Депсипептид - Depsipeptide

А депсипептид это пептид в котором один или несколько из амид, -C (O) NHR-, группы заменяются соответствующими сложный эфир, -C (O) ИЛИ,[1] Многие депсипептиды имеют как пептидные, так и сложноэфирные связи. В основном они содержатся в морских и микробных натуральных продуктах.[2]

Пример депсипептида с 3 амидными группами (выделено синий) и одна сложноэфирная группа (выделены зеленый). р1 и R3 представляют собой органические группы (например, метил) или атом водорода, присутствующий в α-гидроксикарбоновых кислотах. р2, Р4 и R5 представляют собой органические группы или атом водорода, присутствующие в обычных аминокислотах.

Депсипептид натуральные продукты

Энтерохелин представляет собой депсипептид, который является переносчиком железа.[3]

Было обнаружено, что несколько депсипептидов обладают противораковыми свойствами.[4]

Ингибитор депсипептидного фермента включает: ромидепсин, член класса бициклических пептидов, известный ингибиторы гистондеацетилазы (HDACi). Впервые он был выделен как продукт ферментации из Chromobacterium violaceum фармацевтической компанией Fujisawa.[5]

Этамицин по предварительным данным в 2010 году было показано, что он обладает высокой активностью против MRSA в модели мыши.[6] Несколько депсипептидов из Streptomyces проявляют антимикробную активность.[7][8] Они образуют новый потенциальный класс антибиотиков, известный как ацилдепсипептиды (ADEP ). ADEP нацелены и активируют литическую протеазу казеина (ClpP ), чтобы инициировать неконтролируемую деградацию пептидов и развернутого белка, убивая многие грамположительные бактерии.[9][10][11]

дальнейшее чтение

  • папуамид Ford, PW; Густафсон, КР; Макки, ТС; Shigematsu, N; Maurizi, LK; Pannell, LK; Уильямс, Делавэр; де Сильва, ED; Lassota, P; Аллен, TM; Ван Суст, Р. Андерсен, RJ; Бойд, MR (1999). "Папуамиды A-D, ВИЧ-ингибирующие и цитотоксические депсипептиды из губок Теонелла мирабилис и Теонелла Свинхой Собран в Папуа-Новой Гвинее ". Варенье. Chem. Soc. 121: 5899–5909. Дои:10.1021 / ja990582o.
  • неамфамид А Oku, N; Густафсон, КР; Картнер, Л.К .; Wilson, JA; Shigematsu, N; Hess, S; Pannell, LK; Бойд, MR; МакМахон, Дж. Б. (2004). "Neamphamide A. Новый ВИЧ-ингибирующий депсипептид из морской губки Папуа-Новой Гвинеи. Neamphius huxleyi". J. Nat. Прод. 67 (8): 1407–11. Дои:10.1021 / np040003f. PMID  15332865.
  • каллипелтин А Зампелла, А; D'Auria, MV; Палома, LG; Касапулло, А; Минале, L; Дебитус, С; Энен, Y (1996). "Каллипелтин А, циклический депсипептид против ВИЧ из литистидной губки Новой Каледонии. Callipelta sp.". Варенье. Chem. Soc. 118: 6202–9. Дои:10.1021 / ja954287p.
  • мирабамиды A-D Плаза, А; Гущина, Е; Baker, HL; Келли, М; Бьюли, Калифорния (2007). «Мирабамиды A-D. Депсипептиды из губки. Siliquariaspongia mirabilis которые ингибируют слияние ВИЧ-1 ». J. Nat. Прод. 70 (11): 1753–60. Дои:10.1021 / np070306k. PMID  17963357.; Анджелич, CD; Planelles, V; Барроуз, Л. Р. (2008). «Характеристика анти-ВИЧ активности папуамида А.» Мар наркотики. 6 (4): 528–49. Дои:10.3390 / md20080027. ЧВК  2630844. PMID  19172193.

Рекомендации

  1. ^ ИЮПАК, Сборник химической терминологии, 2-е изд. («Золотая книга») (1997). Исправленная онлайн-версия: (2006–) "депсипептиды ". Дои:10.1351 / goldbook.D01604
  2. ^ Ясумаса Хамада, Такаюки Шиоири (2005). «Последние достижения в области синтетических исследований биологически активных морских циклических пептидов и депсипептидов». Chem. Rev. 105: 4441–4482. Дои:10.1021 / cr0406312.CS1 maint: использует параметр авторов (связь)
  3. ^ Уолш, Кристофер Т., Джун Лю, Фрэнк Руснак и Масахиро Сакайтани (1990). «Молекулярные исследования ферментов в метаболизме хоризматов и пути биосинтеза энтеробактина». Химические обзоры. 90 (7): 1105–1129. Дои:10.1021 / cr00105a003.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  4. ^ Kitagaki, J .; Ши, G .; Miyauchi, S .; Мураками, С .; Ян, Ю. (2015). «Циклические депсипептиды как потенциальные лекарственные средства против рака». Противораковые препараты. 26: 259–71. Дои:10.1097 / CAD.0000000000000183. PMID  25419631.
  5. ^ Юрек-Георгий, Александр; Сесил, Александр Ричард Лиам; Мо, Алекс Хон Кит; Вен, Шицзюнь; Роджерс, Хелен; Хабенс, Фэй; Маэда, Сатоко; Ёсида, Минору; и другие. (2007). «Первые биологически активные синтетические аналоги FK228, ингибитора гистон-деацетилазы депсипептида». Журнал медицинской химии. 50 (23): 5720–5726. Дои:10.1021 / jm0703800. PMID  17958342.
  6. ^ Спешка, Нина М; Perera, Varahenage R; Мэлони, Кэтрин N; Тран, Дэн Н; Дженсен, Пол; Феникал, Уильям; Низет, Виктор; Хенслер, Мэри Э (2010). «Активность стрептограминового антибиотика этамицина против метициллин-резистентного золотистого стафилококка». Журнал антибиотиков. 63 (5): 219. Дои:10.1038 / ja.2010.22. ЧВК  2889693. PMID  20339399.
  7. ^ К. Х. Мишель, Р. Э. Кастнер (Eli Lilly and Company), US 4492650, 1985 [Chem. Abstr. 1985, 102, 130459]
  8. ^ Осада, Хироюки; Яно, Тацуя; Кошино, Хироюки; Исоно, Киёси (1991). «Энопептин А, новый депсипептидный антибиотик с антибактериофаговой активностью». Журнал антибиотиков. 44 (12): 1463–1466. Дои:10.7164 / антибиотики.44.1463.
  9. ^ Ли; Хим Шун, Доминик; Гуарне, Альба; Маурици, Майкл Р .; Чэн И-Цян; Райт, Джерард Д.; Гирландо, Родольфо; Джозеф, Эбенезер; Глойд, Мелани; Сон Чунг, Ю; Ортега, Хоакин (2010). «Ацилдепсипептидные антибиотики индуцируют образование структурированного осевого канала в ClpP: модель ClpX / ClpA-связанного состояния ClpP». Химия и биология. 17 (9): 959–969. Дои:10.1016 / j.chembiol.2010.07.008. ЧВК  2955292. PMID  20851345.
  10. ^ Хинзен, Бертольд; Лабищинский, Харальд; Бретц-Эстерхельт, Хайке; Эндерманн, Райнер; Бенет-Бухгольц, Хорди; Хеллвиг, Вероника; Хэбих, Дитер; Шумахер, Андреас; Лампе, Томас; Паульсен, Хольгер; Раддац, Зигфрид (2006). «Оптимизация медицинской химии ацилдепсипептидов антибиотиков класса энопептинов». ChemMedChem. 1 (7): 689–693. Дои:10.1002 / cmdc.200600055. PMID  16902918.
  11. ^ Карни, Дэниел В .; Schmitz, Karl R .; Truong, Jonathan V .; Зауэр, Роберт Т .; Селло, Джейсон К. (2014). «Ограничение конформационной динамики циклических ацилдепсипептидных антибиотиков улучшает их антибактериальную активность». JACS. 136: 1922–1929. Дои:10.1021 / ja410385c.