ARF3 - ARF3

ARF3
Идентификаторы
Псевдонимы	ARF3, Фактор рибозилирования АДФ 3
Внешние идентификаторы	OMIM: 103190 MGI: 99432 ГомолоГен: 68195 Генные карты: ARF3
Расположение гена (человек)
Chr.	Хромосома 12 (человек)
Конец	48,957,487 бп
Экспрессия РНК шаблон
	; ; ; ;
	Дополнительные данные эталонного выражения
Генная онтология
Молекулярная функция	• связывание нуклеотидов; • Связывание GTP; • ГТФазная активность;
Сотовый компонент	• цитоплазма; • перинуклеарная область цитоплазмы; • Мембрана Гольджи; • аппарат Гольджи; • внеклеточная экзосома; • внутриклеточный; • клеточная мембрана;
Биологический процесс	• транспорт белка; • процесс биосинтеза фосфатидилинозита; • передача сигнала, опосредованная малой GTPase; • везикулярный транспорт; • ретроградный везикулярный транспорт, Гольджи в ER; • транспорт; • внутриклеточный транспорт белка; • Гольджи к транспорту через плазматическую мембрану;
	Источники:Amigo / QuickGO
Ортологи
	377
	11842
	ENSG00000134287
	ENSMUSG00000051853
	P61204
	P61205
	NM_001659
	NM_007478; NM_001355510
	NP_001650
	NP_031504; NP_001342439
	Викиданные
Просмотр / редактирование человека	Просмотр / редактирование мыши

Фактор АДФ-рибозилирования 3 это белок что у людей кодируется ARF3 ген.^[4]^[5]

Функция

Фактор ADP-рибозилирования 3 (ARF3) является членом семейства генов ARF человека. Эти гены кодируют небольшие гуанин-нуклеотид-связывающие белки, которые стимулируют АДФ-рибозилтрансферазную активность холерного токсина и играют роль в везикулярном переносе и являются активаторами фосфолипазы D. Продукты гена включают 6 белков ARF и 11 белков, подобных ARF, и составляют 1 семейство. суперсемейства РАН. Белки ARF подразделяются на класс I (ARF1, ARF2 и ARF3), класс II (ARF4 и ARF5) и класс III (ARF6), и члены каждого класса имеют общую генную организацию. Ген ARF3 содержит пять экзонов и четыре интрона.^[5]

Взаимодействия

ARF3 был показан взаимодействовать с участием:

использованная литература

^ ^а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000134287 - Ансамбль, Май 2017
^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
^ Хираи М., Кусуда Дж., Хашимото К. (июнь 1996 г.). «Отнесение генов человеческого фактора рибозилирования ADP (ARF) ARF1 и ARF3 к хромосомам 1q42 и 12q13, соответственно». Геномика. 34 (2): 263–5. Дои:10.1006 / geno.1996.0283. PMID 8661066.
^ ^а ^б «Ген Entrez: фактор 3 АДФ-рибозилирования ARF3».
^ ^а ^б Кано Х, Уиллигер Б. Т., Экстон Дж. Х. (февраль 1997 г.). «Арфаптин 1, предполагаемый цитозольный белок-мишень фактора АДФ-рибозилирования, рекрутируется на мембраны Гольджи». J. Biol. Chem. 272 (9): 5421–9. Дои:10.1074 / jbc.272.9.5421. PMID 9038142.
^ Виллигер Б.Т., Провост Дж. Дж., Хо В. Т., Милстайн Дж., Экстон Дж. Х. (июль 1999 г.). «Арфаптин 1 образует комплекс с фактором АДФ-рибозилирования и ингибирует фосфолипазу D». FEBS Lett. 454 (1–2): 85–9. Дои:10.1016 / s0014-5793 (99) 00771-1. PMID 10413101. S2CID 40655171.
^ ^а ^б Боман А.Л., Сало П.Д., Хауглунд М.Дж., Стрэнд Н.Л., Ренсинк С.Дж., Жданкина О. (сентябрь 2002 г.). «Взаимодействия АДФ-фактор рибозилирования (ARF) недостаточно для функции или локализации дрожжевого белка GGA». Мол. Биол. Ячейка. 13 (9): 3078–95. Дои:10.1091 / mbc.E02-02-0078. ЧВК 124144. PMID 12221117.
^ ^а ^б Боман А.Л., Чжан Си, Чжу Х, Кан Р.А. (апрель 2000 г.). «Семейство эффекторов фактора ADP-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Мол. Биол. Ячейка. 11 (4): 1241–55. Дои:10.1091 / mbc.11.4.1241. ЧВК 14844. PMID 10749927.
^ Боман А.Л., Куай Дж., Чжу Х, Чен Дж., Курияма Р., Кан Р.А. (октябрь 1999 г.). «Белки Arf связываются с митотическим кинезиноподобным белком 1 (MKLP1) GTP-зависимым образом». Cell Motil. Цитоскелет. 44 (2): 119–32. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0169 (199910) 44: 2 <119 :: AID-CM4> 3.0.CO; 2-C. PMID 10506747.

внешние ссылки

Человек ARF3 расположение генома и ARF3 страница сведений о генах в Браузер генома UCSC.

дальнейшее чтение

Ли Ф.Дж., Мосс Дж., Воан М. (1992). «Факторы ADP-рибозилирования (ARF) человека и лямблий дополняют функцию ARF в Saccharomyces cerevisiae». J. Biol. Chem. 267 (34): 24441–5. PMID 1447192.
Ли CM, Хаун Р.С., Цай СК, Мосс Дж., Воган М. (1992). «Характеристика человеческого гена, кодирующего фактор 1 АДФ-рибозилирования, гуанин-нуклеотид-связывающий активатор холерного токсина». J. Biol. Chem. 267 (13): 9028–34. PMID 1577740.
Tsai SC, Haun RS, Tsuchiya M, Moss J, Vaughan M (1991). «Выделение и характеристика человеческого гена фактора 3 АДФ-рибозилирования, 20-кДа гуанин-нуклеотид-связывающего белкового активатора холерного токсина». J. Biol. Chem. 266 (34): 23053–9. PMID 1744102.
Стернс Т., Уиллингем М.С., Ботштейн Д., Кан Р.А. (1990). «Фактор АДФ-рибозилирования функционально и физически связан с комплексом Гольджи». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 87 (3): 1238–42. Дои:10.1073 / pnas.87.3.1238. ЧВК 53446. PMID 2105501.
Бобак Д.А., Найтингейл М.С., Муртаг Дж. Дж., Прайс С.Р., Мосс Дж., Воан М. (1989). «Молекулярное клонирование, характеристика и экспрессия факторов ADP-рибозилирования человека: два гуанин-нуклеотид-зависимых активатора холерного токсина». Proc. Natl. Акад. Sci. СОЕДИНЕННЫЕ ШТАТЫ АМЕРИКИ. 86 (16): 6101–5. Дои:10.1073 / пнас.86.16.6101. ЧВК 297783. PMID 2474826.
Оркл Л., Палмер Д. Д., Амхердт М., Ротман Д. Э. (1993). «Сборка покрытых везикул в Golgi требует только коатомера и белков ARF из цитозоля». Природа. 364 (6439): 732–4. Дои:10.1038 / 364732a0. PMID 8355790. S2CID 4348442.
Хаун Р.С., Мосс Дж., Воган М. (1993). «Характеристика промотора человеческого фактора 3 ADP-рибозилирования. Регуляция транскрипции промотора без ТАТА». J. Biol. Chem. 268 (12): 8793–800. PMID 8473323.
Хелмс Дж. Б., Палмер Д. Д., Ротман Дж. Э. (1993). «Две разные популяции ARF, связанные с мембранами Гольджи». J. Cell Biol. 121 (4): 751–60. Дои:10.1083 / jcb.121.4.751. ЧВК 2119793. PMID 8491770.
Хосака М., Тода К., Такацу Х., Тории С., Мураками К., Накаяма К. (1996). «Структура и внутриклеточная локализация факторов ADP-рибозилирования мыши от типа 1 до типа 6 (ARF1-ARF6)». J. Biochem. 120 (4): 813–9. Дои:10.1093 / oxfordjournals.jbchem.a021484. PMID 8947846.
Кано Х, Виллигер Б. Т., Экстон Дж. Х. (1997). «Арфаптин 1, предполагаемый цитозольный белок-мишень фактора АДФ-рибозилирования, рекрутируется на мембраны Гольджи». J. Biol. Chem. 272 (9): 5421–9. Дои:10.1074 / jbc.272.9.5421. PMID 9038142.
Виллигер Б.Т., Провост Дж. Дж., Хо В. Т., Милстин Дж., Экстон Дж. Х. (1999). «Арфаптин 1 образует комплекс с фактором АДФ-рибозилирования и ингибирует фосфолипазу D». FEBS Lett. 454 (1–2): 85–9. Дои:10.1016 / S0014-5793 (99) 00771-1. PMID 10413101. S2CID 40655171.
Боман А.Л., Куай Дж., Чжу Х, Чен Дж., Курияма Р., Кан Р.А. (1999). «Белки Arf связываются с митотическим кинезиноподобным белком 1 (MKLP1) GTP-зависимым образом». Cell Motil. Цитоскелет. 44 (2): 119–32. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0169 (199910) 44: 2 <119 :: AID-CM4> 3.0.CO; 2-C. PMID 10506747.
Такея Р., Такешиге К., Сумимото Х. (2000). «Взаимодействие домена PDZ человека PICK1 с факторами ADP-рибозилирования класса I». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 267 (1): 149–55. Дои:10.1006 / bbrc.1999.1932. PMID 10623590.
Боман А.Л., Чжан Ч., Чжу X, Кан Р.А. (2000). «Семейство эффекторов фактора ADP-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Мол. Биол. Ячейка. 11 (4): 1241–55. Дои:10.1091 / mbc.11.4.1241. ЧВК 14844. PMID 10749927.
Невривы Д. Д., Петерсон В. Дж., Аврам Д., Измаил Дж. Э., Хансен С. Г., Доуэлл П., Хруби Д. Е., Доусон М. И., Лейд М. (2000). «Взаимодействие GRASP, белка, кодируемого новым геном, индуцированным ретиноевой кислотой, с членами семейства цитохезиновых факторов обмена гуаниновых нуклеотидов». J. Biol. Chem. 275 (22): 16827–36. Дои:10.1074 / jbc.275.22.16827. PMID 10828067.
Жданкина О., Стрэнд Н.Л., Редмонд Дж. М., Боман А. Л. (2001). «Белки GGA дрожжей взаимодействуют с GTP-связанным Arf и способствуют транспортировке через Гольджи». Дрожжи. 18 (1): 1–18. Дои:10.1002 / 1097-0061 (200101) 18: 1 <1 :: AID-YEA644> 3.0.CO; 2-5. PMID 11124697.
Ироби Дж., Нелис Э., Верхувен К., Де Вриндт Э, Диерик И., Де Йонге П., Ван Брокховен К., Тиммерман В. (2002). «Мутационный анализ 12 генов-кандидатов для дистальной наследственной моторной нейропатии II типа (дистальный HMN II), сцепленных с 12q24.3». Дж. Перифер. Nerv. Syst. 7 (2): 87–95. Дои:10.1046 / j.1529-8027.2002.02014.x. PMID 12090300. S2CID 8453412.
Ли Ф, Мандал М., Мишра С.К., Барнс С.Дж., Кумар Р. (2002). «Херегулин способствует экспрессии и субклеточному перераспределению фактора 3 АДФ-рибозилирования». FEBS Lett. 524 (1–3): 49–53. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 02994-0. PMID 12135740. S2CID 36764648.
Боман А.Л., Сало П.Д., Хауглунд М.Дж., Стрэнд Н.Л., Ренсинк С.Дж., Жданкина О. (2002). «Взаимодействия АДФ-фактор рибозилирования (ARF) недостаточно для функции или локализации дрожжевого белка GGA». Мол. Биол. Ячейка. 13 (9): 3078–95. Дои:10.1091 / mbc.E02-02-0078. ЧВК 124144. PMID 12221117.

Эта статья о ген на хромосома человека 12 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это.

[refGRCh38Ensembl-1] а ^б ^c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000134287 - Ансамбль, Май 2017

[2] "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[3] "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.

[pmid8661066-4] Хираи М., Кусуда Дж., Хашимото К. (июнь 1996 г.). «Отнесение генов человеческого фактора рибозилирования ADP (ARF) ARF1 и ARF3 к хромосомам 1q42 и 12q13, соответственно». Геномика. 34 (2): 263–5. Дои:10.1006 / geno.1996.0283. PMID 8661066.

[entrez-5] а ^б «Ген Entrez: фактор 3 АДФ-рибозилирования ARF3».

[pmid9038142-6] а ^б Кано Х, Уиллигер Б. Т., Экстон Дж. Х. (февраль 1997 г.). «Арфаптин 1, предполагаемый цитозольный белок-мишень фактора АДФ-рибозилирования, рекрутируется на мембраны Гольджи». J. Biol. Chem. 272 (9): 5421–9. Дои:10.1074 / jbc.272.9.5421. PMID 9038142.

[pmid10413101-7] Виллигер Б.Т., Провост Дж. Дж., Хо В. Т., Милстайн Дж., Экстон Дж. Х. (июль 1999 г.). «Арфаптин 1 образует комплекс с фактором АДФ-рибозилирования и ингибирует фосфолипазу D». FEBS Lett. 454 (1–2): 85–9. Дои:10.1016 / s0014-5793 (99) 00771-1. PMID 10413101. S2CID 40655171.

[pmid12221117-8] а ^б Боман А.Л., Сало П.Д., Хауглунд М.Дж., Стрэнд Н.Л., Ренсинк С.Дж., Жданкина О. (сентябрь 2002 г.). «Взаимодействия АДФ-фактор рибозилирования (ARF) недостаточно для функции или локализации дрожжевого белка GGA». Мол. Биол. Ячейка. 13 (9): 3078–95. Дои:10.1091 / mbc.E02-02-0078. ЧВК 124144. PMID 12221117.

[pmid10749927-9] а ^б Боман А.Л., Чжан Си, Чжу Х, Кан Р.А. (апрель 2000 г.). «Семейство эффекторов фактора ADP-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Мол. Биол. Ячейка. 11 (4): 1241–55. Дои:10.1091 / mbc.11.4.1241. ЧВК 14844. PMID 10749927.

[pmid10506747-10] Боман А.Л., Куай Дж., Чжу Х, Чен Дж., Курияма Р., Кан Р.А. (октябрь 1999 г.). «Белки Arf связываются с митотическим кинезиноподобным белком 1 (MKLP1) GTP-зависимым образом». Cell Motil. Цитоскелет. 44 (2): 119–32. Дои:10.1002 / (SICI) 1097-0169 (199910) 44: 2 <119 :: AID-CM4> 3.0.CO; 2-C. PMID 10506747.

[1]

[2]

[3]

[4]

[5]

[6]

[7]

[8]

[9]

[10]