LSMEM2 - Википедия - LSMEM2

LSMEM2
Идентификаторы
ПсевдонимыLSMEM2, C3orf45, однопроходный мембранный белок, богатый лейцином 2
Внешние идентификаторыMGI: 3612240 ГомолоГен: 45163 Генные карты: LSMEM2
Расположение гена (человек)
Хромосома 3 (человек)
Chr.Хромосома 3 (человек)[1]
Хромосома 3 (человек)
Геномное расположение LSMEM2
Геномное расположение LSMEM2
Группа3п21.31Начинать50,279,087 бп[1]
Конец50,288,114 бп[1]
Ортологи
РазновидностьЧеловекМышь
Entrez

132228

434436

Ансамбль

ENSG00000179564

ENSMUSG00000103409

UniProt

Q8N112

н / д

RefSeq (мРНК)

NM_001304385
NM_153215

NM_001081244

RefSeq (белок)

NP_001291314
NP_694947

н / д

Расположение (UCSC)Chr 3: 50.28 - 50.29 Мбн / д
PubMed поиск[2][3]
Викиданные
Просмотр / редактирование человекаПросмотр / редактирование мыши

Богатый лейцином однопроходный мембранный белок 2 белок, который у человека кодируется LSMEM2 ген (также известный как c3orf45).[4] Белок LSMEM2 консервативен у млекопитающих, авеню и рептилий.[5] Было обнаружено, что у людей LSMEM2 сильно экспрессируется в ткани сердца и скелетных мышц.[4]

Ген

LSMEM2 также известен как c3orf45.[4] Встречается у человека хромосома loci 3p21 на положительной нити от оснований 50,277,907-50,288,116.[4] Этот ген имеет длину 1434 пары оснований и четыре области экзона.[4] Соседние гены включают SEMA3B и IFRD2.[4]

мРНК

LSMEM2 имеет две разные изоформы, изоформу 1 и 2.[4] Эти две изоформы кодируют один и тот же белок. Изоформа 2 использует альтернативный внутрикадровый сайт сплайсинга в 5'-кодирующей области по сравнению с изоформой 1.[4] Изоформа 1 состоит из трех пар оснований и на одну аминокислоту длиннее, чем изоформа 2 на стыке экзона 2 и экзона 3.[6]

Протеин

Белок LSMEM2 имеет две изоформы.[7] Изоформа 1 содержит аланин, добавленный после аминокислоты 57, в остальном две изоформы идентичны.[6] Он имеет прогнозируемую молекулярную массу 17,8 кДа и изоэлектрическую точку 5,7 пИ.[8] Предполагается, что LSMEM2 будет иметь один трансмембранный область, которая на 50% состоит из лейцина и считается богатой лейцином.[9] Предполагается, что N-конец является цитозольной / внутриклеточной областью белка, тогда как C-конец прогнозируется как просвет / внеклеточная область.[10] Обнаружено, что он имеет один домен, домен с неизвестной функцией 4714 (DUF4714), охватывающий аминокислоты с 13 по 161.[11]

Предсказанная первичная последовательность, области и посттрансляционные модификации белка LSMEM2.[12]
Прогнозируемые внутриклеточные / цитоплазматические, трансмембранные и внеклеточные / просветные области человеческого белка LSMEM2.[13]

Посттрансляционные модификации

Предполагается, что LSMEM2 имеет сайт ацетилирования и пальмитоилирования рядом с N-концом белка.[14][15] Также предполагается, что он имеет различные сайты фосфорилирования и O-GlcNAc во всей предсказанной внутриклеточной / цитозольной области белка.[16][17] LSMEM2 имеет предполагаемый сайт N-гликозилирования в аминокислотах 155, 156 и 157 в вероятной внеклеточной / просветной области. [18]

Схематическое изображение, показывающее предсказанные области, домены и посттрансляционные модификации белка LSMEM2.[19][20]

Структура

Вторичная и третичная структура LSMEM2 в настоящее время неизвестна. Вторичная структура прогнозируется как в значительной степени альфа-спирали для трансмембранной и просветной / внеклеточной области.[21] Структура цитоплазматической / внутриклеточной области все еще остается относительно неясной. Справа показана третичная структура белка LSMEM2 человека, предсказанная программой I-TASSER.[22]

Предсказал третичную структуру человеческого белка LSMEM2 с помощью I-TASSER.[23] Структура раскрашена в порядке радуги от N-конца до C-конца.

Гомология

Паралоги

LSMEM2 не знает паралоги.[24]

Ортологи

LSMEM2 насчитывает 168 ортологов, 131 из которых являются млекопитающими, остальные ортологи состоят из авов и рептилий.[5] Белок LSMEM2 консервативен у млекопитающих с 71,3% химически сходных последовательностей.[24] В таблице ниже показаны особенности избранных ортологов LSMEM2, находящихся на разной эволюционной дистанции. Предсказанный трансмембранный домен LSMEM2 оказался высококонсервативным в своих ортологах.[25]

Род и видРаспространенное имяРегистрационный номер[26]Длина (аминокислоты)Идентичность последовательности[27]Сходство последовательности[24]Дата расхождения (миллион лет назад)[28]
Homo sapiensЧеловекNP_001291314.1163100%100%0
Acinonyx jubatusГепардXP_01493257614984.11%85.30%105
Орниторинхус анатинусУтконосXP_02890603217267.97%71.30%177
Gallus gallusКурицаXP_015148980.115950.00%41.20%312
Chrysemys pictaНарисованная черепахаXP_00530881717239.53%44.10%312


Эволюция

LSMEM2 появился около 312 миллионов лет назад (MYA).[28] Было обнаружено, что он развивается со средней скоростью по сравнению с быстро развивающимся белком, фибронектином, и медленно развивающимся белком, цитохромом С.[29] Согласно прогнозам, LSMEM2 будет изменяться на 1% каждые 3,9 миллиона лет.[27][28]

Выражение

LSMEM2 высоко экспрессируется у человека. сердце и скелетные мышцы с данными секвенирования РНК и микрочипов.[4][30] Также обнаружено, что он высоко экспрессируется в сердце во время внутриутробного развития человека.[4]

Регулирование выражения

Эльдорадо предсказывает, что промоторная область для LSMEM2 состоит из 2328 пар оснований, расположенных непосредственно выше гена LSMEM2.[31] Известным фактором транскрипции, который, как предполагается, связывается с этим промотором, является ген Brachyury, фактор развития мезодермы.[32] Этот фактор транскрипции участвует в регулировании развития нотохорда.[33]

Функция

Предполагается, что LSMEM2 будет участвовать в Митохондриальный Транспорт протонов, связанный с синтезом АТФ.[34] Однако функция LSMEM2 до сих пор не до конца понятна научному сообществу.

Взаимодействующие белки

LSMEM2 потенциально может взаимодействовать с MEP1B, DEFA6, CYP3A43, TBC1D29, KLHL23, ZNF551, c5orf24, CWH43 и PDIA2.[35]

Клиническое значение

Было обнаружено, что LSMEM2 подавляется в миотрубках у пациентов с FSHD, форма мышечная дистрофия.[36] Было также предсказано, что LSMEM2 участвует в пути развития сепсис -индуцированный миопатия, хотя необходимы дополнительные исследования, чтобы определить его точную роль[37]

Рекомендации

  1. ^ а б c ГРЧ38: Ансамбль выпуск 89: ENSG00000179564 - Ансамбль, Май 2017
  2. ^ "Справочник человека по PubMed:". Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  3. ^ «Ссылка на Mouse PubMed:». Национальный центр биотехнологической информации, Национальная медицинская библиотека США.
  4. ^ а б c d е ж грамм час я j «LSMEM2, богатый лейцином однопроходный мембранный белок 2 [Homo sapiens (человек)] - Ген - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-04-30.
  5. ^ а б «Ортологи LSMEM2». NCBI. Получено 2020-05-01.
  6. ^ а б «богатый лейцином однопроходный мембранный белок 2 изоформа 1 [Homo sapiens] - белок - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-04-30.
  7. ^ «богатый лейцином однопроходный мембранный белок 2 изоформа 2 [Homo sapiens] - белок - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-04-30.
  8. ^ «ExPASy - инструмент вычисления pI / Mw». web.expasy.org. Получено 2020-04-30.
  9. ^ «SAPS <Статистика последовательностей . www.ebi.ac.uk. Получено 2020-04-30.
  10. ^ «Сервер TMpred». embnet.vital-it.ch. Получено 2020-04-30.
  11. ^ «MOTIF: поиск мотивов белковых последовательностей». www.genome.jp. Получено 2020-04-30.
  12. ^ «Обогащенный лейцином мембранный белок 2 однопроходного действия (LSMEM2) человека (Homo sapiens), вариант транскрипта 2, мРНК». 2019-05-31. Цитировать журнал требует | журнал = (помощь)
  13. ^ «Protter - интерактивная визуализация белковых особенностей». wlab.ethz.ch. Получено 2020-05-03.
  14. ^ «CSS-Palm - Прогнозирование сайта пальмитоилирования». csspalm.biocuckoo.org. Получено 2020-05-03.
  15. ^ «Сервер NetAcet 1.0». www.cbs.dtu.dk. Получено 2020-05-03.
  16. ^ "Сервер YinOYang 1.2". www.cbs.dtu.dk. Получено 2020-05-03.
  17. ^ «Сервер NetPhos 3.1». www.cbs.dtu.dk. Получено 2020-05-03.
  18. ^ "Сервер NetNGlyc 1.0". www.cbs.dtu.dk. Получено 2020-05-01.
  19. ^ "богатый лейцином однопроходный мембранный белок 2 изоформа 2 [Homo sapiens] - Белок - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-05-03.
  20. ^ "ExPASy: Портал ресурсов SIB по биоинформатике - Категории". www.expasy.org. Получено 2020-05-03.
  21. ^ "Сервер распознавания складок PHYRE2". www.sbg.bio.ic.ac.uk. Получено 2020-04-30.
  22. ^ «Сервер I-TASSER для предсказания структуры и функции белков». zhanglab.ccmb.med.umich.edu. Получено 2020-05-03.
  23. ^ «Сервер I-TASSER для предсказания структуры и функции белков». zhanglab.ccmb.med.umich.edu. Получено 2020-05-03.
  24. ^ а б c "BLAST: Базовый инструмент поиска местного выравнивания". blast.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-05-01.
  25. ^ "Clustal Omega <Выравнивание множественных последовательностей . www.ebi.ac.uk. Получено 2020-05-01.
  26. ^ «Хоум - Белок - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-04-30.
  27. ^ а б «Игла EMBOSS <Парное выравнивание последовательностей . www.ebi.ac.uk. Получено 2020-05-01.
  28. ^ а б c «Дерево времени :: Шкала времени жизни». www.timetree.org. Получено 2020-05-01.
  29. ^ «Главная - HomoloGene - NCBI». www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-05-01.
  30. ^ "Ссылки профиля GEO для Гена (выберите 132228) - Профили GEO - NCBI". www.ncbi.nlm.nih.gov. Получено 2020-05-01.
  31. ^ "Genomatix: Аннотация и анализ". www.genomatix.de. Получено 2020-05-01.
  32. ^ «Genomatix: ввод в MatInspector». www.genomatix.de. Получено 2020-05-03.
  33. ^ Справка, Дом генетики. «Ген TBXT». Домашний справочник по генетике. Получено 2020-05-03.
  34. ^ "АРЧС4". amp.pharm.mssm.edu. Получено 2020-05-03.
  35. ^ «Белок LSMEM2 (человек) - сеть взаимодействия STRING». string-db.org. Получено 2020-05-03.
  36. ^ Дмитриев П., Бу Саада Ю., Диб С., Анссо Е., Барат А., Хамаде А. и др. (Октябрь 2016 г.). «Индуцированное DUX4 конститутивное повреждение ДНК и окислительный стресс способствуют аберрантной дифференцировке миобластов от пациентов с ЛЛПД» (PDF). Свободная радикальная биология и медицина. 99: 244–258. Дои:10.1016 / j.freeradbiomed.2016.08.007. PMID  27519269.
  37. ^ Ning YL, Yang ZQ, Xian SX, Lin JZ, Lin XF, Chen WT (февраль 2020 г.). «Биоинформатический анализ выявляет гены-концентраторы и молекулярные пути, участвующие в миопатии, вызванной сепсисом». Монитор медицинских наук. 26: e919665. Дои:10.12659 / MSM.919665. ЧВК  7009723. PMID  32008037.