АТФ: семейство гуанидофосфотрансфераз - Википедия - ATP:guanido phosphotransferase family
| АТФ: каталитический домен гуанидофосфотрансферазы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 структура мутанта аргининкиназы c271a | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ATP-gua_Ptrans | ||||||||
| Pfam | PF00217 | ||||||||
| Pfam клан | CL0286 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR022414 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00103 | ||||||||
| SCOP2 | 1crk / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
| АТФ: N-концевой домен гуанидофосфотрансферазы | |||||||||
|---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
 структура переходного состояния мутанта аргинин киназы | |||||||||
| Идентификаторы | |||||||||
| Символ | ATP-gua_PtransN | ||||||||
| Pfam | PF02807 | ||||||||
| ИнтерПро | IPR022413 | ||||||||
| PROSITE | PDOC00103 | ||||||||
| SCOP2 | 1crk / Объем / СУПФАМ | ||||||||
| |||||||||
В молекулярной биологии АТФ: семейство гуанидофосфотрансфераз это семья структурно и функционально связанные ферменты,[1][2] это обратимо катализировать передача фосфат между АТФ и различными фосфогенами. В ферменты К этому семейству относятся:
- Гликоциаминкиназа (EC 2.7.3.1 ), который катализирует перенос фосфата с АТФ на гуанидоацетат.
- Аргининкиназа (EC 2.7.3.3 ), который катализирует перенос фосфата с АТФ на аргинин.
- Тауроциамин киназа (EC 2.7.3.4 ), фермент, специфичный для кольчатых червей, который катализирует перенос фосфата от АТФ к тауроциамину.
- Ломбрицин киназа (EC 2.7.3.5 ), фермент, специфичный для кольчатых червей, который катализирует перенос фосфата от АТФ к ломбрицину.
- Smc74, специфический фермент церкарии из Schistosoma mansoni.[1]
- Креатинкиназа (EC 2.7.3.2 ) (СК),[3][4] который катализирует обратимый перенос высоких энергия фосфат от АТФ до креатина, образуя фосфокреатин и АДФ.
Креатинкиназа играет важную роль в энергетике метаболизм из позвоночные. Существует по крайней мере четыре различных, но очень тесно связанных формы СК. Два изофермента, M (мышцы) и B (мозг), являются цитозольными, а два других - цитозольными. митохондриальный. В морские ежи существует жгутиковый изофермент, который состоит из трехкратного преобразования CK-домена. А цистеин остаток причастен к каталитический активность этих ферментов и области вокруг этого активный сайт остаток очень консервативный.
АТФ: гуанидофосфотрансферазы содержат C-терминал каталитический домен, который состоит из дупликации, где общее ядро состоит из двух бета-альфа-бета2-альфа повторяет.[5] В субстрат сайт привязки находится в щели между N- и C-концевыми доменами, но большая часть каталитический остатки находятся в более крупном С-концевом домене.[5] Они также содержат N-концевой домен, который имеет альфа складывать состоящий из неправильного массива из 6 коротких спирали.[5]
Рекомендации
- ^ а б Штейн Л.Д., Харн Д.А., Дэвид-младший (апрель 1990 г.). «Клонированная АТФ: гуанидинокиназа трематоды Schistosoma mansoni имеет новую дублированную структуру». J. Biol. Chem. 265 (12): 6582–8. PMID 2324092.
- ^ Сильный SJ, Эллингтон WR (январь 1995 г.). «Выделение и анализ последовательности гена аргинин киназы из хелицератного членистоногого, Limulus polyphemus: понимание каталитически важных остатков». Биохим. Биофиз. Acta. 1246 (2): 197–200. Дои:10.1016/0167-4838(94)00218-6. PMID 7819288.
- ^ Бессман С.П., Карпентер С.Л. (1985). «Энергетический челнок креатин-креатинфосфат». Анну. Преподобный Biochem. 54: 831–62. Дои:10.1146 / annurev.bi.54.070185.004151. PMID 3896131.
- ^ Haas RC, Strauss AW (апрель 1990 г.). «Отдельные ядерные гены кодируют саркомер-специфические и вездесущие изоферменты митохондриальной креатинкиназы человека». J. Biol. Chem. 265 (12): 6921–7. PMID 2324105.
- ^ а б c Фриц-Вольф К., Шнайдер Т., Валлиманн Т., Кабш В. (май 1996 г.). «Структура митохондриальной креатинкиназы». Природа. 381 (6580): 341–5. Дои:10.1038 / 381341a0. PMID 8692275. S2CID 4254253.