XPNPEP1 - XPNPEP1

XPNPEP1
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыXPNPEP1, APP1, SAMP, XPNPEP, XPNPEPL, XPNPEPL1, X-пролиламинопептидаза (аминопептидаза P) 1, растворимая, X-пролиламинопептидаза 1
Внешние идентификаторыOMIM: 602443 MGI: 2180003 ГомолоГен: 6424 Генные карты: XPNPEP1
Расположение гена (человек)
Хромосома 10 (человек)
Chr.Хромосома 10 (человек)[1]
Хромосома 10 (человек)
Геномное расположение XPNPEP1
Геномное расположение XPNPEP1
Группа10q25.1Начинать109,864,766 бп[1]
Конец109,923,553 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE XPNPEP1 209045 в формате fs.png

PBB GE XPNPEP1 208453 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

7511

170750

Ансамбль

ENSG00000108039

ENSMUSG00000025027

UniProt

Q9NQW7

Q6P1B1

RefSeq (мРНК)

NM_133216
NM_001374834

RefSeq (белок)

NP_573479

Расположение (UCSC)Chr 10: 109,86 - 109,92 МбChr 19: 52.93 - 53.04 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Xaa-Pro аминопептидаза 1 является фермент что у людей кодируется XPNPEP1 ген.[5]

Функция

Х-пролиламинопептидаза (EC 3.4.11.9) представляет собой пролин-специфическую металлоаминопептидазу, которая специфически катализирует удаление любой незамещенной N-концевой аминокислоты, которая находится рядом с предпоследним остатком пролина. Из-за своей специфичности по отношению к пролину было высказано предположение, что X-пролиламинопептидаза важна в созревании и деградации пептидных гормонов, нейропептидов и тахикинины, а также при переваривании устойчивых в иных отношениях фрагментов пищевого белка, дополняя, таким образом, пептидазы поджелудочной железы. Дефицит Х-пролиламинопептидазы приводит к экскреции большого количества иминоолигопептидов с мочой (Blau et al., 1988) [предоставлено OMIM][5]

Модельные организмы

Модельные организмы были использованы при изучении функции XPNPEP1. Условный нокаутирующая мышь линия называется Xpnpep1tm1a (КОМП) Wtsi был создан на Wellcome Trust Sanger Institute.[6] Самцы и самки животных прошли стандартизованный фенотипический скрининг[7] для определения последствий удаления.[8][9][10][11] Проведены дополнительные проверки: - Углубленное иммунологическое фенотипирование[12] - углубленное фенотипирование костей и хрящей[13]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000108039 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000025027 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ а б «Ген Entrez: X-пролиламинопептидаза XPNPEP1 (аминопептидаза P) 1, растворимая».
  6. ^ Гердин А.К. (2010). «Программа генетики Sanger Mouse: характеристика мышей с высокой пропускной способностью». Acta Ophthalmologica. 88: 925–7. Дои:10.1111 / j.1755-3768.2010.4142.x. S2CID  85911512.
  7. ^ а б «Международный консорциум по фенотипированию мышей».
  8. ^ Скарнес В.К., Розен Б., Вест А.П., Кутсуракис М., Бушелл В., Айер В., Мухика А.О., Томас М., Харроу Дж., Кокс Т., Джексон Д., Северин Дж., Биггс П., Фу Дж., Нефедов М., де Йонг П.Дж., Стюарт AF, Брэдли А. (июнь 2011 г.). «Ресурс условного нокаута для полногеномного исследования функции генов мыши». Природа. 474 (7351): 337–42. Дои:10.1038 / природа10163. ЧВК  3572410. PMID  21677750.
  9. ^ Долгин Э (июнь 2011 г.). "Библиотека мыши настроена на нокаут". Природа. 474 (7351): 262–3. Дои:10.1038 / 474262a. PMID  21677718.
  10. ^ Коллинз Ф.С., Россант Дж., Вурст В. (январь 2007 г.). «Мышь по всем причинам». Клетка. 128 (1): 9–13. Дои:10.1016 / j.cell.2006.12.018. PMID  17218247. S2CID  18872015.
  11. ^ Уайт Дж. К., Гердин А. К., Карп Н. А., Райдер Э., Бульян М., Басселл Дж. Н., Солсбери Дж., Клэр С., Ингем Нью-Джерси, Подрини С., Хоутон Р., Эстабель Дж., Боттомли Дж. Р., Мелвин Д. Дж., Сантер Д., Адамс, Северная Каролина, Таннахилл Д. , Logan DW, Macarthur DG, Flint J, Mahajan VB, Tsang SH, Smyth I, Watt FM, Skarnes WC, Dougan G, Adams DJ, Ramirez-Solis R, Bradley A, Steel KP (июль 2013 г.). «Полногеномное поколение и систематическое фенотипирование мышей с нокаутом открывает новые роли для многих генов». Клетка. 154 (2): 452–64. Дои:10.1016 / j.cell.2013.06.022. ЧВК  3717207. PMID  23870131.
  12. ^ а б «Консорциум иммунофенотипирования инфекций и иммунитета (3i)».
  13. ^ а б «Консорциум OBCD».

дальнейшее чтение

  • Vanhoof G, De Meester I, Goossens F, Hendriks D, Scharpé S, Yaron A (август 1992 г.). «Кининазная активность в тромбоцитах человека: расщепление связи Arg1-Pro2 брадикинина аминопептидазой P». Биохимическая фармакология. 44 (3): 479–87. Дои:10.1016 / 0006-2952 (92) 90439-П. PMID  1510698.
  • Блау Н., Нидервизер А., Шмерлинг Д.Х. (1988). «Пептидурия, предположительно вызванная дефицитом аминопептидазы-P. Новая врожденная ошибка метаболизма». Журнал наследственных метаболических заболеваний. 11 Дополнение 2: 240–2. Дои:10.1007 / BF01804246. PMID  3141711. S2CID  32596444.
  • Маруяма К., Сугано С. (январь 1994 г.). «Олиго-кэппинг: простой метод замены кэп-структуры эукариотических мРНК олигорибонуклеотидами». Ген. 138 (1–2): 171–4. Дои:10.1016/0378-1119(94)90802-8. PMID  8125298.
  • Судзуки Ю., Ёситомо-Накагава К., Маруяма К., Суяма А., Сугано С. (октябрь 1997 г.). «Конструирование и характеристика полноразмерной библиотеки кДНК с обогащением по 5'-концу». Ген. 200 (1–2): 149–56. Дои:10.1016 / S0378-1119 (97) 00411-3. PMID  9373149.
  • Ванхуф Г., Гуссенс Ф., Джулиано М.А., Джулиано Л., Хендрикс Д., Шаттеман К., Лин А.Х., Шарпе С. (1998). «Выделение и анализ последовательности клона кДНК человека (XPNPEPL), гомологичного X-пролиламинопептидазе (аминопептидазе P)». Цитогенетика и клеточная генетика. 78 (3–4): 275–80. Дои:10.1159/000134671. PMID  9465902.
  • Sprinkle TJ, Caldwell C, Ryan JW (июнь 2000 г.). «Клонирование, хромосомная сублокализация гена растворимой аминопептидазы P человека (XPNPEP1) в 10q25.3 и сохранение предполагаемых участков связывания протонного челнока и металлического лиганда с XPNPEP2 ". Архивы биохимии и биофизики. 378 (1): 51–6. Дои:10.1006 / abbi.2000.1792. PMID  10871044.
  • Коттрелл Г.С., Хупер Н.М., Тернер А.Дж. (декабрь 2000 г.). «Клонирование, экспрессия и характеристика человеческой цитозольной аминопептидазы P: одного марганец (II) -зависимого фермента». Биохимия. 39 (49): 15121–8. Дои:10.1021 / bi001585c. PMID  11106490.
  • Gevaert K, Goethals M, Martens L, Van Damme J, Staes A, Thomas GR, Vandekerckhove J (май 2003 г.). «Изучение протеомов и анализ процессинга белков с помощью масс-спектрометрической идентификации отсортированных N-концевых пептидов». Природа Биотехнологии. 21 (5): 566–9. Дои:10.1038 / nbt810. PMID  12665801. S2CID  23783563.