ATG7 - ATG7

ATG7
Идентификаторы
ПсевдонимыATG7, APG7-LIKE, APG7L, GSA7, связанные с аутофагией 7
Внешние идентификаторыOMIM: 608760 MGI: 1921494 ГомолоГен: 4662 Генные карты: ATG7
Расположение гена (человек)
Хромосома 3 (человек)
Chr.Хромосома 3 (человек)[1]
Хромосома 3 (человек)
Геномное расположение ATG7
Геномное расположение ATG7
Группа3п25.3Начинать11,272,309 бп[1]
Конец11,557,665 бп[1]
Экспрессия РНК шаблон
PBB GE ATG7 218673 s в формате fs.png
Дополнительные данные эталонного выражения
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez
Ансамбль
UniProt
RefSeq (мРНК)

NM_001253717
NM_001253718
NM_028835
NM_001379130

RefSeq (белок)

NP_001240646
NP_001240647
NP_083111
NP_001366059

Расположение (UCSC)Chr 3: 11.27 - 11.56 МбChr 6: 114,64 - 114,86 Мб
PubMed поиск[3][4]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Связанные с аутофагией 7 это белок у людей кодируется ATG7 ген.[5][6] Относится к GSA7; APG7L; APG7-LIKE.[6]

ATG 7 присутствует как у растений, так и у животных геномы, действует как незаменимый белок для разрушения клеток и их переработки.[7][8] Последовательность ассоциируется с системой убиквитин-протеасома, UPS, необходимые для уникального развития аутофагосомной мембраны и слияния внутри клеток.[9]

ATG7 был идентифицирован на основе гомологии с дрожжевыми клетками. Pichia pastoris GSA7 и Saccharomyces cerevisiae APG7. По-видимому, белок необходим для слияния пероксисомальной и вакуолярной мембран.[10]

Аутофагия - важный клеточный процесс, который помогает поддерживать гомеостаз. Он проходит через разрушение и переработку цитоплазматических органелл и макромолекул. Во время инициации аутофагии ATG7 действует как фермент E-1 для убиквитиноподобные белки (UBL), такие как ATG12 и ATG8. ATG7 помогает этим белкам UBL нацеливаться на их молекулы, связываясь с ними и активируя их перенос на фермент E-2. Роль ATG7 в обеих этих системах UBL, специфичных для аутофагии, делает его важным регулятором сборки аутофагосом.[11]

Гомологичный АТФ-связывающим и каталитическим сайтам белков-активаторов E1, ATG7 использует свой цистеиновый остаток для создания связи тиолового эфира со свободными молекулами убиквитина.[9][12] Через UPS убиквитин будет продолжать связываться с другими белками, связанными с аутофагией, белками конъюгации E2 и лигазами белков E3, чтобы прикрепить убиквитин к целевому субстрату и вызвать аутофагию.[13]

ATG 7 часто ассоциируется с ATG12 / ATG5 секвенированный каскад убиквитинирования. Также в присутствии p53 пути клеточного цикла в условиях стресса и бедности питательными веществами.[14][15]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000197548 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000030314 - Ансамбль, Май 2017
  3. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  5. ^ Юань В., Стромхауг П.Е., Данн В.А. (май 1999 г.). «Индуцированная глюкозой аутофагия пероксисом у Pichia pastoris требует уникального E1-подобного белка». Молекулярная биология клетки. 10 (5): 1353–66. Дои:10.1091 / mbc.10.5.1353. ЧВК  25277. PMID  10233149.
  6. ^ а б «Ген Entrez: ATG7, гомолог ATG7, связанный с аутофагией 7 (S. cerevisiae)».
  7. ^ Онлайн-менделевское наследование в человеке (OMIM): AUTOPHAGY 7, S. CEREVISIAE, HOMOLOG OF; ATG7 - 608760
  8. ^ «Механизмы аутофагии: Нобелевская премия по физиологии и медицине 2016 г.». ScienceDaily. Получено 2017-10-20.
  9. ^ а б Лилиенбаум А (март 2013 г.). «Связь между протеасомной системой и аутофагией». Международный журнал биохимии и молекулярной биологии. 4 (1): 1–26. ЧВК  3627065. PMID  23638318.
  10. ^ Юань В., Стромхауг П.Е., Данн В.А. (май 1999 г.). «Индуцированная глюкозой аутофагия пероксисом у Pichia pastoris требует уникального E1-подобного белка». Молекулярная биология клетки. 10 (5): 1353–66. Дои:10.1091 / mbc.10.5.1353. ЧВК  25277. PMID  10233149.
  11. ^ Xiong J (октябрь 2015 г.). «Atg7 в развитии и болезни: панацея или ящик Пандоры?». Белки и клетки. 6 (10): 722–34. Дои:10.1007 / s13238-015-0195-8. ЧВК  4598325. PMID  26404030.
  12. ^ Лекер С.Х., Голдберг А.Л., Митч В.Е. (июль 2006 г.). «Расщепление белков убиквитин-протеасомным путем в нормальных и болезненных состояниях». Журнал Американского общества нефрологов. 17 (7): 1807–19. Дои:10.1681 / ASN.2006010083. PMID  16738015.
  13. ^ Мён Дж, Ким КБ, Crews CM (июль 2001 г.). «Убиквитин-протеасомный путь и ингибиторы протеасом». Обзоры медицинских исследований. 21 (4): 245–73. Дои:10.1002 / med.1009.abs. ЧВК  2556558. PMID  11410931.
  14. ^ Ли И. Х., Кавай Й., Фергюссон М. М., Ровира II, епископ А. Дж., Мотояма Н., Цао Л., Финкель Т. (апрель 2012 г.). «Atg7 модулирует активность p53 для регулирования клеточного цикла и выживания во время метаболического стресса». Наука. 336 (6078): 225–8. Дои:10.1126 / наука.1218395. ЧВК  4721513. PMID  22499945.
  15. ^ Das S (февраль 2018 г.). «Раскрытие CNOT: новый игрок в связке аутофагия-клеточная смерть». Научная сигнализация. 11 (516): eaar6364. Дои:10.1126 / scisignal.aar6364. PMID  29438015. S2CID  3325931.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка