Суперсемейство галоациддегидрогеназ - Haloacid dehydrogenase superfamily
Гидролаза_3 | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
кристаллическая структура хед-подобной фосфатазы yida из e. кишечная палочка | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Гидролаза_3 | ||||||||
Pfam | PF08282 | ||||||||
Pfam клан | CL0137 | ||||||||
ИнтерПро | IPR013200 | ||||||||
|
В надсемейство галогенациддегидрогеназы (HAD суперсемейство) является надсемейство из ферменты которые включают фосфатазы, фосфонатазы, АТФазы P-типа, бета-фосфоглюкомутазы, фосфоманномутазы, и дегалогеназы, и участвуют во множестве сотовый процессы от аминокислота биосинтез к детоксикация.[1][2]
Примеры
ХАД домен содержится в нескольких различных белках, включая:
- Фосфолипид-транслокационная АТФаза EC 3.6.3.1, предполагаемый фермент переворота липидов, участвующий в толерантности к холоду у Арабидопсис [3]
- 3-дезокси-D-манно-октулозонат (KDO) 8-фосфатфосфатаза (EC 3.1.3.45 ), который катализирует заключительный этап биосинтеза KDO - компонента липополисахарид в Грамотрицательные бактерии[4]
- Маннозил-3-фосфоглицерат фосфатаза (EC 3.1.3.70 ), который гидролизует маннозил-3-фосфоглицерат с образованием осмолит маннозилглицерат[5]
- Фосфогликолят фосфатаза (EC 3.1.3.18 ), что катализирует дефосфорилирование 2-фосфогликолят[6]
- 5´-нуклеотидаза (EC 3.1.3.5), которая либо катализирует гидролиз IMP.[7] или IMP и GMP[8]
- Гипотетические белки[9]
Человеческие гены, кодирующие белки, содержащие этот домен, включают:
Рекомендации
- ^ Кунин Э.В., Татусов Р.Л. (ноябрь 1994 г.). «Компьютерный анализ бактериальных галогенкислотдегалогеназ определяет большое суперсемейство гидролаз с различной специфичностью. Применение итеративного подхода к поиску в базе данных». Журнал молекулярной биологии. 244 (1): 125–32. Дои:10.1006 / jmbi.1994.1711. PMID 7966317.
- ^ Сринивасан Б (2011). Исследования структурных функций трех членов суперсемейства ферментов галоациддегалогеназы (HAD). Бангалор: JNCASR.
- ^ Gomès E, Jakobsen MK, Axelsen KB, Geisler M, Palmgren MG (декабрь 2000 г.). «Терпимость к холоду у Arabidopsis включает ALA1, член нового семейства предполагаемых транслоказ аминофосфолипидов». Растительная клетка. 12 (12): 2441–2454. Дои:10.2307/3871240. JSTOR 3871240. ЧВК 102229. PMID 11148289.
- ^ Ву Дж, Вудард Р.В. (май 2003 г.). «Escherichia coli YrbI представляет собой 3-дезокси-D-манно-октулозонат-8-фосфатфосфатазу». Журнал биологической химии. 278 (20): 18117–23. Дои:10.1074 / jbc.M301983200. PMID 12639950.
- ^ Empadinhas N, Marugg JD, Borges N, Santos H, da Costa MS (ноябрь 2001 г.). «Путь синтеза маннозилглицерата в гипертермофильном архее Pyrococcus horikoshii. Биохимическая и генетическая характеристика ключевых ферментов». Журнал биологической химии. 276 (47): 43580–8. Дои:10.1074 / jbc.M108054200. PMID 11562374.
- ^ Ким Й., Якунин А.Ф., Кузнецова Е., Сюй Х, Пенникук М., Гу Дж., Чунг Ф., Праудфут М., Эрроусмит С.Х., Йоахимиак А., Эдвардс А.М., Кристендат Д. (январь 2004 г.). «Характеристика новой фосфогликолят фосфатазы на основе структуры и функций из Thermoplasma acidophilum». Журнал биологической химии. 279 (1): 517–26. Дои:10.1074 / jbc.M306054200. ЧВК 2795321. PMID 14555659.
- ^ Сринивасан Б, Баларам Х (2007). «Нуклеотидазы ISN1 и белок суперсемейства HAD: анализ in silico последовательности и структуры». В биологии Silico. 7 (2): 187–93. PMID 17688444.
- ^ Сринивасан Б., Фоухар Ф., Шукла А., Сампанги С., Кулкарни С., Абашидзе М., Ситараман Дж., Лью С., Мао Л., Актон ТБ, Сяо Р., Эверетт Дж. К., Монтелионе ГТ, Тонг Л., Баларам Х (март 2014 г.). «Аллостерическая регуляция и активация субстрата в цитозольной нуклеотидазе II из Legionella pneumophila». Журнал FEBS. 281 (6): 1613–1628. Дои:10.1111 / фев.12727. ЧВК 3982195. PMID 24456211.
- ^ Шринивасан Б., Кемпайя Нагаппа Л., Шукла А., Баларам Н. (апрель 2015 г.). «Предсказание субстратной специфичности и предварительная кинетическая характеристика гипотетического белка PVX_123945 из Plasmodium vivax». Экспериментальная паразитология. 151-152: 56–63. Дои:10.1016 / j.exppara.2015.01.013. PMID 25655405.