GGA1 - Википедия - GGA1

GGA1
Белок GGA1 PDB 1j2j.png
Доступные конструкции
PDBПоиск ортолога: PDBe RCSB
Идентификаторы
ПсевдонимыGGA1, ассоциированный с Гольджи, гамма-адаптин ухо, содержащий ARF-связывающий белок 1
Внешние идентификаторыOMIM: 606004 MGI: 2146207 ГомолоГен: 39250 Генные карты: GGA1
Расположение гена (человек)
Хромосома 22 (человек)
Chr.Хромосома 22 (человек)[1]
Хромосома 22 (человек)
Геномное расположение GGA1
Геномное расположение GGA1
Группа22q13.1Начинать37,608,725 бп[1]
Конец37,633,564 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE GGA1 218114 в формате fs.png

PBB GE GGA1 50277 в формате fs.png

PBB GE GGA1 45572 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_145929

RefSeq (белок)

NP_001001560
NP_001166158
NP_001166159
NP_037497
NP_001350700

NP_666041

Расположение (UCSC)Chr 22: 37.61 - 37.63 МбChr 15: 78,88 - 78,89 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Белок, связывающий фактор рибозилирования, GGA1 это белок что у людей кодируется GGA1 ген.[5][6][7]

Этот ген кодирует член семейства ARF-связывающих (GGA) белков, локализованных по Гольджи, содержащих ухо гамма-адаптин. Члены этого семейства представляют собой повсеместно распространенные белки оболочки, которые регулируют перемещение белков между транс-Гольджи сеть и лизосома. Эти белки имеют общий амино-концевой домен VHS, который опосредует сортировку маннозо-6-фосфатные рецепторы в сети транс-Гольджи. Они также содержат карбокси-концевую область, гомологичную ушному домену гамма-адаптинов. Для этого гена было обнаружено множество альтернативно сплайсированных вариантов транскриптов, кодирующих разные изоформы.[8]

Взаимодействия

GGA1 показал себя взаимодействовать с Сортилин 1,[9] BACE2,[10] RABEP1[11] и ARF3.[12][13]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000100083 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000033128 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Херст Дж, Луи У.В., Брайт Н.А., Тотти Н., Матрос М.Н., Робинсон М.С. (май 2000 г.). «Семейство белков с гамма-адаптином и доменами VHS, которые облегчают перенос между сетью транс-Гольджи и вакуолью / лизосомой». J Cell Biol. 149 (1): 67–80. Дои:10.1083 / jcb.149.1.67. ЧВК  2175106. PMID  10747088.
  6. ^ Dell'Angelica EC, Puertollano R, Mullins C, Aguilar RC, Vargas JD, Hartnell LM, Bonifacino JS (май 2000 г.). «GGA: семейство белков, связывающих фактор рибозилирования АДФ, связанных с адаптерами и связанных с комплексом Гольджи». J Cell Biol. 149 (1): 81–94. Дои:10.1083 / jcb.149.1.81. ЧВК  2175099. PMID  10747089.
  7. ^ Xie L, Boyle D, Sanford D, Scherer PE, Pessin JE, Mora S (март 2006 г.). «Внутриклеточное движение и секреция адипонектина зависит от везикул, покрытых GGA». J Biol Chem. 281 (11): 7253–9. Дои:10.1074 / jbc.M511313200. PMID  16407204.
  8. ^ «Ген Entrez: GGA1, связанный с гольджи, содержащий гамма-адаптин, ARF-связывающий белок 1».
  9. ^ Якобсен, Линда; Мэдсен Педер; Nielsen Morten S; Герартс Вийнанд П. М.; Глиманн Йорген; Smit August B; Петерсен Клаус М (январь 2002 г.). «Цитоплазматический домен sorLA взаимодействует с GGA1 и -2 и определяет минимальные требования для связывания GGA». FEBS Lett. 511 (1–3): 155–8. Дои:10.1016 / S0014-5793 (01) 03299-9. ISSN  0014-5793. PMID  11821067.
  10. ^ Он, Сянъюань; Чанг Ван-Пин; Кёльш Джеральд; Тан Джордан (июль 2002 г.). «Цитозольный домен мемапсина 2 (бета-секретаза) связывается с доменами VHS GGA1 и GGA2: влияние на механизм эндоцитоза мемапсина 2». FEBS Lett. 524 (1–3): 183–7. Дои:10.1016 / S0014-5793 (02) 03052-1. ISSN  0014-5793. PMID  12135764.
  11. ^ Маттера, Рафаэль; Ариги Сесилия Н; Лодж Роберт; Зериал Марино; Бонифачино Хуан С (январь 2003 г.). «Двухвалентное взаимодействие GGA с комплексом Рабаптин-5-Рабекс-5». EMBO J. 22 (1): 78–88. Дои:10.1093 / emboj / cdg015. ISSN  0261-4189. ЧВК  140067. PMID  12505986.
  12. ^ Боман, Аннетт Л; Сало Пол Д; Хоглунд Мелисса Дж; Strand Nicole L; Rensink Shelly J; Жданкина Ольга (сентябрь 2002 г.). «Взаимодействия АДФ-фактор рибозилирования (ARF) недостаточно для функции или локализации дрожжевого белка GGA». Мол. Биол. Клетка. 13 (9): 3078–95. Дои:10.1091 / mbc.E02-02-0078. ISSN  1059-1524. ЧВК  124144. PMID  12221117.
  13. ^ Boman, A L; Zhang C j; Zhu X; Кан Р. А. (апрель 2000 г.). «Семейство эффекторов фактора ADP-рибозилирования, которые могут изменять мембранный транспорт через транс-Гольджи». Мол. Биол. Клетка. 11 (4): 1241–55. Дои:10.1091 / mbc.11.4.1241. ISSN  1059-1524. ЧВК  14844. PMID  10749927.

дальнейшее чтение