Протеин риске - Rieske protein

1VF5 1.jpg
Белок Риске из комплекс цитохрома b6f. (PDB: 1vf5​)
Идентификаторы
СимволRieske
PfamPF00355
ИнтерПроIPR005806
PROSITEPDOC00177
SCOP21rie / Объем / СУПФАМ
TCDB3.E.2
OPM суперсемейство92
Белок OPM1q90
CDDcd03467
Комплекс цитохрома B6-F, субъединица Fe-S, альфа-спиральный трансмембранный домен
PDB 1vf5 EBI.jpg
кристаллическая структура комплекса цитохрома b6f из m.laminosus
Идентификаторы
СимволCytB6-F_Fe-S
PfamPF08802
ИнтерПроIPR014909

Белки Риске находятся железо-серный белок (ISP) компоненты цитохром до н.э1 комплексы и цитохром b6f комплексы и отвечают за перенос электронов в некоторых биологических системах. Джон С. Риске и его сотрудники впервые обнаружили и выделили белки в 1964 году.[1] Это уникальный кластер [2Fe-2S] в том, что один из двух атомов Fe координирован двумя остатками гистидина, а не двумя остатками цистеина. С тех пор они были обнаружены у растений, животных и бактерий с широким диапазоном потенциалов восстановления электронов от -150 до +400 мВ.[2]

Биологическая функция (в системах окислительного фосфорилирования)

Убихинол-цитохром-с редуктаза (также известный как комплекс bc1 или комплекс III) представляет собой ферментный комплекс бактериальных и митохондриальных систем окислительного фосфорилирования. Катализирует окислительно-восстановительную реакцию подвижных компонентов. убихинол и цитохром с, способствуя электрохимический потенциал разница в митохондриальной внутренней или бактериальной мембране, которая связана с синтезом АТФ.[3][4]

Комплекс состоит из трех субъединиц в большинстве бактерий и девяти в митохондриях: как бактериальные, так и митохондриальные комплексы содержат субъединицы цитохрома b и цитохрома c1, а также субъединицу Риске железо-сера, которая содержит кластер 2Fe-2S с высоким потенциалом.[5] Митохондриальная форма также включает шесть других субъединиц, не имеющих окислительно-восстановительных центров. Пластохинон-пластоцианинредуктаза (комплекс b6f), присутствующая в цианобактериях и хлоропластах растений, катализирует окислительное восстановление пластохинола и цитохрома f. Этот комплекс, который функционально подобен убихинол-цитохром с редуктазе, включает цитохром b6, цитохром f и субъединицы Риске.[6]

Субъединица Риске действует, связывая либо убихинол или же пластохинол анион, передавая электрон кластеру 2Fe-2S, а затем высвобождая электрон в цитохром с или же цитохром f гемовое железо.[3][6] Восстановление центра Риске увеличивает сродство субъединицы на несколько порядков, стабилизируя семихиноновый радикал в сайте Q (P).[7] Домен Риске имеет центр [2Fe-2S]. Два консервативных цистеина координируют один ион Fe, тогда как другой ион Fe координируется двумя консервативными гистидинами. Кластер 2Fe-2S связан в высококонсервативной С-концевой области субъединицы Риске.

Семейство белков Риске

Гомологи Белки Риске включать компоненты ISP цитохром б6ж сложный, гидроксилированные диоксигеназы с ароматическим кольцом (фталатдиоксигеназа, бензол, нафталин и толуол-1,2-диоксигеназы) и арсенитоксидаза (EC 1.20.98.1 ). Сравнение аминокислотных последовательностей выявило следующую консенсусную последовательность:

Цис-Хаа-Гис- (Хаа)15–17-Cys-Xaa-Xaa-His
Железно-серный центр Риеске

3D структура

Кристаллические структуры ряда белков Риске известны. В общей складке, состоящей из двух субдоменов, преобладает антипараллельная β-структура и содержится переменное количество α-спиралей. Меньшие субдомены "связывания кластера" в митохондриальных и хлоропластных белках практически идентичны, тогда как большие субдомены существенно различаются, несмотря на общую топологию складывания. [Fe2S2] кластер-связывающие субдомены имеют топологию неполного антипараллельного β-бочонка. Один атом железа Риске [Fe2S2] кластер в домене координируется двумя цистеин остатки, а другой координируется двумя гистидин остатки через Nδ атомы. Лиганды, координирующие кластер, происходят из двух петель; каждая петля вносит один Cys и один His.

Подсемейства

Белки человека, содержащие этот домен

AIFM3; RFESD; UQCRFS1;

Рекомендации

  1. ^ Риске Дж.С., Макленнан Д.Х., Коулман Р. (1964). «Выделение и свойства железо-протеина из комплекса (восстановленный кофермент Q) -цитохром С редуктазы дыхательной цепи». Biochem. Биофиз. Res. Сообщество. 15 (4): 338–344. Дои:10.1016 / 0006-291X (64) 90171-8.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  2. ^ Браун, Э. и Friemann, R., Karlsson, A. и Parales, J.V. and Couture, M.M. и Элтис, Л. и Рамасвами, С. (2008). «Определение потенциала сокращения кластера Риске». J. Biol. Неорг. Chem. 13 (8): 1301–1313. Дои:10.1007 / s00775-008-0413-4. PMID  18719951. S2CID  3303144.CS1 maint: несколько имен: список авторов (связь)
  3. ^ а б Харниш У., Вайс Х, Себальд У. (май 1985 г.). «Первичная структура железо-серной субъединицы убихинол-цитохром с редуктазы из Neurospora, определенная с помощью кДНК и секвенирования генов». Евро. J. Biochem. 149 (1): 95–9. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1985.tb08898.x. PMID  2986972.
  4. ^ Габеллини Н., Себальд В. (февраль 1986 г.). «Нуклеотидная последовательность и транскрипция оперона fbc из Rhodopseudomonas sphaeroides. Оценка выведенных аминокислотных последовательностей белка FeS, цитохрома b и цитохрома c1». Евро. J. Biochem. 154 (3): 569–79. Дои:10.1111 / j.1432-1033.1986.tb09437.x. PMID  3004982.
  5. ^ Куровски Б., Людвиг Б. (октябрь 1987 г.). «Гены комплекса Paracoccus denitrificans bc1. Нуклеотидная последовательность и гомологии между бактериальными и митохондриальными субъединицами». J. Biol. Chem. 262 (28): 13805–11. PMID  2820981.
  6. ^ а б Madueño F, Napier JA, Cejudo FJ, Gray JC (октябрь 1992 г.). «Импорт и переработка прекурсора белка Rieske FeS из хлоропластов табака». Завод Мол. Биол. 20 (2): 289–99. Дои:10.1007 / BF00014496. PMID  1391772. S2CID  2306978.
  7. ^ Link TA (июль 1997 г.). «Роль белка серы железа« Риске »в сайте окисления гидрохинона (Q (P)) комплекса цитохрома bc1. Механизм« протон-зависимого изменения аффинности »». FEBS Lett. 412 (2): 257–64. Дои:10.1016 / S0014-5793 (97) 00772-2. PMID  9256231. S2CID  35375512.

дальнейшее чтение

внешняя ссылка

  • PDB: 1RIE- Рентгеновская структура белка Риске (водорастворимый фрагмент) митохондриального цитохрома крупного рогатого скота до н.э1 сложный
  • PDB: 1RFS- Рентгеновская структура белка Риске (водорастворимый фрагмент) цитохрома хлоропластов шпината б6 жсложный
  • PDB: 1FQT- Рентгеновская структура ферредоксина типа Риске, связанного с бифенилдиоксигеназой из Burkholderia cepacia
  • PDB: 1G8J- Рентгеноструктура субъединицы Риске арсенитоксидазы из Alcaligenes faecalis
  • PDB: 2I7F- Рентгеноструктура Sphingomonas yanoikuyae B1 Ферредоксин Риеске
  • PDB: 2QPZ- Рентгеноструктура Псевдомонады Нафталин 1,2-диоксигеназа Ферредоксин Риске
  • ИнтерПро: IPR005806 - Запись InterPro для региона Риеске [2Fe-2S]