Жакалиноподобный лектиновый домен - Jacalin-like lectin domain
Жакалиноподобный лектиновый домен | |||||||||
---|---|---|---|---|---|---|---|---|---|
кристаллическая структура лектина helianthus tuberosus в комплексе с человеком (1-2) человек | |||||||||
Идентификаторы | |||||||||
Символ | Якалин | ||||||||
Pfam | PF01419 | ||||||||
ИнтерПро | IPR001229 | ||||||||
SCOP2 | 1jac / Объем / СУПФАМ | ||||||||
|
В молекулярной биологии жакалин-подобный лектиновый домен это манноза переплет лектин домен с бета-призмой складывать состоящий из трех 4-х нитных бета-листы, с внутренним псевдо 3-кратным симметрия. Немного лектины в этой группе стимулируют различные Т- и В-клетка функции, такие как Якалин, который связывается с Т-антиген и действует как агглютинин. Этот домен встречается в лектинах в количестве от 1 до 6 копий. Этот домен также находится в индуцированном солевым стрессом белок из рис и животное простатический спермин -связывающий белок.
База данных жакалин-подобных лектинов и структурно-функциональных отношений.[1] Белки, содержащие этот домен, включают:
- Якалин, а тетрамерный растение семя лектин и агглютинин из Артокарпус гетерофиллус (джекфрут), характерный для галактоза.[2]
- Артокарпин, тетрамерный лектин семян растений из А. гетерофиллус.[3]
- Лектин MPA, тетрамерный лектин семян растений и агглютинин из Maclura pomifera (Осейдж оранжевый).[4]
- Лектин хелтуба, лектин семян растений и агглютинин из Helianthus tuberosus (Иерусалимский артишок).[5]
- Агглютинин от Калистегия сепия (Вьюнок живой изгороди).[6]
- Гриффитсин, антивирусный лектин из красные водоросли (Гриффитсия разновидность).[7]
Рекомендации
- ^ Раваль и др., "Анализ базы данных жакалин-подобных лектинов: взаимосвязь последовательность-структура-функция" Glycobiology vol. 14 нет. 12 с. 1247–1263, 2004 г. http://glycob.oxfordjournals.org/content/14/12/1247.full.pdf
- ^ Джеяпракаш А.А., Гита Рани П., Банупракаш Редди Г., Банумати С., Бецел С., Секар К., Суролия А., Виджаян М. (август 2002 г.). «Кристаллическая структура комплекса якалин-Т-антиген и сравнительное исследование комплексов лектин-Т-антиген». J. Mol. Биол. 321 (4): 637–45. CiteSeerX 10.1.1.532.2424. Дои:10.1016 / S0022-2836 (02) 00674-5. PMID 12206779.
- ^ Джеяпракаш А.А., Шривастав А., Суролия А., Виджаян М. (май 2004 г.). «Структурная основа для специфичности углеводов артокарпина: изменение длины петли как стратегия создания специфичности лиганда». J. Mol. Биол. 338 (4): 757–70. CiteSeerX 10.1.1.530.4331. Дои:10.1016 / j.jmb.2004.03.040. PMID 15099743.
- ^ Ли Х, Томпсон А., Чжан З., Тон-тот Х, Бистерфельдт Дж., Огата С., Сюй Л., Джонстон Р. А., Янг Н. М. (март 1998 г.). «Структура комплекса агглютинина Maclura pomifera и дисахарида Т-антигена, Galbeta1,3GalNAc». J. Biol. Chem. 273 (11): 6312–8. Дои:10.1074 / jbc.273.11.6312. PMID 9497359.
- ^ Bourne Y, Zamboni V, Barre A, Peumans WJ, Van Damme EJ, Rouge P (декабрь 1999 г.). «Лектин Helianthus tuberosus показывает широко распространенный каркас для связывающих маннозу лектинов». Структура. 7 (12): 1473–82. Дои:10.1016 / s0969-2126 (00) 88338-0. PMID 10647178.
- ^ Bourne Y, Roig-Zamboni V, Barre A, Peumans WJ, Astoul CH, Van Damme EJ, Rouge P (январь 2004 г.). «Кристаллическая структура агглютинина Calystegia sepium показывает новое четвертичное расположение лектиновых субъединиц с бета-призматической складкой». J. Biol. Chem. 279 (1): 527–33. Дои:10.1074 / jbc.M308218200. PMID 14561768.
- ^ Циолковска Н.Э., О'Киф Б.Р., Мори Т., Чжу С., Джомарелли Б., Войдани Ф., Палмер К.Э., МакМахон Дж. Б., Влодавер А. (июль 2006 г.). «Структура с заменой домена мощного противовирусного белка гриффитсина и его способ связывания углеводов». Структура. 14 (7): 1127–35. Дои:10.1016 / j.str.2006.05.017. ЧВК 7126681. PMID 16843894.