67 (7): 3102–9. Дои:10.1128 / AEM.67.7.3102-3109.2001. ЧВК  92987. PMID  11425728.
  10. ^ Pham TH, Webb JS, Rehm BH (октябрь 2004 г.). «Роль биосинтеза полигидроксиалканоатов Pseudomonas aeruginosa в производстве рамнолипидов и альгинатов, а также в устойчивости к стрессу и образованию биопленок». Микробиология. 150 (Pt 10): 3405–13. Дои:10.1099 / мик. 0.27357-0. PMID  15470118.
  11. ^ а б c Чжу К., Rock CO (май 2008 г.). «RhlA превращает бета-гидроксиацилацил-белковые промежуточные соединения в синтезе жирных кислот в бета-гидроксидеканоил-бета-гидроксидеканоатный компонент рамнолипидов в Pseudomonas aeruginosa». J. Bacteriol. 190 (9): 3147–54. Дои:10.1128 / JB.00080-08. ЧВК  2347404. PMID  18326581.
  12. ^ Кампос-Гарсия Дж., Каро А.Д., Нахера Р., Миллер-Майер Р.М., Ат-Тахан Р.А., Соберон-Чавес Дж. (Сентябрь 1998 г.). «Ген rhlG Pseudomonas aeruginosa кодирует НАДФН-зависимую бета-кетоацилредуктазу, которая специфически участвует в синтезе рамнолипидов». J. Bacteriol. 180 (17): 4442–51. Дои:10.1128 / JB.180.17.4442-4451.1998. ЧВК  107453. PMID  9721281.
  13. ^ Ольвера С., Гольдберг Дж. Б., Санчес Р., Соберон-Чавес Дж. (Октябрь 1999 г.). «Продукт гена algC Pseudomonas aeruginosa участвует в биосинтезе рамнолипидов». FEMS Microbiol. Латыш. 179 (1): 85–90. Дои:10.1016 / s0378-1097 (99) 00381-x. PMID  10481091.
  14. ^ Chrzanowski L, Lawniczak L, Czaczyk K (февраль 2012 г.). "Почему микроорганизмы производят рамнолипиды?". Мир J Microbiol Biotechnol. 28 (2): 401–419. Дои:10.1007 / s11274-011-0854-8. ЧВК  3270259. PMID  22347773.
  15. ^ Юань Х, Рен Ф, Цзэн Дж, Чжун Х, Фу Х, Лю Дж, Сюй Х (октябрь 2007 г.). «Адсорбция поверхностно-активных веществ на штамме Pseudomonas aeruginosa и влияние на липогидрофильные свойства клеточной поверхности». Appl. Microbiol. Биотехнология. 76 (5): 1189–98. Дои:10.1007 / s00253-007-1080-z. PMID  17634935.
  16. ^ Чжун Х., Цзэн Г.М., Юань ХЗ, Фу Х.Й., Хуанг Г.Х., Рен Ф.Й. (ноябрь 2007 г.). «Адсорбция дирхамнолипида на четырех микроорганизмах и влияние на гидрофобность клеточной поверхности». Appl. Microbiol. Биотехнология. 77 (2): 447–55. Дои:10.1007 / s00253-007-1154-y. PMID  17899072.
  17. ^ Noordman WH, Janssen DB (сентябрь 2002 г.). «Рамнолипид стимулирует поглощение гидрофобных соединений синегнойной палочкой». Appl. Environ. Микробиол. 68 (9): 4502–8. Дои:10.1128 / aem.68.9.4502-4508.2002. ЧВК  124127. PMID  12200306.
  18. ^ Чжун Х., Цзэн Г.М., Лю Дж. Х., Сюй ХМ, Юань ХЗ, Фу Х.Й., Хуанг Г. Х., Лю Ц. Ф., Дин У. (июнь 2008 г.) «Адсорбция монорамнолипида и дирхамнолипида на двух штаммах Pseudomonas aeruginosa и влияние на гидрофобность клеточной поверхности». Appl. Microbiol. Биотехнология. 79 (4): 671–7. Дои:10.1007 / s00253-008-1461-у. PMID  18443784.
  19. ^ Ito S, Honda H, Tomita F, Suzuki T (декабрь 1971 г.). «Рамнолипиды, продуцируемые Pseudomonas aeruginosa, выращенные на н-парафине (смесь фракций C 12, C 13 и C 14)». J. Antibiot. 24 (12): 855–9. Дои:10.7164 / антибиотики.24.855. PMID  4334639.
  20. ^ Хаба Е., Пиназо А., Хореги О., Эспуни М.Дж., Инфанте М.Р., Манреса А. (февраль 2003 г.). «Физико-химическая характеристика и антимикробные свойства рамнолипидов, продуцируемых Pseudomonas aeruginosa 47T2 NCBIM 40044». Biotechnol. Bioeng. 81 (3): 316–22. Дои:10.1002 / бит.10474. HDL:10261/21193. PMID  12474254.
  21. ^ Ири Й, О'тул Г. А., Юк М. Х. (сентябрь 2005 г.). «Рамнолипиды Pseudomonas aeruginosa рассеивают биопленки Bordetella bronchiseptica». FEMS Microbiol. Латыш. 250 (2): 237–43. Дои:10.1016 / j.femsle.2005.07.012. PMID  16098688.
  22. ^ Сотирова А.В., Спасова Д.И., Галабова Д.Н., Карпенко Э., Шульга А. (июнь 2008 г.). «Рамнолипид-биосурфактант проникающий эффект на грамположительные и грамотрицательные бактериальные штаммы». Curr. Микробиол. 56 (6): 639–44. Дои:10.1007 / s00284-008-9139-3. PMID  18330632.
  23. ^ а б Кёлер Т., Гуанелла Р., Карлет Дж., Ван Делден К. (август 2010 г.). «Зависимая от кворума вирулентность во время колонизации синегнойной палочкой и пневмонии у пациентов с механической вентиляцией легких». Грудная клетка. 65 (8): 703–10. Дои:10.1136 / thx.2009.133082. PMID  20685744.
  24. ^ Герштель У., Чапп М., Бартельс Дж., Шредер Дж. М. (май 2009 г.). «Выделение флагеллина из Pseudomonas aeruginosa, вызванное рамнолипидом, вызывает ответ hBD-2 и IL-8 в кератиноцитах человека». Клетка. Микробиол. 11 (5): 842–53. Дои:10.1111 / j.1462-5822.2009.01299.x. PMID  19215625.
  25. ^ а б Рид Р.С., Робертс П., Манро Н., Рутман А., Хасти А., Шрайок Т., Холл Р., Макдональд-Гибсон В., Лунд В., Тейлор Г. (июнь 1992 г.). «Влияние рамнолипидов Pseudomonas aeruginosa на мукоцилиарный транспорт и цилиарное биение». J. Appl. Физиол. 72 (6): 2271–7. Дои:10.1152 / jappl.1992.72.6.2271. PMID  1629083.
  26. ^ а б c Зулианелло Л., Канард С., Келер Т., Кайе Д., Лакруа Дж. С., Меда П. (июнь 2006 г.). «Рамнолипиды являются факторами вирулентности, которые способствуют ранней инфильтрации первичного эпителия дыхательных путей человека синегнойной палочкой». Заразить. Иммунная. 74 (6): 3134–47. Дои:10.1128 / IAI.01772-05. ЧВК  1479292. PMID  16714541.
  27. ^ Азгани А.О., Миллер Э.Дж., Петерсон Б.Т. (2000). «Факторы вирулентности от Pseudomonas aeruginosa увеличивают проницаемость эпителия легких». Легкое. 178 (5): 261–9. Дои:10.1007 / s004080000031. PMID  11147311.
  28. ^ Дженсен По, Бьярнсхолт Т., Фиппс Р., Расмуссен Т. Б., Калум Х., Кристофферсен Л., Мозер К., Уильямс П., Пресслер Т., Гивсков М., Хёби Н. (май 2007 г.). «Быстрое некротическое уничтожение полиморфноядерных лейкоцитов вызвано контролируемым кворумом производством рамнолипида Pseudomonas aeruginosa». Микробиология. 153 (Pt 5): 1329–38. Дои:10.1099 / mic.0.2006 / 003863-0. PMID  17464047.
  29. ^ Компакт-диск Макклюра, Шиллер Н.Л. (февраль 1992 г.). «Влияние рамнолипидов Pseudomonas aeruginosa на человеческие макрофаги, происходящие из моноцитов». J. Leukoc. Биол. 51 (2): 97–102. Дои:10.1002 / jlb.51.2.97. PMID  1431557.
  30. ^ Компакт-диск Макклюра, Шиллер Н.Л. (август 1996 г.). «Ингибирование фагоцитоза макрофагов рамнолипидами Pseudomonas aeruginosa in vitro и in vivo». Curr. Микробиол. 33 (2): 109–17. Дои:10.1007 / s002849900084. PMID  8662182.
  31. ^ Дэйви МЭ, Кайазза Северная Каролина, О'Тул, Джорджия (февраль 2003 г.). «Производство рамнолипидного поверхностно-активного вещества влияет на архитектуру биопленки у Pseudomonas aeruginosa PAO1». J. Bacteriol. 185 (3): 1027–36. Дои:10.1128 / jb.185.3.1027-1036.2003. ЧВК  142794. PMID  12533479.
  32. ^ а б c Глик Р., Гилмор С., Тремблей Дж., Сатанауэр С., Авидан О., Дезиэль Е., Гринберг Е. П., Пул К., Банин Е. (июнь 2010 г.). «Увеличение синтеза рамнолипидов в железо-ограничивающих условиях влияет на подвижность поверхности и образование биопленок у Pseudomonas aeruginosa». J. Bacteriol. 192 (12): 2973–80. Дои:10.1128 / JB.01601-09. ЧВК  2901684. PMID  20154129.
  33. ^ Памп С.Дж., Толкер-Нильсен Т. (март 2007 г.). «Множественные роли биосурфактантов в развитии структурной биопленки Pseudomonas aeruginosa». J. Bacteriol. 189 (6): 2531–9. Дои:10.1128 / JB.01515-06. ЧВК  1899385. PMID  17220224.
  34. ^ а б Болес Б.Р., Тхендель М., Сингх П.К. (сентябрь 2005 г.). «Рамнолипиды опосредуют отделение синегнойной палочки от биопленок». Мол. Микробиол. 57 (5): 1210–23. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2005.04743.x. PMID  16101996.
  35. ^ Мюррей Т.С., Казмерчак Б.И. (апрель 2008 г.). «Pseudomonas aeruginosa демонстрирует скользящую подвижность в отсутствие пилей и жгутиков IV типа». J. Bacteriol. 190 (8): 2700–8. Дои:10.1128 / JB.01620-07. ЧВК  2293233. PMID  18065549.
  36. ^ Дезиэль Э, Лепин Ф, Милот С., Виллемур Р. (август 2003 г.). «rhlA требуется для производства нового биоповерхностно-активного вещества, способствующего подвижности роя у Pseudomonas aeruginosa: 3- (3-гидроксиалканоилокси) алкановые кислоты (НАК), предшественники рамнолипидов» (PDF). Микробиология. 149 (Pt 8): 2005–13. Дои:10.1099 / мик. 0.26154-0. PMID  12904540.
  37. ^ Тремблей Дж., Ричардсон А.П., Лепин Ф., Дезиэль Э. (октябрь 2007 г.). «Самостоятельно продуцируемые внеклеточные стимулы модулируют подвижность роя Pseudomonas aeruginosa». Environ. Микробиол. 9 (10): 2622–30. Дои:10.1111 / j.1462-2920.2007.01396.x. PMID  17803784.
  38. ^ Caiazza NC, Шанкс RM, О'Тул GA (ноябрь 2005 г.). «Рамнолипиды модулируют паттерны подвижности Pseudomonas aeruginosa». J. Bacteriol. 187 (21): 7351–61. Дои:10.1128 / JB.187.21.7351-7361.2005. ЧВК  1273001. PMID  16237018.
  39. ^ Глесснер А., Смит Р. С., Иглевски Б. Х., Робинсон Дж. Б. (март 1999 г.). «Роль систем определения кворума Pseudomonas aeruginosa las и rhl в контроле подергивания моторики». J. Bacteriol. 181 (5): 1623–9. Дои:10.1128 / JB.181.5.1623-1629.1999. ЧВК  93554. PMID  10049396.
  40. ^ Мэттик Дж. С. (2002). «Пили IV типа и подергивание моторики». Анну. Rev. Microbiol. 56: 289–314. Дои:10.1146 / annurev.micro.56.012302.160938. PMID  12142488.
  41. ^ Shrout JD, Chopp DL, Just CL, Hentzer M, Givskov M, Parsek MR (декабрь 2006 г.). «Влияние определения кворума и роения подвижности на образование биопленки Pseudomonas aeruginosa обусловлено питанием». Мол. Микробиол. 62 (5): 1264–77. Дои:10.1111 / j.1365-2958.2006.05421.x. PMID  17059568.
  42. ^ Ирфан-Максуд, Мухаммад; Седдик-Шамс, Махса (2014). «Рамнолипиды: хорошо охарактеризованные гликолипиды с потенциально широким применением в качестве биосурфактантов». Промышленная биотехнология. 10 (4): 285–291. Дои:10.1089 / инд.2014.0003. ISSN  1550-9087.
  43. ^ Чжан И, Миллер Р.М. (октябрь 1992 г.). «Усиленная дисперсия октадекана и биоразложение поверхностно-активным веществом (биосурфактантом), вызываемым Pseudomonas rhamnolipid». Appl. Environ. Микробиол. 58 (10): 3276–82. Дои:10.1128 / AEM.58.10.3276-3282.1992. ЧВК  183091. PMID  1444363.
  44. ^ Линхардт Р.Дж., Бахит Р., Дэниэлс Л., Майерл Ф., Пикенхаген В. (январь 1989 г.). «Микробиологически произведенный рамнолипид как источник рамнозы». Biotechnol. Bioeng. 33 (3): 365–8. Дои:10.1002 / бит. 260330316. PMID  18587925.