Поворот (биохимия) - Turn (biochemistry)

Для бета-ходов см. Бета-поворот.

А повернуть является элементом вторичная структура в белках, у которых полипептидная цепь меняет свое общее направление.

Определение

Согласно одному определению,[1] поворот - структурный мотив, где Cα атомы двух остатков, разделенных несколькими (обычно от 1 до 5) пептидные связи близки (менее 7Å  [0.70 нм ]). Близость терминала Cα атомов часто коррелирует с образованием межосновной цепи водородная связь между соответствующими остатками. Такая водородная связь является основой первоначального, возможно, более известного определения витка. Во многих случаях, но не во всех, водородные связи и Cαопределения -расстояния эквивалентны.

Виды поворотов

Схема бета-ходы (тип I и тип II)

Повороты классифицируются[2] согласно разделению между двумя концевыми остатками:

  • В α-поворот конечные остатки разделены четыре пептидные связи (я → я ± 4).
  • В β-поворот (наиболее распространенная форма), по три облигации (я → я ± 3).
  • В γ-поворот, к два облигации (я → я ± 2).
  • В δ-поворот, к один связь (я → я ± 1), что стерически маловероятно.
  • В π-поворот, к пять облигации (я → я ± 5).
Идеальные углы для разных типов β-разворота.[3] Повороты типов VIa1, VIa2 и VIb подчиняются дополнительному условию, что остаток я + 2 (*) должен быть СНГ-пролин.
Типφя + 1ψя + 1φя + 2ψя + 2
я−60°−30°−90°0°
II−60°120°80°0°
VIII−60°−30°−120°120°
Я'60°30°90°0°
II ′60°−120°−80°0°
VIa1−60°120°−90°0°*
VIa2−120°120°−60°0°*
VIb−135°135°−75°160°*
IV

очереди исключены из всех вышеперечисленных категорий

Повороты классифицируются по их основам двугранные углы (видеть Рамачандран сюжет ). Ход можно превратить в свой обратный поворот (в котором атомы основной цепи имеют противоположные хиральность ), изменив знак на его двугранных углах. (Обратный поворот не верен энантиомер поскольку Cα атом хиральность сохраняется.) Таким образом, γ-поворот имеет две формы, классическую форму с (φ, ψ) двугранные углы примерно (75 °, -65 °) и обратная форма с двугранными углами (-75 °, 65 °). По крайней мере восемь форм бета-ход происходят, в зависимости от того, СНГ изомер пептидной связи участвует и в двугранных углах двух центральных остатков. Классический и обратный β-повороты выделяются штрихом: например, тип I и тип I ′ бета-ходы. Если я → я + 3 водородная связь берется за критерий для поворотов, четыре категории Венкатачалам[4] (I, II, II ′, I ′) достаточно[5] описать все возможные бета-ходы. Все четыре часто встречаются в белках, но чаще всего встречается I, за которым следуют II, I 'и II' в этом порядке.

Петли

An ω-петля является универсальным термином для более длинных, протяженных или нерегулярных петель без фиксированной внутренней водородной связи.

Несколько поворотов

Во многих случаях один или несколько остатков участвуют в двух частично перекрывающихся витках. Например, в последовательности из 5 остатков оба остатка с 1 по 4 и остатки со 2 по 5 образуют очередь; в таком случае говорят о (я, я + 1) двойной поворот. Множественные повороты (до семи раз) обычно встречаются в белках.[6] Ленты Beta bend представляют собой другой тип многооборотного.

Заколки для волос

А заколка для волос представляет собой частный случай поворота, при котором направление основной цепи белка меняется на противоположное и фланкирующие элементы вторичной структуры взаимодействуют. Например, бета шпилька соединяет два водородная связь, антипараллельные β-тяжи (название довольно запутанное, так как β-шпилька может содержать много типов витков - α, β, γ и т. д.).

Бета шпильки могут быть классифицированы по количеству остатков, составляющих черед, то есть нет часть фланкирующих β-тяжей.[7] Если это число - X или Y (согласно двум различным определениям β листов), шпилька β определяется как X: Y.

Бета повороты на концах петли бета шпильки имеют другое распределение типов по сравнению с другими; тип I 'является наиболее распространенным, за ним следуют типы II', I и II.

Гибкие линкеры

Иногда повороты встречаются внутри гибкие линкеры или петли, соединяющие белковые домены. Последовательности линкера различаются по длине и обычно богаты полярными незаряженными аминокислоты. Гибкие линкеры позволяют соединяющимся доменам свободно скручиваться и поворачиваться для привлечения своих связывающих партнеров через динамика домена белка. Они также позволяют своим связывающим партнерам вызывать более крупный масштаб конформационные изменения на дальние расстояния аллостерия[8][9][10]

Роль в сворачивании белка

Были предложены две гипотезы о роли поворотов в сворачивание белка. С одной точки зрения, повороты играют решающую роль в складывании, объединяя и обеспечивая или разрешая взаимодействия между регулярными элементами вторичной структуры. Эта точка зрения подтверждается исследованиями мутагенеза, указывающими на критическую роль определенных остатков в поворотах некоторых белков. Кроме того, неродные изомеры X−Pro пептидные связи в свою очередь может полностью блокировать конформационную укладку некоторых белков. С другой стороны, повороты играют пассивную роль при сбрасывании. Это мнение подтверждается плохой консервацией аминокислот, наблюдаемой в большинстве поворотов. Кроме того, неродные изомеры многих X-Pro пептидные связи в свою очередь, мало или совсем не влияют на складывание.

Методы прогнозирования бета-разворота

За прошедшие годы было разработано множество методов прогнозирования бета-разворота. Недавно, Группа доктора Рагхавы развитый BetaTPred3 метод, который предсказывает полный бета-поворот, а не отдельные остатки, падающие в бета-поворот. Этот метод также обеспечивает хорошую точность и является первым методом, который предсказывает все 9 типов бета-разворотов. Помимо прогнозирования, этот метод также можно использовать для определения минимального количества мутаций, необходимых для инициирования или разрыва бета-поворота в белке в желаемом месте.

Смотрите также

Примечания

  1. ^ см. Rose et al. 1985 в Справочниках
  2. ^ Тониоло 1980
  3. ^ Venkatachalam 1968; Ричардсон 1981; Хатчинсон и Торнтон 1994
  4. ^ Венкатачалам, CM (1968). «Стерохимические критерии полипептидов и белков. V. Конформации системы трех связанных пептидных единиц» (PDF). Биополимеры. 6 (10): 1425–1436. Дои:10.1002 / bip.1968.360061006. HDL:2027.42/37819. PMID  5685102.
  5. ^ Ричардсон, Дж. С. (1981). Анатомия и таксономия структуры белка. Adv Protein Chem. Успехи в химии белков. 34. С. 167–339. Дои:10.1016 / с0065-3233 (08) 60520-3. ISBN  9780120342341. PMID  7020376.
  6. ^ Хатчинсон 1994, стр 2213
  7. ^ Сибанда 1989
  8. ^ Дункер А. К., Лоусон Дж. Д., Браун Си Джей, Уильямс Р. М., Ромеро П., О Дж. С., Олдфилд Си Джей, Кэмпен А. М., Рэтлифф К. М., Хиппс К. В., Аусио Дж., Ниссен М. С., Ривз Р., Канг С., Киссинджер К. Р., Бейли Р. В., Гризволд, доктор медицины , Чиу В., Гарнер Э.С., Обрадович З. (2001). «Внутренне неупорядоченный белок». Журнал молекулярной графики и моделирования. 19 (1): 26–59. CiteSeerX  10.1.1.113.556. Дои:10.1016 / с1093-3263 (00) 00138-8. PMID  11381529.
  9. ^ Bu Z, Callaway DJ (2011). «Белки движутся! Белковая динамика и дальняя аллостерия в передаче сигналов клетки». Структура белка и заболевания. Достижения в химии белков и структурной биологии. 83. С. 163–221. Дои:10.1016 / B978-0-12-381262-9.00005-7. ISBN  9780123812629. PMID  21570668.
  10. ^ Compiani M, Capriotti E (декабрь 2013 г.). «Вычислительные и теоретические методы фолдинга белков» (PDF). Биохимия. 52 (48): 8601–24. Дои:10.1021 / bi4001529. PMID  24187909. Архивировано из оригинал (PDF) на 2015-09-04.

внешняя ссылка

Рекомендации

Эти ссылки отсортированы по дате.