FERMT2 - FERMT2
Гомолог семейства фермитинов 2 (FERMT2) также известный как Член семейства C, содержащий домен гомологии плекстрина, 1 (PLEKHC1) или kindlin-2 это белок что у людей кодируется FERMT2 ген.[5][6][7]
Киндлин-2 - первый белок киндлин, открытый в 1994 году. Он был обнаружен в ходе скрининга мРНК, индуцируемой эпидермальным фактором роста (EGF), и первоначально назван белком митоген-индуцибельный ген 2 (Mig-2).[5]
Функция
FERMT2 является составной частью внеклеточный матрикс структур в клетках млекопитающих и требуется для надлежащего контроля изменения формы клеток.[8]
Основная задача киндлинов - регулировать активацию интегринов.[9]
Взаимодействия
FERMT2 был показан взаимодействовать с участием FBLIM1.[8]
Роль в здоровье и болезнях
- Потеря киндлина-2 у мышей приводит к летальности после имплантации.[10]
- Киндлин-2 высоко экспрессируется в активированных миофибробластах и регулирует формирование очаговой адгезии.[11]
- Удаление Kindlin-2 замедляет секрецию инсулина и снижает массу β-клеток у мышей.[12]
- Повышенная экспрессия киндлина-2 наблюдалась при канальцевом кишечном фиброзе почек, состоянии, характеризующемся массивным расширением кортикального интерстиция, превращением фибробластов в миофибробласты и прогрессирующей ЭМП канальцевых эпителиальных клеток.[13]
- Киндлин-2 необходим для ангиогенеза и гомеостаза кровеносных сосудов.[14]
- Киндлин-2 может проявлять опухолевые или противоопухолевые функции в зависимости от типа опухоли.[15]
использованная литература
- ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000073712 - Ансамбль, Май 2017
- ^ а б c GRCm38: выпуск Ensembl 89: ENSMUSG00000037712 - Ансамбль, Май 2017
- ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ "Ссылка на Mouse PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
- ^ а б Вик М., Бюргер С., Брюссельбах С., Люсибелло ФК, Мюллер Р. (январь 1994 г.). «Идентификация сывороточно-индуцибельных генов: различные паттерны регуляции генов во время G0 -> S и G1 -> S прогрессии». Журнал клеточной науки. 107 (Pt 1) (1): 227–39. PMID 8175911.
- ^ Вайнштейн EJ, Bourner M, Head R, Zakeri H, Bauer C, Mazzarella R (апрель 2003 г.). «URP1: член нового семейства белков, связанных с мембраной, содержащих PH и FERM, значительно сверхэкспрессируется в карциномах легких и толстой кишки». Biochimica et Biophysica Acta (BBA) - Молекулярная основа болезни. 1637 (3): 207–16. Дои:10.1016 / S0925-4439 (03) 00035-8. PMID 12697302.
- ^ "Entrez Gene: FERMT2".
- ^ а б Ту И, Ву С., Ши Х, Чен К., Ву Ц. (апрель 2003 г.). «Мигфилин и Mig-2 связывают фокальные адгезии с филамином и актиновым цитоскелетом и действуют в модуляции формы клеток». Ячейка. 113 (1): 37–47. Дои:10.1016 / S0092-8674 (03) 00163-6. PMID 12679033.
- ^ Рогнони Э., Рупперт Р., Фесслер Р. (январь 2016 г.). «Семья киндлинов: функции, сигнальные свойства и последствия для болезней человека». Журнал клеточной науки. 129 (1): 17–27. Дои:10.1242 / jcs.161190. PMID 26729028.
- ^ Монтанез Э., Уссар С., Шифферер М., Бёсл М., Зент Р., Мозер М., Фесслер Р. (май 2008 г.). «Киндлин-2 контролирует двунаправленную передачу сигналов интегринов». Гены и развитие. 22 (10): 1325–30. Дои:10.1101 / gad.469408. ЧВК 2377186. PMID 18483218.
- ^ He Y, Esser P, Schacht V, Bruckner-Tuderman L, Has C (январь 2011 г.). «Роль kindlin-2 в функциях фибробластов: значение для заживления ран». Журнал следственной дерматологии. 131 (1): 245–56. Дои:10.1038 / jid.2010.273. PMID 20861856.
- ^ Zhu K, Lai Y, Cao H, Bai X, Liu C, Yan Q и др. (Январь 2020 г.). «Киндлин-2 модулирует экспрессию MafA и β-катенина для регулирования функции и массы β-клеток у мышей». Nature Communications. 11 (1): 484. Дои:10.1038 / с41467-019-14186-у. ЧВК 6981167. PMID 31980627.
- ^ Билеш Б., Сирин Й., Си Х., Ниранджан Т., Грюнвальд А., Ан С., Като Х., Пуллман Дж., Гесслер М., Хаазе В. Х., Сустак К. (ноябрь 2010 г.). «Передача сигналов эпителиального Notch регулирует развитие интерстициального фиброза в почках мышей и людей». Журнал клинических исследований. 120 (11): 4040–54. Дои:10.1172 / JCI43025. ЧВК 2964979. PMID 20978353.
- ^ Плюскота Е., Доулинг Дж. Дж., Гордон Н., Голден Дж. А., Шпак Д., Вест XZ, Нестор С., Ма YQ, Бялковская К., Бызова Т., Плау Е. Ф. (май 2011 г.). «Коактиватор интегрина kindlin-2 играет решающую роль в ангиогенезе у мышей и рыбок данио». Кровь. 117 (18): 4978–87. Дои:10.1182 / кровь-2010-11-321182. ЧВК 3100704. PMID 21378273.
- ^ Чжан Дж., Чжан Х. (май 2018 г.). «Киндлины: роль в развитии и прогрессировании рака». Международный журнал биохимии и клеточной биологии. 98: 93–103. Дои:10.1016 / j.biocel.2018.03.008. PMID 29544897.
дальнейшее чтение
- Като К., Сиодзава Т., Мицусита Дж., Тода А., Хориучи А., Никайдо Т., Фуджи С., Кониси И. (январь 2004 г.). «Экспрессия митоген-индуцируемого гена-2 (mig-2) повышена в лейомиомах матки человека, но не в лейомиосаркомах». Патология человека. 35 (1): 55–60. Дои:10.1016 / j.humpath.2003.08.019. PMID 14745725.
- Олсен Дж. В., Благоев Б., Гнад Ф, Мацек Б., Кумар С., Мортенсен П., Манн М. (ноябрь 2006 г.). «Глобальная, in vivo и сайт-специфическая динамика фосфорилирования в сигнальных сетях». Ячейка. 127 (3): 635–48. Дои:10.1016 / j.cell.2006.09.026. PMID 17081983.
- Ван Л., Дэн В., Ши Т., Ма Д. (апрель 2008 г.). «URP2SF, белок, содержащий домен FERM и PH, регулирует NF-kappaB и апоптоз». Сообщения о биохимических и биофизических исследованиях. 368 (4): 899–906. Дои:10.1016 / j.bbrc.2008.02.024. PMID 18280249.</ref>
внешние ссылки
- FERMT2 Информация со ссылками в Шлюз миграции ячеек
 | Эта статья о ген на хромосома человека 14 это заглушка. Вы можете помочь Википедии расширяя это. |