Паучий токсин - Spider toxin

Паучий токсин
1IVA.pdb.png
Структура раствора омега-агатоксина-Aa4a из Agelenopsis aperta.[1]
Идентификаторы
СимволToxin_9
PfamPF02819
Pfam кланCL0083
ИнтерПроIPR004169
SCOP21oav / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство112
Белок OPM1agg
Дельта-атракотоксин
Идентификаторы
СимволАтракотоксин
PfamPF05353
ИнтерПроIPR008017
SCOP21qdp / Объем / СУПФАМ
Белок OPM1vtx
Семейство паучьих токсинов CSTX
Идентификаторы
СимволToxin_35
PfamPF10530
ИнтерПроIPR011142
PROSITEPDOC60029
Токсин, ингибирующий калиевые каналы паука
Идентификаторы
СимволToxin_12
PfamPF07740
Pfam кланCL0083
ИнтерПроIPR011696
SCOP21d1h / Объем / СУПФАМ
OPM суперсемейство112
Белок OPM1qk6

Токсины пауков площадь семейство белков произведено пауки которые функционируют как нейротоксины. Механизм действия многих токсинов пауков заключается в блокировании кальциевые каналы.

Удаленно связанная группа атракотоксинов действует, открывая натриевые каналы. дельта-атракотоксин от яда Сиднейский паук-воронка вызывает потенциально смертельные нейротоксические симптомы у приматов, замедляя инактивацию потенциалзависимых натриевых каналов.[2] Структура атракотоксина включает сердцевину бета-области, содержащую трехцепочечное удлинение, напоминающее большой палец, выступающее из бета-области, и С-концевую спираль. Бета-область содержит цистиновый узел мотив, характерный для других нейротоксических полипептидов[2] и другие токсины пауков семейства CSTX.

Токсины, подавляющие калиевые каналы паука - еще одна группа токсинов пауков. Представитель этой группы ханатоксин, пептидный токсин из 35 аминокислот, который был выделен из Чилийский розовый птицеед (Grammostola rosea, син. G. spatulata) яд. Подавляет drk1 потенциалзависимый калиевый канал изменяя энергетику стробирования.[3] Смотрите также Хувентоксин-1[4].

Смотрите также

Рекомендации

  1. ^ PDB: 1IVA​; Рейли, доктор медицины, Голуб К.Е., Грей В.Р., Норрис Т.М., Адамс М.Э. (декабрь 1994 г.). «Соотношение структура-активность для селективных по кальциевым каналам P-типа омега-агатоксинов». Nat. Struct. Биол. 1 (12): 853–6. Дои:10.1038 / nsb1294-853. PMID  7773772. S2CID  42176867.
  2. ^ а б Mackay JP, King GF, Fletcher JI, Chapman BE, Howden ME (1997). «Структура версутоксина (дельта-атракотоксин-Hv1) дает представление о связывании нейротоксинов сайта 3 с потенциалозависимым натриевым каналом». Структура. 5 (11): 1525–1535. Дои:10.1016 / S0969-2126 (97) 00301-8. PMID  9384567.
  3. ^ Шимада И., Сато К., Такахаши Х., Ким Джи, Мин Х.Дж., Сварц К.Дж. (2000). «Структура раствора hanatoxin1, модификатора стробирования зависимых от напряжения K (+) каналов: общие поверхностные особенности токсинов стробирования модификатора». J. Mol. Биол. 297 (3): 771–780. Дои:10.1006 / jmbi.2000.3609. PMID  10731427.
  4. ^ ИнтерПроIPR013140

дальнейшее чтение

  • Ким Джи, Кониси С., Иваи Х, Коно Т., Гауда Х, Симада И., Сато К., Арата Й (июль 1995 г.). «Трехмерная структура раствора антагониста кальциевых каналов омега-агатоксина IVA: консенсусная молекулярная укладка блокаторов кальциевых каналов». J. Mol. Биол. 250 (5): 659–71. Дои:10.1006 / jmbi.1995.0406. PMID  7623383.
Эта статья включает текст из общественного достояния Pfam и ИнтерПро: IPR008017